Кластеры из двух и более молекул

При достаточно высоких скоростях сдвига в такой системе возникает явление эластической турбулентности при течении, заключающееся в том, что группа молекул, образуя нечто подобное единому кластеру, начинает вращаться и деформироваться как единое целое (рис. 9). Конны макромолекул или петли, выступающие из этой единой группы, образуют вокруг кластера бахрому. Если небольшая группа макромолекул образует переплетения с такой бахромой, причем в движении будут участвовать одновременно два или более кластеров, то резко возрастает усилие, растягивающее группу макромолекул, как это показано на рис. 9 в областях А и Б. Именно этот пучок макромолекул, растянутых вращением соседних кластеров, образует ядро, способное сформировать фибриллярный кристалл. Предлагаемый [c.137]

В одном комплексном ионе или молекуле может быть два и более комплексообразователей, связанных либо непосредственно друг с другом, либо посредством лигандов. Комплексные соединения первого типа получили название кластеров. [c.355]

Эта реакция обладает ничтожным сечением в случае столкновения двух тел, поэтому может служить тестовым средством для определения образования кластеров в химической реакции. В случае только молекул СО димер более реакционно способен, чем фрагмент, включающий одну молекулу СО и один или два атома инертного газа. На рис. 10.5 приведены данные для сечения реакции (10.28) в зависимости от числа атомов в кластере аргона. [c.334]

Вязкость очень чувствительна к изменениям линейных размеров объекта. Структуры, содержащие шпильки, оказываются значительно короче, что и объясняет заметное падение вязкости при повышении температуры до интервала плавления. Выше температуры плавления вязкость снова возрастает. Поскольку все пары оснований оказываются разрушенными, цепи расходятся и образуют два рыхлых клубка в отличие от глобулярного конденсированного кластера из шпилек, существовавшего ниже Т . Отметим, что плато по вязкости, наблюдаемое при высоких температурах, в сильной степени зависит от ионной силы. При более низкой ионной силе существеннее становится электростатическое отталкивание отрицательных фосфатных групп в клубке. Этот эффект вызывает разбухание клубка, молекула становится более жесткой, и вязкость повышается. В пределе очень низких ионных сил можно ожидать, что клубок будет приближаться к палочкообразной конфигурации, поскольку именно у этой формы одноименно заряженной линейной молекулы электростатическая свободная энергия минимальна. Вязкость будет при этом,близ-ка к вязкости исходной двойной спирали. [c.277]

Предположим, что существует внешний источник пара. При этом единичные атомы или молекулы переходят в пересьпценное состояние со скоростью N (шт/с) и мгновенно передают свою энергию системе [119]. Тепловое движение атомов в объеме обеспечивает их взаимные столкновения. Во время случайного блуждания в объеме пересыщенного пара два атома (молекулы) могут столкнуться и соединиться с образованием двухатомного агрегата. Дальнейшее присоединение атомов ведет к образованию триплетов и более крупных агрегатов (зародышей, кластеров). Концентрацию таких агрегатов, состоящих из / атомов, обозначим через Пг (шт/м ). Скорость образования их равна произведению концентрации атомов и, т) (которая может изменяться во времени) на столкновительный фактор Wi (м с ), в который входит коэффициент диффузии в (м с" ) и геометрический множитель 5/ (и , = 8Р). [c.689]

Группа пиков (кластер) молекулярного иона дихлорэтана С2Н4С12 (Мг = 98) более сложна. В этом случае наиболее важен вклад изотопа С1, приводящего к появлению пиков при т/г = Мг + 2 (в молекуле находится один атом С1) и т/г = Мг -1- 4 (в молекуле находятся два атома С1) с рассчитанной относительной интенсивностью 2 32,5 = 63% и 1 100 - (0,325) = 10,6%. Вклад изотопа С приводит к появлению пиков при Мг - - 1 с относительной интенсивностью 2 1,1 = 2,2% и при т/г = Мг -I- 3 с рассчитанной относительной интенсивностью 0,022-63 = 1,4%. [c.258]

Для интерпретации термодинамических свойств водных растворов мочевины на микроуровне в основном используется два подхода. Первый из них, предложенный Шелманом [38] и в дальнейшем развитый в работах Крешека, Шераги [39] и Стокса [40] (известный как 8К88-модель), предполагает образование амидных димеров (с одинарной или двойной N-Н - С=0-связями) в разбавленных растворах и олигомеров (линейных или циклических) - в высококонцентрированных. Второй, названный моделью Фрэнка и Фрэнкса [41] (или РР-моделью), допускает существование в растворе равновесных структурных образований (кластеров), как с низкой плотностью пространственного распределения молекул (льдоподобные кластеры), так и с более плотноупакованной и лабильной организацией структуры. [c.122]

Большинство генетических процессов зависит от взаимодействия между молекулами белков, которые одновременно связываются с близлежащими сайтами ДНК. В простейшем случае два сайт-специфических белка, участки связывания которых частично или полностью перекрываются, конкурируют друг с другом за место на спирали ДНК (рис. 9-15, А). Например, белок-репрессор может подавлять транскрипцию гена, блокируя связывание активирующего белка с ДНК. Однако белки могут и помогать друх другу более прочно удерживаться на ДНК. Такое кооперативное связывание может происходить как между двумя различными молекулами белка (рис, 9-15, Б), так и между двумя копиями молекул одного типа. В последнем случае белки, как правило, связываются по типу все или ничего и образуют на ДНК кластеры При повышении концентрации этих белков, их связывание с ДНК резко возрастает (рис. 9-15, В). В качестве примера кооперативно связывающихся белков такого типа можно привести спираль-дестабилизируюгций белок, белок гее А (гл. 5) и гистон Н1. [c.106]

Процесс протекает в бактероиде, окруженном мембраной и локализованном в кортикальных клетках корня растения-хозяина, Основная роль в процессе азотфиксации принадлежит ферменту нитрогеназе, который подробнее изучен у свободноживущих азотфиксаторов. Фермент состоит из двух компонентов более высокомолекулярного Мо, Fe-белка и низкомолекулярного Fe-белка. Азотфиксирующей активностью обладает только комплекс обоих компонентов нитрогеназы, Мо, Fe-бе-лок различных нитрогеназ имеет М, 200 — 250 тыс,, содержит два атома Мо, 28 — 34 атома Ре и 18 — 24 атома лабильной S на молекулу, причем Fe и S объединены в несколько FeS-класте-ров. Низкомолекулярный компонент нитрогеназы, Fe-белок, имеет Мг 50—70 тыс., содержит по четыре атома Fe и лабильной S на молекулу фермента, которые объединены в кластер типа 4Fe4S. Субстрат (N3) связывается и восстанавливается на Мо, Fe-белке, а Fe-белок служит источником электронов для восстановления Мо, Fe-белка, которые он получает от ферредоксина (Фд). Комплекс двух компонентов нитрогеназы существует лишь во время сопряженного с гидролизом АТР переноса электронов от Fe-белка к Мо, Fe-белку. [c.227]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология