Желатина оксипролина и пролина

К обычным аминокислотам, остатки которых присутствуют в желатине, относятся глицин (1), аланин (2), пролин (3) и оксипролин (4), причем последние две аминокислоты характерны и для коллагена. Гуанидиновый фрагмент аргинина (5), [c.645]

Оксипролин был выделен в 1902 г. из кислых гидролизатов желатины Фишером [56], который путем восстановления гидроксильной группы превратил эту аминокислоту в пролин. Лейксу и его сотрудникам [57—59] удалось синтезировать оксипролин и получить четыре его стереоизомера. [c.19]

Кроме пролина, в продуктах гидролиза некоторых сложных белков, например желатины, содержится оксипролин (бесцветные таблички, темп, плавл. 274° с разл.), которому придается строение [c.538]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

Насколько новый метод был плодотворен свидетельствовало открытие при его помощи среди продуктов распада белков новых, ранее неизвестных аминокислот. При первом же использо вании нового метода Фишер среди продуктов гидролиза казеина [162] обнаружил оптически активную аминокислоту, которая позднее была им названа пролином и оказалась -пирролидин-а-карбоновой кислотой [205]. В следующем году при исследовании желатины он обнаружил новую оксикислоту (166], которая оказалась оксипролином. [c.76]

Желатина представляет собой не натуральный белок, а измененный коллаген, переходящий в раствор при кипячении с водой, лучше в присутствии кислот. Желатина отличается способностью набухать в холодной воде, а также легко растворяться в горячей воде и застывать при охлаждении в студенистую массу. Она довольно хорошо раси епляется протеолитическими ферментами. Состав продуктов гидролиза желатины почти не отличается от продуктов гидролиза коллагена. Для нее характерно большое содержание гликоколла, а также пролина и оксипролина триптофан отсутствует тирозина—незначительные следы. Желатина—один из наиболее изученных белков. [c.328]

И. Е. Плотникова (1949) провела систематическое исследование аминокислотного состава проколлагенов, выделенных из кожи человека и кожи животных различных классов позвоночных. Полученные двухмерные бумажные хроматограммы дали возможность установить, что проколлагепы, выделенные из кожи человека и позвоночных животных, содержат следующие аминокислоты аспарагиновую кислоту, глютаминовую кислоту, серии, гликокол, лизин, аргинин, аланин, гистидин, оксипролин, пролин, валин, лейцин, фенилаланин. По составу аминокислот, проявляющихся на хроматограммах, проколлагены оказались близкими к желатине, отличаясь от нее отсутствием тирозина. [c.157]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]

Значительных успехов в разделении аминокислот методами электродиализа достигли Рязанов и сотр. [52, 53]. Исследования электродиализа гидролизата желатины (pH 5—7), циркулирующего через среднюю камеру ячейки, отделенную от катодной камеры катионитовой мембраной марки ] К-40, а от анодной — анионитовой мембраной марки МА-40, показали, что в средней камере можно выделить нейтральные моноаминокислоты (пролин, оксипролин, а-аланин, лейцин, валин, глицин), свободные от примесей основных и кислых аминокислот [52]. Однако некоторое количество нейтральных кислот попадает вместе с аргинином, лизином и гистидином в катодную камеру и с аспарагиновой и глутаминовой кислотами — в анодную. Следовательно, этот способ дает возможность получить лишь чистую фракцию нейтральных моноаминокарбоновых кислот. Уход части нейтральных кислот из центральной фракции авторы [53] объясняют следующим образом. Во-первых, pH граничных слоев мембран отличаются от значения pH в объеме электролита. Это приводит к тому, что нейтральные кислоты, попадая в граничные слои мембран, заряжаются отрицательно. В результате аминокислоты принимают участие в переносе тока, попадают и в катодное, и в анодное пространства даже при pH раствора в средней камере, близком к изоэлектрической точке. Во-вторых, согласно [53], возможна диффузия этих кислот как через катионообменную, так и через анионообменную мембраны. Однако этот источник потерь не может играть существенной роли [c.270]

Оксипролин входит в состав некоторых белков (склеропротеп-ны, кератины) и также, как пролин, играет важную роль в организации вторичной структуры их молекул. Выделен оксипролин впервые в 1902 г. Фишером из кислых гидролвзатов желатины и затем вскоре был синтезирован Лейску в виде четырех стереоизомеров (асимметрические атомы — а, у-С). Пространственное строение молекул стереоизомера, встречающегося в природе, было предсказано сначала химическими методами, затем установлено рентгеноструктурным анализом [18—20, 122]. [c.130]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология