Цитохромы изучение

Из цитохромов группы (Ь) наиболее изучен цитохром Р-450. Эта цито-хромоксидаза содержит Fe(III) и катализирует реакции типа гидроксилирования С-Н-связей (рис. 28.9). Чтобы иметь представление о примерном механизме действия цитохрома Р-450, приведем его каталитический цикл (см. рис. 28.9). В биохимии, в отличие от органической химии, из-за сложности и многостадийности биохимических процессов вместо системы взаимосвязанных уравнений ступенчатых химических реакций используются каталитические циклы. 0ш1 более наглядны, реагент вводится в цикл с помощью фигурной стрелки. Аналог№шо удаляются из цикла некоторые продукты реакции. [c.748]

Большинство изотопных эффектов, которые были изучены до настоящего времени в ферментативных реакциях, является ненормальными и трудно интерпретируемыми. Необычно нормальный и прямой результат был получен при изучении цитохром редуктазы — флавинового фермента, который катализирует восстановление цитохрома и других акцепторов электрона под действием НАДНа [73]. Реакция [схемы (28) и (29)] включает промежуточное восстановление фермента, при котором существует изотопный эффект [c.218]

Среди цитохромов групп А, В и С наиболее изучен цитохром С, получаемый в кристаллическом виде и имеющий молекулярный вес порядка 13 ООО. В состав его входит как важная составная часть атом железа, стоящий в центре порфириновой группировки с ее четырьмя пиррольными кольцами [c.336]

Путем изучения абсорбционных полос цитохромов в клетках грибов коричневой и белой гнили были найдены цитохромы а , Ь и с . Грибы белой гнили содержали также цитохром Ьа . Это было доказано тем фактом, что уменьшенная абсорбционная полоса при 557 /пр. не изменялась от окиси азота. [c.691]

Среди электронных переносчиков лучше всего изучен цитохром с — универсальный гемсодержащий белок, обязательный участник процессов дыхания любых организмов, начиная с дрожжевых клеток и кончая человеком. [c.444]

Лучше всего изучен среди цитохромов цитохром с. Это небольшой белок (мол. масса 12 500) с железопорфириновой группой, ковалентно присоединенной к единственной полипептидной цепи (разд. 8.4). Установлена аминокислотная последовательность белка (рис. 6-14) и выяснены все детали трехмерной структуры его молекул (рис. 8-5). Цитохром с, легко экстрагируемый из митохондрий, был получен в кристаллической форме из многих источников. Ранее мы уже упоминали (рис. 6-14), что цитохром с-один из белков, возникших на заре эволюции. На это указывает сходство многих участков его аминокислотной последовательности у всех эукариот микроорганизмов, растений и животных. [c.521]

Цитохром Р-450 катализирует реакции гидроксилирования, в которых органический субстрат RH гидроксилируется до R-OH за счет одного из атомов кислорода О2, тогда как второй атом кислорода восстанавливается до HjO в результате присоединения восстановительных эквивалентов от NADH или NADPH, но чаще от одного из белков, содержащих железо и серу. На рис. 17-30 такая реакция представлена в упрощенном виде в действительности же она включает ряд промежуточных этапов, пока еще недостаточно изученных. Цитохром Р-450 участвует, например, в гидроксилировании стероидов в процессе образования гормонов коры надпочечников. Существенна также роль цитохрома Р-450 в гидроксилировании ряда лекарственных препаратов и других чужеродных для организма веществ, особенно если эти вещества сравнительно плохо растворимы в воде. В результате гидроксилирования растворимость таких чужеродных веществ в воде повышается, что в сильной мере способствует их детоксикации и выведению из организма (гл. 24). Цитохром Р-450 суще- [c.544]

Гемоглобин и цитохром с представляют собой белки, характерные для животных разных видов. Рентгенографическое исследование и изучение аминокислотных последовательностей этих белков для различных-организмов позволяют проследить пу -ти их эволюции. [c.262]

Цитохром 5 является единственным цитохромом, кроме цитохрома с, для которого была установлена полная аминокислотная последовательность. Наиболее детально изучен цитохром 65 из печени теленка, для которого определена аминокислотная последовательность, а также вторичная и третичная структуры [71], Этот цитохром имеет молекулярную массу порядка 11 ООО и состоит из 93 аминокислот [c.156]

Изучение механизма действия ионизирующих излучений. IX. Действие рентгеновских лучей на цитохром С. [c.338]

Цитохром с сравнительно легко растворим в воде и поэтому изучен более подробно. [c.267]

Цитохромы, открытые Кейлином (1925 г.), представляют собой ферменты, встречающиеся во всех животных или растительных клетках, способных к дыханию. Подобно дыхательному ферменту, они являются хромопротеидами, содержащими в качестве простетической группы гемины. Они могут существовать в окисленной и в восстановленной форме (содержат Ее + и Ре + соответственно). Исследование спектров показывает, что цитохром представляет собой не индивидуальное вещество, а смесь по крайней мере трех веществ. Лучше всего изучен цитохром с — [c.627]

Изучение химическими методами путей переноса электрона в биологических системах, включающих цитохром с, показало, что этот процесс, по-видимому, включает прямой перенос электрона к Fe I через соответствующую мостиковую группу (рис, 29) или перенос по системе наружных кратных связей порфириновых лигандов [20j. [c.71]

Третий транспортный белок, изученный методом рентгеноструктурного анализа, — это цитохром с. Он входит в состав белков дыхательной цепи митохондрий и участвует в переносе электрона путем по- [c.106]

Важно отметить, что влияние, оказываемое токсином на активность цитохромоксидазы вне живой клетки, по существу, отсутствует, как это было показано при изучении действия токсина на выделенный препарат цитохромоксидазы (Рубин и Ладыгина, 1956). Таким образом, инактивирующее воздействие токсина на цитохром- [c.143]

Цитохромы типа с возникли в результате дифференциации белков. Как показано в разд. 9.2, митохондриальные цитохромы с образуют хорошо изученную группу специализированных белков. Другие цитохромы с-типа выполняют различные функции, большая часть которых, однако, состоит в присоединении и переносе электронов [509]. Все цитохромы с можно рассматривать как типичный случай дифференциации белков, однако поскольку сам термин цитохром с возник в результате спектральной, а не структурной классификации, какие-либо обобш ения в настояш ее время вряд ли возможны. Помимо митохондриального цитохрома с рентгеноструктурный анализ завершен для трех бактериальных цитохромов (табл. 9.7) и начат для еще трех прокариотных цитохромов, а именно сс , Сщ и с [509]. [c.225]

Другой характерный компонент структуры митохондрий — это матрикс, который заполняет просвет, окруженный внутренней мембраной. Он содержит много белка и некоторое количество липидов. Системы митохондриальных мембран характеризуются постоянной толщиной и определенным расстоянием в пространстве во всех изученных типах клеток. Митохондрии состоят из 30% жиров и липидов и более 50 % структурного белка. В белковых и липоидных слоях находятся ферменты, которые катализируют биохимические реакции в митохондриях. Часть митохондриальных ферментов, принимающих участие в окислительном фосфорилировании, довольно легко экстрагируется водой, солевыми растворами (КС1). К их числу можно отнести цитохром С и некоторые дегидрогеназы цикла Кребса. Экстракция других [c.369]

Партнером цитохрома в реакции окисления PQH2 служит железосерный белок комплекса который функционально аналогичен компоненту РеЗщ дыхательной цепи. Он еще мало изучен следующий переносчик электронов — цитохром / — изучен очень хорошо. [c.73]

Цитохромы. Группа сложных белков, локализованных в митохондриях, которые играют важную роль в процессах биологического окисления. Лучше всего изучен цитохром е (молекулярная масса 12 400). Цитохромы осуществляют конечные реакции окис-литепьпого метаболизма пищи. [c.195]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

Теория Митчелла получила ряд качественных подтверждений. Либерман и его сотрудники изучили транспорт ионов через искусственные фосфолипидные мембраны. В присутствии синтетических ионов, с зарядом, экранированным гидрофобными заместителями, например тетрабутиламмония N [(СПг)зСПз] 4 или тетрафенилбората В (СвП5)4, существенно повышается электропроводность системы. Эти ионы быстро диффундируют сквозь мембраны. Был изучен транспорт этих ионов через митохондриальные мембраны (ММ) и субмитохондриальные частицы (СМЧ), полученные путем обработки митохондрий ультразвуком. ММ и СМЧ оказываются ориентированными противоположным образом. Цитохром с локализован на внешней стороне ММ и на внутренней стороне мембраны СМЧ. Можно думать, что внутри-митохондриальное пространство заряжено отрицательно, а внутреннее пространство СМЧ — положительно. Энергизация СМЧ добавкой АТФ вызывает поглощение синтетических анионов, а деэнергизация ингибитором дыхания (актиномицином) или разобщителем окислительного фосфорилирования (производное фенилгидразона) вызывает выход анионов. Транспорт электронов в мембранах СМЧ сопровождается поглощением синтетических анионов. В свою очередь их транспорт нарушается ингибиторами электронного транспорта и разобщителями окислительного фосфорилирования. [c.436]

Ферменты переноса электронов и окислительного фосфорилирова-ния, находящиеся у эукариот в митохондриях, у бактерий локализуются внутри или на поверхности плазматической мембраны. Цитохромы, железосерные белки и другие компоненты электрон-транспортной цепи находятся исключительно в мембранах. Как показало детальное изучение локализации отдельных компонентов, мембрана построена асимметрично например, цитохром с расположен в ее наружном слое, а АТР-синтетаза — на внутренней стороне мембраны [64]. [c.24]

Как и многие катализаторы, ферменты образуют промежуточное соединение с реагирующим веществом. Для ряда ферментов существование промежуточных соединений можно установить непосредственно с помощью оптических методов. В особенности для этого подходят ферменты, содержащие желе-зопорфириновые комплексы каталаза, пероксидиза, цитохром С. Всем этим веществам свойственны интенсивные спектры поглощения, обусловленные присутствием железопорфирнновой группы. Одна из полос спектра, так называемая полоса Соре в области 400 ммк имеет для гематина в щелочной среде молярный коэффициент экстинкции порядка 140 000. Спектр цитохро-мов настолько характерен, что изучение комплексов с субстратом можно проводить на живых клетках. [c.257]

Может бьггь, и все другие глобулярные белки свернуты точно так же, как миоглобин На этот вопрос ответ уже получен, так как методом рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура целого ряда других, небольших по размеру белков, состоящих из одной полипептидной цепи. Особенно интересны результаты, полученные при изучении митохондриального белка цитохрома с, который служит переносчиком электронов. Аминокислотная последовательность цитохрома с была определена более чем для 60 видов (разд. 6.10). Как и миоглобин, цитохром с-это небольшой гемсодержащий белок (мол. масса 12400), имеющий одну полипептидную цепь, состоящую приблизительно из 100 аминокислотных остатков, и одну гемогруппу, которая в этом случае ковалентно связана с полипептидом. Подобно миоглобину, цитохром с тоже свернут в компактную глобулу, причем большинство его гидрофильных К-групп расположено снаружи, а большинство гит дрофобных К-групп-внутри глобулярной структуры. Поскольку и цитохром с, и миоглобин-гемсодержащие белки, можно было бы думать, что они сходны и по третичной структуре. Но это не так. Рентгеноструктурный анализ цитохрома с показал, что он имеет совсем иную трехмерную структуру (рис. 8-5 и табл. 8-2). Если в миоглобине почти 80% аминокислотных остатков содержится в а-спиральных сегментах, то в цитохроме с на долю а-спиралей приходится только 40% остатков. В остальной части полипептидной цепи цитохрома с [c.192]

Изучение [78] окислительного прогоркания жиров в пищевых продуктах, подробно исследованное на примере линолеата, показало, что гемин, гемоглобин и цитохром с являются эффективными катализаторами окисления линолеата при 0°. При этом скорость окисления коллоидального линолеата, а следовательно, и жира новыщается с увеличением содержания гемоглобина (то же относится к гемину и цитохрому с). Энергия [c.105]

Только 30—35 ктл из 330 ккал энергии сгорания триозы накопляется в молекулах богатых энергией фосфатов, создающихся на двух стадиях окисления, рассмотренных выше. Остальные 90% выделяются на следующих стадиях реакции, т. е. при дегидрировании янтарной, фумаровой и яблочной кислот их специфическими дегидрогеназами и нри переносе 12 водородных атомов к кислороду посредство производных аллоксазина (желтые ферменты), производных гемина (цитохромы) и других катализаторов обратимого окисления — восстановления (фиг. 30). Некоторые из этих процессов также могут сочетаться с фосфорилированиями или трансфос-форилированиями, и их энергия может, таким образом, стать доступной для использования при мускульной работе. Указания на существование таких сочетаний обнаружились, например, при изучении окисления сукцинатов до фумаратов, что является одной нз стадий дыхания. Согласно данным, приведенным в табл. 32, потенциал системы сукцинат — фумарат равен 0,0 в. Сукцин-дегидрогеназа передает водород от сукцината к цитохрому с, потенциал которого значительно выше (4-0,27 в). Энергия, выделяемая при этой передаче, может с успехом использоваться для синтеза одной молекулы богатого энергией фосфата. [c.235]

Хроматографический метод очистки и фракционирования белков на карбоксильной смоле Амберлит ШС-50 успешно применен к следующим белкам цитохрому С, рибонуклеазе, лизоциму, химотрипсиногену, химотрипсипу, гиалуронидазе, гемоглобинам, адренокортикотропному гормону, инсулину и др. Среди этих работ следует отметить обнаружение двух хроматографически активных белков, обладающих активностью рибонуклеазы, доказательство распада индивидуального лиофилизованного лизоцима при комнатной температуре и лиофилизованной рибонуклеазы при 0° С. Наибольшее значение тонкая хроматографическая очистка белка имеет при изучении первичной его структуры и физикохимических констант, характеризующих вторичную и третичную структуры. [c.200]

Комплексоны снижают активность алкогольдегидроге-назы (цинк), цитохром-с-редуктазы (железо), аскорбино ксидазы растений (медь) и др. Изучение свойств некоторых комплексных соединений металлов (Л. А. Николаев)) показало, что и относительно простые и довольно лабильные комплексы,способны проявлять высокую каталитическую активность и являются хорошими моделями активных групп металлсодержащих ферментов. Вместе с тем большое число этих комплексов и их высокая чувстви тельность к изменению природы лиганда делают понятным, почему соединения этого класса обязательно должны быть вовлечены в жизненный круговорот. Порфири-новые комплексы играют в поддержании процессов жизни важную роль не только потому, что магниевый комплекс такого типа хлорофилл осуществляет управление потоками солнечной энергии, направляя их на работу синтеза в фотосинтезирующих организмах, а гемоглобин и ряд ферментов выполняют важные функции, но еще и потому, что образование ДНК — основного кодирующего вещества — протекает по всем данным с участием порфи-ринового комплекса кобальта (витамина В12) [c.182]

Цитохром с изучен лучше всех цитохромов. Для получения чистого цитохрома с используют экстракцию и осаждение различными реагентами, в частности метод солевой экстракции, а также различную ад-сорбируемость восстановленной и окисленной форм окисленное вещество легко адсорбируется на каолине, а при его восстановлении происходит десорбция. Высокая степень очистки достигается хроматографией, Хроматографически чистые препараты, так же как кристаллические соединения, содержат 0,45% железа, что соответствует молекулярной массе 13 000. [c.158]

Таким же образом неорганическое соединение, апример простой порфириновый комплекс, который может принимать участие в переносе электрона и, возможно, с тем же окислительным потенциалом, что и изолированный цитохром с, может служить моделью цитохрома с, в то время как механизм переноса электрона цитохромом с еще не понятен. Изучение простого порфиринового комплекса может помочь пониманию изолированного цитохрО Ма с. а исследование изолированного цитохрома с в свою очередь может помочь пониманию клеточного цитохрома с. Имея в виду такую перспективу, можно полагать, что модели могут быть полезны на всех уровнях. Конечно, при исследовании моделей необходимо помнить об ограничении, которое представляет аксиому модель системы не является самой системой. Химики-неорганики, так же как и биохимики, могут внести положительный вклад, если будут помнить об этом ограничении, и отрицательный вклад, если они о ем забудут. [c.14]

Из домена Ba teria наиболее изучен р. Desulfuromonas D. a etoxidans) — подвижная палочка с латерально расположенным жгутиком. Окисляет ацетат или этанол до СО2, содержит низкопотенциальный цитохром Ст, FeS-белки и ферменты ЦТК. Живет в синтрофных ассоциациях с фототрофными зелеными серобактериями, потребляющими сульфид (рис. 102). [c.139]

Механизм окисления и восстановление цнтохромов еще не вполне изучен. Различие между окисленной и восстановленной формами цитохрома с состоит в изменении валентности железа. Функция цитохрома заключается в снятии электрона с атома водорода, активированного дегидразами. Такой водород остается в виде иона Н" , а в цитохроме железо переходит нз трех-валеитного окисленного Ре " в двухвалентное восстановленное Ре " ". Следовательно, цитохром принимает и отдает электроны, являясь переносчиком именно их, а не водорода. В конечном итоге, электроны переносятся на кислород, и пос.ледний таким путем приобретает способность вступать в соединение с ионизированным водородом. [c.350]

Одним из наиболее хорошо изученных цитохромов группы В является цитохром 2- Кристаллическое вещество содержит дезоксирибонук-леотидную компоненту молекулярная масса его равна 160 000. После отделения полинуклеотида получается соединение с молекулярной массой 150 000, которое уже не кристаллизуется, но обладает полной ферментативной активностью. Цитохром 62 был первым из открытых многоглавых ферментов. В качестве простетических групп он содержит протогем IX (одна группа гема приходится на единицу с молекулярной массой 80 ООО) и рибофлавин-5-фосфат в эквимольных соотношениях. Возможно, что кристаллическое вещество является димером. Цитохром 2 был идентифицирован с лактатдегидрогеназой дрожжей, осуществляющей окисление молочной кислоты в пировиноградную. При этом [c.155]

Гем содержится также в других веществах хромопротеидной природы — цитохромах. Последние встречаются во всех клетках, потребляющих кислород, и, следовательно, щироко распространены в органическом мире. Цитохромы участвуют в процессах, ведущих к использованию клетками кислорода. Среди выделенных из клеток цитохромов ( а , 6 и с ) наиболее изучен цитохром с , полученный в кристаллическом виде (молекулярный вес 13 ООО, одна молекула гема). Гем связан с белковым компонентом цитохрома с одной основной связью, идущей от железа к гистидину, и двумя ковалентными связями между винильными группами гема и остатками цистеина глобина. [c.46]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология