Тиаминпирофосфат структура

Чтобы объяснить такое поведение тиамина, обратимся к его структуре. Кофермент тиаминпирофосфат (тиамии-РР) содержит тиазолиеаую кольцевую систему [c.459]

Химическое строение активной формы уксусной кислоты долгое время оставалось неясным только в последние годы удалось расшифровать структуру этого соединения. Вместе с тем был выяснен и механизм окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты у некоторых микроорганизмов. [Установлено, что декарбоксилирование пировиноградной кислоты, сопровождающееся поглощением кислорода, катализируется сложной системой, в состав которой входит особая дегидрогеназа, коферменты (тиаминпирофосфат, липоевая кислота, коэнзим А, НАД) и система ферментов — катализаторов тканевого дыхания. Вся эта система локализована в митохондриях. [c.274]

Образование промежуточного соединения пировиноградной и других а-кетокислот с тиаминпирофосфатом объясняется своеобразием его электронной структуры второй углеродный атом тиазола обладает повышенной электронной плотностью вследствие диссоциации от него протона поэтому к нему легко присоединяется а-углеродный атом кетокислоты, характеризующийся дефицитом электронной плотности. [c.161]

Тиаминпирофосфат, широко распространенный в живых организмах, был впервые обнаружен как компонент питания, необходимый для предупреждения полиневрита у птиц и болезни бери-бери у человека. Структура этого кофермента показана на схеме 8.8, из которой видно, что его молекула содержит два гетероцикла— пиримидиновый и тиазолиевый [15]. В кристалли- [c.199]

Тиаминпирофосфат — широко распространенный в биологических системах кофермент — был открыт впервые как пищевой фактор, необходимый для предотвращения полиневритов у птиц и бери-берж у человека. Йепсеп и Донат в 1925 г. получили кристаллический витамин (тиамин), а Уильямс и Клайн 10 лет спустя установили его структуру. Тиамин представляет собой замещенный пиримидин, связанный метиленовой группой с замещенным тиазолом [c.223]

Итак, тиаминпирофосфат стабилизирует молекулу транскетолазы в условиях тепловой i кислотной денатурации, при эгом общая структура апо и холофермента до денатурации практически не различается. В настоящее время можно, по-впдимому, считать общепризнанным представление, согласно которому молекулы фермента в растворе присутствуют в нескольких равновесных конформационных состояниях [73, 326]. Другими словами, предполагается высокая степень лабильности белковой структуры, причем не всей, а только небольшой ее части, а точнее — поверхности белковой глобулы. Поэтому стабилизацию апофермента кофакторами или субстратами и перевод его из рыхлой формы в более компактную, на что неоднократно указывалось в литературе [109, 466, 467, 496, 498, 519,534], можно себе представить таким образом, что кофакторы (или субстрат) взаимодействуют не со всеми молекулами фермента, а только с теми из них, которые находятся в определенном кон-формацнонном состоянии. Результатом будет перевод B ei о фермента (или какой то, очевидно большей, его части) в эту форму и как следствие его стабилизация. П дчеркнем еще раз, что при всех этих взаимопревращениях общая структура фермента (количественное содержание упорядоченных структур) будет оставаться неизменной. [c.96]

Аддукт I медленно декарбокснлпруется в воде однако в этаноле декарбоксилирование происходит в 10" —10 раз быстрее (освобождаются СОг и III). В дпметилсульфоксиде декарбоксилирова-нпе происходит еще быстрее при внесении I в этот растворитель наблюдается даже вспенивание раствора. Полагают, что увеличение скорости декарбоксилирования является результатом делокализации заряда в структуре II (предполагаемое переходное состояние) по сравнению с аддуктом I. Имеются данные о том, что такого рода механизм увеличения скорости может осуществляться при функционировании пируватдекарбоксилазы (гл. 14), поскольку связанный с ферментом тиаминпирофосфат (кофактор) локализован, по-видимому, в относительно гидрофобной области фермента. [c.292]

Структура пируватдегидрогеназного комплекса (ПДГК) и первая фаза ускоряемой при его посредстве реакции окислительного декарбоксилирования ПВК рассмотрены ранее (см. рис. 46 и уравнение реакции на с. 161). Как видно из этого уравнения, первая фаза процесса состоит в декарбоксилировании ПВК. Эта реакция ускоряется пируватдекарбоксилазой, которая входит в состав мультиэнзимного комплекса в количестве 12 димерных молекул (см. В1 на рис. 46,1 каждая из них несет две молекулы тиаминпирофосфата в качестве кофермента. Естественно, что оксиэтильный радикал, возникающий после декарбоксилирования ПВК, остается связанным с пируватдекарбоксилазой в виде оксиэтилтиаминпирофосфата (рис. 116, стадия 1). [c.352]

При рассмотрении строения и свойств ряда соединений, а также некоторых биохимических процессов в предыдущих главах сделана попытка привлечь квантово-механические представления к объяснению ряда явлений и закономерностей. В частности, такой подход использован при описании пептидной связи (зависимость ее свойств от делокализации и сопряжения электронов) и вторичной структуры белка (вклад п-электронов в поддержание а-спиральной конформации) (см. гл. II), механизма действия пиридоксадевых ферментов (смещение электронной плотности в фермент-субстратном комплексе— см. гл. III), природы цис-транс-изомерных превращений ретиналя (зависимость этого явления от значений порядка связей в сопряженной системе), структуры и свойств тиаминпирофосфата (причина повышенной электронной плотности у 2-го углеродного атома тиазольного цикла) и повьппенной реакционной способности изоаллоксазина в 1-м и 10-м положениях (у них максимальны индексы свободных валентностей) (см. гл. IV), при обсуждении вопроса о сущности жизни, при изучении природы макроэргических связей (неустойчивость системы сопряжения электронов) (см. гл. V), структуры и свойств пиримидиновых и пуриновых оснований (зависимость между порядком связи и реакциями присоединения), стэкингвзаимодействий в молекулах ДНК (их изменение при контактах молекул воды с протон-донорными и про-тон-акцепторными центрами азотистых оснований) (см. гл. VI), механизма активирования молекулярного кислорода в процессе биологического окисления (см. гл. X) и некоторых других случаях. [c.482]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология