Триозофосфатдегидрогеназа

Триозофосфатдегидрогеназа переносит 2 электрона и 1 протон с триозофосфата на свой кофермент никотинамид-адениндинуклеотид (НАД). При этом глицеринальдегид-фос-фат окисляется до фосфоглицериновой кислоты, а никотин-амид-адениндин клеотид восстанавливается до НАД Нг. [c.167]

Для расшифровки отдельных этапов процесса промежуточного превращения углеводов большую роль сыграли опыты с применением парализаторов (ингибиторов) некоторых ферментных систем. Так, например, при введении в реакционную смесь монойодуксусной кислоты ( H2J 00H) тормозится действие триозофосфатдегидрогеназы и процесс расщепления углеводов останавливается на стадии образования фосфотриоз (см. дальше). [c.163]

Из двух атомов Н, присоединяемых при восстановлении ЫАОФ до КАОФН, один прямо присоединяется к молекуле, а другой теряет свой электрон и превращается в Н+. Реакция ФГК с ЫАОФН идет в присутствии фермента триозофосфатдегидрогеназы и образуется при этом фосфоглице- [c.343]

При установившемся процессе окисление З-фосфоглицеринового альдегида в 3-фосфоглицериновую кислоту происходит сложным путем. Вначале он превращается в 1,3-днфосфоглицерииовый альдегид, присоединяя остаток неорганической фосфорной кислоты, затем под действием фермента триозофосфатдегидрогеназы в присутствии НАД (никотинамидаденнидинуклеотида) окисляется в 1,3-дифосфо-глицериновую кислоту. НАД, вступая в соединение со специфическим белком, образует анаэробную дегидрогеназу, обладающую способностью отнимать водород непосредственно от фосфоглицеринового альдегида и других органических соединений. [c.205]

В настоящее время известно свыше 80 ферментов, имеющих коферментную группировку НАД или НАДФ. Такими ферментами являются триозофосфатдегидрогеназа, лактатде-гидрогеназа, алкогольдегидрогеназа, р-оксибутиратдегидро-геназа, малатдегидрогеназа и многие другие. [c.133]

При добавлении к мышечному экстракту монойодуксусной или моно-бромуксусной кислоты гликолиз останавливается на образовании двух молекул триозофосфата, так как монойодуксусная кислота тормозит дальнейшее превращение, ингибируя триозофосфатдегидрогеназу. Моно-йодуксусная кислота блокирует сульфгидрильные группы триозофосфатдегидрогеназы и таким образом инактивирует фермент. [c.165]

Триозофосфат (гл ицеринальдегидфосфат) вступает во временное, непрочное промежуточное соединение с белковым компонентом триозофосфатдегидрогеназы (глицеринальде-гидфосфатдегидрогеназы). Реакция присоединения осуществляется за счет двойной связи фосфоглицеринового альдегида и сульфгидрильной группы цистеина, имеющегося в активном центре фермента. [c.166]

В комплексе с триозофосфатдегидрогеназой НАД восстанавливается в НАД Н2 в комплексе с лактатдегидрогеназой НАД Нг окисляется в НАД. [c.169]

Восстановление пировиноградной кислоты в молочную происходит под влиянием лактатдегидрогеназы в присутствии НАД Нг. Последний образуется из НАД при окислении 3-фосфоглицеринового альдегида триозофосфатдегидрогеназой. При блокировании триозофосфатдегидрогеназы не происходит восстановления НАД в НАД Нг, а в отсутствие НАД Нг пировиноградная кислота не может восстановиться в молочную. [c.195]

Фиг. 14. Разностный спектр соединения НАД с триозофосфатдегидрогеназой,. полученный в результате расщепления этого соединения с помощью НгОг [8].

Связывание НАД дрожжевой триозофосфатдегидрогеназой [34] [c.65]

При алкилировании белка 2-бром ацетамидо-4-нитрофенолом или 4-бромацетамидо-З-нитрофенолом получают окращенное в желтый цвет производное с так называемой репортерной группой, спектр которой зависит от ее непосредственного окружения [272, 273]. В случае триозофосфатдегидрогеназы — белка, состоящего из 4 субъединиц, каждая из которых имеет НАД-свя-зывающий участок и активную 5Н-группу — 1 моль фермента связывает 3,7 моля 2-бромацетамидо-4-нитрофенола. В районе pH 7,0—7,6 е соответствующей группировки в белке составляет 7100М- см- (при Хтах = 390 нм). Алкилирование ведет к потере 3,8 моля ЗН-групп и полной инактивации фермента. [c.376]

На следующем этапе происходит окисление З-фосфоглицеринового альдегида. Окисление катализируется ферментом, который называется триозофосфатдегидрогеназа. Активной группой этого фермента является Н5-группа трипеп-тида глутатиона, поэтому сокращенно этот фермент обозначается как Н5-фермент. В состав Н8-фермента входит также нико-тинамид-аденин-динуклеотид (НАД). Вначале происходит образование комплексного соединения между 3-фосфоглицериновым альдегидом и Н8-ферментом [c.157]

Изящный опыт, посвященный этому вопросу, поставили Симпсон и Велик [608]. Они выделили альдолазу и дегидрогеназу глицеральдегид-З-фосфата из мышц кролика после однократной инъекции пяти радиоактивных аминокислот. Удельная активность каждой из аминокислот в альдолазе была в 1,8 раз выше, чем в триозофосфатдегидрогеназе. Это свидетельствует [c.282]

В связи с тем, что ключевым звеном, определяющим переключение потока С с углеводного пути на альтернативный (сопровождающийся образованием аланина и Сгсоединений), является реакция ФГКфосфоглицериновый альдегид, особый интерес представляет фермент, катализирующий эту реакцию. Действительно, триозофосфатдегидрогеназа относится к числу аллостерических энзимов (т. е. ферментов, способных довольно легко изменять конформацию и активность). [c.255]

Т. играет важную роль в процессе гликолиза, обеспечивая в физиологич. условиях утилизацию диоксиацетонфосфата, образующегося в ходе гликолитич. расщепления глюкозы. Хотя равновесие в указанной ])еакции сдвинуто в сторону образования диоксиацетонфосфата, однако в физиологич. условиях превращение идет в противоположном направлении, поскольку D-глицеральдегид-З-фосфат непрерывно и с большой скоростью выводится из сферы реакции в результате его окисления другим гликолитич. ферментом — триозофосфатдегидрогеназой. [c.133]

Примером субстратного фосфорилирования является образование АТФ в реакции гликолитич. оксн-доредукции, катализируемой триозофосфатдегидрогеназой, а также образование макроэргич. фосфатной связи в ходе расщепления сукцинил-коф мента А, образующегося при окислительном декарооксилиро-вании а-кетоглутаровой к-ты в цикле трикарбоновых кислот. [c.253]

Триозофосфатдегидрогеназа 5—263 Триозофосфат-изомераза 5—2 5 Триозы 3—320 Триоксан 5—265, 464 [c.585]

Восстановленный НАДФ-Нз необходим для восстановления 1,3-дифосфо-В-глицериновой кислоты (IV) в глицеральдегид-З-фосфат (V). Эта реакция катализируется ферментом триозофосфатдегидрогеназой [уравнение (11)]. Это [c.537]

Из рис. 25 очевидно, что непосредственная роль ос-глицеро-фосфатдегидрогеназной реакции состоит в регенерации НАД для триозофосфатдегидрогеназы. В других, менее активных мышцах насекомых и в тканях позвоночных эту функцию выполняет лактатдегидрогеназа у моллюсков при анаэробиозе, как мы видели, ту же роль играет цитоплазматическая малат-дегидрогеназа. Таким образом, сам по себе этот процесс повторного окисления НАД-Н, казалось бы, не дает насекомому никакого особого преимущества. Решающее энергетическое преимущество станет очевидным, когда мы рассмотрим дальнейшую судьбу а-глицерофосфата. [c.86]

Второе тянущее кинетическое воздействие осуществляет активная НАДФ Н-зависимая триозофосфатдегидрогеназа (ТДГ). Этот фермент катализирует превращение 1,3-ДФГ в гли-церальдегид-З-фосфат (Г-З-Ф) [c.103]

Активность гексозодифосфатазы и триозофосфатдегидрогеназы у обеих групп растений близки. Можно поэтому предположить,что синтез сахаров из 3-ФГК у растений первой группы вдет по такому же пути, как ив цикле Кальвина. [c.263]

Далее идет сложная реакция окисления глицеральдегид-3-фосфата в 3-фосфоглицериновую кислоту при участии фермента триозофосфатдегидрогеназы. В качестве окислителя служит НАД, который отнимает водород от глицеральдегид-3-фосфата и сам восстанавливается в НАД-Нг. [c.162]

Смотреть страницы где упоминается термин Триозофосфатдегидрогеназа: [c.102] [c.259] [c.259] [c.260] [c.61] [c.63] [c.120] [c.206] [c.231] [c.66] [c.197] [c.227] [c.132] [c.132] [c.133] [c.522] [c.18] [c.48] [c.65] [c.104] [c.104] [c.110] [c.190]

Биохимия растений (1966) -- [ c.63 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.376 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.14 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.281 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.103 , c.104 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология