аланин образование

Как образуется пептидная связь Напишите образование трипептидов из аланина, фенилаланина и глицина. [c.428]

Напишите формулу 2,5-дикетопиперазина и реакции образования его или его производных при нагревании следующих а-аминокислот жирного ряда а) глицина б ) а-аминомасляной кислоты в) аланина. Назовите образующиеся соединения. [c.114]

Для того чтобы полностью прошла реакция окислительного дезаминирования, например превращение аланина в пировиноградную кислоту, фермент, катализирующий эту реакцию, нуждается в окислительном (дегидрирующем) агенте. Обычным акцептором водорода в таких системах служит ФАД (флавинадениндинуклеотид), который переходит в восстановленную форму, сокращенно обозначаемую ФАД-Нд (разд. 23.11). Окислительное дезаминирование осуществляется через образование промежуточного имина. Ниже приведены два уравнения, описывающие дезаминирование аланина до [c.396]

На стр. 285 приведен пример образования дипептида из аланина, т. е. из двух одинаковых молекул аминокислоты. Нетрудно понять, что из двух разных аминокислот, например из аланина и глицина, уже могут получиться два различных дипептида [c.291]

Напишите формулы трех возможных трипеити-дов, образованных а ) из 1 молекулы глицина и 2 молекул аланина б) из 2 молекул глицина и 1 молекулы аланина. Назовите трипептиды. [c.81]

Составьте схемы образования дипептидов из аланина и валина фенилаланина и цистеина. Что такое пептидная связь [c.91]

Напишите схемы образования двух возможных дипептидов а ) из молекулы глицина и молекулы аланина б) из молекулы глицина и молекулы лейцина (а-аминоизокапроновой кислоты). Назовите дипептиды. [c.81]

Макромолекулы простейшего белка—фиброина шелка—состоят из отдельных звеньев, образованных сочетанием глицина МН,СИ,СООН и аланина МН,СН(СН,)СООН [c.10]

Напишите схемы образования дипептидов а ) из глицина б) из аланина в) из серина (Р-оксиала-нина). Назовите дипептиды. [c.81]

Значительная часть азота аминокислот переносится в печень из других органов в составе аланина. Многие органы выделяют в кровь аланин. Образование аланина в этих органах представлено на рис. 11.17. Аминогруппы разных аминокислот посредством реакций трансаминирования переносятся на пируват, источником которого служат глюкоза, а также безазотистые остатки аминокислот. Особенно много аланина содержится в крови, оттекающей от мышц и от кишечника. Из крови аланин извлекается в основном печенью и в гепатоцитах используется для синтеза аспарагиновой кислоты путем трансаминирования с оксалоацетатом. [c.345]

Из мышц и некоторых других тканей избыток азота выводится в ввде аланина. Образование аланина в этих органах можно представить следующей схемой [c.238]

Эфир л-толуолсульфокислоты с этиллактатом реагирует со спиртовым раствором аммиака при 20° с образованием амида аланина [2206]. При этом происходит вальденовская перегруппировка. [c.364]

С другой стороны, эти ферменты сильно различаются по специфичности их действия. Так, сериновые протеазы а-химотрипсин и эластаза осуществляют гидролиз пептидной связи, образованной аминокислотой, содержащей в положении гидрофобную боковую группу R при этом специфичность а-химотрипсина определяется объемным гидрофобным радикалом в молекуле субстрата (типа боковой группы фенилаланина, триптофана), а для эластазы — метильной группой аланина. Механизм наблюдаемой специфичности обусловлен весьма незначительными различиями в строении активных центров этих двух ферментов. По данным рентгеноструктурного анализа, в активном центре а-химотрипсина имеется довольно вместительный гидрофобный карман , где связывается ароматическая боковая группа гидролизуемого пептида (рис. И, а ср. с рис. 9). В активном центре эластазы размеры сорбционной области, где происходит связывание метильной группы субстрата (рис. 11, б), намного меньше, чем в случае а-химотрипсина. Это вызвано тем, что вместо Gly-216 и Ser-217 см. рис. 9) в соответствующих положениях эластазной пептидной цепи расположены более объемные остатки треонина и валина [3]. [c.35]

Аналогичным образом три-( -аланин) кобальт (П1), три-( -аланин) хром (П1) существуют в О (1(14) и Ь ййй) формах. Для оптически деятельных органических соединений, в меньшей мере для оптически активных комплексов наблюдается следующее явление. Оптически активные молекулы оказывают на близлежащие молекулы влияние, проявляющееся в том, что эти последние также становятся асимметричными. Например, вращение а-бром- -камфор я сульфоната цинка сильно увеличивается в присутствии о-фенантролина и а, а -дипиридила. Природа такого рода влияния, названного асимметричной индукцией, не всегда ясна. По-видимому, здесь имеет место образование некоторых [Промежуточных. соединений. [c.65]

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

Отсюда ясно, что для успешного синтеза белков необходимо последовательное присоединение аминокислот с малой степенью образования побочных продуктов. Этого можно добиться, используя защитные группировки для аминогрупп, карбоксильных групп и боковых цепей, потенциально способных участвовать в реакции. В качестве примера вернемся к синтезу Gly-Ala если аминогруппа глицина защищена (превращена в химически неактивную), то взаимодействие молекул глицина между собой невозможно. Далее, если карбоксильная группа аланина также защищена, то единственная возможная реакция — взаимодействие карбоксильной (активированной) группы глицина и аминогруппы аланина с образованием искомого дипептида. [c.68]

Фрагмент р-аланина входит в состав биологически активных дипептидов анзерина и карнозина (схема 4.4.8), которые в большом количестве содержатся в мозгу и скелетных мышцах большинства позвоночных. Анзерин обладает антидиуретическим действием, недостаток его в организме обуславливает развитие несахарного диабета карнозин является предшественником анзерина — он стимулирует образование АТР, увеличивает эффективность катионного (Na , К , Са ) транспорта. [c.85]

Карбобеизилоксиглицил-ОЬ аланин (образование амида в абсолютном метиловом спирте) [336]. Раствор 1,78 г тиофенилового эфира карбобензилоксиглицина в 16 мл метилового спирта, содержащего 128 мг патрвя и 0,5 г DL-aJJaнинa, нагревают [c.276]

Синтез аланина и дикарбоновых аминокислот в.растениях, повиди-мому, осуществляется непосредственно путем восстановительного амини-рования а-кетокислот при взаимодействии их с аммиаком. Тот факт, что первой аминокислотой, синтезируемой в растениях в результате переработки аммиака, является аланин, повидимому, обусловлен тем, что в растениях в качестве постоянного метаболита в процессе дыхания всегда образуется пировиноградная кислота, которая при взаимодействии с аммиаком очень легко дает аланин. Образование йланина при введении в растение аммиака происходит почти мгновенно. В наших опытах с вакуумной инфильтрацией растворов аммиака в растение можно было обнаружить образование аланина через пять минут. [c.54]

Сравнительно небольшие величины изменений энергии Гиббса типичны для многих биохимических реакций. Поэтому процесс легко можно обратить при изменениях концентрации и температуры. Так, например, для синтеза дипептида аланил-глицина (из аланина и глицина в водной среде) стандартная энергия Гиббса равна +20,3 кДж/моль и образование дипептида, следовательно, невозможно без притока энергии извне, т. е, без сопряжения с другой реакцией. Но если понизить концентрации исходных веществ до 0,1 моль/л, а продукта реакции до 1,25-10 5 моль/л, то А(7=0, т. е. система находится в равновесии и некоторое количество дипептида имеется в растворе. [c.375]

Изобразите в виде внутренних солей формулы аминокислот 1) аминоуксусной (глицина), 2) а-амино-нропионовой (аланина), 3) аминоянтарной (аспарагиновой), 4) а-аминоглутаровой (глутаминовой). Разберите механизм образования внутренней соли. [c.100]

Существует несколько методов синтеза (3-аланина, различающихся по реакции образования аминогруппы, а именно [c.139]

Реакция между 2-фенил-4,4-диметил-2-оксазолил-5-оном и этиловым эфиром ОЬ-аланина в четыреххлористом углероде имеет первый порядок по каждому из реагентов [8]. Найти константу скорости реакции, используя кинетические данные образования [c.25]

Кинетика образования этилового эфира Ы-(Ы -бензоил а-амнноизобутирил)-ОЬ-аланина из оксазолона и этилового эфира аланина. Условия опыта 20° С концентрации оксазолона н этилового эфира аланина равны 9,96-Ю М и 2,22-Ю-Ш соответственно [c.26]

СВОИ димеры с константой равновесия 1 = 2252 М , а также ассоциируется с этиловым эфиром ОЬ-аланина (с образованием ионной пары) с константой равновесия /(2 = 228 М . Наконец, было найдено, что скорость изучаемой реакции описывается соотношением г)г= (йо-1- г [М]) [А] [В], где [М] — концентрация мономерной формы уксусной кислоты в ССЦ, 0 — константа скорости некатализи- [c.28]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

Напишите уравнения реакций образования три-пептидов а) из аминоуксусной кислоты б) из аминоуксусной кислоты, аланина н цистеина. [c.246]

Таким образом, дипептид образован из двух молекул а-аминоцропионовой кислоты (аланина) СНз—СН(КН2)-СО-КН-СН(СНз)—СООН (ала-нилаланин) [c.298]

Вейганд (1961) разработал удобный метод химического превращения а-аминокислот в соответствующие а-кетокислоты. При взаимодействии аланина с ангидридом трифторуксусной кислоты при 140°С образуется азлактон 2-трифторметилоксазолнн-2-он-5, имеющий, по данным спектра ЯМР, структуру I. Катализирземая кислотой реакция соединения I, вероятно, реагирующего в менее стабильной форме II с этилмеркаптаном, приводит к расщеплению цикла с образованием продуктов III и IV. Гидролизом диэтилтиокеталя III водной уксусной кислотой получают а-кетокислоту V выход достигает 40—50% [c.731]

При нат ревании с водным раствором аммиака дициандиэтил-сульфид (так же как и дициандиэтиловый эфир) расщепляется с образованием р-аланина [c.70]

Гидролитическое удаление формиата из продукта действия трипто-фандиоксигеназы приводит к образованию кинуренина — соединения, на которое могут действовать несколько ферментов. Кинурениназа [уравнение (8-23)] расщепляет его на антранилат и аланин, а переаминирование приводит к образованию циклической кинуреновой кислоты. Последняя в результате необычной реакции отщепления гидроксила превращается в хинальдиновую кислоту, один из главных продуктов, экскретируемых с мочой. [c.157]

Однако реакция цианэтилирования аммиака идет не однозначно с образованием смеси первичного, вторичного и третичного аминов [43, 44, 45, 50] H2N H2 H2 N HN( H2 H2 N)2 Ы(СН2СН2СЫ)я, что снижает выход 3-аланина. Для сдвига равновесной системы в сторону образования первичного амина была изучена зависимость выхода 3-аланина от концентрации раствора аммиака, относительного количества акрилонитрила и температуры проведения процесса [50 и 50а]. По данным Е. Жданович и Е. Бялой, 3-аланин с максимальным выходом получают при температуре 154—158° С и избыточном давлении 26—32 кгс см в 10%-ном растворе аммиака при соотношении 10%-ного раствора аммиака к акрилонитрилу 18,5 1 и углекислого аммония к акрилонитрилу 3,7 1 [50]. Однако прямой выход 3-аланина составляет 40—44% [50а]. В последнее время разработан метод превращения смеси вторичного и третичного аминов в 3-аланин. При этом выход повышается до 65—67%. Метод этот представляет интерес, но нуждается в практической отработке. [c.140]

Для сдвига равновесия реакции в сторону образования 3-аланина следует обеспечить большой избыток аммиака и высокую температуру [44, 66]. По данным Е. Жданович [50], требуется температура реакции 154— 158° С (избыточное давление 26—32 кгс/см ), соотношение 10%-ного раствора аммиака к акрилонитрилу 18,5 1 и углекислого аммония к акрилонитрилу 3,7 1. На основании этих данных технологический процесс заключается в следующем в горизонтальный автоклав 1 (рис. 18) с вращающейся мешалкой и паровой рубашкой загружают из мерника 2 водный раствор (10—15%) аммиака и из сборника 3 двууглекислого аммония и из мерника 4 акрилонитрил. Нагревают реакционную массу до 154—158° С, при этом избыточное давление повышается до 30—40 кгс1см . Не допускается загрузка более 0,4 объема автоклава. Из автоклава реакционную массу выгружают в перегонный аппарат 5, где отгоняют водный раствор аммиака. Кубовый остаток сливают в реактор 6, разбавляют водой и очищают активированным углем при температуре 40—50° С уголь отфильтровывают на нутч-фильтре 7, фильтрат направляют в сборник 8, а затем в вакуум-аппарат 9 для сгущения. Сгущенный раствор сливают в кристаллизатор 10, где выделяют -аланин добавлением из мерника // этилового абсолютированного спирта при температуре 0-1-5° С. Затем осадок фугуют в центрифуге 2. Кристаллы сушат в вакуум-сушилке 13 и направляют в сборник 14. Маточный раствор поступает в сборник 15, откуда засасывают в вакуум-аппарат 16, сгущают, сливают в кристаллизатор 17, где спиртом выделяют дополнительное количество -аланина, который отфуговывают в центрифуге 18. Кристаллы -аланина II для переосаждения направляют в реактор-кристаллизатор 10. Маточный раствор II из центрифуги 18 собирают в приемнике 19, он является либо отходом производства, либо его направляют на переработку в -аланин. Выход -аланина — прямой 40—50%, а при регенерации -аланина из вторичного и третичного аминов выход может быть увеличен до 65—70 %. -Аланин ( -аминопропионовая кислота) aHjOaN представляет собой бесцветные кристаллы с температурой 199— 200° С [52], молекулярная масса 89,09, хорошо растворим в воде, труднее в метиловом, этиловом и изопропиловом спиртах нерастворим в эфире и ацетоне. [c.144]

Как показано на рис. 14-10, пируват является исходным соединением для образования как L-, так и D-аланина, а также для образования аминокислот с разветвленноп цепью — валина, лейцииа и изолейцина, Yti tia 1>еа цип уже обсуждалась в тразделах, указанных tia [c.114]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология