Термодинамика взаимодействий белок — вода

Природа гидрофобности долгое время оставалась невыясненной. Впервые трактовка этого явления была дана в 1959 г. Козманом [4]. Им же применительно к белкам предложена концепция гидрофобных взаимодействий, согласно которой углеводородные боковые цепи аминокислотных остатков преимущественно контактируют друг с другом, а не с водой полярные же боковые цепи, напротив, предпочтительно взаимодействуют с водой. В результате этих тенденций белковая цепь укладывается таким образом в компактную глобулу, чтобы неполярные остатки оказались во внутренней части молекулы и образовали бы там нечто вроде углеводородной капли, экранированной от воды, а полярные остатки расположились на поверхности, соприкасающейся с водой. У. Козман проанализировал термодинамику процесса перехода молекул углеводородов из неполярной среды в водное окружение чистый жидкий углеводород -> углеводород в воде. [c.238]

Фундаментальное свойство экстракционной модели, обусловленное самой природой гидрофобных взаимодействий, заключается в том, что инкремент свободной энергии переноса углеводородного фрагмента в молекуле лиганда из воды в органический растворитель практически не зависит от природы последнего [43—47]. Это связано с тем, что главный вклад в эту величину вносит свободная энергия сольватации углеводородного фрагмента в воде. Так, например, независимо от природы органического растворителя инкремент свободной энергии переноса СНа-группы из воды в органическую фазу составляет примерно 700 кал/моль (3000 Дж/моль) [45]. Приблизительно та же величина свободной энергии характеризует адсорбцию алифатических соединений на поверхности раздела фаз вода — масло или вода — воздух, адсорбцию их из водного раствора на поверхность ртутной капли или же процесс солюбилизации органических молекул мицеллами детергентов [45]. Значение этого факта трудно переоценить, поскольку именно поэтому (пользуясь сопоставлением термодинамики гидрофобного взаимодействия белок — органический лиганд с аналогичными данными для модельных процессов) можно выявить, в принципе, специфические свойства структуры или микросреды гидрофобных полостей в белках. [c.27]

Энтропийный фактор. Процесс свертывания не нарушит второе начало термодинамики, если неизбежное при образовании высокоорганизованной структуры уменьшение энтропии белковой цепи будет компенсироваться одновременным увеличением энтропии водной фазы и уменьшением энтальпии системы. Реализация того и другого связана с эффектом так называемых гидрофобных взаимодействий, возникающих при контактах молекул воды с атомными группами неполярных органических молекул. Энтропийная природа этих взаимодействий была обоснована У. Козманом [46], который показал, что на каждую неполярную алифатическую боковую цепь, покидающую водное окружение, энтропия возрастает на -30 ккал/моль град, а свободная энергия понижается на 5-10 ккал/моль. У большинства белков число остатков, склонных к гидрофобным взаимодействиям, превышает 50% всего аминокислотного состава. Поэтому энтропийный эффект, ведущий к экранизации гидрофобных атомных групп от молекул воды, играет существенную ориентационную роль в свертывании белковой цепи. Об этом, в частности, свидетельствует сильное денатурирующее действие, оказываемое на структуру белка слабо полярными органическими растворителями, мочевиной, производными гуанидина и другими соединениями. [c.95]

При растворении дифильных веществ происходит изменение структуры воды как результат взаимодействия с гидрофобными группами. Степень упорядочения молекул воды, близко расположенных к гидрофобным группам, увеличивается, и контакт молекул воды с гидрофобными группами сводится к минимуму. Гидрофобные группы, ассоциируясь, выталкивают молекулы воды из области своего расположения. В соответствии со 2-м. началом термодинамики молекулы органических веществ в растворе стремятся перейти в более стабильную конформацию, имеющую меньшую энергию Гиббса. В глобулярных белках (альбумин, глобулины) уменьшение контакта гидрофобных групп с молекулами воды осуществляется в результате сворачивания полипептидных цепей в более компактные структуры. При этом значительная часть гидрофобных групп оказывается внутри глобулы, а гидрофильные группы — снаружи. [c.47]

Подход к рассмотрению взаимодействий неполярных молекул с водой был разработан В. Козманом. Не фиксируя свое внимание на образовании кристаллических гидратов, он рассмотрел термодинамику переноса неполярных остатков из неполярного же растворителя в воду. Например, он задался вопросом, какова свободная энергия переноса мольной доли X метана из бензола в воду. Цель такого подхода — определить, прешючитают ли неполярные группы располагаться на поверхности белка, чтобы взаимодействовать с водой, или они стремятся собраться вместе внутри белковой молекулы, чтобы создать для себя неполярное окружение. [c.263]

Размер мицелл ПАВ совпадает по величине с размером глобулярных белков в водном растворе. Большой вклад в стабилизацию пространственной компактной структуры глобулярных белков и мицелл ПАВ вносят гидрофобные взаимодействия, приводящие к образованию в глобулах белков и в мицеллах неполярных областей. Поланд и Шерага [81] рассмотрели стабильность мицеллы, образованной неионогенными ПАВ, с точки зрения представлений о гидрофобных взаимодействиях. Авторам удалось объяснить зависимость размера мицелл от концентрации и температуры. -Образование мицелл и глобул белка сопровождается весьма незна-чительным выигрышем энтальпии, но значительным увеличением энтропии. Явления мицеллообразования связаны с вытеснением неполярных групп из воды в результате сильного взаимодействия ее полярных молекул и ван-дер-ваальсовьш сцеплением углеводородных цепей, т. е. гидрофобные взаимодействия также играют существенную роль в стабилизации мицелл. Следовательно, природа мицеллообразования не только энергетическая, но и энтропийная. Подобный подход был успешно применен при рассмотрении мицеллообразования в случае ионогенных молекул [82—84] и полимерных мыл [85]. Термодинамика мицеллооб-разованпя подробно обсуждена в работе Песика [86]. [c.18]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология