также Аденозинмонофосфат

Чего до поры до времени недоставало, так это пуринов и пиримидинов— органических оснований, которые, как мы помним, служат строительными блоками нуклеиновых кислот. Однако уже в 1961 году был найден аденин в 1963 году обнаружили гуанин и аденозин, а также, как чи трудно этому поверить, аденозинмонофосфат, аденозиндифосфат и аденозинтрифосфат (АМФ, АДФ и АТФ), а нам уже известно, что последний из них— универсальный донор энергии для клетки. И все они возникли в условиях, подобных тем, которые, по всей вероятности, господствовали во времена первичного бульона (аденин, например, образовался из метана, аммиака и воды при сильной бомбардировке электронами). [c.389]

Показано также [37], что имидазол способен присоединять ациль-ную группу от аденозинмонофосфата [c.32]

Осн. физиол. ф-ция А.-стимуляция биосинтеза и секреции стероидных гормонов корой надпочечников. Механизм действия включает специфич. связывание А. с рецепторами плазматич. мембраны клеток, стимуляцию в плазматич. мембране фермента аденилатциклазы, осуществляющей превращение АТФ в циклич. аденозинмонофосфат. Последний активирует в цитоплазме протеинкиназу, катализирующую серию р-ций фосфорилирования, в результате чего резко увеличивается скорость образования кортикостероидов, а также синтез специфич. белка, необходимого для стимуляции лимитирующей стадии синтеза стероидов - превращения холестерина в прегненолон. А. обладает также [c.37]

Для эффективной экспрессии генов необходимо не только, чтобы репрессор был инактивирован индуктором, но также реализовался и специфич. положит, сигнал включения, к-рый опосредуется Р. б., работающими в паре с циклич. аденозинмонофосфатом (цАМФ). Последний связывается со специфическими Р. б. (т.наз. САР-белок-активатор ката-болитных генов, или белковый активатор катаболизма-БАК). Это димер с мол. м. 45 тыс. После связывания с цАМФ он приобретает способность присоединяться к специфич. участкам на ДНК, резко увеличивая эффективность транскрипции генов соответствующего оперона. При этом САР не влияет на скорость роста цепи мРНК, а контролирует стадию инициации транскрипции-присоединение РНК-полимеразы к промотору. В противоположность реп-рессору САР (в комплексе с цАМФ) облегчает связывание РНК-полимеразы с ДНК и делает акты инициации транс-кр1шции более частыми. Участок присоединения САР к ДНК примыкает непосредственно к промотору со стороны, противоположной той, где локализован оператор. [c.218]

Др. тип регуляции активности ключевых ферментов-их хим. модификация (напр., обратимое ковалентное фосфорилирование, гликозилирование). Нек-рые ферменты активны в модифицированном, а ряд ферментов - в немодифици-рованном состоянии. Хим. модификация и превращение модифицированного фермента в исходную форму катализируются разными ферментами, чаще всего аллостерич. природы, к-рые, т. обр., выступают в роли регуляторов активности ферментов. Так, катализирующая фосфорилирование белков, в т. ч. ферментов, цАМФ-зависимая протеинкиназа-тетрамерный белок, состоящий из двух типов субъединиц (полипептидов). Фермент активен лишь после связывания двух молекул циклич. аденозинмонофосфата (цАМФ) с двумя регуляторными субъединицами в результате такого связывания фермент диссоциирует на две каталитически активные субъединицы и димер, с к-рым связаны две молекулы цАМФ. Т. обр., изменение активности ферментов путем их хим. модификации дополняет аллостерич. регуляцию и составляет часть каскадного механизма регуляции. Хим. модификацию ферментов осуществляют также специфич. протеазы, катализирующие ограниченный протеолиз и тем самым инактивирующие ферменты (напр., разрушая апоформы ферментов) или, наоборот, превращающие неактивные проферменты (напр., проферменты пищеварит. протеаз-пепсина и трипсина) в каталитически активные формы. [c.219]

Этот фермент катализирует превращение АТР в циклический АМР (циклический аденозинмонофосфат, или сАМР). Химические аспекты этой реакции обсуждаются в гл. 7, разд. Д, 8. Циклический АМР иногда называют вторым посредником ( se ond messenger ), поскольку он переносит сообщение (message), доставленное клетке первым посредником (гормоном). Циклический АМР быстро гидролизуется до АМР фосфодиэстеразой (стадия б на схеме см. также гл. 7, разд. Д, 8). Однако пока сАМР существует, он действует как аллостерический эффектор по отношению к протеинкиназам (стадия в на схеме), которые катализируют такие реакции модификации, как фосфорилирование гликогенсинтетазы (см. предыдущий раздел, а также гл. 11, разд. Е, 3). [c.70]

Нуклеотиды, прежде всего, - составные компоненты ДНК и РНК, и это их важнейшая биологическая функция. Но нуклеотиды очень важны и сами по себе, в свободном состоянии как коферменты важнейших реакций, например дегидрогеназных - это НАД, ФАД, а также трансфе-разных, например, в составе кофермента А, и как регуляторные соединения, например циклический аденозинмонофосфат (цАМФ - вторичный гормон, или посредник). [c.48]

Циклические нуклеотвды 3, 5 -аденозинмонофосфат (цАМФ) и 3, 5 -гуано-зинмонофосфат (цГМФ) являются внутриклеточными посредниками различных внеклеточных сигналов (гормонов, нейромедиаторов и т. д.). Они образуются под действием ферментов (циклаз), активность которых регулируется различными эффекторами, в том числе и гормонами, и осуществляют регуляцию внутриклеточного метаболизма. Существующие также циклические соединения 2, 3 -АМФ и 2, 3 -ГМФ являются промежуточными продуктами распада нуклеиновых кислот и не имеют самостоятельного функционального значения [c.176]

Наибольший прогресс в Б. в 70-х гг. достигаут при исследовании молекулярных основ энергетич. процессов (П. Митчелл), механизмов регуляции клеточных процессов и установлении роли циклич. аденозинмонофосфата (Е. Сазерленд), а также в разработке осн. положений теории ферментативного катализа (В. Дженкс, Д. Кошланд, А. Е. Браун-штейн и др.) и установлении принципиальных схем обмена в-в (карты метаболизма). [c.76]

Они также активируют фермент аденилатциклаза, участву1>-щии в синтезе циклического аденозинмонофосфата, которому приписывают роль универсального нуклеотидного регулятора активности ферментов. [c.121]

В щелочной среде N-окиси аденозина и аденозинмонофосфатов превращаются в производные ХУПР . Раскрытие пиримидинового цикла в молекуле N-окисей аденина и 2,6-диаминопурина происходит также при нагревании их при 140 °С с уксусным ангидридом [c.446]

В животных клетках энергия запасается в форме гликогена, который образуется из глюкозо-6-фосфата в результате трех последовательных ферментных реакций 1) превращения глюко-зо-6-фосфата в глюкозо-1-фосфат 2) образования уридиндифос-фат-Е)-глюкозы 3) образования из нее гликогена. Когда клетка получает достаточно энергии, в ней образуется много глюкозо-6-фосфата и это служит сигналом для синтеза гликогена сигнал срабатывает на уровне третьей реакции таким образом, что он активирует фермент, превращающий уридиндифосфат-О-глюкозу в гликоген. При недостатке энергии возникает необходимость в реализации ее запасов, хранимых клеткой в виде гликогена. Осуществляется это также путем активации фермента, но теперь уже гликоген-фосфорилазы, расщепляющей гликоген. Природа этой реакции расшифрована и установлено, что веществом, сигнализирующим о включении положительной обратной связи, является аденозинмонофосфат. [c.90]

Подобно ряду производных пиримидина (урацилу и др.) аденин встречается в природе в виде N-гликoзидoв рибозы и дезоксирибозы— нуклеозидов (стр. 395), например аденозина, а также нуклеотидов— аденозинмонофосфата, аденозиндифосфата и аденозинтрифес-Ьата. [c.398]

При использовании в этих экспериментах полиметафосфата вместо ортофосфата также образовывались продукты, содержащие фосфор 54]. Например, при облучении ультрафиолетом водного раствора, содержащего аденин, рибозу и полиметафосфат, был получен аденозинмонофосфат. Если эксперимент проводили с нуклеозидами в качестве исходных реагентов, то шло образование небольших количеств АМФ, АДФ и АТФ (moho-, ди- и три-фосфаты аденозина) [54]. Низкие выходы этих соединений объясняются нестабильностью полиметафосфата (ПМФ) в воде, о чем уже говорилось ранее. [c.227]

Следует подчеркнуть, что не существует строгой границы между регуляторными белками и аллостерическими ферментами. Есть много данных, свидетельствующих о том, что в пути биосинтеза пуринов у дрожжей первый фермент на этапе превращения инозиновой кислоты (ИМФ) в аденозинмонофосфат (АМФ), аденилсукцинатсинтетаза, контролирует образование ранних ферментов пути биосинтеза ИМФ, т. е. является также репрессором. Однако наибольшее значение в регуляции транскрипции имеет сочетание ферментативных и регуляторных свойств у самого фермента транскрипции — ДНК-зависимой РНК-полимеразы. [c.21]

Высвобождение вазоактивных аминов из тучных клеток под действием комплекса цитотропных антител с антигеном протекает в диапазоне pH 7,5—7,9 при 37—38°С и требует присутствия в среде Са +. Необратимое подавление процесса происходит при 45°С. В активации клеток участвует сериновая протеиназа (процесс блокирует диизопропилфторфосфат). Дегрануляцию подавляют также ингибиторы гликолиза. Накопление в тучных клетках циклического аденозинмонофосфата (цАМФ) препятствует процессу дегрануляции. Это наблюдается, например, в присутствии простагландинов. В свою очередь, метилксантин, подавляющий активность фосфоди-эстеразы цАМФ, тормозя распад этого метаболита, блокирует одновременно высвобождение вазоактивных аминов из тучных клеток, несущих на своей поверхности комплекс цитотропных антител с антигеном. [c.146]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология