Мицеллы детергентов

Мицеллярные растворы мыл и детергентов обладают характерной способностью к солюбилизации, т. е. к повышенной растворимости углеводородов в водных растворах, благодаря возможности поглощения углеводородов в неполярных ядрах мицелл (Ж- Мак-Бэн, П. А. Ребиндер). На рис. 53 показана солюбилизация бензола в пластинчатой мицелле детергента с увеличением размера мицеллы. [c.108]

Не исключена возможность, что мицелла детергента представляет собой одну заряженную и сольватированную частицу колло- [c.72]

Фундаментальное свойство экстракционной модели, обусловленное самой природой гидрофобных взаимодействий, заключается в том, что инкремент свободной энергии переноса углеводородного фрагмента в молекуле лиганда из воды в органический растворитель практически не зависит от природы последнего [43—47]. Это связано с тем, что главный вклад в эту величину вносит свободная энергия сольватации углеводородного фрагмента в воде. Так, например, независимо от природы органического растворителя инкремент свободной энергии переноса СНа-группы из воды в органическую фазу составляет примерно 700 кал/моль (3000 Дж/моль) [45]. Приблизительно та же величина свободной энергии характеризует адсорбцию алифатических соединений на поверхности раздела фаз вода — масло или вода — воздух, адсорбцию их из водного раствора на поверхность ртутной капли или же процесс солюбилизации органических молекул мицеллами детергентов [45]. Значение этого факта трудно переоценить, поскольку именно поэтому (пользуясь сопоставлением термодинамики гидрофобного взаимодействия белок — органический лиганд с аналогичными данными для модельных процессов) можно выявить, в принципе, специфические свойства структуры или микросреды гидрофобных полостей в белках. [c.27]

При достаточно высоких концентрациях детергента его молекулы уже не могут разместиться в поверхностном слое и начинается образование микроагрегатов — мицелл, которые представляют собой сферические скопления молекул детергента, обращенных внутрь своими гидрофобными фрагментами, а наружу ионной (или в общем случае, гидрофильной) частью (рис. 86). Обладая гидрофобным внутренним объемом, мицеллы могут захватывать гидрофобные вещества, способствуя их растворению или, как более принято говорить в этом случае, их солюбилизации. В частности, мицеллы детергентов могут захватывать молекулы жира, на чем основаны их моющие свойства. [c.313]

Рис. 52. Солюбилизация бензола в мицелле детергента (по Уорду)

Поверхностно-активные вещества, о которых мы говорили в разд. 21.6, также способны эффективно ориентировать реагирующие молекулы и повышать тем самым селективность соответствующих реакций. Фотолиз бен-зил(и-метилбензил)кетона в растворе и в мицеллах детергента дает принципиально различные результаты. [c.471]

Поскольку хорошие детергенты обязательно образуют коллоиды, можно предположить, что мицеллы должны оказывать непосредственное влияние на моющее действие. Мак-Бэн [68], например, одним из основных факторов моющего действия считал солюбилизацию. По его мнению, жирные загрязнения включаются в мицеллы детергентов, так же как солюбилизованные красители и другие органические молекулы. Однако, как видно из рис. XI-14, с увеличением концентрации детергента его моющая способность растет до момента достижения области ККМ, а затем остается практически постоянной. Поскольку по достижении области КММ концентрация мицелл непрерывно растет, это означает, что прямая корреляция между концентрацией детергента и его моющим действием отсутствует. Отсюда однозначно следует, что моющая способность определяется наличием длинноцепочечных мономерных ионов или молекул и очень вероятно, что те же свойства, которые обусловливают хорошее моющее действие, способствуют и образованию мицелл. Таким образом, процесс мицеллообразования является скорее осложняющим, чем благоприятствующим, фактором. [c.383]

Избыток детергента может мешать фракционированию. Например, высаливание сульфатом аммония приводит к появлению на поверхности раствора слоя тритона Х-100, в котором часто содержатся нужные белки. Однако эффективного разделения при этом не происходит. Можно провести колоночную хроматографию или отделить белки с помощью гель-фильтрации (разд. 5.1), но не исключено, что мицеллы детергента будут двигаться в той же зоне, что и белок, и, следовательно, окажутся в одной фракции. Ионообменная хроматография успешно осуществляется в присутствии неионных детергентов (разд. 4.2 и 4.3). Действительно, тритон Х-100 в концентрации до 1% оказывает незначительное влияние на ионообменные свойства нормальных водорастворимых белков. Но солюбилизированные белки мембран могут находиться только в составе детергентных мицелл, что существенно влияет на процесс ионного обмена. Если исследуемый белок удается адсорбировать на ионообменнике, то избыток детергента свободно проходит через колонку. Это позволяет элюировать свободный (относительно) от детергента белок. С другой стороны, если полное удаление детергента приводит к денатурации белка, то, чтобы предотвратить это, в буфер вносят небольшое количество детергента (<0,1 7о). Собранная фракция будет, конечно, тоже содержать некоторое количество детергента. Тем не менее, так как обычно из смеси белков выделяют какой-то определенный фермент, присутствие в конечном препарате незначительной концентрации чистого детергента, не загрязненного жирами, не принесет большого вреда. Методы удаления избытка детергентов были недавно суммированы в обзоре [23]. [c.55]

В последнее время внимание исследователей привлекают вопросы, связанные с кинетикой и механизмом органических реакций в присутствии поверхностноактивных веществ (ПАВ) [1]. Эти соединения, называемые также амфифильными, или детергентами, обычно содержат длинную углеводородную цепь — гидрофобную часть и полярную или ионную группу — гидрофильную часть. В разбавленных растворах они образуют агрегаты с высоким молекулярным весом, или мицеллы. Взаимодействие между субстратом реакции и специфически ориентированными гидрофобной и гидрофильной частями молекул в мицеллах является основной причиной поразительного ускорения или ингибирования поверхностноактивными веществами многих органических реакций. Во многих случаях в мицеллярном катализе обнаруживается отчетливая субстратная специфичность, а кинетика подчиняется уравнению Михаэлиса — Ментен (с насыщением по концентрации субстрата), и в этом отношении мицеллярный катализ во многом аналогичен ферментативному. Кинетическая аналогия мицеллярных катализаторов с ферментами и известное структурное сходство мицелл и белковых глобул явились существенным стимулом исследований в этой области. Мицеллы детергентов, значительно более простые в структурном отношении, чем белки, позволяют подойти к объяснению кинетических свойств ферментативных и мицеллярных систем. Изучая изменения физических свойств системы при образовании мицелл, можно оценить роль гидрофобных взаимодействий и, таким образом, моделировать гидрофобные взаимодействия в белках и липидах. [c.222]

На основании полученных результатов и развитых представлений [2, 3—7] полимеризация, начинающаяся в мицеллах детергента, в которых содержится растворенный (солюбилизированный) мономер, протекает в объеме независимых друг от друга латексных частиц. Концентрация мономеров в латексных частицах в течение значительного периода конверсии сохраняется практически постоянной в результате диффузии мономера через водную фазу из капель мономера в латексные частицы. Этим восполняется дефицит мономера в латексных частицах, образующихся в течение полимеризации при этом концентрация мономера в частицах сохраняется постоянной. Величина латексных частиц с конверсией увеличивается, но их число остается постоянным. Рисунок 1 дает пред-величинах различных частиц, системе. Мицеллы присутствуют [c.6]

Рис. 2J.ll. Спектр катион-радикала хлорофилла а в мицеллах детергента

Если тени эритроцитов поместить в раствор детергента, то мембраны разрушаются при достаточной концентрации детергента все молекулы мембраны включаются в мицеллы детергента (рис. 7.12). Если теперь каким-либо способом. [c.205]

Стивенсон в несколько ином свете представляет явления адсорбции и растворения в процессе чистки моющими средствами. Он говорит о комплексах, состоящих из молекул или мицелл детергента и других полярных молекул с длинной цепью, как-то це-тилового спирта, холестерина, лауриновой кислоты. Процесс образования таких комплексов не представляет собою ни простое растворение, ни эмульсирование он скорее всего похож на явление особого рода, которому присвоено название коацервации . Неплохое обсуждение этого явления можно найти в труде Горт-нера Основы биохимии (см. ссылку 76). Название, данное указанному явлению, происходит от латинского глагола, обозначающего собираться вместе . Это очень показательно, поскольку упомянутое явление нередко уподобляют пчелиному рою, в котором каждая из его составных частей, образующих целое, сохраняет свою обособленную индивидуальность. Такое явление может иметь [c.71]

Эта грубая схема, во многом сходная с предложенным строением мицеллы детергента [9], достаточно ясно показывает, как удаленные части полипептидной цепи сблил<аются в наиболее выгодной конформации. Рассмотрим участок первичной структуры белка-фермента (рис. 24.1.1). Процесс сворачивания, вызывающий сближение гидрофобных групп, собирает в этих точках как полипептидную цепь, так и боковые радикалы близлежащих аминокислотных остатков. Если последние несут функциональные группы, то можно легко заметить, что на данном участке структуры белка может возникнуть весьма точное пространственное расположение нескольких таких групп. Таким образом, в процессе сворачивания в характеристическую стабильную конформацию линейного полипептида, образовавшегося в процессе биосинтеза белка, формируется активный центр фермента. По-видимому, именно таким образом возникли первые ферменты, когда оказывалось, что определенные расположения функциональных групп, случайно возникшие указанным выше путем, обладали важными каталитическими свойствами. [c.452]

По поводу электростатических эффектов в мицеллах можно сделать следующие обобщения. Катионные мицеллы детергентов ускоряют реакции нейтральных органических молекул с анионными реагентами, но замедляют реакции нейтральных органических молекул с катионными реагентами. С другой стороны, анионные мицеллы детергентов ускоряют реакции нейтральных органических молекул с катионными реагентами, но замедляют реакции нейтральных органических молекул с анионными реагентами. Удивительно, что это правило выполняется для огромного числа реакций. Например, катионный детергент цетилтриметиламмонийбромид (ЦТАБ) ускоряет реакции некоторых красителей с гидроксид-ионом в четыре — пятьдесят раз, а щелочной гидролиз л-нитрофенилгексаноата — почти в пять раз. Однако гидролиз (кислотный) метил-о-бензоата ингибируется ЦТАБ, рис. 12.14. В то же время такие анионные детергенты, как лаурилсульфат натрия (КаЬ5) или олеилсуль-фат натрия (ЫаОЗ), ускоряют кислотный гидролиз метил-о-бензоата (рис. 12.14), причем каталитический эффект достигает восьмидесяти раз [23]. [c.338]

Строение мицелл детергентов зависит от их химического состава. Так, например, применительно к сульфонатам установлено, что карбонаты металлов в основном образуют ядро мицелл, Б то время как ее внешняя оболочка состоит из молекул нейтрального сульфоната. Такое строение >лицелл аналогично внутримицеллярной солюбилизации карбоната металла. Сольватация карбонатов металлов в высокощелочных сульфонатных присадках происходит по стерическому механизму и определяется количеством и длиной углеводородных радикалов, а также степенью их сольватации дисперсионной средой [31]. [c.15]

Метод ЯМР- Р имеет некоторые преимущества перед протонным магнитным резонансом при исследовании молекулярного окружения, поскольку химический сдвиг ядер более чувствителен к окружению. Этот метод был с успехом применен для изучения структуры и свойств мицелл детергентов на основе фторированных карбоновых кислот [38, 39, 81, 116]. По химическим сдвигам F были определены точные значения ККМ соединений типа СРз(СН2)пСООНа п = 8, 10, 11), а также химические сдвиги неассоциированных ионов этих мыл и ионов в мицеллах. Химический сдвиг группы СРз оказался характеристическим свойством мицеллярной среды, и сопоставление этой величины для мицелл фторированных мыл и СРз(СН2)8СРз в различных растворителях показало, что вода в заметных количествах проникает внутрь мицеллы. Этот вывод согласуется с наблюдаемым сдвигом в сторону сильных полей резонансного сигнала группы СРз в мицеллах в присутствии солюбилизованного бензотрифторида, что, по-видимому, обусловлено вытеснением молекул воды, и с величинами химических сдвигов солюбилизованного бензотрифторида [38]. В последующих работах этой серии показано, что ККМ фторированных ПАВ проходит через минимум ири температуре 18—60 °С и что степень проникновения воды в мицеллы слабо увеличивается с ростом температуры [39]. Позднее тем же методом было показано, что мочевина, ацетон и ацетамид также включаются в мицеллы СРз(СН2)ц050зЫа [81]. [c.236]

В третий класс Сили выделяет многокомпонентные системы, в которых ассоциация мономерного или агрегированного хлорофилла с мицеллами детергента, суспензиями или моиослоями приводит к образованию систем, более близко имитирующих структуру и свойства фотосинтетических ламелл. К числу последних относятся и адсорбционные модели, которые позволяют варьировать как типы взаимодействий хлорофилла с носителем, так и взаимодействия между адсорбированными молекулами пигмента. [c.205]

Хотя флуоресцентные исследования не являются основной темой данной книги, тем не менее стоит отметить потенциальные возможности флуориметрии с регистрацией на отражение как экспрессного метода оценки концентрации BR, а также резервной емжости связываиия BR в крови Ц43, Ю1, 1681, Флуоресценция BR при облучении образца в крови возникает только тогда, когда BR прочно связан с альбумином. Билирубин, содержащийся в других, более слабо связывающих местах альбумина, а также в комплексе с другими компонентами крови, практически не флуоресцирует. Весь BR, содержащийся в крови, может быть извлечен с помощью детергентов, а поскольку BR флуоресцирует в мицеллах детергента, эта методика дает возможность оценить количество как всего BR, содержащегося в крови, так и BR, находящегося в комплексе с альбумином. Более того, резервную емкость связывания BR альбумином можно определить также по увеличению флуоресценции при добавлении насыщающего количества BR к образцу крови. [c.90]

Тритон Х-100 и другие сходные с ним неионные детергенты растворяются в водно-спиртовых смесях, а белки из таких смесей можно выделить осаждением в этаноле. Пробу помещают на лед и к ней добавляют при перемешивании 2 объема охлажденного на льду абсолютного этанола. Смесь выдерживают в течение ночи в морозильнике и собирают осадок белка центрифугированием. Для эффективного осаждения требуется концентрация белка не меньше 0,2 мг/мл. Разбавленные растворы белка концентрируют в аппарате для ультрафильтрации фирмы Ami on с помощью фильтра РМ-30. Правда, следует иметь в виду, что при этом концентрируются также и мицеллы детергента. [c.155]

Если концентрация детергента превышает критическую концентрацию мицеллообразования, то детергент полностью солюбилизирует мембранные структуры. В противоположном случае (концентрация меньше ККМ) детергент модифицирует мембрану, не разрушая полностью липидный бислой. Кроме того, необходимо учитывать зависимость этого параметра от температуры и ионной силы среды. Детергенты с низкой ККМ, образующие крупные мицеллы, вследствие низкой концентрации мономеров не способны полностью удаляться при диализе или ультрафильтрации, что может привести к денатурации белка при накоплении молекул детергента. Поэтому удобнее пользоваться детергентами с высокими значениями ККМ (цвиттерионные детергенты, соли желчных кислот, октилглю-козид). Еще одной характеристикой детергента является его агрегационное число. Это количество молекул, входящих в состав одной мицеллы. Детергенты с высоким агрегационным числом образуют выраженные мицеллярные структуры, которые внедряются в липидный бислой и солюбилизируют его. Детергенты с низким агрегационным числом не способны образовывать собственные мицеллы и лишь встраиваются в бислой липидов. [c.225]

Были получены препараты РОН-синтетазы из двух иеточни-.ков — из везикулярных желез барана и тромбоцитов человека — и проведено изучение ингибирования ферментов нестероидными противовоспалительными соединениями. Предварительное V исследование показало, что наблюдаемые эффекты при воздействии нестероидных противовоспалительных соединений на активность РОН-синтетазы практически не зависят от чистоты используемого белкового препарата (гомогенный белок фермент, включенный в мембрану микросомной фракции фермент, солюбилизированный в мицеллах детергента). [c.6]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология