Фосфоглюконат

При окислении углеводов по пути Энтнера — Дудорова (гл. 9, разд. Д,4) 2-кето-3-дезокси-6 фосфоглюконат расщепляется с образованием пирувата и глицеральдегид-З-фосфата. Состоящая из восьми атомов углерода сахарная кислота КОО клеточных стенок бактерий (рис. 5-10) расщепляется другой альдолазой. В результате катаболических превращений оксипролина образуется 4-окси-2-кетоглутарат, который расщепляется до пирувата и глиоксилата. Альдолаза, участвующая в катаболизме дезоксинуклеотидов, расщепляет 2-дезоксирибозо-5-фосфат до ацетальдегида и глицеральдегид-З-фосфата. [c.166]

Превращение глюкозо-6-фосфата в 6-фосфоглюконат катализируют в пентозофосфатном пути окисления глюкозы ферменты [c.570]

Барий 6-фосфоглюконат см. 6-Фосфоглюконовой кислоты бариевая соль [c.63]

Фосфоглюконат-дегидрогеназа. . . Агглютинин зерна пшеницы. .. [c.119]

Существует 2 варианта этого цикла. Первый вариант (А) обычно называют фруктозодифосфатный/седогептулезодифосфатный цикл (рис. 7.6), второй вариант - 2-кето-3-дезокси-6-фосфоглюконат-ный/трансальдолазный цикл - КДФГ ТА (вариант Б) (рис. 7.7). [c.164]

Глюкозо-6-фосфат НАД(Ф) НАД(Ф)Н 6-Фосфоглюконат 11 Н О [c.165]

Примечание. Если в препарате дегидрогеназы глюкозо-6-фос-фата имеется примесь дегидрогеназы-6-фосфоглюконата, при энзиматическом методе определения активности фосфоглюкозоизомеразы образуется 6-фосфоглюконат — конкурентный ингибитор фермента. Учитывая количество образовавщегося б-фосфоглюконата, вносят поправку при расчете активности фосфоглюкозоизомеразы. [c.234]

Ф — гексокиназа Фз — глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа Ф3 — 6-фосфоглюконат-дегидратаза Ф4 — 2-кето-3-дезокси-6-фосфо-глюконат-альдолаза Ф5 — глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа Ф — фосфоглицераткиназа Ф7 — фосфоглицеромутаза Фв — [c.260]

Фосфоглюконатный путь — окислительный путь, начинающийся с глю-козо-6-фосфата и ведущий через образование 6-фосфоглюконата к НАД(ф)Н, пентозам и другим продуктам. [c.331]

Начальная стадия дегидрирования включает перенос водорода к КАО+ (рис. 8-10). Другие реакции этого типа — окисление изоцитрата в а-кетоглутарат в цикле трикарбоновых кислот (рис. 9-2, стадия б и в) и окисление 6-фосфоглюконата в рибулозо-5-фосфат [реакция (9-12)]. [c.172]

Это был один из первых примеров, иллюстрирующих способность фермента делать выбор между двумя идентичными атомами в прохи-ральном центре (гл. 6, разд. Г, 2). Два атома водорода в 4-м положении NADH были обозначены как Нд (ныне называемый npo-R) и Нч (npo-S), а две стороны никотинамидного кольца — как А и В. Алкогольдегидрогеназа всегда удаляет водородный -атом На (npo-R). Малат-, изоцитрат-, лактат- и D-глицератдегидрогеназы избирают этот же атом водорода [70]. Между тем дегидрогеназы, действующие на глюкозо-6-фосфат, глутамат, 6-фосфоглюконат и 3-фосфоглицери-новый альдегид, удаляют /гро-5-водород > [c.243]

Важные метаболические пути, в которых участвуют пятиуглеродные пентозные сахара, называют либо пентозофосфатным и путями, либо фосфоглюконатным путем, либо гексозомонофосфатным шунтом. Исторически первые данные о существовании таких путей были получены в экспериментах Варбурга по окислению глюкозо-6-фосфата в 6-фосфоглюконат. Напомним, что при изучении именно этой реакции был открыт NADP+ (гл. 2, разд. 3). Многие годы это окисление считали ферментативной реакцией, лежащей вне каких-либо определенных метаболических путей. Вместе с тем существовало предположение, что эта реакция является частью альтернативного пути распада глюкозы. Это предположение укрепилось после того, как было обнаружено, что процесс дыхания в тканях продолжается в присутствии высоких концентраций ионов фтора — известных ингиби торов енолазной реакции, — способных почти полностью блокировать процесс гликолиза. В некоторых тканях (в частности, в печени) этот альтернативный путь дыхания оказы вается особенно активным. Теперь мы знаем, что пентозофосфатные пути многообразны и многоплановы. Они не только занимают существенное место в процессах катаболизма,, но при функционировании в обратном направлении восстановительный пентозофосфатный путь) являются ключевыми реакциями фотосинтеза, приводящими к образованию сахара [c.339]

Существуют и другие пути разрыва шестиуглеродной сахарной цепи. Один из них лежит в основе пути Энтнера — Дудорова, реализующегося в Zymomonas lindneri и во многих других видах бактерий. Сначала глюкозо-6-фосфат окисляется в 6-фосфоглюконат, который дегидрируется и превращается в 2-кето-З-дезоксипроизводное [уравнения (7-59) и (9-18), стадия а]. Образовавшийся 2-кето-З-дезоксисахар расщепляется альдолазой [уравнения (7-66) и (9-18), стадия б, а] на пируват и триозофосфат, который далее подвергается обычным метаболическим реакциям [c.344]

Другой путь брожения основан на окислении 6-фосфоглюконата по пути Энтнера — Дудорова [уравнение (9-18)]. Основываясь на реакциях этого пути, читатель легко сможет построить схему сбалансированного брожения, в результате которого глюкоза так же, как и в дрожжевом брожении, превращается в этанол и СО2. Каков будет ожидаемый выход АТР [c.356]

Около 90% ГЛЮКОЗЫ, усваиваемой эритроцитами, превращается в процессе гликолиза в лактат, но - 10% окисляется (через образование глюкозо-6-фосфата) в 6-фосфоглюконат. Это окисление (реакция а) катализируется глюкозо-6-фос-фат — дегидрогеназой [уравнение (8-42)] с участием NADP+. Именно эта реакция в основном обеспечивает эритроциты необходимым количеством NADPH, используемым для восстановления глутатиона (дополнение 7-Ж) в ходе реакции б. Глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназа имеет очень важное значение, и все же свыше 100 млн. человек, особенно в тропических и средиземноморских странах, имеют наследственный недостаток этого фермента. Как оказалось, генетически эти нарушения весьма разнородны — обнаружено уже по меньшей мере 22 типа такого рода нарушений. Установлено, что отсутствие этого фермента приводит к весьма серьезным последствиям при некоторых заболеваниях, а также в ответ на введение определенных лекарственных препаратов наблюдается разрушение большого количества эритроцитов. Выживаемость дефектных генов, как и в случае серповидноклеточной анемии (дополнение 4-Г), по-видимому, обусловлена повышенной сопротивляемооью людей, имеющих такие гены, к малярии. [c.371]

Е. Г. Торопова (1978) провела сравнительное изучение ферментов углеродного метаболизма, обеспечивающих работу гликолитического, гексозомонофосфатного (ГМФ) путей и цикла трикарбоновых кислот у продуцента нистатина и его неактивного мутанта. Оказалось, что активность ферментов ГМФ-пути (глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, фосфоглюконат-дегидрогеназы и транскетолазы) у продуцента нистатина в 2—4 раза выще, чем у неактивного мутанта. Особенно эта разница велика во вторую фазу роста культур, когда начинается образование и накопление нистатина в мицелии. Автор считает, что высокая активность ферментов ГМФ-пути расщепления сахаров является одним из необходимых условий для биосинтеза нистатина. Предполагается, что связующим звеном между механизмами диссимиляции сахаров и образованием антибиотика может быть восстановленный НАДФ. Управление биосинтезом нистатина, по мнению автора, может осуществляться изменением соотнощения активности ферментов, принимающих участие в расщеплении углеводов, что позволяет в 1,5—2 раза увеличить выход антибиотика. [c.179]

Следующая стадия пентозофосфатного цикла происходит под действием фосфоглюконат-дегидрогеназы (реакция 3) конечные продукты реакции — СОг и рибулозо-5-фосфат ХИ1. Иредполагают ", что промежуточным продуктом этой реакции является 3-кето- -фосфоглюконовая кислота [c.372]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.354 , c.355 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.165 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.499 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.304 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.115 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.37 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.426 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.200 , c.201 , c.203 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.21 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.200 , c.201 , c.203 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология