Пролин в желатине

Желатин представляет собой продукт частичного гидролиза коллагена — распространенного в природе вещества белковой природы, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных (прежде всего в коже, костях, сухожилиях, рогах, копытах). В основе его молекулы лежит полипептидная цепь, образуемая 19-ю аминокислотами, основными из которых являются глицин (до 30 %), а также аланин, пролин, гидроксипролин, глутамин [29]. [c.453]

К обычным аминокислотам, остатки которых присутствуют в желатине, относятся глицин (1), аланин (2), пролин (3) и оксипролин (4), причем последние две аминокислоты характерны и для коллагена. Гуанидиновый фрагмент аргинина (5), [c.645]

Оксипролин был выделен в 1902 г. из кислых гидролизатов желатины Фишером [56], который путем восстановления гидроксильной группы превратил эту аминокислоту в пролин. Лейксу и его сотрудникам [57—59] удалось синтезировать оксипролин и получить четыре его стереоизомера. [c.19]

Кроме пролина, в продуктах гидролиза некоторых сложных белков, например желатины, содержится оксипролин (бесцветные таблички, темп, плавл. 274° с разл.), которому придается строение [c.538]

Выход пролина, считая па его пикрат, составлял 78—80 или 60—65%, считая на пролин в исходном гидролизате желатина. Значения выходов по току и удельный расход электроэнергии приведены в табл. 2. [c.67]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

При хроматографировании в этой системе гидролизатов желатина, казеина, жмыха поджелудочной железы отмечено четкое отделение от суммы следующих аминокислот лейцина, валина, пролина, аланина, лизина, а также глицина в нейтральной фракции, полученной из этих гидролизатов. [c.43]

Пролин Про НгС-СНг 1 1 НгС СНСООН ЫН 6,4 2,00 10,60 Желатина [c.280]

Основное возражение против концепции о группах СОО как центрах адсорбции состоит в том, что в этом случае между молекулами красителя были бы сравнительно большие промежутки. Согласно Мизу [20], чаще всего среди аминокислотных остатков в скелете желатины встречаются остатки пролина и глицина, и поэтому весьма маловероятно, чтобы группы СОО следовали [c.320]

Насколько новый метод был плодотворен свидетельствовало открытие при его помощи среди продуктов распада белков новых, ранее неизвестных аминокислот. При первом же использо вании нового метода Фишер среди продуктов гидролиза казеина [162] обнаружил оптически активную аминокислоту, которая позднее была им названа пролином и оказалась -пирролидин-а-карбоновой кислотой [205]. В следующем году при исследовании желатины он обнаружил новую оксикислоту (166], которая оказалась оксипролином. [c.76]

При помощи хроматографии распределения в автоклавном гидролизате желатины наряду с дикетопиперазинами обнаружены циклические ангидриды, состоящие из трех аминокислот глицина, аланина и лейцина, и глицина, аланина и пролина. [c.348]

Желатина представляет собой не натуральный белок, а измененный коллаген, переходящий в раствор при кипячении с водой, лучше в присутствии кислот. Желатина отличается способностью набухать в холодной воде, а также легко растворяться в горячей воде и застывать при охлаждении в студенистую массу. Она довольно хорошо раси епляется протеолитическими ферментами. Состав продуктов гидролиза желатины почти не отличается от продуктов гидролиза коллагена. Для нее характерно большое содержание гликоколла, а также пролина и оксипролина триптофан отсутствует тирозина—незначительные следы. Желатина—один из наиболее изученных белков. [c.328]

Пролин впервые выделен в 1901 г. из гидролизата казеина. Он широко. представлен в белках, особенно много его в белках злаков и в желатине. [c.27]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

В работах Пчелина и Кульмана [89—91] показана роль электростатических взаимодействий и pH среды в формировании адсорбционных слоев желатины, обнаруженная при исследовании поверхностного натяжения статическим методом. Полученные результаты для желатины (с = 0,5 г/100 мл) при 40 °С на границе с воздухом показали, что при формировании адсорбционных слоев в отсутствие соли электростатические взаимодействия приводят к замедленному образованию слоя. Однако конечные величины поверхностного натяжения в кислой области pH не зависят от заряда макромолекул. Отсутствие вклада в поверхностную активность желатины полярных остатков при подавлении их ионизации, а также неизменность поверхностного натяжения, характеризующего адсорбционные слои желатины в статических условиях десорбции при изменении pH, не может объясняться с классических позиций изменением поверхностной активности и ионизацией полярных групп. Авторы предположили, что аналогично известному аффекту мутаротации поли-/ -пролина в кислой области pH имеет место протонизация имидных связей в молекулах желатины. При этом снижается заторможенность вращения вокруг таких связей и повышается общая гибкость цепи, что способствует дифференциации сегментов по полярности и обусловливает существенно ббльшую поверхностную активность но сравнению со щелочной областью pH, где цени более жесткие. [c.179]

К полиамфолитам относится большинство биополимеров, а также некоторые специально синтезированные вещества (например, сополимер акриловой кислоты и винилпирйдина). Одним из весьма распространенных полиамфолитов является желатин — продукт переработки фибриллярного белка коллагена. В молекуле желатина содержатся остатки различных аминокислот (глицина, пролина, аргинина, лизина, глутаминовой кислоты и др.). Эти остатки в водной среде могут давать следующие ионизированные группы [c.143]

Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]

Коллагены содержат около 35% остатков глицина и примерно 11% остатков аланина (необьмно большие количества этих аминокислот). Еще более характерным отличительным признаком коллагена служит высокое содержание пролина и 4-гидроксипролина (рис. 7-13)-аминокислоты, которая, за исключением коллагена и эластина, редко встречается в белках. В сумме на долю пролина и ги-дроксипролина приходится около 21% всех аминокислотных остатков коллагена. Необьмный аминокислотный состав коллагена с значительным преобладанием четырех аминокислот над всеми другими определяет относительно низкую питательную ценность желатины как пищевого белка. Самые лучшие пищевые белки содержат все 20 аминокислот, и в частности 10 аминокислот, образующих группу так называемых незаменимых аминокислот, которые должны [c.177]

Пролин был синтезирован в 1900 г. Вильштеттером [75] из эфира (X, 5-дибромпропилмалоновой кислоты. В 1901 г. Фишер [76] получил L-пролин и DL-пролин из гидролизатов казеина и показал, что второй продукт идентичен синтетическому пролину, который он приготовил из фталимидопропилмалонового эфира. Пролин содержится в коллагене, желатине и других белках. Интересным его свойством является растворир.юсть в спирте. На бумажных хроматограммах пролин дает при обработке нингидрином желтую окраску, а при действии изатина — синюю. [c.20]

Основной белок кожи и соединительных тканей носит название коллаген и состоит преимущественно из глицина, пролина и окси-пролина. Молекулы коллагена имеют форму тонких и длинных нитей (14x2900 А) каждая из нитей состоит из трех скрученных полипептидных цепочек. При кипячении коллагена в воде цепочки отходят одна от другой и образуется обычный пищевой желатин. Соединительные ткани и кожа состоят из фибрилл шириной 200— 1000 A, которые, как это было показано рентгенографическим методом, состоят из молекул коллагена, расположенных параллельно большой оси. На электронной микро( тографии видны правильно расположенные полосы, отстоящие друг от друга на расстоянии 700 A и пересекающие фибриллы предполагают, что эти полосы соответствуют молекулам коллагена, расположенным в одном направлении параллельно друг другу, но сдвинутым одна относительно другой приблизительно на одну четвертую их длины (рис. 29-9). [c.526]

Производство клея и желатина. Производство и использование животных клеев и желатина все более расширяются в нашей стране. Их получают из костей и мягких коллагенсодержащих тканей животных — мездры, обрезков шкуры и кожи, боенских отходов и т. п. Коллагены — фибриллярные белки соединительных тканей — сухожилий, хрящей, костей, дентина, связок, фасций. Костный и мездровый клей, а также выделяемый из мягкого сырья желатин получают длительным нагреванием (гидролизом) коллагеновых материалов с водой. Частичный (предварительный) гидролиз последних с помощью протеаз значительно облегчает выплавку желатина и получение клеев, повышает выходы, снижает затраты энергии. Для этой цели раньше использовали трипсин, сейчас же все более используют протеолитические ферменты бактерий и грибов. В бактериях найден специальный фермент коллагеназа (клостридиопептидаза А), гидролизующий коллагены из тканей животных и рыб, различные желатины, расщепляющий пептиды, содержащие пролин. С помощью протеолитических ферментов можно усовершенствовать процессы производства костного и кожного клея, пищевого, фотографического и других видов желатина. [c.249]

И. Е. Плотникова (1949) провела систематическое исследование аминокислотного состава проколлагенов, выделенных из кожи человека и кожи животных различных классов позвоночных. Полученные двухмерные бумажные хроматограммы дали возможность установить, что проколлагепы, выделенные из кожи человека и позвоночных животных, содержат следующие аминокислоты аспарагиновую кислоту, глютаминовую кислоту, серии, гликокол, лизин, аргинин, аланин, гистидин, оксипролин, пролин, валин, лейцин, фенилаланин. По составу аминокислот, проявляющихся на хроматограммах, проколлагены оказались близкими к желатине, отличаясь от нее отсутствием тирозина. [c.157]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

Значительных успехов в разделении аминокислот методами электродиализа достигли Рязанов и сотр. [52, 53]. Исследования электродиализа гидролизата желатины (pH 5—7), циркулирующего через среднюю камеру ячейки, отделенную от катодной камеры катионитовой мембраной марки ] К-40, а от анодной — анионитовой мембраной марки МА-40, показали, что в средней камере можно выделить нейтральные моноаминокислоты (пролин, оксипролин, а-аланин, лейцин, валин, глицин), свободные от примесей основных и кислых аминокислот [52]. Однако некоторое количество нейтральных кислот попадает вместе с аргинином, лизином и гистидином в катодную камеру и с аспарагиновой и глутаминовой кислотами — в анодную. Следовательно, этот способ дает возможность получить лишь чистую фракцию нейтральных моноаминокарбоновых кислот. Уход части нейтральных кислот из центральной фракции авторы [53] объясняют следующим образом. Во-первых, pH граничных слоев мембран отличаются от значения pH в объеме электролита. Это приводит к тому, что нейтральные кислоты, попадая в граничные слои мембран, заряжаются отрицательно. В результате аминокислоты принимают участие в переносе тока, попадают и в катодное, и в анодное пространства даже при pH раствора в средней камере, близком к изоэлектрической точке. Во-вторых, согласно [53], возможна диффузия этих кислот как через катионообменную, так и через анионообменную мембраны. Однако этот источник потерь не может играть существенной роли [c.270]

Оксипролин входит в состав некоторых белков (склеропротеп-ны, кератины) и также, как пролин, играет важную роль в организации вторичной структуры их молекул. Выделен оксипролин впервые в 1902 г. Фишером из кислых гидролвзатов желатины и затем вскоре был синтезирован Лейску в виде четырех стереоизомеров (асимметрические атомы — а, у-С). Пространственное строение молекул стереоизомера, встречающегося в природе, было предсказано сначала химическими методами, затем установлено рентгеноструктурным анализом [18—20, 122]. [c.130]

Данные Фишера получили подтверждение в работах других исследователей. Так П. Левен среди продуктов гидролиза желатина обнаружил глицил-пролин дикетониперазин, ранее синтезированный Фишером. Особого внимания заслуживают работы возглавляемой Т. Б. Осборном коннектикутской школы биохимиков, сыгравшие значительную роль в деле окончательного доказательства аминокислотной природы белков. Т. Осборн и С. Клапп в 1901 г. обнаружили среди продуктов гидролиза глиадина пшеницы пептиды, содержавшие остатки фенилаланина и пролина, который Фишер идентифицировал с синтезированным им 1-пролил-1-фенилаланином [349]. Наконец Фишер и Абдергальден среди продуктов гидролиза фиброина шелка нашли тетрапептид, содержавший остатки двух молекул лейцина и по одному остатку аланина и тирозина [183]. [c.88]

Юнге осуществил хроматографический анализ синтетической смеси Ы-ацетилбутиловых эфиров глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина и пролина на гидрированном сафлоровом масле при отношении жидкость — твердый носитель, равном 1 4. Пролин элюировался с колонки примерно через 60 мин при температуре термостата 220°. Глицин выходил перед аланином, а пики, соответствовавшие лейцину и изолейцину, не были разделены. Эти же аминокислоты были найдены в гидролизате желатины вместе с рядом неидентифицированных соединений, пики которых появлялись после пика пролина. [c.532]

Фонг и Ландгрен [32], систематически исследуя суспендирующую способность коллоидных полимеров различных типов, образующих дисперсии в воде, обнаружили среди них высокоэффективные индивидуальные соединения. Они изучили также стабилизующее. действие белков и нашли, что глиадин более активен, чем карбоксиметилцеллюлоза, а кератин пера, казеин и желатина практически равноценны в этом отношении с карбоксиметилцеллюлозой. Установлено, что действие белков зависит от содержания в них аминокислоты пролина, хотя сам пролин этой способностью не обладает. [c.223]

Оставшийся (после гидролиза 100 мг волос, шелка или желатина) раствор белкового гидролизата (около 1 мл) обесцвег чивают, встряхивая его 1 мин. с углем, и фильтруют через воронку диаметром 2,5 см. Помещают 4 капли (0,2 мл) почти бесцветного фильтрата в пробирку размером 10X75 мм, добавляют 4 капли концентрированной соляной кислоты и 4 капли 0,3%-ного водного раствора нингидрина. Смесь нагревают на водяной бане 1—2 мин. Красная окраска, лучше всего наблюдаемая против света, свидетельствует о присутствии пролина. [c.174]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология