Оксипролин выделение

ВЫДЕЛЕНИЕ И ОПРЕДЕЛЕНИЕ ПРОЛИНА И ОКСИПРОЛИНА [c.338]

Выделение и определение пролина и оксипролина 341 [c.341]

В противоположность а-аминокислотам, а-иминокислоты пролин (X, R—Н) и оксипролин (X, R—ОН) при взаимодействии с нингидрином образуют аддукт (XI). При этом освобождается СО2 (IX), но без одновременного выделения NHj. В результате реакции в уксуснокислой среде образуется желтый продукт (XI), который в нейтральной области при нагревании с избытком нингидрина переходит в вещество (XII) пурпурного цвета. [c.138]

При окислении альфа-аминокислот нингидрином при pH 1 образуется аммиак, двуокись углерода, восстановленный нингидрин и другие продукты. При pH выше 3 аммиак, восстановленный нингидрин и невосстановленный нингидрин образуют окрашенное в синий цвет соединение. Оно гидролизуется при pH 11 с выделением азота в виде аммиака, который затем, после аэрации, определяют реактивом Несслера. Метод применяют для определения альфа-аминного азота, хотя он дает некоторую ошибку вследствие того, что оксипролин, пролин и триптофан взаимодействуют с нингидрином при pH 1 не количественно. Из 23 исследованных альфа-аминосоединений для 14 точность результатов количественных определений находилась в пределах 5%, а для 16 соединений — в пределах +10%. [c.115]

Оксипролин был выделен в 1902 г. из кислых гидролизатов желатины Фишером [56], который путем восстановления гидроксильной группы превратил эту аминокислоту в пролин. Лейксу и его сотрудникам [57—59] удалось синтезировать оксипролин и получить четыре его стереоизомера. [c.19]

Недавно из продуктов гидролиза коллагена был выделен оксипролин, в котором гидроксильная группа находится в 3-й позиции, т. е. рациональ- [c.31]

Ниже приведены аминокислоты, выделенные из продуктов гидролиза белков. Среди них имеются алифатические аминокислоты (стр. 664 сл.) ароматические — фенилаланин, тирозин гетероциклические — гистидин, триптофан, пролив, оксипролин о свойствах ароматических и гетероциклических аминокислот см. том II. [c.701]

ВЫДЕЛЕНИЕ [ РОЛИНА И ОКСИПРОЛИНА [c.338]

Инсулин выделен из препаратов поджелудочной железы в чистом кристаллическом виде. Это простой белок, молекулярный вес которого 12 ОО О. Однако имеется доказательство того, что минимальный вес инсулина, соответствующий наименьшей элементарной частице, которая объединяется ковалентными связями, — 6000 (Нейрат, Сангер). Молекула инсулина построена из 16 аминокислот (нет триптофана, метионина и оксипролина) и содержит 51 аминокислотный остаток, если молекулярный вес принять равным 6000. Эти аминокислоты образуют две полипептидные цепи, так как удалось обнаружить два N-концевых аминокислотных остатка (фенилаланин и глицин) и два С-концевых аминокислотных остатка (аланин и аспарагин), причем полипептидные цепи соединяются друг с другом поперечными мостиками, образованными дисульфидными группами. Фенилала-ниновая цепь содержит 30 аминокислотных остатков, а глициновая — 21. В настоящее время последовательность соединения аминокислот в молекуле инсулина полностью расшифрована. Схематически структуру инсулина [c.187]

Сообщение 3. ЭЛЕКТРОДИАЛИЗНЫЕ МЕТОДЫ ВЫДЕЛЕНИЯ /-АРГИНИНА, 1-ПРОЛИНА И /.-ОКСИПРОЛИНА [c.63]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

После введения крысам в течение трех дней пролина, меченного Ы и дейтерием, среди выделенных из тушки аминокислот наиболее интенсивно меченным оказался оксипролин (если не считать самого пролина). Отношение М В в выделенном окси-пролине показывало, что превращение пролина в оксипролин сопровождалось потерей примерно половины дейтерия, связанного с атомами углерода в молекуле пролина [357]. Эти данные указывают на прямое превращение пролина в оксипролин, но не исключают возможности существования других путей биосинтеза оксипролина. Когда крысам скармливали рацемический Ы 5-оксипролин, лишь около 0,1% оксипролина, выделенного из тушки, имело метку [375]. Эти результаты согласуются с малой скоростью обновления коллагена (стр. 274) однако при вве-. дении крысам меченого пролина в оксипролин тушки включалось значительно больше изотопа, чем при скармливании меченого оксипролина. Меченый азот оксипролина, введенный с пищей, переходил во многие аминокислоты тела, в особенности в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. Эти данные указывают на быстрый распад оксипролина в организме крысы. На основании этих результатов Стеттен [375] предполагает, что большая часть оксипролина в тканях животного образуется, вероятно, из пролина, входящего в состав пептидных цепей, а не из свободного оксипролина. [c.350]

Опыты с введением пролина, меченного одновременно дейтерием и показали, что из него у животных образуется оксипролин (выделенный из белков тканей оксипролин содержал дейтерий и тяжелый азот). Образование оксипролина из пролина — процесс необратимый. При введении в организм меченого оксипролина не наблюдалось появления в белках тканей меченого пролина. Следует указать, что введенный оксипролин вообще мало используется для синтеза белков тканей. Введенный меченый оксипролин обнаруживается в очень малых концентрациях в белках тканей. При введении же меченого пролина в белках тканей обнаруживается большая концентрация меченого оксипролина, чем при введении меченого оксипролина. Эти данные указывают, что оксипролин тканевых белков возникает из пролина. В гидроксилировании пролина в белках участвует аскорбиновая кислота. При недостатке последней (при цинге) нарушается образование проколлагеиа — белка с высоким содержанием оксипролина. Об особом поведении оксипролина у животных легко судить по результатам исследований с кормлением животных различными аминокислотами. В то время как различные аминокислоты, введенные в организм с пищей, легко им усваиваются, при введении оксипролина имеет место его выделение в значительных количествах в неизменном виде. [c.373]

При благоприятных условиях оксипролин не извлекается этиловым спиртом, но может- быть выделен из остающейся смеси моноаминокислот последующей экстракцией н-пропило-вым спиртом. Сухой остаток от этой экстракции растворяют в воде и осаждают все аминокислоты, присутствующие в нем, кроме оксипролина, 9 объемами метилового спирта. Содержание оксипролина можно определить в фильтрате от этого осадка по количеству неаминного азота. [c.339]

Оксипролин содержится только в склеропротеинах и кератинах. Для его выделения Бергман предложил воспользоваться способностью пролина и оксипролина давать трудно растворимые соли с родаиилата-ми. Пролин осаждается анилинроданилатом, оксипролин — аммоний-роданилатом, который называется солью Рейнеке. [c.476]

Хеппльстон исследовал стадии развития макрофагов в присутствии кварцевых частиц. После разрушения макрофагов ц отделения нх от частпц кварца и от остатков клеток методом центрифугирования был иолучен раствор, содержавший отмеченный выше фактор, оказавшийся способным вызывать фиброз. Когда раствор вводили в выделенную культуру фибробластов, то наблюдалось за метное стимулирование образования оксипролина, который является характерным компонентом фиброзной соединительной ткани. Автор показал, что такое условие было необходимо для выращивания макрофага в присутствии кварцевых частиц. Дополнительное введение кварца для разрушения хмакрофага ие приводило к появлению указанного фактора. Избыток кварца вызывал только лишь умерщвление макрофагов (цитотоксическое действие), но фиброз ие развивался [127]. [c.1070]

В природе, главным образом в растениях, находятся некоторые производные пирролидина (такие, как алкалоиды никотин, кокаин и т.д.). Две важные аминокислоты, выделенные из природных белков,— пролин (нирролидин-а-карбоновая кислота) и оксипролин—также являются производными пирролидина (см. Аминокислоты ). [c.618]

После выделения пролина остаток аминокпслот обрабатывают н.-пропиловым спиртом, удаляют из экстракта растворитель и определяют содержание оксипролина по неаминному азоту остатка. [c.339]

Среди аминокислот, обнаруженных в белках, имеются такие, которые, кроме а-углерода, содержат второй асимметрический атом углерода (треонин, оксилизин, изолейцин, оксипролин). Благодаря появлению второго центра асимметрий количество изомеров возрастает (2 ). Так, например, треонин имеет 4 изомера. Треонин, выделенный из белков, имеет стереохи-мическую конфигурацию, названную L-треонином, тогда как его зеркальный антипод должен называться D-треонином. Два других возможных изомера будут, очевидно, отличаться по конфигурации только у одного из центров асимметрии и обозначаются как L-аллотреонин и D-аллотреонин (греч. alios — другой). Нетрудно видеть, что треонин и аллотреонин являются днастереоизомерами. [c.28]

L (—)-Оксипролин—4-оксипирролидин-2-карбоновая кислота. Впервые выделен из гидрализатов желатина в 1902 г. Это иминокислота, он не содержит первичной аминогруппы боковой радикал R оксипролина — полярный. Оксипролин входит в состав белков соединительной ткани, в частности в коллаген. [c.23]

Аминокислоты обычно подразделяют на шесть основных групп моноаминомонокарбоновые, т. е. содержащие одну аминную и одну карбоксильную группы, вследствие чего растворы их нейтральны,— глицин, аланин, валин, лейцин, изо-лейцин, серин, треонин, цистеин и метионин диаминомонокарбоновые — орнитин, аргинин и лизин, проявляющие в растворах щелочные свойства моноами-нодикарбоновые — аспарагиновая и глутаминовая кислоты, дающие в растворе кислую реакцию диаминодикарбоновые — цистин и диаминопимелиновая кислота, выделенная из белков некоторых бактерий ароматические — фенил-а-аланин и тирозин, характеризующиеся наличием бензольного остатка в молекуле аминокислоты гетероциклические — пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. [c.58]

Метод разделения пикрата оксипролина аналогичен методу разделения пикрата пролина. Выделенные из водных растворов аргинин, пролин и оксипролии соответствовали квалификации ч. и ч. д. а. . [c.67]

И. Е. Плотникова (1949) провела систематическое исследование аминокислотного состава проколлагенов, выделенных из кожи человека и кожи животных различных классов позвоночных. Полученные двухмерные бумажные хроматограммы дали возможность установить, что проколлагепы, выделенные из кожи человека и позвоночных животных, содержат следующие аминокислоты аспарагиновую кислоту, глютаминовую кислоту, серии, гликокол, лизин, аргинин, аланин, гистидин, оксипролин, пролин, валин, лейцин, фенилаланин. По составу аминокислот, проявляющихся на хроматограммах, проколлагены оказались близкими к желатине, отличаясь от нее отсутствием тирозина. [c.157]

Дженкинсон и Тинслей [19] идентифицировали с помощью хроматографии на бумаге состав аминокислот, гидролизат которых был получен в ходе изучения аминокислот растительного происхождения, выделенных из компоста. Десять мл гидролизата, содержавшего приблизительно 1 мг связанного азота, запаривали досуха при пониженном давлении, растворяли в 5 мл воды и снова упаривали досуха. Остаток растворяли в 1,5 мл воды и центрифугировали. Осветвленную жидкость в количестве 0,04 мл наносили на бумагу Ватман № 1. Разделение проводили элюентом, предложенным Вольфом [20]. Хроматограмму проявляли, окуная лист в 0,2%-ный раствор нингидрина в ацетоне. Были идентифицированы следующие аминокислоты цистеиновая, аспарагиновая, глутаминовая, лизин, аргинин, глицин, гистидин, серии, аланин, тирозин, пролин, валин, треонин, изолейцин, лейцин и фенилаланин. Метионин не поддавался определению, поскольку его трудно было отделить от глицина в описанных системах растворителей. Метио-нин-5-оксид тоже не отделялся от валина. Хроматограммы опускали в 0,1%-ный раствор изатина в ацетоне для обнаружения про-лина и подтверждения отсутствия оксипролина. Детектирование и определение содержания пептида с остатком лизина в середине цепи проводили с помощью 2,4-динитрофторбензола [21]. Эта реакция протекает, поскольку е-аминогруппа, в отличие от а-амино-группы лизина, свободна и может вступать в реакцию. [c.306]

Оксипролин входит в состав некоторых белков (склеропротеп-ны, кератины) и также, как пролин, играет важную роль в организации вторичной структуры их молекул. Выделен оксипролин впервые в 1902 г. Фишером из кислых гидролвзатов желатины и затем вскоре был синтезирован Лейску в виде четырех стереоизомеров (асимметрические атомы — а, у-С). Пространственное строение молекул стереоизомера, встречающегося в природе, было предсказано сначала химическими методами, затем установлено рентгеноструктурным анализом [18—20, 122]. [c.130]

Образующаяся при гликолизе пировиноградная кислота в результате декарбоксилирования и окисления превращается в уксусную кислоту. В свою очередь уксусная кислота при участии АТФ и фермента ацетилирует сульфгидрильную группу кофермента А. Возникает 8-ацетилкофермент А или так называемая активированная уксусная кислота. Активированная уксусная кислота может превращаться в высшие жирные кислоты, из которых образуются жиры. Эти жиры также могут откладываться в организме. Почти все аминокислоты являются или гликогенными, или кето-генными, т. е. они участвуют в образовании гликогена или жиров. Из гистидина, орнитина, пролина, оксипролина и аргинина может образоваться а-кетоглутаровая кислота, из тирозина и фенилаланина — фумаровая кислота. Окисление глутаровой и фумаровой кислот по цитратному циклу сопровождается выделением энергии, необходимой для организма. Если же энергия в данный момент не нужна, то углеводы и углеродные цепи аминокислот могут превращаться в нейтральные жиры, откладывающиеся в организме. [c.353]

В последние годы появился ряд сообщений о распространении в природе фосфолипидов, содержащих в качестве азотистого остатка различные пептиды, составными компонентами которых являются оксиаминокислоты (оксипролин, треонин или тирозин). Так, из мышц тунца выделен фосфатидилтреонин. Однако возможно, что подобные соединения являются лишь составной частью липопептидов. [c.285]

Оксипролин В, имеющий аномальную конфигурацию при Y-углеродном атоме, выделен из фаллоидина и идентифицирован [7] путем сравнения с образцом, полученным синтетически Лейхсом. Он отличается ог нормального стероизомера цветной реакцией с изатином. [c.55]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология