Ферменты амидаза

Амидазы — ферменты, катализирующие гидролиз, в основном по следующей схеме [c.137]

Амидазы (дезамидазы), К амидазам относятся ферменты, катализирующие гидролиз амидов с образованием аммиака и кислоты [c.149]

В результате гидролитических реакций и метаболизма эти соединения распадаются до анилиновых оснований, при этом возможно образование более токсичных продуктов, чем исходные соединения. Хлоранилины достаточно устойчивы во внешней среде. Под действием ферментов и абиотических факторов они вступают в реакции конденсации, часть из них может связываться с гуминовыми кислотами, вследствие чего они становятся недоступными для микроорганизмов. Например, хлоранилины в почве могут спонтанно, а также под действием амидаз и пероксидаз конденсироваться в хлорзамещенные азобензолы - полиароматические соединения, более устойчивые к разложению, чем исходные пестициды или хлоранилины [c.390]

Гидролиз ядов в живых организмах может идти как химическим, так и энзиматическим путем. Основную роль в этом процессе играют ферменты амидазы, нитрилазы, фосфатазы, карбоксиэстеразы и некоторые другие, активность которых в живых организмах довольно велика. [c.19]

Другая группа ферментов — амидазы — катализирует гидролиз амидов, например карбамидгндролаза (уреаза) расщепляет мочевину на аммиак и углекислый газ [c.358]

Не менее важным результатом распада белковых вещестп до аминокислот является утеря ими специфических свойств. Каждый белок характеризуется свойственной только ему комбинацией аминокислот, поэтому один белок невозможно непосредственно превратить в другой. Для такого превращения необходимо сначала разложить его на простейшие составные части (аминокислоты) и потом снова скомбинировать их в новую молекулу. Это достигается глубоким распадом белковой молекулы до конечных продуктов гидролиза. При построении новых белковых молекул из продуктов расщепления запасных белков часть аминокислот, образовавшихся прн этом, не находит себе непосредственного применения вследствие указанного различия в составе белков. Эти лишние аминокислоты прн участии ферментов амидаз расщепляются далее иа аммиак н безазотистые соединения. Как было сказано выше, основным путем дезаминирования аминокислот у высших растений является окислительное дезаминирование, при котором образуются соответствующая кетокислота и аммиак. Одиако аммиак в растении никогда не накапливается в значительном количестве, поскольку вслед за распадом начинаются процессы синтеза. [c.359]

Строение мукопептида клеточной стенки выяснено главным образом посредством ферментативного гидролиза мурамидазой, разрывающей гликозидные связи мурамовой кислоты, и специфической амидазой, отщепляющей аминокислоты . После гидролиза мукопептида под действием этих двух ферментов были получены дисахарид и тетрасахарид. С помощью ферментативного гидролиза и периодатного окисления для них было до-7<азано присутствие Р-1,4-гликозидных связей Установлено, [c.583]

Использование амидаз. Эти ферменты из почек и поджелудочной железы млекопитающих или из микроорганизмов стереоспецифически гидролизуют амиды Ь-аминокислот, которые затем отделяют методом дифференциальной растворимости. Амиды менее склонны к спонтанному гидролизу, чем эфиры, и с помощью этого метода получают оптически более чистые препараты аминокислот. [c.170]

Амидазы ферменты, ускоряющие гидролиз амидов кислот. Из них важную роль играют уреаза, аспарагиназа и глутаминаза. Уреаза (карбамид — амидогидролаза, К Ф-3.5.1.5) ускоряет процесс гидролитического распада мочевины. [c.94]

Особый интерес приобретает вопрос о существовании и функции фермента, специфически гидролизующего фосфоамидную связь в нуклеотидопептидах. Ферментные системы, расщепляющие простые амиды фосфорной кислоты и N-фосфоаминокислоты, известны давно. Однако ферменты, специфически воздействующие на амиды нуклеотидов, до последнего времени оставались неизвестными. Лишь недавно Смит с сотрудниками [49] описал расщепление фосфо-амидазой из Е. oli амида аденозин-5 -фосфата, однако этот субстрат гидролизовался значительно хуже, чем простые фосфоамиды. [c.377]

Амидазы—группа ферментов, катализирующих разрыв амидной связи —СО—NH—. Они разделяются на собственно амидазы и протеазы. [c.343]

АМИДАЗЫ — ферменты, ги фолитически расщепляющие амиды аминокислот. Иногда к группе А. [c.83]

На основе анализа конечных продуктов невозможно определить, является ли фермент, выделенный из Р. striata,- амидазой, или эстеразой, или одновременно амидазой и эстеразой. Сравнительно высокая активность этого фермента на пропаниде предполагает амидазную природу. Метилкарбаматы и мочевины не относятся к числу субстратов этого фермента. [c.139]

Проблема классификации ферментов становится все более сложнох по мере того, как обнаруживаются новые ферменты и ферментные механизмы. Наиболее удовлетворительной основой классификаций, ио всей вероятности, является тип реакции, контролируемой ферментом. Согласно этой системе, ферменты можно разделить на следующие основные классы гидролазы, амидазы, фосфатазы, трансферазы,декарбоксилазы и окси-доредуктазы. [c.336]

Амидазы — специфически действующие гидролизующие ферменты, катализирующие расщепление непептидных углерод-азотных связей. [c.336]

Ферментный комплекс облигатных форм микроорганизмов изучался В. Ф. Купревичем, который проводил наблюдения на прорастающих спорах некоторых представителей грибов. Согласно полученным им данным, токсины облигатных форм микроорганизмов гораздо менее богаты ферментами, чем токсины факультативных форм. Не были обнаружены у облигатных паразитов оксидазы, амидазы и протеолитические ферменты. Вполне вероятно, что отсутствием указанных ферментов или их крайне низкой активностью и обусловлено умеренное воздействие, которое облигатные паразиты оказывают на обмен веществ растения-хозяина. [c.639]

При гидролизе ферментами нитрилгидратазой и амидазой образуется промежуточное соединение амид [c.397]

Способность клетки разрушать антибиотик раньше, чем он сможет проявить свое биологическое действие. Образование микробной клеткой веществ, способных инактивировать антибиотики, свойственно ряду микроорганизмов. Пенициллины, цефалоспорины, аминогликозиды, хлорамфеникол и другие антибиотики легко разрушаются ферментами, продуцируемыми многими видами бактерий. Так, различные штаммы стафилококков, бактерии рода Ba illus и многие виды грамотрицательных бактерий образуют ферменты -лактамазы, амидазы, инактивирующие молекулу пенициллинов, цефалоспоринов и других -лактамных антибиотиков. Показано, что в клетках бактерий образование -лактамаз кодируется как хромосомными генами, так и генами плазмид. [c.452]

Таким образом, можно думать, что химический механизм протеолиза в целом очень сходен для всех или большинства протеолитических ферментов. Гтот же механизм, по-видимому, используется и другими ферментами, расщепляющими производные карбоновых кислот (эстеразы, амидазы и т.п). Существуют ли принципиально отличные от известных в настоящее время мexaнiiзWIы гидpoJlизa амидов На этот вопрос нельзя пока ответить однозначно, однако я думаю, что такая возможность маловероятна. [c.7]

Обычно уже на первых этапах поиска и выделения амидгидролазы, ее удается отнести к груше протеаз или к груше амидаз. С этим связан тип субстрата, используемого для тестирования активности фермента в ходе выделения и очистки. Если речь идет о протеазе, то дальнейшей ее характеристикой является определение позиционной специфичности, т.е. отнесение ее к груше экзо- или эндопептидаз. В большинстве случаев здесь не возникает принцишальных трудностей, поскольку активность экзоферментов обычно на несколько порядков ниже к субстратам эндопептидаз, чем к субстратам, содержащим незащищенные К-или С-концевые аминокислотные остатки. Однако необходимо отметить, что было выделено несколько протеаз, обладающих как экзо-, так и эндопептидазной активностью (см. ниже). [c.160]

Эти ферменты катализируют расщепление химических соединений с присоединением воды, или же обратную реакцию с вьщелением воды. По типу расщепляемой связи гидролазы делятся на фосфатазы (фосфозстеразы), эсте-разы, гликозидазы, амидазы. [c.177]

Несмотря на большое разнообразие известных ферментативных активностей, сами ферменты построены из ограниченного числа блоков - функциональных доменов, в состав которых, в свою очередь, входит вполне определенное количество элементов вторичных структур. Все это проявляется в наличии у ферментов гомологичных участков аминокислотных последовательностей разной протяженности и модулей, с похожей пространственной укладкой полипептидных цепей. Такое строение ферментов а priori накладывает ограничения на ферментативные активности, которые они потенциально могут приобрести в результате замены нескольких аминокислотных остатков. В этой связи возможность изменения субстратной специфичности одного фермента с появлением у него новой специфичности, которой исходно обладает другой фермент, более вероятна в том случае, если имеется сходство в строении двух ферментов, имеющее отношение к их активности [309]. Например, поскольку в превращении субстрата у липаз и амидаз принимает участие триада аминокислотных остатков Ser-His-Asp, она не должна изменяться при попытках превращения амидазы в липазу и наоборот, а само наличие сходства между ферментами делает их взаимопревращение, в соответствии с данной концепцией, теоретически возможным. В то же время превращение эстераз в оксигеназы, которые резко отличаются от первой группы ферментов по своей пространственной структуре, а также используют другие субстраты и кофакторы, кажется невозможным, или же реализация такого проекта столкнется со значительно большими трудностями. [c.437]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология