также Валин

По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

Производные цистеина и валина, меченные тритием, а также валин с двойной меткой ( N и Н) применялись при исследованиях биосинтеза пенициллина [67, 68]. [c.46]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Кодоны инициации. Кодон метионина AUG является наиболее распространенным кодоном инициации. Однако GUG также может выступать в этой роли. В таких случаях он, как правило, соответствует не валину, а метионину. [c.193]

На рис. 24.8 представлены пути окислительного распада аминокислот с разветвленной цепью — кетогенной аминокислоты лейцина, а также валина и изолейцина, являющихся одновременно кетогенными и гликогенными. В процессе метаболических превращений валина происходит образование сукцинил-КоА, который через цикл ТКК и при участии некоторых других ферментов может превратиться в пируват, а затем в глюкозу. В то же время лейцин дает непосредственно кетопродукт ацетоацетат и, кроме того, аце-тил-КоА, из которого также может образовываться ацетоацетат. Изолейцин дает ацетил-КоА и пропионил-КоА. Через метилмалонил-КоА пропи-онил-КоА превращается в сукцинил-КоА, и, следовательно, его надлежит считать гликогенным, а так как ацетил-КоА — кетогенное соединение, то изолейцин можно отнести одновременно к обеим категориям. [c.379]

Растворимая ферментная система, ответственная за синтез этого антибиотика, состоит из крупного белка с мол. весом 280 000, который активирует аминокислоты в виде аминоациладенилатов и переносит их на тиоловые группы молекул 4 -фосфопантетеина, ковалентно связанные с ферментом [26, 27]. Таким образом, обеспечивается связывание четырех аминокислот, а именно пролина, валина, орнитина (орнитин см. на рис. 14-2) и лейцина. Активацию фенилаланина обеспечивает другой фермент (мол. вес. 100 000). Формирование полимера инициируется, вероятно, активированным фенилаланином ) и осуществляется аналогично тому, как это имеет место в процессе удлинения цепи жирных кислот (разд. Г,6). Инициация происходит в то время, когда аминогруппа активированного фенилаланина (на втором ферменте) атакует ацильную группу аминоацилтиоэфира, при помощи которой удерживается активированный пролин. Затем свободная иминогруппа пролина атакует активированный валин и т. д., в результате чего образуется пентапептид. После этого две молекулы пентапептида связываются друг с другом, и процесс образования антибиотика завершается замыканием цикла. Последовательность аминокислот в антибиотике строго специфична, и замечательным является тот факт, что эта сравнительно небольшая ферментная система оказывается способной осуществлять все стадии процесса в требуемой последовательности. Аналогичным путем синтезируются также и некоторые другие пептидные антибиотики — тироциди-ны и полимиксины. [c.491]

После окончания разделения хроматограмму высушивают на воздухе и проявляют раствором нингидрина путем опрыскивания из пульверизатора. З-атем нагревают 15—20 мин при 60° С в термостате или сушильном шкафу. Расположение аминокислот сверху вниз по направлению движения растворителя следующее цистин, лизин, аргинин, гистидин, аспарагиновая кислота, серии (три последние аминокислоты располагаются в виде тесно сближенных пятен) глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин (последние три аминокислоты также часто располагаются в виде тесно сближенных пятен). [c.301]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Второй фильтрат, полученный от перекристаллизации, и фильтрат, полученный после первоначального упаривания, соединяют вместе, выпаривают досуха и экстрагируют 500 мл ледяной уксусной кислоты на паровом нагревателе. Неорганические соли отфильтровывают и уксусную кислоту отгоняют в вакууме. К остатку прибавляют 1 л воды, которую также отгоняют в вакууме. Эту операцию повторяют еще один раз. Для проведения указанных трех перегонок требуется 1 день. Остаток растворяют в минимальном количестве горячей воды (около 300 мл), раствор обрабатывают активированным березовым углем, как это было описано выше, и фильтруют в горячем состоянии. К фильтрату прибавляют равный объем 95/ о-ного спирта и охлаждают раствор в течение ночи в холодильном шкафу. Выход полученного валина составляет 34 г. Можно выделить дополнительно 8 г вещества из маточного раствора, который выпаривают и разбавляют спиртом, так же как и в случае первоначального маточного раствора. Общий выход валина составляет 300—311 г (47—48% теоретич.). В запаянном капилляре валин разлагается при 280—282° (примечания 5. и 6). [c.137]

В бактериях рода Aeroba ier и Serratia часть образующегося пирувата конденсируется (с одновременным декарбоксилированием) в ацетолактат (являющийся также промежуточным продуктом в биосинтезе валина рис. 14-10), который в свою очередь декарбоксилируется в ацетоин [уравнение (9-28) рис. 9-9, путь д]. Ацетоин восстанавливает- [c.351]

Исследование синтетических полипептидов, а также анализ известных белковых структур, полученных с помощью рентгеновской кристаллографии, показали, что некоторые аминокислоты, например глутаминовая кислота, аланин и лейцин, способствуют образованию а-спирали. Другие аминокислоты, в частности метионин, валин и изолейцин, чаще [c.97]

Белки в питательном рационе вполне югyт быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалась, несмотря на обильное кормление, потеря веса. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.332]

Описано цианэтилирование некоторых р-аминонитрилов 4 , причем реакция идет по аминогруппе. i-Аминокислоты также могут вступать в реакцию цианэтилирования, в частности описано цианэтилирование (по аминогруппе) N-метилглицина глицина, аланина, валина и др., которое гладко идет в присутствии эквивалентного количества щелочи [c.78]

Сухую бумагу размечают так, что линия старта находится на расстоянии одной трети (20 см) от катода. Гидролизат, растворенный в смеси ацетон — 1 н. НС1 или в 50%-ном растворе пиридина, наносят на сухую бумагу в минимальном объеме (10—20 мкл). С обеих сторон от образца-гидролизата на расстоянии 2—3 см наносят образцы отдельных ДНС-аминокислот- свидетелей , а также 2 стандартные смеси ДНС-аминокислот. Смесь А состоит из ДНС-производных аспарагиновой кислоты, пролина, треонина, валина, фенилаланина, бис-ДНС-лизина, а-ДНС-лизина, в-ДНС-лизина и ДНС-ЫНг. Смесь Б состоит из ДНС-производных цистеиновой кислоты, глицина, глутаминовой кислоты, серина, аланина, лейцина, изолейцина, гистидина, аргинина, а-ДНС-тирозина, о- и б с-ДНС-тирозина. На бумагу необходимо наносить не менее 1—5 нмоль каждой из ДНС-аминокислот. После нанесения образцов бумагу увлажняют буфером (с. 138), помещают в прибор для средневольтного электрофореза с источником пи- [c.150]

Как показано на рис. 14-10, пируват является исходным соединением для образования как L-, так и D-аланина, а также для образования аминокислот с разветвленноп цепью — валина, лейцииа и изолейцина, Yti tia 1>еа цип уже обсуждалась в тразделах, указанных tia [c.114]

Образование полипептидных связей на рибосомах обычно подразделяют на три процесса инициацию, элонгацию и терминацию [98]. Синтез белка начинается с инициирующего кодоиа чаще всего им является кодон метионина AUG. Кодон GUG, расположенный надлежащим образом в цепи мРНК, также может служить инициирующим кодоном. В этом случае он детерминирует метионин, а не валин. Для распознавания стартового сигнала важную роль может играть также последовательность оснований, предшествующая инициирующему кодону. На это указывает тот факт, что кодоны AUG и GUG встречаются не только в точках инициации. [c.231]

Валиномицин относится к первой группе и является интереснейшим представителем депсипептидов. Как и вышеописанный антаманид, но в значительной степени более эффективно и универсально, этот гетероциклопептид связывает ионы металлов (К , Ыа , a , Мд2+), а также молекулы биогенных аминов (возможно, что в аммонийном состоянии, так как комплексуются все-таки катионы). Молекула валино-мицина построена из 12 фрагментов, из которых 6 представлены аминокислотой Валином (три 1-изомера и три -изомера) и шестью фрагментами [c.92]

В медицине используются также препараты хризомаллин и аурантин, к-рые содержат дактиномицин и антибиотики j (в ф-ле I а = е = саркозин б = д = L-пролин в = = 0-валин г = D-аллоизолейцин) и (а = е = саркозин 6 = 0 = L-пролин в = г = D-аллоизолейцин). [c.80]

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцииом, валином, аспарагином и метионином. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенилаланином, тирозином, метионином и лейцином. [c.365]

Инактивация фермента наблюдается при модификации карбоксильных фупп, а также остатков арганина, гастидина и тирозина. В непосредственной близости от активного цен-тоа Э. из дрожжей расположен остаток цистеина-247, модификация к-рого приводит к инактивации фермента. Однако в ферментах животного происхождения в этом положении находится остаток валина и нет данных об участии остатков цистеина в формировании активного центра. [c.481]

Виланд показал также, что S-производное пептида цистеамида может реагировать с аминной группой другой молекулы (межмолекуляр-5Но) с образованием валил-валина. [c.506]

Группа —NHa Lys H-10 каждой из а-субъединиц связана при помощи водородной связи с карбоксильной группой С-концевого аргинина противоположной а-цепи, гуанидиниевая же группа каждого С-концевого аргинина связана с карбоксильной группой аспарагиновой кислоты Н-9 в противоположной а-цепи. Кроме того, она связана водородной связью с неорганическим анионом (фосфатом или ионом С1 ), который в свою очередь связан (также при помощи водородной связи) с а-аминогруппой валина-1 противоположной а-цепи (пара изологических взаимодействий). На другом конце молекулы С-концевая группа гистидина-146 каждой р-цепи связана с аминогруппой лизина С-6 а-цепи, а имидазольная боковая цепь — с аспарагиновой кислотой FG-1 той же самой р-цепи. По-видимому, именно эти ионные связи обусловливают повышенную устойчивость дезоксигемоглобина и ответственны за высокое значение константы L. [c.307]

Химическая природа участков связывания ионов Ыа+ и К+ в ионном насосе неизвестна. Однако некоторые соображения на этот счет позволяют высказать данные, полученные при изучении антибиотиков пептидной природы, многие из которых связывают ионы металлов и катализируют их диффузию через мембраны [58]. Примером соединения такого рода может служить циклический депсипептид (пептид, который наряду с амидными содержит также и сложноэфирные связи) — валиномицин. В состав этого антибиотика входят остатки О- и Ь-валина, L мoлoчнoй кислоты и О-оксиизовалериановой кислоты. [c.365]

В предварительно прогретой трехгорлой колбе на 1 л, снабженной мещалкой с пришлифованным затвором и холодильником с металлическим змеевиком, в атмосфере азота суспендируют 25,0 г (0,66 моль) LiAlH4 в 400 мл безводного тетрагидрофурана. К полученной суспензии порциями осторожно прибавляют 35,1 г (0,30 моль) г-валина (внимание сильное выделение Hj ). По окончании добавления г-валина реакционную смесь в течение 15 ч кипятят с обратным холодильником, охлаждают и при охлаждении льдом гидролизуют добавлением 60 г толченого льда. Смесь отфильтровывают на воронке Бюхнера, остаток примерно в течение 1 ч трижды кипятят со 150 мл смеси ТГФ-вода (4 1), объединенные фильтраты упаривают в вакууме. Оставшееся масло обрабатывают хлороформом (250 мл) и нагревают с насадкой Дина-Старка до прекращения отделения воды. После отгонки растворителя в вакууме и перегонки сырого продукта также в вакууме (85 С/12 мм рт. ст.) получают 28,5 г (92%) бесцветного, неприятно пахнущего масла, кристаллизующегося при стоянии (т. пл. 55-56 С). [c.486]

Жесткость разветвленных боковых цепей. Неполярные боковые цепи валина, изолейцина и лейцина разветвлены. Разветвление крупных боковых цепей определяет их ограниченную внутреннюю подвижность. Остаток Val содержит разветвление при Ср-атоме его С -метильные группы стерически взаимодействуют с главной цепью, уменьшая ее подвижность. Остаток Пе также разветвлен при Ср-атоме, причем ветви различаются между собой. Поэтому Ср в Пе является дополнительным асимметрическим центром. Так как все биологические реакции стереоспецифичны, используется только один Стереоизомер (рис. 1.2,6). Присутствие Пе делает главную цепь более жесткой, как и присутствие Val. В случае Leu не возникает особых стерических взаимодействий с основной цепью, поскольку разветвление боковой цепи в этой аминокислоте находится при атоме С, . Жесткие боковые цепи легче фиксируются в определенном положении понижение энтропии А5цепн при этом не так велико (разд. 3.5), что способствует свертыванию цепи. [c.20]

С другими названными выше протеазами также получены многообещающие результаты при реаищях конденсащ1и. Исбва и сотр. показали применимость ферментативного синтеза для получения небольших биологически активных пептидов, таких, как, например, 11-аспарагин, 5-валин]-ангио-тензин (II) [c.168]

Боковые группы влияют на свойства белков не только вследствие их кислых или основных свойств большую роль играют также другие свойства этих групп, а также размер и форма. Например, постоянная волнистость волос зависит от изменений в дисульфидных (—8- —)поперечных связях из-за наличия цистеиновых боковых цепей основное различие между шелком и шерстью обусловлено различием в небольших боковых группах (в фиброине шелка преобладают Н- и СНд-группы) прочность сухожилия связана с плоским строением пирролидинового цикла и способностью ОН-группы оксипро-лина к образованию водородных связей. Замена одной глутаминовой боковой цепи в молекуле гемоглобина (всего содержится 300 боковых цепочек) на цепь, валина является, по-видимому, причиной заболевания серповидноклеточной анемией, приводящей к смертельным исходам. [c.1055]

Следует обратить особое имание на то, что триплеты, кодирующие одну и ту же аминомслоту, в большинстве случаев различаются только по третьему нуклеотидному остатку. Лишь в тех случаях, когда аминокислота имеет более четырех кодонов, различия в кодонах затрагивают также первое и второе положения в триплете. Если вся группа четырех кодонов, различающихся только по третьему нуклеотиду, кодирует одну и ту же аминокислоту, то можно говорить о семье кодонов. Как видно из рис. 3, имеется восемь таких семей кодонов —для лейцина, валина, серина, пролина, треонина, аланина, аргинина и глицина. [c.16]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология