Дезаминирование аспарагиновой

Примером дезаминирования, приводящего к образованию ненасыщенного соединения, служит дезаминирование аспарагиновой кислоты в фумаровую [c.431]

Возможен и обратный процесс. Многие аминокислоты (аланин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, серин, цистеин) содержат в своем составе трехуглеродный фрагмент, из которого в процессе распада указанных аминокислот возникают пировиноградная кислота и ее производные. Дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот ведет к образованию а-кетоглутарата и оксалоацетата соответственно, которые при посредстве цикла трикарбоновых кислот переходят в пировиноградную кислоту. Так же пролин, который легко превращается в глутаминовую кислоту, а из нее - в пировиноград ную. От нее несложен переход к углеводам посредством в основном обращения реакций распада фруктозо-1,6-дифосфата. [c.459]

У млекопитающих реакции переаминирования играют существенную роль в дезаминировании аминокислот. Аминогруппа передается путем переаминирования к глутаминовой кислоте последняя дезаминируется окислительным путем под действием высокоактивной и широко распространенной глутаматдегидро-геназы. Дезаминирование некоторых аминокислот, например цистеина, серина, треонина, гомоцистеина, гомосерина, аспарагиновой кислоты, гистидина и триптофана, осуществляется особыми ферментами (см. гл. IV). [c.172]

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ И ПЕРЕА МИНИРОВАНИЕ. Дезаминирование может осуществляться как неокислительным, так и окислительным путем. Неокислительное дезаминирование встречается в основном у бактерий и грибов. В качестве примера можно назвать превращение аспарагиновой кислоты в фумаровую кислоту и аммиак под действием фермента аснартазы. [c.396]

Примером углерод—азот лиаз может служить аспартат—аммиак-лиаза, ускоряющая реакцию прямого дезаминирования аспарагиновой кислоты [c.134]

Исключительно важная роль амидов — аспарагина и глутамина была установлена благодаря классическим исследованиям Д. Н. Прянишникова. Он показал, что амиды являются теми соединениями, в виде которых обезвреживается избыток аммиака, поступающего в растения или образующегося при распаде белков в то же время они являются резервом дикарбоновых аминокислот, необходимых для реакций переаминирования. В последнее время благодаря главным образом исследованиям В. Л. Кретовича была вскрыта еще одна сторона физиологической роли аспарагина и глутамина они предохраняют от окислительного дезаминирования аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Оказалось, что окислительному дезаминированию легче всего подвергаются именно аспарагиновая п глутаминовая кислоты. При биосинтезе амидов происходит включение [c.256]

Аспарагин Аргинин Серии Аспарагиновая кислота, ЫНз. Продукты гидролиза (дезаминирования) Ьа + рН= 8,6, 70° С [ЮГ [c.310]

Наличие в тканях млекопитающих общей, активной в физиологических условиях, ферментной системы дезаминирования L-аминокислот до сих пор не доказано в то же время многие экспериментальные факты говорят о существовании активных систем переаминирования. Превращение азота большей части аминокислот в мочевину протекает двумя путями а) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию глутаминовой кислоты, с последующим окислительным дезаминированием последней освободившийся при этом процессе аммиак используется для синтеза карбамилфосфата б) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию аспарагиновой кислоты. Одна из важных функций глутамат-аспартат-транс-аминазы состоит в образовании аспарагиновой кислоты, используемой для синтеза аргинина. Рассмотренные превращения можно схематически изобразить следующим образом [c.176]

Начальной и поэтому особенно важной реакцией окислительного цикла трикарбоновых кислот является реакция конденсации уксусной кислоты с щавелевоуксусной кислотой. Щавелевоуксусная кислота образуется в тканях организма, с одной стороны, как продукт дезаминирования аспарагиновой кислоты, с другой стороны, в результате карбоксилирования (присоединения углекислого газа) к пировиноградной кислоте. [c.257]

Аспартаза найдена у некоторых растений. В тканях животных ее обнаружить не удается там дезаминирование -аспарагиновой кислоты происходит иным путем, с участием иных ферментов. [c.349]

Как правило, реконструированные частицы, получаемые путем объединения белковой оболочки с вирусной РНК, обработанной азотистой кислотой, не обладают инфекционной способностью. Следовательно, в большинстве случаев дезаминирование оснований под действием азотистой кислоты приводит к летальным мутациям. В некоторых случаях мутации не легальны и белок мутантного вируса отличается от нативного белка по аминокислотному составу. Например, известен нитритный мутант, у которого на местах, занятых в нативном вирусе пролином, аспарагиновой кислотой и треонином, находятся соответственно лейцин, аланин и серии. В белке ВТМ С-концевая последовательность аминокислотных остатков имеет вид -Гли-Про-Ала-Тре. Протеолитический фермент карбоксипептидаза отщепляет от С-конца при каждом акте отщепления одну аминокислоту. [c.364]

Аналогичным образом из мочевины и яблочной-З-С З-4- кислоты получают [2] урацил-5-С з-4-С . Это соединение образуется при дезаминировании аспарагиновой-З-С -4- кислоты избытком нитрита калия в ледяной уксусной кислоте. После дезаминирования раствор подкисляют концентрированной серной кислотой, фильтруют, фильтрат экстрагируют эфиром и концентрируют при пониженном давлении. Общий выход продукта в расчете на аспарагиновую кислоту 25%. [c.113]

Специфическая D-аспартатоксидаза катализирует окислительное дезаминирование D-аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную кислоту. Природа флавиновой простетической группы фермента не установлена. [c.565]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Реакция обратима и в известных условиях служит для дезаминирования аспарагиновой кислоты. Иммобилизованная аспартат-аммиак-лиаза нашла (см. с. 144) применение для промышленного получения L-аспарагиновой кислоты. Значительные количества аспарагиновой кислоты синтезируются также путем переаминирования щавелевоуксусной кислоты с глутаминовой кислотой. [c.275]

Из схемы 1 видно, что только три аминокислоты — аланин п аспарагиновая и глутаминовая кислоты — образуются путем аминирования соответствующих сб-кетокислот. Обратная реакция, дезаминирование аминокислот с образованием й-кетокислот, является первой ступенью распада природных аминокислот. Соответствующие а-кетокислоты были выделены в виде динитро-фенилгидразонов [99]. Окислительное дезаминирование аминокислот происходит в срезах печени и почек. Не только природные [c.377]

Игрю [205] установил, что яблочная кислота, получающаяся при дезаминировании аспарагиновой, конденсируется с -наф-толом при нагревании с 967с H2SO4 с образованием желто-окрашенного соединения с голубоватой флюоресценцией. Глико- [c.315]

Восстановительное аминирование а-кетоглутаровой кислоты играет весьма важную роль при включении аммиака в органические соединения. Глутаматдегидрогеназа растений специфична по отношению к НАД и локализуется в митохондриях Этому ферменту обычно приписывают двоякую роль, т. е. считают, что он катализирует как восстановительное аминирование а-кетоглутаровой кислоты, так и окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты, причем продукт последней реакции — а-кетоглутаровая кислота — окисляется посредством реакций цикла Кребса. Данные, полученные в опытах с митохондриями животных, показывают, что только небольшая часть глутаминовой кислоты окисляется подобным образом, а большая ее часть окисляется до аспарагиновой кислоты посредством следующих реакций [c.406]

При дезаминировании некоторых аминокислот (аланина, аспарагиновой, глутаминовой кислот) образуются а-кетокислоты (пировиноградная, а-кетоглутаровая, щавелевоуксусная), принадлежащие к числу промежуточных продуктов клеточного катаболизма. Больщинство же возникающих при этом органических кислот подвергается сначала предварительным превращениям, приводящим к появлению соединений, способных прямо включаться в основные катаболические пути клетки. Например, распад -лейцина в конечном итоге приводит к образованию ацетил-КоА — исходного субстрата ЦТК. Такова энергетическая сторона метаболизма бактерий-аммонификаторов. [c.402]

L-Глутаминовая кислота, являющаяся исходным веществом в этих синтезах, синтезируется, вероятно, из а-кетоглутаровой кислоты под действием L-глутамино-дегидразы в результате обращения приведенной выше реакции дезаминирования. В некоторых растениях эту роль L-глутаминовой кислоты выполняет аспарагиновая кислота, которая синтезируется из фумаровой кислоты и аммиака под действием фермента аспарагиназы, (или аспартазы). [c.390]

Глицин Валин а-, Р-Аланин 7-Аминомасляная кислота Лейцин Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота Продукты окислительного дезаминирования OSO4 в среде NaOH. Скорость процесса максимальна в среде 2н. NaOH [135] [c.275]

Известно, что следующие аминокислоты выделяют аммиак при облучении [36, 39—42] аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, а-аминоизомасляная кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, серин, тирозин и валин. Цистеин [4-3] не способен к дезаминированию, вероятно, нз-за преобладающей реакции тиоловой группы (см. ниже). Пролин не образует аммиака [36]. Глицилглицин образует несколько больше аммиака на единицу дозы облучения, чем глицин, а его хлорид — значительно меньше [44]. Возможно, что дезаминирование может происходить как за счет амидной группы, так и за счет свободной аминогруппы в полипептидной цепи оно вызовет разрыв самой цепи. Предложен [36] следующий механизм для реакций дезаминирования свободной аминогруппы [c.220]

Определение аспарагиновой кислоты [7], При кипячении раствора аспарагиновой кислоты с серной кислотой, перманганатом и бромидом калия происходит ее дезаминирование, декарбоксили-рование, окисление и бромирование. В качестве конечного продукта при этом образуется дибромуксусный альдегид. В результате взаимодействия последнего с 2,4-динитрофенилгидразином получается 2,4-динитрофенилгидразон глиоксаля [c.153]

При окислительном дезаминировании из аланина образуется пировиноградная кислота, из глутаминовой кислоты — а-кетоглутаровая, а из аспарагиновой — щавелевоуксусная кислота, т. е. промежуточные продукты обмена, присущие обмену углеводов и жиров, связывающие обмен аминокислот с цепью реакций цикла трикарбоновых кислот (лимоннокислого цикла). [c.194]

Установлено, что первичная аминокислота, синтезируемая бактериями, ассимилирующими молекулярный азот и находящимися в узелках на корнях бобовых, является аспарагиновой кислотой. В организме животного аммиак, необходимый для синтеза глутаминовой кислоты, образуется при дезаминировании аминокислот белков самого организма или белков пищи. О том, в каком виде этот аммиак откладывается в организме, будет сказано ниже. [c.390]

Фромажо и Хайтц [245] заметили, что оксикислоты (.молочная, глицериновая и яблочная кислоты), образующиеся при окислении дезаминированной аминокислотной смеси перманганатом, дают ацетальдегид. Определяя ацетальдегид, можно установить приблизительную сумму сернна, аланина и аспарагиновой кислоты в гидролизате. [c.269]

Фромажо и Гейц [245] предполагают, что можно определить сумму серина, аланина и аспарагиновой кислоты после дезаминирования их и окисления образующихся оксикислот до ацетальдегида при помощи КМп04 и Мп504. Отдельно можно определить аспарагиновую кислоту посредством этого метода, если предварительно отделить ее от моноаминокислот. (См. также Дополнения , стр. 380). [c.316]

Тот же фермент, который образует а-ацетолак-тат из пирувата у Е. oli, участвует, по-видимому, в образовании а-ацетооксимасляной кислоты из пирувата и а-кетомасляной кислоты. а-Кето-масляная кислота образуется при дезаминировании треонина, который в свою очередь синтезируется из аспарагиновой кислоты. Как фермент, образующий ацетолактат, ингибируется [c.47]

Наличие у млекопитающих активных ферментных систем дезаминирования и реаминирования было убедительно показано в опытах на крысах, которым вводили N -аммоний и N -аминокислоты. В классических работах Шёнхаймера и его сотрудников [73—80] было обнаружено, что введение крысам N (в виде солей аммония или аминокислот) приводит к появлению изотопной метки почти во всех аминокислотах. Было установлено, что в тканях концентрация изотопа, как правило, наиболее высока в той аминокислоте, которая была введена животному, далее в порядке убывающих концентраций изотопа следуют глутаминовая и аспарагиновая кислоты. [c.177]

Ферментативное переаминирование было открыто в 1937 г. Браунштейном и Крицман [2М], которые наблюдали перенос аминогрупп от а-аминокислот к а-кетокислотам в кащице из грудной мышцы голубя. Этому открытию предшествовали отдельные наблюдения, относящиеся к данному процессу. Ней-бауер [ПО] и Кнооп [111] в начале XX века наблюдали переход аминокислоты в соответствующую кетокислоту и обратное превращение в опытах на животных in vivo и на дрожжевых клетках. Д. Нидхэм [252] в 1930 г. обнаружила, что в грудной мышце голубя может происходить дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот без выделения аммиака другие авторы отмечали, что в грудной мышце голубя скорость исчезновения щавелевоуксусной кислоты повышается при добавлении глутаминовой кислоты [253, 254]. [c.211]

Этим способом можно перевести аспарагиновую кислоту в фу-маровую и гистидин — в уроканиновую. Описаны также смещан-ные типы реакций ферментного дезаминирования, когда, например, креатинин превращается в метилгидантоин и, что особенно интересно, цитозин — в урацил. [c.108]

В 1-й день плача у контрольных растений больший набор аминокислот и большее количество каждой аминокислоты, подаваемое с пасокой, по сравнению с опытными растениями в дальнейшем нет значительной разницы между растениями обоих вариантов. Следует отметить, что у некоторых растений происходили закономерные изменения количества аминокислот и их амидов. В 1-й день плача в пасоке много глютамина, во 2-й и З-й день количество глютамина сильно уменьшается, но появляется много глютаминовой кислоты. Аналогичные изменения имеют место для аспарагина и аспарагиновой кислоты. Очевидно, в корнях после удаления надземных органов происходит дезаминирование амидов. У тех и других растений ясно выражен 24-часовой ритм подачи аминокислот с пасокой, который найден и у других растений (Трубецкова и др., 1964). Таким образом, обработка гиббереллином не изменила ни качественный состав аминокислот в пасоке, ни периодичность их подачи. Как у контрольных, так и у опытных растений доказан суточный ритм подачи следующих аминокислот и амидов лейцина, фенилаланина, валина, а-аланина, суммы глютаминовой кислоты и глютамина, суммы аспарагиновой кислоты и аспарагина. [c.108]

Аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты образуются путем аминирования указанных трех л-кетокислот. Начальной реакцией во всех трех случаях является аминирование сс-кето-глутаровой кислоты (а) с образованием глутаминовой кислоты . Азот, необходимый для этой реакции, получается при дезаминировании других азотистых соединений (для этой же цели могут [c.372]

Переаминирование имеет большое значение для синтеза белков, а также для дезаминирования аминокислот. Дезаминирование — это отщепление аминогруппы от аминокислоты, в результате образуются аммиак и кетокис-лота. Кетокислота используется растением для переработки в углеводы, жиры и другие вещества аммиак же вступает в реакцию прямого аминирова-ния кетокислот, возникающих из углеводов, и дает аминокислоты. Кроме того, аммиак реагирует с аспарагиновой и глютаминово кислотами, способными связать еще но одной его молекуле, давая таким образом амиды амино дикарбоновых кислот [c.173]

Глицин также превращается в ацетаты и аспаргаты путем дезаминирования и дальнейших процессов [1422]. Это было показано кормлением крыс глицином ЫНз СООН с добавкой немеченой фенил-а-аминомасляной кислоты. Присоединенный к последней ацетат оказался меченным С приблизительно поровну в обоих углеродных атомах. В аспарагиновой кислоте найден в а- и -положениях. [c.493]

Возможно, что в этиолированных проростках при распаде углеводов ибразуется щавелевоуксусная кислота НООССОСНоСООН, которая путем переаминирования принимает на себя аминогруппы от аминокислот, нозникающих при распаде белков семени. Таким путем возникает аспарагиновая кислота. Последняя реагирует с аммиаком, возникающим при прямом дезаминировании аминокислот, и дает аспарагин. Этот процесс повторяется до тех пор, пока не исчерпается весь белок семени. [c.369]

Однако в настоящее время этой реакции отводят не энергетическую, а регуляторную роль. Это связано с тем, что АМФ является мощным активатором ферментов распада углеводов - фосфорилазы и фосфофруктокиназы, участвующих как в анаэробном расщеплении гликогена и глюкозы до молочной кислоты, так и в их аэробном окислении до воды и углекислого газа. Оказалось также, что превращение АМФ в инозиновую кислоту имеет положительное значение для мышечной деятельности. Образующийся в результате дезаминирования аммиак может нейтрализовать молочную кислоту и тем самым преду1феждать наступление изменений в миоцитах, связанных с ее накоплением (сдвиг pH, изменение конформации белков, снижение активности ферментов и др.). При этом общее содержание адениловых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ) в клетках не изменяется, так как инозиновая кислота при взаимодействии с одной из аминокислот - аспарагиновой кислотой снова превращается в АМФ. [c.149]

Начальным этапом цикла Кребса является реакция конден-сации активированной уксусной кислоты (СНзС05-КоА) с щавелевоуксусной [ЩУК]. ЩУК легко образуется в организме из аспарагиновой кислоты путем дезаминирования и переаминирования. Она может возникнуть в результате синтеза пировиноградной кислоты и углекислого газа (реакция карбоксилирования). [c.345]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология