Катаболизм тирозина и фенилаланина

Рис. 11.32. Катаболизм фенилаланина и тирозина

Предшественниками глюкозы при глюконеогенезе являются пируват, оксалоацетат и фосфоенолпируват. Поэтому аминокислоты, которые превращаются в эти соединения, могут быть использованы для синтеза глюкозы (глюконеогенез из аминокислот) такие аминокислоты называют гликогенпыми. Глюконеогенез с участием аминокислот происходит особенно активно при преимущественно белковом питании, а также при голодании. В последнем случае используются аминокислоты собственных белков тканей. Катаболизм лейцина и лизина не включает стадии образования пировиноградной кислоты углеродная часть превращается непосредственно в ацетоуксусную кислоту и ацетил-КоА, из которых синтез углеводов невозможен это кетогепные аминокислоты. Тирозин, фенилаланин, изолейцин и триптофан являются одновременно и гликогенными, и кетогенными часть углеродных атомов их молекул при катаболизме образует пируват, другая часть включается в ацетил-КоА, минуя стадию пирувата. [c.340]

Аминокислоты в глюконеогенезе. Обмен белков тесно связан с обменом углеводов через цикл трикарбоновых кислот. Атомы углерода различных аминокислот мотут преобразовываться в ацетил-КоА или промежуточные продукты цикла, т. е. аминокислоты могут служить источником в синтезе углеводов. По способности участвовать в глюконеогенезе аминокислоты делятся на три группы I) гликогенные, 2) кетогеи-иые, 3) гликогенные и кетогенные. Гликогенные — это аминокислоты, которые могут быть предшественниками пировиноградной кислоты, а следователбно, и глюкозы. К гликогенным относятся 15 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, метионин, цистеин, пролин.серин, треонин, триптофан, валнн. Кетогенные — это, аминокислоты, при катаболизме которых может образоваться ацетоуксусная кислота. Лейцин — только кетогевяая аминокислота. Четыре аминокислоты (фенилаланин, тирозин, лизин, изолейцин) являются одновременно и гликогенными, и кетогенными. [c.6]

Катаболизм фенилаланина и тирозина [c.358]

Одним из наиболее широко изученных ферментов этого класса является L-фенилаланингидроксилаза, которая способствует превращению -фенилаланина (10) в -тирозин (11) [45]. Эта реакция играет важную роль не только в катаболизме -фенилаланина, она служит эндогенным источником -тирозина (см. схему 22) во многих организмах, например у млекопитающих. Высказаны раЗ личные гипотезы [46] относительно первоначального вида атаки ароматического кольца, учитывающие сведения о ферменте и ряде модельных систем, воспроизводящих его поведение (см. также разд. 24.3.2.2). Имеются серьезные косвенные доказательства того, что ареноксидное промежуточное соединение (оксепин) участвует во многих реакциях арилгидроксилирования, катализируемых этим ферментом. Эти сведения получены преимущественно при изучении так называемого NIH-сдвига (см. разд. 29.1.2.4), которым сопровождается введение гидроксигрупп в ароматическое кольцо [47]. Так, -фенилаланингидроксилаза, взаимодействуя [c.703]

Фенилаланин — это незаменимая аминокислота, а тирозин — условно заменимая, поскольку образуется в организме из фенилаланина. Обе эти аминокислоты в достаточных количествах содержатся в пищевых белках, в том числе растительных. Основная масса фенилаланина расходуется по двум путям включается в белки и превращается в тирозин. Обмен тирозина значительно сложнее кроме использования для синтеза белков он служит предшественником катехоламинов, меланина, тироксина, а также может подвергаться катаболизму до СО2 и Н2О. [c.358]

Фенилаланин сначала превращается в тирозин при участии фенилаланингидроксилазы (см. рис. 29.11). Распределение изотопной метки в амфиболических продуктах фумарате и ацетоацетате (рис. 31.15) такое же, как и в соответствующих продуктах катаболизма тирозина (рис. 31.13). [c.330]

Катаболизм тирозина и фенилаланина [c.224]

Метаболические нарушения катаболизма фенилаланина. Главные Метаболические нарушения состоят в блокировании превращения нилаланина в тирозин (см. рис. 29.12). Можно выделить три причины нарушений недостаточность фенилаланингидроксилазы (гиперфенилаланинемия типа I, или классическая фенилкетонурия), недостаточность ди-гидробиоптеринредуктазы (гиперфенилаланинемия типов II и III) и нарушения биосинтеза дигидробиоптерина (гиперфенилаланинемия типов IV и V). Были также зарегистрированы нарушения других типов (табл. 31.3). [c.330]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология