Домены структурные

В гл. 1 и 2 обсуждались вопросы, связанные с функциональной ролью внутриклеточных доменов рецепторов различной специфичности и существованием у некоторых внутриклеточных доменов структурной и функциональной автономии. Появляясь [c.82]

Согласно трехслойной модели строения гидратной оболочки элементарных пластинчатых частиц слоистых силикатов [71, 72], граничный слой воды толщиной 8—10 нм состоит из двух частей более прочно связанного адсорбционного и анизотропно-доменного слоев. Авторы [120] также выделили непосредственно прилегающую и более прочно связанную с гидрофильной поверхностью часть граничного слоя (по нашей терминологии—адсорбционно связанную воду), состояние которой менее чувствительно к изменениям концентрации электролита. В работе [121] для описания изменения структурной составляющей расклинивающего давления в системе мусковит — связанная вода использована двойная экспонента Пз = Д ехр (—h/l) + + /(оехр(—Н/1о) со значениями / = 0,95ч-1,1 нм и /о = 0,17-ь - 0,30 нм. Толщина внутренней части граничного слоя для мусковита составляет 1 нм [121], что совпадает с толщиной адсорбционно связанного слоя воды в трехслойной модели гидратной оболочки пластинчатых частиц слоистых силикатов [71]. [c.41]

Таким образом, согласно [385] температурные изменения доменной структуры практически не зависят от структурного состояния образца (наноструктурного или крупнокристаллического) и происходят одинаковым образом при тех же температурах. Это говорит о том, что изменения доменной структуры, по-видимому, в основном контролируются такими важными магнитными параметрами, как постоянная магнитокристаллической анизотропии и обменная энергия, а также геометрическими параметрами образца. Микроструктура материала, ее дисперсность, высокая плотность дефектов определяют только локализацию и подвижность стенок доменов. [c.229]

Результаты кристаллографических исследований свидетельствуют о близком сходстве складчатых структур, формируемых во всех доменах. Семь вытянутых участков цепи образуют два складчатых слоя с преимущественно антипа-раллельным расположением цепей в промежутках между слоями упакованы гидрофобные боковые цепи. Общие размеры структурной единицы — 4,0Х2,5Х2,5 нм. В центре каждого домена имеется 5—5-мостик, связывающий два слоя друг с другом. [c.383]

Книга во многом полемична. Так, в главе 18 рассматривается концепция Л.Б. Меклера о стереохимическом генетическом коде. Несмотря на то что прошло много лет с его первой публикации (а за ней были и другие), идеи Л.Б. Меклера, послужившие основанием для далеко идущих выводов, не получили прямого экспериментального развития. Излагая свой взгляд на причины такого положения, автор впервые дает критический анализ упомянутой концепции. В книге также ставятся под сомнение широко распространенные представления о роли водородных связей в формировании конформаций олиго- и полипептидов, отрицаются иерархичность структурной организации белков (от первичной структуры к вторичной, супервторичной, доменам и полной пространственной структуре) и целесообразность введения понятия "расплавленная глобула" для описания переходного состояния между нативным и денатурированным состоянием глобулярных белков. Несмотря на приводимую при этом весомую аргументацию, вряд ли перечисленные выводы будут легко приняты научной общественностью. Ответственный редактор надеется, что высказанные в томе положения будут замечены коллегами и вызовут дискуссию, которая пойдет на пользу науке. [c.5]

По прошествии более трех десятилетий со времени расшифровки структур миоглобина и гемоглобина рентгеноструктурный анализ все еще остается единственным прямым методом определения на атомном уровне пространственного строения белковых молекул, их комплексов и доменов. Полученные с его помощью данные по-прежнему служат незаменимой экспериментальной основой изучения структурно-функциональной организации молекул белков. В 1990-е годы этот метод, по-прежнему сохраняя высокий темп экстенсивного развития, позволил приступить к решению принципиально новых задач, представляющих первостепенный интерес для молекулярной биологии. Основная, если не единственная, причина наметившегося качественного роста возможностей кристаллографии белков связана с использованием вместо излучения рентгеновских трубок синхротронной радиации. [c.74]

Быть может, по этим или иным причинам Коэн, Стернберг и Тейлор [156-158] не стали обращаться к предсказательным алгоритмам, а сразу приступили к реализации второго пункта схемы, выбрав для демонстрации возможностей предлагаемого ими метода белки, изученные рентгеноструктурно, и взяв всю информацию о геометрии вторичных структур непосредственно из эксперимента. Они рассмотрели все способы упаковки -структурных сандвичей в 11 иммуноглобулиновых доменах, содержащих от 6 до 9 -складчатых листов. Для каждого домена рассчитано порядка 10 -10 различных сочетаний опытных вторичных структур. Количество [c.508]

Рис. 71. Схема соответствия трех главных морфологических долей рибосомной 308 субчастицы (тело, боковой выступ и головка) трем главным структурным доменам 168 РНК (I, II и III, соответственно)

Из рассмотрения всей схемы реконструкции 30S субчастицы видно, что сборка каждой структурной доли идет более или менее независимо на соответствующем домене 16S РНК. Так, на 5 -концевом домене I собираются белки S4, S16, S17, S20, а также S12, формируя тело субчастицы. Серединный домен II присоединяет белки S8, S15, S6-S18, а также [c.132]

Основная идея, заключающаяся в том, что один структурный ген отвечает одной полипептидной цепи, эквивалентной одному функциональному звену [74], требует уточнения. В настоящее время представляется нерациональным отождествлять полипептидную цепь с функциональной единицей. Начиная с 1969 г. [75], появилось большое число данных, указывающих [76], что основной единицей следует считать домен , а не полипептидную цепь и что все остальные категории следует сводить к этому базису. [c.59]

Подразделение глобулярных белков на структурные домены приблизительно одинаковой величины и присутствие одинаковых структурных доменов в разных белках привели к гипотезе, согласно которой большинство белков сконструировано как модульные системы из структурных доменов в качестве модулей (см. также разд. 9.4.). В соответствии с такой гипотезой не следует придавать слишком большого значения всей полипептидной цепи, а концентрировать внимание на функциональных и, насколько возможно, структурных доменах. Соответственно, основная концепция [74] должна быть приведена к следующему виду одна полипептидная цепь = = Один или несколько функциональных доменов, один функциональный домен = один или несколько структурных доменов . [c.61]

Олигомеры в отличие от мономеров могут диссоциировать. Белки обычно подразделяют на мономеры и олигомеры. Согласно определению Клотца и сотр. [81], белок представляет собой мономер , если он состоит только из одной полипептидной цепи или если он построен из нескольких цепей, связанных ковалентно (например, Дисульфидными мостиками). По этой номенклатуре такие белки, как инсулин, а-химотрипсин и иммуноглобулины, представляющие собой образования из валентно-связанных цепей, должны быть отнесены к мономерам. Отличительная особенность олигомерных белков состоит в том, что они построены из так называемых субъединиц, т. е. из связанных невалентными силами более мелких образований (рис. 4.1 и 5.18). Как указывалось выше, мономеры могут состоять из нескольких функциональных доменов пли из еще большего числа структурных доменов. Это относится и к субъединицам Олигомеров, хотя субъединица часто эквивалентна функциональному домену. [c.61]

Белок TF 1П А был первым эукариотическим регуляторным полипептидом транскрипции с известной аминокислотной последовательностью, для которого удалось построит доменную структурную модель. В этом белке выявлены 9 повторяющихся, но отличающихся друг от друга доменов — пальцев , каждый из которых включает около 30 аминокислот. Домены содержат инвариантные-участки, включающие два цистеиновых и два гистидиновых остатка, связанных с ионом цинка (рис. 115). Концы разных пальцев (петли) несут варьирующие аминокислотные остатки, среди которых встречаются положительно заряженные, которые, по-видимому, способны легко взаимодействовать с ДНК. Как оказалось, подобная структура регуляторного белка закодирована в ряде других генов, кодирующих регуляторные белки эукариот. Так, ген Kruppel (калека), контролирующий развитие дрозофилы, кодирует белок, содержащий четыре подобных домена. Такие домены обнаружены и в белках — рецепторах гормонов. Предполагается, что выступающие связывающиеся с ДНК разные пальцы, соединенные друг с другом гибкими мостиками, осуществляют сразу несколько контактов с ДНК. Такая модель строения TF П1 А позволяет предполо- [c.211]

Структурные домены — геометрически обособленные образования. Поскольку описанные выше субобласти идентифицируются по наблюдаемым свойствам цепи (например, лигандприсоединяющая или ферментативная активность), они представляют собой функциональные домены ) [76]. По мере развития структурного анализа белка было показано, что функциональные домены состоят из одного или более структурных доменов . Структурные домены были обнаружены при изучении многих трехмерных белковых структур, в частности глутатионредуктазы (рис. 4.1). Это геометрически обособленные образования с молекулярной массой около 20 ООО. Почти все глобулярные белки можно подразделить на такие субобласти. По-видимому, большинство функциональных доменов с молекулярной массой свыше 20 ООО состоят из более чем одного структур- [c.60]

Целочисленный вклад в общую мерность, связанный с тепловой энергаей От Ш7, обеспечивает преимущественно разнообразные структурнью фазовые переходы с магнитной энергией - изменения преимущественно магнитных свойств вещества (образование и исчезновение магнитных доменов, точка Не-еля), с электрической энергией Вэ., - измененяя преимущеспвенно электрических свойств вещества (точка Кюри). [c.136]

Такие свойства, как намагниченность насыщения М , точка Кюри в , магнитострикция парапроцесса - сгруюурно нечувствительны, коэрцитивная сила Яс, магнитная проницаемость fl, магнитная восприимчивость остаточная намагниченность Мг — структурно чувствительны. Первая грутта свойств связана с наличием или температурным изменением магнитного порядка, вторая - с намагничиванием, т. е. с изменением доменной структуры. Современная теория ферромагнетизма в основном делится на два раздела - теорию спонтанного магнетизма (магнитного упорядочения) и теорию технического намагничивания (кривая намагничивания, петля гистерезиса). Как структурно чувствительные, так и структурно нечувствительные свойства зависят от фазового состозгаия твердого тела (состав и относительное содержанне фаз, их атомное упорядочение). [c.55]

Для второй стадии характерно то, что в процессе дальнейшего тдак-лического нафужения в локальных областях (например, ва фаницах зерен) может возникнуть высокая концентрация напряжений, превышающая напряжение срыва дислокации, в результате чего начнется пластическая деформация. Данный процесс тесно связан с растфостранением полос скольжения и увеличением плотности скользящих дислокаций в объеме образца. Эти структурные изменения приводят к тому, что подвижность доменных фаниц уменьшается. [c.66]

Как и большинство полимеров, ПБА диамагнитен, и поэтому при субкритических концентрациях магнитные поля напряженностью в 8-10 А/м и выше не могут повлиять на их ориентацию. Другое дело — домены. Хотя они и малы, но каждый содержит 10 —10 одинаково ориентированных стержневидных частиц. Поэтому домены можно рассматривать уже как парамагнитные сверхчастицы с достаточно большим магнитным моментом для того, чтобы повернуться в магнитном поле ЯМР спектрометра. Подобный поворот каждого домена магнитным моментом в направлении поля приводит к тому, что исчезают границы между доменами, и весь раствор превращается в своего рода нематический монокристалл. Регистрируя спектры ЯМР в ходе этой структурной перестройки, удается проследить практически за всеми ее деталями. [c.279]

Поворот поля (или, что то же, кюветы с таким жидким монокристаллом) на 90° при напряженностях порядка 12,5-10 А/м за полчаса приводит к полной переориентации. При снятии поля эта сверхструктура сохраняется в течение суток и более, а следы макроориентации удается наблюдать еще через неделю примерна таково время структурной релаксации жидкого монокристалла (т. е. время, в течение которого под влиянием теплового движения вновь развивается доменная структура). [c.279]

Структурно чувствительным свойством является также скорость перемещения стенок доменов. Из-за взаимодействия с неоднородностями происходит торможение движения стенок доменов. В обычных кристаллах домены перемещаются со скоростью, не превышающей 0,5 км/с. В НК железа, по данным Де Блуа (1958 г.), она достигает 50 км/с. [c.498]

Молекула катионного амфифила представляет комбинацию нескольких структурных единиц (доменов), связанных между собой определенным типом химической связи. Можно выделить лри основных структурных домена в молекуле катионных липидов гидрофобная область, положительно заряженная группировка и соединяющая их спейсерная группа. Варьирование этими компонентами и определяет структурное разнообразие катионных амфифилов липидной природы. [c.184]

Было высказано предположение, что экзоны кодируют определенные автономные элементы укладки полипептидной. цепи, представляющие собой функциональные сегменты белковой молекулы, которые сортируются в процессе эволюции. Если процессы такой перетасовки генетического материала, механизмы которых не рассматриваются, идут по районам интронов, то структура экзонов не изменяется и, следовательно, не нарушаются функциональные свойства отдельных белковых доменов. Экзоны могут соответствовать участкам доменов или отдельным белковым доменам, т. е. тем участкам белковой молекулы, которые можно выделить как пространственно делимые структуры, обладающие определенной биологической функцией. Установление раз.меров экзонов во многих генах показало, что главный класс экзонов имеет раз.меры около 140 п. и., что соответствует 40—50 а. о. в молекуле белка. Большая часть белковых доменов, содержащих в среднем 100—130 а. о., складывается из нескольких элементов вторичной структуры ( су-первторичных структурных единиц), кодируемых отдельными экзонами. М-терминальный участок из нескольких гидрофобных аминокислот (сигнальный пептид) секреторных белков, как правило, также кодируется отдельным экзоном. [c.192]

Если белок содержит ряд структурно сходных повторяющихся доменов, то наблюдается строгое соответствие отдельных экзонов доменам или субдоменам белковой молекулы. Гены, относящиеся к так называемому сверхсемейству генов иммуноглобулинов , содержат разное число экзонов, кодирующих домены полипептидной цепи, каждый из которых включает около ПО а. о. Гомология между отдельными доменами этих белков, выполняющих разные функции в организме, наблюдается на уровне первичной, вторичной и третичной структуры. Гены этого семейства могут содержать один экзон (ген р2-микроглобулина), два или четыре (гены секретируемых антител В-клеток) и, наконец, пять экзонов (ген гликопротеина плазмы человека). р-Кристаллины мыши содержат четыре белковых домена, каждый из которых включает определенный структурный мотив полипептидной цепв , "щ х [c.192]

Возможно, что такой структурный домен является функциональ-иой единицей. До.менная организация ДНК со.храняется, по всей ероятности, также в интерфазном хроматине. [c.247]

На основе описанной выше программы распознавашия Ы-концевого домена гистонов Н1 и программы, распознающей область перехода Ы-концевого домена в центргшьный гидрофобный домен и построенной на основе предлагаемого нами подхода, была разработана программа способная выявлять комплексную детерминанту, состоящую из двух указанных структурно-функциональных детерминант. С помощью этой программы было проведено сканирование Банка Р1Н, целью которо1 о было установление специфичности указанной детерминанты для [c.256]

Молекулярная организация мембран. Структурная основа М. 6-липидный бислой. В продольной плоскости м.б. представляет собой СЛ0ЖН5ГЮ мозаику из разнообразных липидов и белков, причем их распределение по пов-сти М. б. неоднородно. В нек-рых М. б. имеются обширные участки липидного бислоя, практически свободные от белков (напр., в эритроцитах белки занимают только 35% площади пов-сти всей М.б., в микросомах-23%). При высоком содержании белка в М. б. липиды не образ5тот сплошной бислой, а располагаются в виде отдельных вкраплений между белковыми молекулами. Сам липидный бислой в мембране может иметь доменную структуру в результате, напр., сосуществования несмешиваемых липидных фаз, находящихся в двух разл. физ. состояниях - гелевом и жидкокристаллическом. Часть липидов в М. 6. может находиться также в составе т. наз. небислойных фаз (мицеллярная фаза, гексагон. фаза и др.). Ассоциации липидов в М.б. способствует также их взаимод. с многозарядными катионами (Са " , Mg и др.), периферич. белками, нек-рыми мембраноактивными в-вами (напр., гормонами). [c.30]

Кристаллические Т. т. могут бьггь в виде монокристаллов или поликристаллов. В большинстве областей техники используют поликристаллические Т. т., монокристаллы находят применение в электронике, произ-ве оптич. приборов, ювелирных изделий и т. д. Структурно-чувствит. св-ва Т. т., связанные с перемещением частиц и квазичастиц, а также магнитных и электрич. доменов и др. существенно зависят от типа и концентрации дефектов кристаллич. решетки. Равновесные собств. точечные дефекты (напр., вакансии, межузельные атомы) термодинамически обусловлены и играют важную роль в процессах диффузии и самодиффузии в Т. т. Это используется в процессах гомогенизации, рекристаллизации, легирования и др. Ряд практически важных св-в Т. т. зависит от др. видов структурных дефектов, имеющихся в кристаллах,-дислокаций, малоугловых и межзеренных границ, включений и т.д. [c.501]

Зародышеобразование. В жидкости (растворе или расплаве) существуют тепловые флуктуации, приводящие к образованию или исчезновению структурных ассоцнатов (доменов, кристаллических кластеров). Число макромолекул в этих ассоциа-тах различно. При снижении те.мпературы вследствие уменьшения частоты тепловых колебании вероятность существования этих образований повышается, при этом растет и их средний размер. При температуре, блкзкон к температуре плавлення кристаллов, ассоциаты довольно стабильны, а прн температуре ннже Тгл становится возможным Их рост. [c.268]

Для сравнения на рис. о.З представлена доменная структура образца со средним размером зерен Юмкм. В этом структурном состоянии, в отличие от ИПД состояния, в каждом зерне (кристаллите) формируется собственная доменная структура, и вблизи некоторых границ зерен стенки доменов, принадлежащих соседним зернам, совпадают. Как видно из рис. 6.3, эта структура является правильной полосчатой структурой. При этом щирина доменов в различных зернах раз- [c.225]

Правила структурной организации глобулярных белков рассмотрены Шульцем [81]. Согласно им, в структ фе таких белков следует выделять большее число уровней организации. Иерархия берет свое начало от аминокислотной последовательности. Затем следует вторичная структура с регулярной укладкой полипептидной цепи, характеризующейся максимальным образованием водородных связей. Вторичная структура может образовывать до 75% всей полипептидной цепи. Иногда в молекуле белка можно выделить агрегаты вторичной структуры (сверхвторичная структура), являющиеся регулярными образованиями из нескольких участков полипеп-тидных цепей, например двойная а-спираль или складчатый лист-спираль. Пример более высокой ступени организации глобулярных белков — образование доменов. Они возникают у крупных белков и характеризуются как независимые пространственные структуры. Иммуноглобулины, например, образуют при соответствующем сворачивании полнпептидных цепей от 2 до 4 доменов. В химотрипсине активный центр находится внутри, между двумя доменами. В данном случае домены имеют структуру складчатого листа-цилиндра и связаны один с другим лишь одной полипептидной цепью. И наконец, глобулярные белки, построенные из нескольких доменов, могут упаковываться в еще более крупные структурные образования. Возникающие при этом агрегаты обычно построены симметрично, причем структура входящих в их состав мономеров, вероятно, не меняется. [c.364]

Цепь рибосомной 238 (288) РНК складывается в 6 (или 7) структурных доменов, ограниченных, как и в предыдущем случае, черешко- [c.87]

Белки могут конструироваться с использованием модульных систем. Важная роль структурных доменов как основных единиц следует из сравнения трехмерных белковых структур. В разных белках встречаются одни и те же структурные домены, обнаруживаемые по характеристическому свертыванию цепи. Типичными примерами повторения структурных доменов являются домены иммуноглобулина (рис. 4.2), 1 лЬ-связывающий домен (рис. 5.17, б) или ТШ-полость (рпс. 5.17, д), имеющаяся в триозофосфатизомера-зе и пируваткиназе [80]. [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология