Лизин производные

ДИНИТРОФЕНИЛ-ПРОИЗВОДНЫЕ ТРИПТОФАНА, СЕРИНА, ГЛИЦИНА, АЛАНИНА, ВАЛИНА, АСПАРАГИНА,- ТРЕОНИНА, МЕТИОНИНА, АСПАРАГИНОВОИ КИСЛОТЫ, ГИСТИДИНА, р-ФЕНИЛАЛАНИНА, ПРОЛИНА, ЛИЗИНА, ТИРОЗИНА [c.117]

Лизин, гистидин и аргинин, окси- и серасодержащие аминокислоты могут образовывать моно-, ди- я триацильные и алкильные производные. [c.465]

Рибонуклеаза по модели, описанной Картой и полученной с разрешением 0,2 нм в результате синтеза Фурье для семи различных производных с тяжелыми атомами (7294 измерения), представляет собой молекулу почкообразной формы размером 3,8 X 2,8 X 2,2 нм. Активный центр фермента находится в почечной борозде — характерной щели, разделяющей молекулу иа две половины и содержащей ответственные за каталитическую активность остатки гистидина (положения 12 и 119) и лизина (положения 41 и 7). [c.402]

Полный кислотный гидролиз ДИФ-пептида приводит к желтому ДНФ-производному Л -концевого остатка вместе со свободными аминокислотами и аминокислотами, меченными только в боковую цепь, такими продуктами как е-ДНФ-лизин и 0-ДНФ-тирозин. За исключением а-ДНФ-аргинина, сс-ДНФ- (или бис-ДИФ)производные Л -концевого остатка можно экстрагировать из подкисленного водного раствора подходящим органическим растворителем, например этилацетатом, и идентифицировать с помощью тонкослойной хроматографии. [c.266]

При выборе или планировании защиты аминогрупп существенны многие факторы. Надо учитывать, с какой лёгкостью вводится данная защита в случае определенной аминокислоты, насколько хорошо она выполняет свою защитную функцию, насколько группа устойчива в условиях пептидного синтеза, насколько хорошо защищен соседний хиральный центр (для всех остатков а-аминокислот, кроме глицина) от рацемизации, насколько легко защитная группа может быть удалена в процессе синтеза или по его окончании. Ввиду того что аминогруппы могут присутствовать также и в боковой группировке некоторых аминокислот (например, в лизине, орнитине) и в связи с необходимостью иметь для синтеза защищенные производные как пептидов, так и аминокислот, возникает потребность использования ряда защитных групп, которые можно было бы удалять избирательно. Чаще всего это достигается применением защитных групп, лабильность которых ступенчато изменяется в зависимости от кислотности среды, или же сочетанием разных групп, удаляемых соответственно кислым и иным (например, щелочным) агентом. [c.371]

Помимо сельского хозяйства потребителем аминокислот является пищевая промышленность. Особенно велик процент использования глутаминовой кислоты в качестве вкусовой добавки. В качестве улучшителя пищевых продуктов используется лизин. Производные аминокислот являются прекрасными подсластителями, такие как аспартам. Цистеин используется для имитации вкуса и аромата мяса, в хлебопечении как средство против потемнения белого хлеба. Этот список использования аминокислот можно было бы продол- [c.115]

Несмотря на то, что кислотные красители представляют собой органические соединения с молекулярным весом порядка нескольких сотен, они являются сильными кислотами, так как в их молекулах обычно имеется от одной до трех сульфогрупп. Величина Кп для многих из них >35 колеблется от 10" до Ю , т. е. она того же порядка, как для трихлоруксусной кислоты или для второй степени диссоциации серной кислоты. Поэтому способность шерсти к соединению с соляной кислотой и другими простыми кислотами дает возможность судить о количественных отношениях между волокном и красителем при крашении шерсти кислотными красителями. При титровании шерсти соляной кислотой реакция присоединения заканчивается прн pH 1, причем абсорбируются 80 мпллиэквивалептов кислоты на 100 г сухой шерсти. Количество связанной кислоты приблизительно соответствует содержанию цепей с основными группами а,е-диаминокислоты (лизина), производных гуанидина (арги-ицна) и производных имидазола (гистидина). Однако нельзя считать, что точный механизм реакции между щерстью и кислотой полностью выяснен. Одно из объяснений основано на представлении об установлении равновесия между шерстяным волокном с внутренними ионными связями и шерстью, вступившей в соединение с внешним анионом, протоном или с тем и другим одновременно. Джильберт и Райдил считают это объяснение неудовлетворительным и выводят уравнение, включающее величину потенциала на волокне в течение процесса адсорбции кислоты при различных условиях. Уравнение Джильберта — Райдила оказалось справедливым для системы кислота — краситель Оранжевый П — шерсть. зэ [c.1479]

N-Koнцe вoй лизин дает а,е- бис-динитрофенильиое производное лизин, расположенный в середине цепи или на С-конце, дает е-моноди-нитрофенильное производное. Фенольная группа тирозина и имино-группа гистидина также реагируют с динитрофторбензолом, но образующиеся производные расщепляются в условиях кислотного гидролиза пептидной связи. Для определения последовательности аминокислот белок подвергают частичному гидролизу и определяют строение образовавшихся ди- и трипептидов анализом концевых групп. Если в гидролизате охарактеризованы все возможные дипептиды, то последовательность аминокислот в белке может быть однозначно определена без дальнейшего анализа концевых групп. [c.690]

В основе метода динитрофенилирования лежит реакция свободных ЫНг-групп белка или пептида с 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ) в щелочной среде, при которой образуются соответствующие динитрофенильные производные (ДНФ-производные). В реакцию с ДНФБ, кроме свободных а-ЫНг-групп, вступают также е-ННг-группа лизина, 5Н-группа цистеина, ОН-группы оксиаминокислот и имидазольный гетероцикл гистидина. ДНФ-производное белка или пептида подвергают полному кислотному гидролизу. Ы-концевые ДНФ-амино-кислоты экстрагируют из гидролизатов эфиром, отделяя их от свободных аминокислот и ДНФ-производных по другим функциональным группам аминокислот, которые растворимы в воде. Идентификацию [c.145]

В качестве свидетелей используют свободный ДНФ, а также мо-но- и ди-ДНФ-производные лизина. Эти соединения окрашены в желтый цвет и определение их локализации на хроматограмме не требует специальной обработки. Для обнаружения свободного лизина хроматограммы обрабатывают нингидрином (с. 129). В указанных условиях хроматографирования свободный лизин располагается вблизи линии старта, далее в порядке удаления от нее следуют моно-ДНФ-про-изводное лизина (е-ЫНг-ДНФ-лизин), имеющее после обработки нингидрином буро-коричневое окрашивание, свободный ДНФ и ди-ДНФ-производное лизина. Для количественного определения моно- и ди-ДНФ-производных лизина соответствующие участки хроматограммы вырезают, элюируют 1%-ным раствором ЫаНСОз и измеряют оптическую плотность элюатов при 360 нм. [c.148]

Сухую бумагу размечают так, что линия старта находится на расстоянии одной трети (20 см) от катода. Гидролизат, растворенный в смеси ацетон — 1 н. НС1 или в 50%-ном растворе пиридина, наносят на сухую бумагу в минимальном объеме (10—20 мкл). С обеих сторон от образца-гидролизата на расстоянии 2—3 см наносят образцы отдельных ДНС-аминокислот- свидетелей , а также 2 стандартные смеси ДНС-аминокислот. Смесь А состоит из ДНС-производных аспарагиновой кислоты, пролина, треонина, валина, фенилаланина, бис-ДНС-лизина, а-ДНС-лизина, в-ДНС-лизина и ДНС-ЫНг. Смесь Б состоит из ДНС-производных цистеиновой кислоты, глицина, глутаминовой кислоты, серина, аланина, лейцина, изолейцина, гистидина, аргинина, а-ДНС-тирозина, о- и б с-ДНС-тирозина. На бумагу необходимо наносить не менее 1—5 нмоль каждой из ДНС-аминокислот. После нанесения образцов бумагу увлажняют буфером (с. 138), помещают в прибор для средневольтного электрофореза с источником пи- [c.150]

Гистон НЗ из тимуса теленка содержит 135 аминокислотных остатков [288], причем суммарный заряд первых 53 из них составляет -М8. Возможно, именно эта часть белка связывается с ДНК. В то же время карбоксильный конец этого гистона обладает гидрофобными свойствами и лишь в незначительной степени — основными. Интересные кластеры основных аминокислот были обнаружены в отдельных участках полипептидной цепи гистона Н2а [289]. Одна из любопытных особенностей строения гистонов — это наличие большого числа микромодификаций, сводящихся к фосфорилированию остатков серина, ацетилированию и метилированию остатков лизина, а также метилированию боковых цепей аргинина. Так, например, остатки Ьуз-14 и Ьуз-23 в гистоне НЗ К-ацетилированы, тогда как остатки Ьуз-9 и Ьуз-27 частично 8-Ы-метилированы — каждый участок содержит частично моно-, частично ди- и частично триметильные производные. [c.302]

Витамин Вт (карнитин). По своему химическому содержанию — это у-ами-но-р-гидроксикарбоновая кислота бета-иноаой структуры, которая присутствует в тканях животных, растений, в микроорганизмах. Для некоторых насекомых карнитин является собственно витамином. Высшие животные синтезируют его из 1-лизина и далее используют в качестве кофермента, участвуюш,его в переносе остатков жирных кислот через мембраны из цитоплазмы в митохондрии. Карнитин, взаимодействия с коферментно связанной жирной кислотой, образует бифильное производное жирной кислоты, имеюш,ее высокое сродство к липидному слою клеточных мембран. Это свойство и обеспечивает ему легкость внедрения в мембрану и транспорт через нее. Жирная кислота высвобождается после транспорта реакцией гидролиза (схема 10.2.13). [c.281]

В качестве источников углерода дрожжевые клетки могут использовать и низшие спирты — метанол и этанол, получаемые в биотехнологии из природного газа или растительных отходов. Дрожжевая масса, полученная после культивирования дрожжей на спиртах, содержит больше белков (56 — 62 % от сухой массы) и меньше вредных примесей, чем кормовые дрожжи, выращенные на парафинах нефти, такие, как производные бензола, /)-аминокисло-ты, аномальные липиды, токсины и канцерогенные вещества. Кроме того, кормовые дрожжи имеют повышенное содержание нуклеиновых кислот — 3 — 6% от сухой массы, которые в этой концентрации вредно воздействуют на организм животных. В результате их гидролиза образуется много пуриновых оснований, превращающихся затем в мочевую кислоту и ее соли, которые могут быть причиной мочекаменной болезни, остеохондроза и других заболеваний. Тем не менее кормовые дрожжи хорошо усваиваются и перевариваются в организме животных, а по содержанию таких аминокислот, как лизин, треонин, валин и лейцин, значительно превышают многие растительные белки. Вместе с тем белки дрожжей частично не сбалансированы по метионину, в них мало цистеина и селенцистеина. Оптимальная норма добавления дрожжевой массы в корм сельскохозяйственных животных обычно составляет не более 5 —10 % от сухого вещества. [c.11]

Связь через е-аминогруппу лизина наблюдается реже, хотя различные ацилированные №-лизиновые производные, такие, как биотинильное (I) и N -липoильнoe(II), встречаются в ферментах и имеют биохимическое значе- [c.232]

Эта реакция не пригодна для отщепления С-концевых остатков пролина, так как они не образуют тиогидантоин, остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые образуют циклические ангидриды, а не тиогидантоины (аспарагин и глутамин, наоборот, дают тиогидантоины [301]), а также остатков серина, треонина, цистина, аргинина и лизина [19, 301], которые неустойчивы при циклизации или регенерации аминокислоты из тиогидантоинового производного. Таким образом, этот метод находит весьма ограниченное применение для прямого определения строения пептидов и белков. Для определения С-концевого остатка по разности [107] реакция может оказаться более полезной, но ее все же нельзя использовать для определения аспарагиновой и глутаминовой кислот и пролина. Однако путем микробиологического анализа [107], специфичного для остатков /-аминокислот, эти аминокислоты могут быть определены по потере оптической активности на 50% вследствие рацемизации в том случае, когда они являются С-концевыми. [c.247]

Формильные производные нашли применение [87] в синтезе л-аминобензолсульфамидов из анилина с промежуточным образованием формамидобензолсульфохлорида. Эту же группу вводили для защиты а-аминогруппы в ь-лизине в синтезе биоцитина [88]. [c.205]

Здесь мы не будем рассматривать преднамеренную модификацию аминокислотных остатков в белках, которая, разумеется, щи-роко используется для изучения их структуры. Артефакты, образующиеся в результате нагревания белков или при обработке химическими препаратами для других целей, также не столь редки. Например, термическая обработка протеинов молока в результате взаимодействия глюкозы с е-аминогруппой лизина приводит к образованию кислотоустойчивых соединений пиридозина (1) и фу-ранозина (2) [7]. Использование глутарового альдегида для сщи-вания цепей белка также вовлекает в реакцию лизин, при этом образуется [8] пиридиниевое производное (3). [c.229]

Трифторацетильная защита (36), обычно вводимая в аминокислоты действием тиольного эфира (37), лабильна в силу мощного электроотрицательного эффекта трех атомов фтора. Пептиды, содержащие трифторацетильную защиту аминогруппы аминокислотных остатков, легко расщепляются под действием гидроксид-иона и медленно — действием этанольного раствора хлорида водорода. Эти производные, однако, устойчивы в безводных кислотных средах, обычно используемых для удаления грег-бутоксикарбонильной группы, а поэтому могут использоваться в сочетании с этой защитой. Важно использование этих защитных групп для защиты аминогруппы в боковом радикале, например в остатке лизина. Фталильная защитная группа (38) находила применение на ранних этапах развития химии пептидов. Она легко вводится с помощью Л/-карбэтоксифталимида (39) [33] и чаще всего снимается при действии гидразина или его производных. Сильное электронооттягивающее действие фталимидиой группы благоприятствует непосред- [c.379]

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот оксииролин, окси-лизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин (последние две аминокислоты представлены в главе 2) [c.37]

Аминоимидазо[1,2-а]пиридины даже более неустойчивы, чем аминоиндо-лизины они существуют в виде аминотаутомеров, но 2- и 5-кислородсодержа-щие производные существуют в кетоформе. Последние реагируют с фосфорилхлоридом, превращаясь в хлорпроизводные [20]. [c.613]

Для определения аминосахаров обычно применяются колориметрические методы, предложенные Морганом и Эльсоном. Существуют два таких метода метод Моргана — Эльсона известный также под названием непрямого метоДа Эрлиха, и метод Эльсона—Моргана . Метод Моргана — Эльсона пригоден для определения микроколичеств N-ацетиль-ных производных аминосахаров (20—50 мкг). Он состоит в непродолжительном нагревании N-ацетилгексозамина с раствором соды при pH 10,8 с последующей обработкой солянокислым раствором /г-диметиламинобенз-альдегида (реактив Эрлиха), что приводит к образованию хромогена, содержащего фурановое кольцо (см. стр. 274), и к возникновению интенсивной красной окраски. Оптическую плотность окрашенного раствора определяют при 550 ммк. Присутствие в анализируемом субстрате лизина и обычных моносахаридов искажает результаты анализа, так как возникающие хромогены дают с реактивом Эрлиха окрашивание с максимальной оптической плотностью при 560 ммк Все гексозамины D-ряда образуют, по-видимому, один й тот же хромоген, поскольку при этом разрушаются все асимметрические центры, кроме С5. Однако интенсивность окраски в случае М-ацетил-О-галактозамина в четыре раза слабее интенсивности окраски М-ацетил-О-глюкозамина [c.280]

Смотреть страницы где упоминается термин Лизин производные : [c.23] [c.358] [c.51] [c.248] [c.679] [c.136] [c.151] [c.108] [c.216] [c.217] [c.297] [c.365] [c.223] [c.265] [c.270] [c.431] [c.514] [c.566] [c.575] [c.11] [c.347] [c.322] [c.327] [c.39] [c.274]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология