Десмозин

Аминокислота десмозин входит в состав белка эластина, обеспечивающего эластичность и прочность тканей. [c.42]

Поперечные связи необычного характера были обнаружены в эластине. Три альдегидные группы взаимодействуют с одной аминогруппой лизина при помощи реакций альдольной конденсации, дегидратации и окисления, образуя десмозин и изодесмозин. В нативной молекуле эластина все четыре аминогруппы и карбоксильные группы участвуют, по-видимому, в образовании пептидной связи. Читатель сам может представить себе механизмы биосинтеза десмозина и изодесмози-на [43а]. [c.499]

Десмозин, образованный за счет поперечные СВЯЗИ между поли-объединеиня четырех боковых цепей пептидными цепями В коллагене остатков лизина встречается в элас- предохраняют ЭТОТ наиболее час- [c.78]

В отличие от коллагена в эластине значительно больше валина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина. В целом характерной особенностью первичной структуры эластина является слишком малое содержание полярных аминокислотных остатков. При ферментативном гидролизе эластина в гидролизате обнаруживаются десмозин и изодесмо-зин. Эти соединения содержатся только в эластине. Структура их довольно необычна 4 остатка лизина, соединяясь своими радикалами, образуют замещенное пиридиновое кольцо. Считают, что при образовангп десмозина сначала 3 остатка лизина окисляются до соответствующих е-альдегидов, а затем происходит их соединение с четвертым остатком лизина [c.664]

Очевидно, именно благодаря своей структуре десмозин и изодесмозин могут одновременно входить в состав четырех пептидных цепей. По-ви-димому, этим можно объяснить, что эластин в отличие от других фибриллярных белков способен растягиваться в двух направлениях. [c.664]

В гидролизатах эластина найдена еще одна необычная аминокислота , пик которой на хроматограммах располагается между орнитином и лизином. Оказалось, что это лизиннорлейцин, который обеспечивает наряду с десмозином и изодесмозином поперечные связи в молекуле эластина [c.664]

В гидролизатах коллагена и эластина содержатся десмозин и изодесмозин их разделяли в модифицированных условиях по одноколоночной [59, 60], а также по двухколоночной схемам анализа [61, 62]. Множество работ посвящено хроматографии серусодержащих аминокислот. Определены объемы выхода производных цистеина [63] и цистина, полученных после модификации белков и последующего гидролиза [64]. Найдены условия разделения производных лизина, полученных при модификации нативного белка, а также разработаны условия ускоренного анализа этих соединений [65, 66]. Метилгистидин и некоторые редкие аминокислоты разделяли на 15-сантиметровой колонке [67]. При снижении скорости потока в реакторе вдвое было достигнуто 10—20-кратное увеличение чувствительности при определении N-метиламинокислот, которые разделяли в специально разработанных условиях [68]. Триптофан и его производные разделяли на амберлите G-50 [69]. [c.349]

Рис. 5-8. 4.Некогорые нестандартные аминокислоты, встречающиеся в белках. Цветом вьще-лены дополнительные функциональные группы, присоединенные к молекулам стандартных аминокислот пролина и лизина. Б. Десмозин, обнаруженный в белке эластине, образуется из четырех молекул лизина, углеродные скелеты которых выделены жирным шрифтом и затенены.

Рис. 7-16. Остаток десмозина-особой аминокислоты, обнаруженной только в эластине. Ее центральная циклическая структура образуется путем взаимодействия К-групп (выделены красным цветом) четырех остатков лизина, что приводит к возникновению поперечных связей >иежду полипептидными цепями эластина (см. рис. 7-17).

А. Сегмент молекулы тропоэластина. . Точная структура эластина не установлена. Известно, однако, что молекулы тропоэластина соединены поперечными связями и образуют единую двумерную или трехмерную сеть, обладающую высокой степенью эластичности. Помимо остатков десмозина (выделенных цветом), связывающих между собой две, три или четыре молекулы тропоэластина, как показано на рисунке, в эластине имеются и другие виды поперечных связей (тоже выделенных красным цветом). [c.180]

Спиральные участки растягиваются при натяжении, но возвращаются к исходной длине при снятии нагрузки. Области, содержащие остатки лизина, принимают участие в формировании ковалентных поперечных связей. Четыре К-группы лизина сближаются друг с другом и ферментативным путем превращаются в десмозин (разд. 5.10), структура которого показана на рис. 7-16, или в сходный по структуре изодесмозин. Таким путем полипептидные цепи тропоэластина могут объединяться в системы, способные обратимо растягиваться во всех направлениях (рис. 7-17). [c.181]

Эластин — это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Особенно богаты эластином связки и дуга аорты. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина, но нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. В аминокислотном составе преобладают неполярные аминокислоты, последовательность которых в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность про-гли-вал-гли-вал. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нерастворимую форму в результате образования различного рода поперечных сшивок. Одна из них характерна только для эластина. Это десмозин, образованный из боковых цепей четырех остатков лизина. Поперечные связи в эластине обеспечивают способность эластиновых волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер. Эластин синтезируется как растворимый мономер (ММ 70 ООО Да) — тропоэластин. После секреции действует лизилоксидаза, благодаря которой образуется структура десмозина. В отличие от коллагена синтезируется только один генетический тип эластина. [c.465]

Выберите положения, правильно характеризующие эластин а) является глобулярным белком б) способен к обратимому растяжению за счет десмозина в) расщепляется с помощью фермента эластазы г) является основным белком крупных сухожилий. [c.469]

Десмозин (сшивка в эластине) NN О [c.69]

При этом образуются такие структуры, как лизин-норлейцин и десмозин (см. формулы). [c.167]

Зарисуйте в тетради лизиннорлейцин и десмозин, отметьте аминокислоту, из которой они образуются. [c.168]

Какие из перечисленных аминокислот участвуют в образовании десмозина [c.168]

Структура десмозина связывает 3-4 отдельные полипептидные цепи [c.389]

Если коллагеновые структуры отвечают прежде всего за прочность СТ, то эластичность ее (способность к обратимой деформации) определяется в основном эластическими волокнами. Поэтому больше всего эластических волокон там, где подобное свойство функционально необходимо в сосудах, легких, коже, связках. Как и в коллагене, важнейшая механическая функция эластических образований обеспечивается буквально на всех уровнях структурной организации а) наличием десмозинов в первичной молекулярной структуре, б) корпускулярной или филаментарной третичной молекулярной и надмолекулярной структурой, в) двухком понентным ультраструктурным строением волокон и, наконец, г) специализированной, волокнисто-мембранной тканевой организацией (см. раздел 2.3). Количественное отношение и способ взаимодействия эластических и коллагеновых волокон определяют оптимальное соотно- [c.288]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология