Треонин превращение в глицин

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Другая катаболическая реакция треонина [уравнение (14-29), стадия б]—это расщепление на глицин и ацетальдегид, катализируемое серин-оксиметилтрансферазой [уравнение (8-19)]. Третьим и количественно более существенным путем является дегидрирование [уравнение (14-29), стадия в] и декарбоксилирование с образованием аминоаце-тона [уравнение (14-29), стадия г]. Аминоацетон выводится с мочой, но он может также быть окислен [уравнение (14-29), стадия д] в ме-тилглиоксаль, который может подвергаться превращению в D-лактат под действием глиоксилазы (гл. 7, разд. Л). Аминоацетон служит также источником 1-амино-2-пропанола при биосинтезе витамина Bis (стадия е, дополнение 8-Л). Было постулировано, что метилглиоксаль является природным регулятором роста, препятствующим чрезмерной пролиферации клеток у животных [63 ]. [c.114]

Рис. 31.11. Превращение треонина и глицина в серин, пируват и ацетил-СоА./ Н фолат — формил [5—10] тетрагидро-

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Организм животных зависит от поступления треонина извне, с белками пищи. Треонин при участии фермента — альдолазы треонина — превращается в глицин и в уксусный альдегид. В этом превращении участвует пиридоксальфосфат [c.368]

Установлено, что треонин в организме косвенным путем участвует в ряде превращений, свойственных глицину. Он используется для синтеза пирроловых ядер протопорфирина, синтеза холестерина, жирных кислот, углеводов. [c.368]

Ниже приведена общая схема превращения углеродного скелета аланина, цистеина, глицина, треонина и серина в пируват. В состав пирувата включаются все атомы углерода глицина, аланина, цистеина и серина и только два атома углерода треонина. Далее пируват может превращаться в ацетил-СоА. [c.322]

Первоначальная реакция полипептида с фепилизотиоцианатом [схема (13), реакция I] проводится в присутствии пиридина и воды при pH 8,6. Пиридин и избыток реагента удаляют повторной экстракцией бензолом и фенилтиокарбамил(ФТК)-пептид лиофилизуют для удаления всей воды. Реакцию расщепления [схема (13), II] проводят с безводным хлористым водородом в нитрометане, причем фактором, определяющим скорость реакции, является растворимость ФТК-пептида в нитрометане. Оставшийся полипептид, который нерастворим в нитрометане, отделяют затем от растворимого анилинотиазолинона. Превращение последнего вещества в фенилтио-гидантоин (ФТГ) происходит в две стадии, из которых первая — гидролиз (III) — идет очень быстро и без осложняющих побочных реакций, тогда как вторая (реакция IV) протекает медленнее и катализируется ионами водорода. Ильзе и Эдман [130] нашли, что оптимальными условиями превращения ФТК-аминокислот в тиогидантоины является нагревание при 80° и pH 1 в течение 1 час. В этих условиях получаются количественные выходы гидантоинов из большинства аминокислот, исключая глицин (выход 85%), который реагирует медленно, а также серин (20%) и треонин, которые частично теряются в побочных реакциях, включающих дегидратацию за счет р-элиминирования в боковой цепи. Несмотря на это, выход ФТГ даже из серина достаточен для удовлетворительной идентификации его на бумажных хроматограммах. [c.154]

Возможно превращение в пируват и углеродных атомов двух других аминокислот. Глицин может превращаться в серин путем ферментативного присоединения гидрокси-метильной группы (разд. 21.5). Из треонина пируват может образовываться через ами-ноацетон. [c.167]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология