Структура супервторичная

Рис. 3.6. Супервторичные р-структуры цилиндрами обозначены а-спирали затемненные области — неспирализованные участки

Рис. 11.5. Супервторичные -структуры, образующие звено

В развернутой полипептидной цепи с помощью водородных связей и гидрофобных взаимодействий образуются отдельные участки вторичной структуры, служащие как бы затравками для формирования полных вторичных и супервторичных структур. [c.36]

Какие особенности формирования супервторичной и доменной структур белков вам известны [c.92]

Книга во многом полемична. Так, в главе 18 рассматривается концепция Л.Б. Меклера о стереохимическом генетическом коде. Несмотря на то что прошло много лет с его первой публикации (а за ней были и другие), идеи Л.Б. Меклера, послужившие основанием для далеко идущих выводов, не получили прямого экспериментального развития. Излагая свой взгляд на причины такого положения, автор впервые дает критический анализ упомянутой концепции. В книге также ставятся под сомнение широко распространенные представления о роли водородных связей в формировании конформаций олиго- и полипептидов, отрицаются иерархичность структурной организации белков (от первичной структуры к вторичной, супервторичной, доменам и полной пространственной структуре) и целесообразность введения понятия "расплавленная глобула" для описания переходного состояния между нативным и денатурированным состоянием глобулярных белков. Несмотря на приводимую при этом весомую аргументацию, вряд ли перечисленные выводы будут легко приняты научной общественностью. Ответственный редактор надеется, что высказанные в томе положения будут замечены коллегами и вызовут дискуссию, которая пойдет на пользу науке. [c.5]

В основе всех поисков предсказательных алгоритмов лежит конформационная концепция Полинга, согласно которой трехмерная структура белка представляет собой ансамбль регулярных вторичных структур. Позднее, развивая идею Полинга и Кори о взаимодействии вторичных структур, в конформационный ансамбль были включены супервторичные структуры. Единство всех исследований по отношению к этой концепции неизбежно, поскольку в противном случае очевидна бесперспективность поиска эмпирических корреляций и предсказательных алгоритмов, базирующихся на статистической обработке известных кристаллографических данных. Если основу пространственного строения сложных белковых макромолекул образуют не только отдельные немногочисленные стандартные блоки, но и практически неограниченное количество разнообразных нерегулярных структурных сегментов, то, очевидно, нельзя рассчитывать на его описание с помощью простых правил, выведенных путем статистической обработки всегда ограниченного экспериментального материала. Результаты рентгеноструктурного анализа свидетельствуют о том, что общее содержание вторичных форм полипептидной цепи в белках сравнительно невелико, во всяком случае его доверительное значение не превышает 50%. Реализующиеся в нативных конформациях белковых молекул а-спирали и р-структуры в действительности не являются, более того, у гетерогенных аминокислотных последовательностей никогда не могут являться, строго регулярными (отклонения соответствующих двугранных углов (ф, (/) от их значений в гомогенной цепи составляют, как правило, десятки градусов, а иногда достигают 100-120°). Анализ также показал, что все стандартные аминокислотные остатки (за исключением Pro) имеют практически одинаковые возможности для встраивания в а-спираль, р-структуру и неупорядоченные участки. Выбор определяется не индивидуальными свойствами остатков, а их комбинацией в последовательности. [c.78]

Таким образом, имеющийся экспериментальный материал однозначно указывает на несостоятельность традиционного представления о пространственной организации глобулярных белков как ансамбля регулярных форм и на отсутствие общности в столь же распространенной искусственной классификации белковых структур на вторичные, супервторичные и третичные. Этот вывод, разумеется, не ставит под сомнение сам факт наличия в конформациях белков локальных структур основной цепи, в той или иной мере обладающих регулярностью. [c.78]

Заключения Фасмана близки по своей сути и отличаются лишь смещением акцента с вторичных структур на супервторичные и домены как их комбинации. Существенно, однако, то обстоятельство, что изучение более высоких уровней структурной организации белков стало проводиться не после решения задач о формировании регулярных и нерегулярных структурных элементов на локальных участках последовательности, выяснения причин образования а-спиралей и р-структур и выработки надежных правил их идентификации. Эти задачи так и остались нерешенными, как сохранился и чисто эмпирический подход к поиску их решения. В итоге, на мой взгляд, был сделан шаг не вперед, в направлении более глубокого осмысления структурной организации белковых молекул и механизма их сборки, а в сторону от проблемы. [c.507]

Коллективная монография посвящена экспериментальным и концептуальным исследованиям пространственного строения белковых молекул с момента возникновения работ в этой области и по сегодняшний день. Книга состоит из трех частей. В первой части рассмотрены исследования трехмерных структур белков. Во второй части проанализированы эмпирические подходы к предсказанию вторичной, супервторичной и третичной структур белковых молекул. В третьей части обсуждены механизмы спонтанной укладки белка в нативную конформацию. Значительное внимание уделено общим вопросам термодинамики и кинетики свертывания белковой цепи изложена общая теория структурной самоорганизации белка, основанная на нелинейной неравновесной термодинамике. [c.4]

Утверждение о том, что за укладку боковой цепи в нативную конформацию ответственны только вторичные и супервторичные структуры, а остальная часть пассивна в этом процессе и лишь обеспечивает взаимодействия регулярных участков или подстраивается к ним, равносильно утверждению о значительно большей эффективности и решающей роли взаимодействий элементов основной цепи или утверждению о неизменно регулярном характере взаимодействий боковых цепей. Очевидно, то и другое несостоятельно. Первое — поскольку основная цепь включает менее одной трети атомов белковой молекулы, а второе — из-за гетерогенной аминокислотной последовательности. [c.315]

А, химотрипсин, иммуноглобулины) такие иротяжеаные листы, нередко изогнутые или свернутые, иронизыпают белковую глобулу, составляя основу ее пространств, структуры ( супервторичная структура ). (3-Структура встречается и в фибриллярных белках ((З-кератин). [c.109]

В работах К. Чотиа [150-152], М. Левитта [153-155], Ф. Коэна [156-158], К. Коэна и Д. Парри [159], Г. Фасмана [160], М. Стернберга и Дж. Торнтона [161-166] и их соавторов, а также других исследователей разрабатываются эмпирические правила упаковки вторичных структур, нахождения областей инициации свертывания, отнесения белков к одной из групп супервторичных структур и т.д. Главным направлением работ 1980-х годов становится сборка преформированных вторичных структур в супервторичные и третичные. Одним из первых исследований такого [c.507]

Рассмотренный пример не является исключением. Так, С-концевой полипептид папаина из ПО остатков, представляющий собой достаточно автономную область трехмерной структуры, был отнесен, как и а-химотрипсин, к -структурным белкам [157]. Следовательно, формирование его конформации должно проходить в принципе так же, как у рассмотренного фермента. Но С-концевой домен папаина содержит лишь восемь -структурных остатков и приходится описывать весь процесс укладки, не воспользовавшись другими 102 остатками, в том числе 11 а-спиральными. Еще один пример. Инсулин причислен к а-структурной группе [157]. Поэтому при сборке его структуры не замечается уже -структурный участок. Принципиальный недостаток схемы уровней структурной организации глобулярных белков Шульца и Ширмера заключается в том, что в ней не учитывается существование нерегулярных участков полипептидной цепи, иными словами, сборка третичной структуры представляется только путем ассоциации вторичных и супервторичных структур и состоящих из них доменов. И такое представление не претерпело каких-либо изменений и остается общепринятым и сегодня. В 1989 г., т.е. спустя десять лет после выхода в свет монографии Г. Шульца и Р. Ширмера, Г. Фасман писал ...стало очевидно, что третичное свертывание определяется главным образом упаковкой а-спиралей и/или -структур... Супервторичные структуры являются главными компонентами доменов, которые, будучи собранными, составляют трехмерные конформации белков [238. С. 236]. [c.313]

Эмпирическое направление, рассмотрение которого было начато во втором томе настоящего издания, базируется на данных статистического анализа известных кристаллических структур белков, равновесной термодинамики, формальной кинетики и концепциях Полинга-Кори и Козмана, т.е. исходит из предположения об исключительной роли в сборке гетерогенной аминокислотной последовательности регулярных вторичных структур и представления о гидрофобных взаимодействиях как главной упаковочной силе. Считается, что по сравнению с множеством мыслимых нерегулярных локальных структур вторичные структуры являются самыми стабильными их возникновение, инициирующее процесс и обусловливающее дальнейшее его развитие, осуществляется с наибольшей скоростью. Благодаря гидрофобным взаимодействиям вторичные структуры образуют супервторичные, т.е. полярные остатки стремятся расположиться на внешней оболочке глобулы, а неполярные - в ее интерьере. Идеальная модель трехмерной структуры белка, согласно эмпирическому подходу, должна представлять собой ансамбль вторичных и супервто-ричных структур и иметь гидрофобное ядро, экранированное от водной среды гидрофильной оболочкой. Процесс создания такой модели из статистического клубка должен быть равновесным фазовым переходом первого рода, подчиняющимся классической термодинамике, статистической физике и формальной кинетике так же, как им подчиняются процессы кристаллизации малых молекул и образования линейных спиральных сегментов гомополипептидов. [c.6]

Предлагаемая автором модель белкового свертывания не может считаться общей, так как не только не затрагивает фибриллярных белков, но и среди глобулярных имеет отношение только к небольшой группе белков, состоящих преимущественно из а-спиралей и Р-структур, образующих супервторичные структуры. Стабилизация последних, как полагает Пти-цьш, не определяется конкретной аминокислотной последовательностью, а представляет собой некий интегрально-статистический эффект, чувствительный лишь к общей контактной гидрофобной поверхности. Оставляя это положение без аргументации, автор формулирует "общую гипотезу направленного механизма белкового свертывания", суть которой заключается в предположении, что "узнавание регулярш,1х сегментов определяется не деталями аминокислотной последовательности, а взаимной локализацией этих сегментов в линейной полипептидной цепи" [140. С. 198]. Постулировав, по существу, независимость супервторнчных структур от химического строения белков, Птицын тем самым свел проблему спонтанной сборки нативных конформаций к выработке геометрических критериев самоорганизации регулярных сегментов. Таким образом, "общая физическая модель" белкового свертывания оказалась не только не общей, но и не физической. [c.504]

Стадия взаимодействия вторичных структур должна следовать за стадией их образования. Следовательно, до выработки геометрических критериев упаковки вторичных структур в супервторичные необходима идентификация а-спиралей и р-складчатых листов, описание процессов их идентификации, развития и терминации. Задачи, перечисленные в работе [140], предполагаются решенными, что, как известно, не соответствует действительности. Поэтому модель Птицына описывает не весь процесс белкового свертывания, а лишь упаковку вторичных структур, т.е. завершающую стадию, быть может, не отвечающую соответствующей стадии реального механизма самоорганизации. Следует также отметить несовместимость предложенной модели с одним из постулируемых в этой же работе положений. Так, автор, рассматривая вопрос об идентификации а-спиралей и Р-структур, исходит из существования корреляций между вторичными структурами и аминокислотной последовательностью, а обсуждая образование из них супервторичных структур, утверждает отсутствие таких корреляций. В основу поиска геометрических критериев упаковки вторичных структур положена простейшая полипептидная цепь - гомополимер из аминокислот с гидрофобными боковыми группами. Предполагается, что такая цепь в водном окружении обладает вторичными структурами, стабилизированными пептидными водородными связями, и супервторичной и третичной структурой, стабилизированной гидрофобными взаимодействиями боковых цепей а-спиралей или Р-складчатых листов. Реальное поведение гомополипептидов в растворе не дает, однако, оснований для подобных предположений [25, 142-144]. Молекулы гомополипептидов, как и молекулы других синтетических полимеров, имеют огромное количество близких по энергии непрерывно флуктуирующих в [c.504]

Аналогичная задача, отвечающая второй стадии комбинированного Метода, решалась в работе Бэржеса и Шераги [132], которая уже рассматривалась. В ней также конформационные состояния всех остатков Панкреатического трипсинового ингибитора были отнесены не с помощью эмпирических корреляций, а на основе кристаллической структуры молекулы. Оказалось, что рассчитанная с использованием такого идеального Алгоритма предсказания, каким является эксперимент, конформация белка Даже отдаленно не напоминала его нативную структуру. Следовательно, Попытки уложить вторичные структуры в супервторичные и получить [c.509]

Супервторичные структуры. Впервые супервторичные структуры белков бьши постулированы и затем обнаружены Л. Полингом и Р. Кори. В качестве примера можно привести суперспирализованную а-спираль, в которой две а-спирали скручены в левую суперспираль (рис. 3.6). Однако чаще суперспи-ральные структуры включают в себя как а-спирали, так и р-складчатые листы. Их состав может быть представлен следующим образом (аа), (аР), (Ра) и (РХР). Последний вариант представляет собой два параллельных складчатых листа, между которыми находится статистический клубок (рСр), а-спираль (РаР) или р-структура (РРР). [c.33]

Соотношение между вторичной и супервторичной структурами имеет высокую степень вариабильности и зависит от индивидуальных особенностей той или иной белковой макромолекулы. [c.33]

Короткие участки суперспиралиэованных антипараллельных а-спиралей присутствуют и в некоторых глобулярных белках. Весьма компактную левую тройную спираль образуют параллельные спирали типа полипролнна в коллагене (см. с. 257). Другая распространенная группа супервторичных структур — различные варианты так называемой a -структуры, в которой а-спнраль взаимодействует с р-складчатым листом. Чаще всего встречается структура o p, показанная на рисунке 48. [c.98]

Спиралеобразными линиями обозначены а-спиральные структуры зигзагообразными— р-складчатые плоскости темными кружками—р-витки (инверсии цепи), тонкой линией — случайная или неопределенная структура. Знаками + и — отмечены полошительные и отрицательные заряды SH — локализация остатков цистеина. Двумя стрелками указан участок антипараллельных р-ппоскостей, одной — участок че-тырехсциральной супервторичной структуры. [c.254]

А —четыре спиральные супервторичные структуры в белке РВ1. Было предсказано, что аминокислотные остатки в положениях 341—415 [58] образуют четыре антипа-раллельные а-спирали, прерванные -обратными витками. Спиралеобразными линиями обозначены а-спирали -витки представлены перестановками цепи, Б — двойные спирали полипептидов (антипараллельные плоскости) в белке РВ1. Четыре антипараллельные плоскости были предсказаны из последовательности аминокислот [58] белка РВ1 (см. рис, 34) а) аминокислотные остатки в положениях 15—39 б) аминокислотные остатки в полошениях 431—451 в) аминокислотные остатки в положениях 447—477 г) аминокислотные остатки в положениях 555—572. Зигзагообразными линиями обозначены аминокислотные остатки, которые включены в -складчатые плоскости -витки представлены инверсиями цепи. В — двойные спирали полипептидов (антипараллельные -плоскости) в белке РВ2. Две антипараллельные -плоскости были предсказаны из последовательности аминокислот [36] белка РВ2 (см. рис. 35) а) аминокислотные остатки в положениях 89—119 б) аминокислотные остатки в положениях 637—649. Г — колесо спирали одной из ам-фифпльных спиралей (аминокислотные остатки 430—444) белка РВ2. Цифры 1—15 означают положения аминокислотных остатков 430—444. Аминокислотные остатки были отложены на колесе спирали в соответствии с техникой М. S hiffer и А. Ed-mundson [56а], используя 3,6 аминокислотного остатка на 1 виток. Одной тонкой линией обозначен участок гидрофильности, двумя — участок гидрофобности. Двумя пунктирными линиями показан участок гидрофобности, генерированный через солевую связку между Асп- и Гис+. [c.257]

Схема Шульца и Ширмера отличается от аналогичной схемы Линдерстрем-Ланга большей детализацией пространственной организации белковой цепи на пути от вторичных структур к третичной. Г. Шульц и Р. Ширмер добавили уровень супервторичных структур для обозначения энергетически предпочтительных агрегатов вторичных, регулярных структур. [c.303]

Впервые супервторичные структуры были постулированы в 1952 г. Криком [215] и в 1953 г. Полингом и Кори [216] при интерпретации тонких различий в рентгенограммах а-кератина и а-спиралей синтетических гомополипептидов. Ф. Крик описал структуру а-кератина с двумя и тремя нитями в жгуте, объяснив выгодность скручивания единичных спиралей образованием дополнительных взаимодействий между боковыми цепями. Л. Полинг и П. Кори предложили для а-кератина модель жгута из семи а-спиральных нитей. Позднее были предположены супервторичные структуры и они действительно были обнаружены на линейных участках тропомиозина, легкой цепи меромиозина, коллагена и т.д., т.е. фактически у всех фибриллярных белков. Наличие сложных образований из а-спиралей, -складчатых листов, других регулярных форм и их различных комбинаций является, таким образом, характерной чертой пространственной организации фибриллярных белков, точнее, регулярных компонентов этих белков. [c.303]

Определение супервторичных структур по порядку чередования в аминокислотной последовательности вторичных, регулярных форм, их взаимному направлению и хиральности, т.е. правой или левой закрутке, получило название топологии полипептидной цепи [157]. Как отметили Немети и Шерага, такая трактовка топологии не строго соответствует математическому определению этого термина 1 138. [c.304]

Введение Г. Шульцем и Р. Ширмером понятия топологии полипептидной цепи и разработанный С. Pao и М. Россманном [217] метод упрощенного представления пространственного строения белковых молекул сделали возможным сопоставление структур белков между собой (содержащих вторичные и супервторичные сегменты), их анализ и выявление общих черт и особенностей. До этого могли сравниваться отдельные участки белковых цепей, как правило, регулярных, или полные структуры, но только родственных белков. [c.304]

М. Россманн и А. Лильяс [197] также отметили большую распространенность доменной организации белков и важность ее изучения для лучшего понимания механизма свертывания полипептидной цепи и установления зависимости между структурой и функцией. Для выявления и сравнения структурных доменов они предложили использовать карты межостаточных контактов, впервые построенные Филлипсом [236]. Карта представляет собой диаграмму, на обеих осях которой нанесена аминокислотная последовательность белка, а на пересечении идущих от отстатков горизонталей и вертикалей указаны расстояния между соответствующими атомами . Одинаковые расстояния соединяются линиями, и карта приобретает контурный вид. Оказалось, что с помощью такого двумерного графа легко обнаруживаются домены и характер их пространственной организации. И. Кунтц [237] показал, что карты межостаточных контактов чувствительны к вторичным и супервторичным структурам, и связал виды этих структур с профилем контурной карты. [c.309]

Рассмотрев супервторичные структуры и домены — два новых конформационных уровня, введенных Шульцем и Ширмером в схему структурной организации глобулярных белков (рис. II.4), — обратимся вновь к этой схеме, чтобы ответить на ряд вопросов. Первый и самый [c.309]

Для решения вопроса о применимости обсуждаемой схемы к ограниченному кругу белков рассмотрим конкретный пример с а-химо-трипсином — белком, который во всех работах последних лет, вслед за Левиттом и Чотиа [2181, относят к группе ( ) и структурную организацию которого трактуют в полном соответствии со схемой Шульца и Ширмера через ассоциацию вторичных структур в супервторичные, последние в домены, домены в окончательную трехмерную физиологически активную структуру. а-Химотрипсин представляет собой трехцепочечный белок с коротким участком А (13 остатков) и более длинными участками В и С (соответственно 131 и 97 остатков), которые образуются при активации химотрипсиногена А посредством расщепления его трипсином. На рис. П.7 показан ход основной цепи нативной конформации фермента, полученной Бирктофтом и Блоу при рентгеноструктурном исследовании белка с разрешением 2,0 А [221]. Считается, что трехмерная структура а-химотрипсина включает два домена, один из которых составляет N-концевой участок (1—128), 310 [c.310]

Теперь, следуя схеме Шульца и Ширмера (рис. II.4), опишем образование нативной конформации фермента, а затем сопоставим предполагаемый ступенчатый процесс ее образования с приведенными выше опытными фактами. Конечно, речь не идет о строгом доказательстве соответствия гипотетического представления реальной картине. Вопрос заключается только в выяснении возможности описания спонтанного процесса свертывания белковой цепи в нативную конформацию через регулярные структуры разных степеней сложности. На рис. II. 8 изображены уровни структурной организации а-химотрипсина, отвечающие схеме Шульца и Ширмера. Сначала на локальных участках неструктурированной белковой цепи образуются короткие регулярные -тяжи и а-спирали, которые, как считают, энергетически более предпочтительны по сравнению с любыми другими структурами и поэтому возникают прежде всего. После возникновения единичных вторичных структур создаются -складчатые листы и супервторичные структуры. Их возникновение объясняется энергетической предпочтительностью или предпочтительностью в отношении кинетики процесса свертывания белка. Далее, между -структурами а-химотрипсина осуществляются [c.312]

Концепция о доминирующем значении регулярных вторичных структур (начало 1950-х годов) и супервторичных структур (начало 1970-х годов) никогда не была подкреплена ни строгим доказательством, ни даже просто убедительными доводами. К последним трудно отнести утверждение об особой роли в стабилизации структуры белка пептидных водородных связей, если учесть имеющиеся экспериментальные данные и принять во внимание то обстоятельство, что свертывание белковой цепи происходит в водной среде. Несостоятельность схемы Шульца и Ширмера заключается не только в том, что в ней не учитывается значрггельная доля аминокислотных остатков в создании белковой структуры. Конечно, трудно, но можно было бы объяснить (привлекая, например, в качестве аналогии кристаллизацию перенасыщенного раствора под действием затравки), почему ответственными за построение нативной конформации, в частности а-химотрипсина, являются лишь 27% остатков, а С-концевого домена папаина и того меньше — только 7%. Однако рассматриваемые концепция и схема остались бы столь же ошибочными, даже если увеличить содержание вторичных структур в несколько раз. [c.314]

В обоих случаях основополагающим является предположение, что вторичные структуры энергетически более предпочтительны и их образование и последующее образование из них более сложных структур должны всегда быть опережающими по сравнению с образованием всех других форм. Именно по этой причине нерегулярные участки белка не нашли себе места в схеме Шульца и Ширмера. Такое предположение неправильно по отношению к а-спиралям и еще в большей степени к -структурам. Расчеты показали, что -тяжи не являются стабильными образованиями в создании -складчатых листов и -супервторичных структур и играют пассивную или второстепенную роль. Активную функцию выполняет промежуточный нерегулярный участок, который сближает два флуктуирующих фрагмента цепи, имеющих склонность к образованию вытянутых форм. Этот участок 314 [c.314]

Как прежде из анализа первичных и третичных структур белков выводились зависимости и правила упаковки отдельных аминокислотных остатков во вторичные структуры, так теперь стали изучать направления свертывания полипептидных цепей в высокорегулярных белках, анализировать контактные поверхности между сближенными участками а-спиралей и -структур и выводить правила упаковки отдельных вторичных структур в супервторичные. Последние не могли не вызвать к себе повышенного интереса, поскольку, согласно Г. Фасману, выражающему в данном случае господствующее мнение "Супервторичные структуры являются главными компонентами доменов, которые при взаимодействии образуют трехмерные конформации белков" [238. С. 236]. Существенно, однако, то обстоятельство, что изучение более высоких уровней структурной организации белков стало проводиться не после решения задачи о формировании практически неограниченного количества нерегулярных структурных элементов на локальных участках аминокислотной последовательности и у целых белковых молекул, и даже не после выяснения причин образования самих а-спиралей и -структур и выработки надежных правил их идентификации. Все эти задачи так и остались нерешенными. По-прежнему сохранился чисто эмпирический подход, дополнившийся еще более упрощенным представлением трехмерных структур белковых молекул. Возник даже особый вид сюрреалистической белковой графики (рис. II.9), а позднее, с появлением цветных мониторов и принтеров, — живописи [251—254]. [c.317]

Шаг сделан не в сторону осмысления явления или получения новых фактов произошло лишь смещение акцентов с вторичных структур на супервторичные структуры и домены как их комбинации. Это был логически неоправданный шаг в сторону от решения проблемы, не являющийся естественным переходом от понятого простого к познанию на такой основе более сложного. Чрезмерное увлечение в последние годы только высшими и еще реже встречающимися уровнями регулярных структур белковых молекул, по существу, есть отказ от решения частных задач и попытка решить теми же средствами более сложные и еще более частные. В работах С. Чотиа [255—257], М. Левитта [258—260], Ф. Коэна [261—263], С. Коэна [264], Г. Фасмана [265], М. Стернберга [140—145] и их соавторов, а также ряда других исследователей разрабатываются эмпирические правила упаковки вторичных структур, нахождения областей инициации свертывания, отнесения белков к одной из групп Левитта и Чотиа, выяснения топологии цепи и т.д. Главными направлениями, рассматриваемыми ниже, становятся сборка преформированных вторичных структур в супервторичные и третичные и классификация белков на группы (а), ( ), (a+ ) и (a/ ). [c.317]

Проблема белка (1996) -- [ c.284 , c.303 , c.304 , c.305 , c.306 , c.307 , c.308 , c.309 , c.310 , c.311 , c.312 , c.313 , c.314 , c.315 , c.316 , c.321 , c.322 , c.323 , c.324 , c.325 , c.326 , c.327 , c.328 , c.329 , c.330 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология