Ферменты нитрогеназа

Одной из важнейших проблем современности является возможность фиксации атмосферного аз ота в мягких условиях. Природа давно справилась с этой задачей. Биологическая фиксация азота происходит в результате восстановительных процессов, в ходе которых атмосферный азот переходит в аммиак. Решающую роль здесь играет фермент нитрогеназа. Содержащиеся в нем соединения железа и молибдена активируют азот, при контакте кото- [c.281]

СВОЙСТВ фермента нитрогеназы, катализирующего этот процесс. Первичная реакция, в которой фиксируется азот, может быть представлена следующей простой схемой [c.338]

Биологическое связывание азота осуществляется определенными организмами (прокариотами) — бактериями и сине-зелеными водорослями. Связывающие азот бактерии могут быть свободно живущими или могут существовать в симбиотической связи с растениями. Из последней категории особенно важен род Rhizobium, который образует способные связывать азот клубеньки на корнях важных сельскохозяйственных бобовых культур (сои, клевера и люцерны). В этом симбиозе специфичностью обладают как растения, так и бактерии, хотя биохимическая основа их симбиотического взаимодействия не ясна. Считают, что бактерия содержит всю генетическую информацию, необходимую для синтеза фермента нитрогеназы, который катализирует процесс связывания азота. После того, как бактерии рода Rhizobium поселяются на корнях растения-хозяина, они вскоре превращаются в увеличенные клетки, не способные к репродукции (бактериоиды) заключенные в мембрану, они живут в цитоплазме клетки растения-хозяина. [c.400]

Одним из основных факторов, лимитирующих развитие растений, является недостаточная обеспеченность соединениями азота. Только в некоторых почвах, например в черноземах, содержание подвижных азотных соединений может полностью удовлетворить потребности растений. В условиях дефицита азотного питания растения купаются в молекулярном азоте (N2), составляющем около 80 % атмосферы. Этот азот не может быть использован растениями непосредственно, ибо для его фиксации необходим фермент нитрогеназа, который у растений, как и других эукариот, отсутствует. Способностью фиксировать N2 обладают лишь некоторые прокариотические организмы, с которыми многие растения вступают в симбиотические отношения. Разработка генетики систем симбиотической азотфиксации является необходимым этапом для их направленного конструирования и широкого использования в сельском хозяйстве. [c.161]

Молибден в природе. Молибден — жизненно важный микроэлемент для всех организмов. Он входит в состав ферментов нитрогеназы и нитратредуктазы, которые участвуют в фиксации азота и в восстановлении нитрат-ионов, а также присутствует в оксидазах. В ферментах молибден играет роль переносчика электронов. [c.544]

Все азотфиксирующие системы можно отравить даже следовыми количествами кислорода. Это означает, что фермент нитрогеназа даже в аэробных клетках должен содержаться в основном в анаэробных условиях. В корневых клубеньках бобовых это достигается с помощью леггемоглобина (LHb) — красноватого [c.217]

Рассматриваемые процессы имеют р.есьма большое практическое значение, изучены же они пока совершенно недостаточно и ведется в настоящее время интенсивное исследование. Интересно, что фермент нитрогеназа, необходимый для фиксации азота, как постепенно выясняется, тонко свя- [c.366]

Азотфиксирующий фермент нитрогеназа, используя энергию гидролиза АТР, катализирует образование газообразного водорода (Hj). Некоторые штаммы Rhizobium синтезируют фермент гидрогеназу. Он катализирует превращение in vivo Hj в Н" , что увеличивает эффек- [c.327]

Очень высокой специфичностью действия характеризуются ферменты—белковые вещества, являющиеся катализаторами биохимических процессов. Ферменты занимают промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными катализаторами, поскольку представляют собой макромолекулы. Так, фермент нитрогеназа, ответственный за фиксацию атмосферного азота клубеньковыми бактериями, имеет молекулярную массу около 350 ООО а.е.м. (примерно в пять раз большую, чем гемоглобин). В организме человека действует несколько десятков тысяч ферментов, катализирующих специфические реакции. 3 современной биотехнологии внедряется широкое использовакт е иммобилизованных, закрепленных на полимерном носпгеле, ферментов. Это позволяет проводить реакции по хорошо отоа-ботанной в про, Ы1[[ленности технологии гетерогенного катализа. [c.53]

Фиксация азота, осуществляемая некоторыми свободноживу-щими бактериями и сине-зелеными водорослями, происходит также и в клубеньках корней бобовых и других растений, зараженных бактериями рода Rhizobium. Фиксация сводится к присоединению молекулы N2 к молибденсодержащему ферменту нитрогеназе с последующим АТР-зависимым восстановлением азота до аммиака при использовании электронов и протонов молекул субстрата, которые при этом окисляются. Азотфикси-рующая система может также восстанавливать ацетилен в этилен. Этот принцип лежит в основе определения фиксации азота интактными растениями в поле. Внесение восстановленного азота под азотфиксирующие растения, живущие в симбиозе с бактериями, снижает опособность последних фиксировать азот в [c.237]

Молибден является необходимым компонентом фермента нитрогеназы, который катализирует в специальных азотфиксирующих бактериях восстановление атмосферного азота до аммиака. Это важнейшш" путь поступления азота в биосферу, поскольку образование практически всех природных азотсодержащих органических соединений идет из аммиака или, точнее, из ионов аммония. [c.67]

Фермент нитрогеназа, катализирующая образование аммиака из молекулярного азота при нормальном давлении, которая может быть выделена из клеток азотфиксирующих микроорганизмов, представляет собой сочетание двух белковых соедиисиий одно из них содержит железо и молибден, а другое — только железо. См. [99]. [c.328]

Все вышеупомянутые реакции молекулярного азота связаны с участием комплексов переходных металлов, содержащих треш-фосфи-ны, т -циклопентадиенильные группы или обычные неорганические лиганды. С другой стороны, изучение активных центров фермента нитрогеназы показало, что в непосредственной близости от железосерной простетической группы типа ферредоксина располагаются один или два иона молибдена (III -V). Предполагалось, что атомы молибдена связаны с серными лигандами. Один из предложенных механизмов биохимической фиксации азота включает "боковую" (или Т1 -) координацию молекулы азота к восстановленному атому молиб- [c.186]

Ферментативные реакции окисления — восстановления специально рассматриваются в части V, которая начинается с обсуждения (гл. 19) реакций окисления — восстановления координационных соединений, включающего изложение теории и ее применение к биологическим системам. Гл. 20 содержит классификацию реакций оксигенирован ия с помощью металлов в присутствии и в отсутствие ферментов. гл. 21 обсуждены различные типы медьсодержащих оксидаз. ьелки типа ферредоксина участвуют в переносе электрона, они охарактеризованы в гл. 22, за которой следует гл. 23, поср ященная фиксации азота и ферментам нитрогеназы. [c.10]

Во сколько раз увеличится скорость фиксации молекулярного азота микроорганизмами Aгotoba ter, осуществляемой в результате действия фермента нитрогеназы, при повышении температуры от 22 до 30 °С, если температурный коэффициент скорости реакции у = 2 [c.28]

Возмещение потерь почвенного азота происходит из нескольких источников. Это прежде всего органические остатки отмирающей биомассы, образующие самый мощный поток азота, вносимый в почву. Второе место по значению занимает процесс фиксации молекулярного азота атмосферы (азотфиксации) клубеньковыми бактериями, живущими в симбиозе с бобовыми и другими растениями. Кроме клубеньковых бактерий азотфик-сация осуществляется свободно живущими в почве микроорганизмами рода азотобактер, клостридиями, одноклеточными грибами и водорослями. Все эти микроорганизмы восстанавливают азот при участии фермента нитрогеназы и железосодержащих белков ферредоксинов. [c.423]

Фермент нитрогеназа, катализи[ ующий восстановление азота в некоторых бактериях и водорослях, содер кит несколько атомов железа и два атома молибдена 151. Изучение их взаимного распо.ложепия показало. [c.181]

Другим способом получения водорода является фотоферментативный процесс, реализуемый некоторыми видами бактерий и цианобактерий, катализируемый ферментом нитрогеназой. В этом случае в качестве источника водорода могут использоваться органические кислоты (например, уксусна51 кислота) [c.42]

Фермент нитрогеназа, который связывается с молекулой-Ыг(Ы = Ы) и восстанавливает ее до аммиака (ННз), может также присоединять ацетилен (НС = СН) и восстанавливать его до этилена (НС = СН). Обнаружение этой активности лежит в основе метода, с помощью которого азотфиксирующую активность растения можно определить непосредственно в поле. Определенное количество ацетилена в виде газа вносится в корнеобитаемую среду растения и через некоторое время удаляется Количество ацетилена, превращенное в этилен, служит показателем азотфиксирующей способности корней данного растения. Поскольку как ацетилен, так и этилен являются газами, даже-незначительные их количества можно анализировать методом газовой хроматографии, поаволяющим без больших затрат быстро получать точные данные. Используя этот метод, физиологи растений исследовали азотфиксирующую способность растений сои в онтогенезе и изучили физиологические факторы, влияющие на эффективность процесса. Это важно для выявления путей дальнейшего повышения продуктивности растений. [c.221]

Многие клубеньковые бактерии содержат гидрогеназу, которая катализирует окисление Нг, в результате чего происходит его рециклизация. В образовании из молекулярного азота аммиака, а также молекулярного водорода участвует фермент нитрогеназа, состоящий из двух компонентов. Компонент I представляет собой железо- и молибденсодержащий белок, компонент II — железосодержащий белок. Нитрогеназа образуется и активна лишь в анаэробных условиях. В связи с этим аэробные азот-фиксаторы должны тем или иным образом обеспечить такие условия для ее функционирования. У клубеньковых бактерий, находящихся в клубеньках, в этом участвует особый железосодержащий пигмент — леггемоглобин, который, как и гемогло- [c.588]

Молекулярный механизм азотфиксации. Молекула азота NjIN N) чрезвычайно прочна и химически инертна. Энергия трех ее ковалентных связей составляет 940 кДж/моль. Для разрыва этих связей и восстановления N2 в химическом процессе синтеза аммиака, несмотря на применение катализаторов, требуются, как уже отмечалось, высокие температура и давление. Биологическая фиксация N2 микроорганизмами осуществляется при нормальной температуре и давлении, что свидетельствует об исключительно высокой эффективности участвующего в этом процессе фермента нитрогеназы. [c.225]

Процесс протекает в бактероиде, окруженном мембраной и локализованном в кортикальных клетках корня растения-хозяина, Основная роль в процессе азотфиксации принадлежит ферменту нитрогеназе, который подробнее изучен у свободноживущих азотфиксаторов. Фермент состоит из двух компонентов более высокомолекулярного Мо, Fe-белка и низкомолекулярного Fe-белка. Азотфиксирующей активностью обладает только комплекс обоих компонентов нитрогеназы, Мо, Fe-бе-лок различных нитрогеназ имеет М, 200 — 250 тыс,, содержит два атома Мо, 28 — 34 атома Ре и 18 — 24 атома лабильной S на молекулу, причем Fe и S объединены в несколько FeS-класте-ров. Низкомолекулярный компонент нитрогеназы, Fe-белок, имеет Мг 50—70 тыс., содержит по четыре атома Fe и лабильной S на молекулу фермента, которые объединены в кластер типа 4Fe4S. Субстрат (N3) связывается и восстанавливается на Мо, Fe-белке, а Fe-белок служит источником электронов для восстановления Мо, Fe-белка, которые он получает от ферредоксина (Фд). Комплекс двух компонентов нитрогеназы существует лишь во время сопряженного с гидролизом АТР переноса электронов от Fe-белка к Мо, Fe-белку. [c.227]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология