Флавиновая группировка

В молекуле рибофлавина содержится многокольчатая флавиновая группировка (а), составленная из конденсированных ядер бензола, пиразина и пиримидина. Для рибофлавина установлено строение (6) [c.402]

Акцептором водорода у флавиновых ферментов может быть кислород или другое соединение, например цитохромная система, которую образуют несколько ферментов, имеющих в составе кофермента железосодержащую группировку. Различают цитохромы а, Ь. с, й. [c.16]

НАД. Окисление же янтарной кислоты осуществляется непосредственно флавинсодержащим ферментом, коферментом которого является флавиновая группировка. [c.169]

Описан также третий тип коферментов, который отличается от ФАД присутствием ковалентной связи между флавиновой группировкой и остатком аминокислоты, принадлежащей к полипептидной цепи белка. В качестве примера можно привести флаво-протеид сукцинатдегидрогеназы, который окисляет янтарную кислоту. [c.144]

Значения констант скорости реакции с ферроценом для кислород-неспецифичных флавоферментов лежат в диапазоне 10" — 10 л-моль т.е. в том же диапазоне, что и для реакции с кислородом [5, 16]. Отсюда авторы работы [5] сделали вывод, что каталитическая активность этих ферментов связана с окислением субстрата, а не последующим реокислением флавиновой группировки. Из сравнения этих данных следует, что использование нефизиологического акцептора с кислород-песпецифичны-ми флавопротеинами не приводит непременно к каким-либо осложнениям. Однако па практике в биосепсорах, основанных на реакции этого типа, важно свести к минимуму побочную реакционную способность фермента по отношению к кислороду. [c.208]

В некоторых случаях дегидрогеназы аминокислот представлены флаво-протеинами. Так, из грены шелкопряда выделена дегидрогеназа а-аминокислот, отличающаяся очень высокой активностью и несущая флавиновую группировку в составе кофермента. [c.266]

Таким образом, при превращении хинонов, а также веществ с хиноидной группировкой, например метиленовой голубой, в вещества с бензоидной структурой в переносе водорода субстрата участвует не только гидрированная кодегидраза, но и изоалло-ксазиновое ядро. Исходя из этого, становится понятным, почему большинство видов клеток способны восстанавливать лишь такие хиноны [20], нормальные потенциалы которых немного ниже потенциалов флавиновой группы (примерно 0,22—0,27 е). Однако при обмене веществ различных бактерий может быть достигнут восстановительный потенциал водородного электрода, и в результате обратимой реакции может образоваться молекулярный водород [21]. [c.276]

Флавиновые ферменты связывают водород, присоединяя два атома водорода к двум атомам азота в изоаллоксазиновой группировке с соответствующей перегруппировкой двойных связей [c.58]

Связывание водорода простетической группой флавиновых ферментов происходит путем присоединения 2 атомов водорода к 2 атомам азота (в изоаллоксазиновой группировке). [c.230]

Для фолиевой кислоты характерно наличие птериновой группировки (а), содержащей конденсированные ядра пиримидина и пиразина. Сопоставление птериновой группировки с пуриновой (б) и с флавиновой (в) показывает их химическую близость. [c.404]

Особенно хорошо изучены функции свободных аминогрупп карбоксилов, гидроксила, тиоловых групп, имида-зола, гуанидина, фенольной группы, тиоэфирных групп и некоторых других. Свободная и удаленная от карбоксила аминогруппа лизина ведет себя почти самостоятельно , и сосредоточивание таких групп в определенных белках (лизоцим) придает этим белкам основные свойства. Карбонильные соединения образуют с аминогруппой аль-диминную группировку, способную к различным дальнейшим превращениям гидролизу, восстановлению, замещению, присоединению. Аминогруппа, конечно, играет роль фиксатора для кислотных — анионных групп (фосфатные группы флавиновых коферментов и др.). [c.174]

Все флавиновые коферменты содержат рибофлавин (витамин Вг). Химическим признаком этих ферментов является присутствие изоалоксазиновой группировки, которая и определяет основные химические и физико-химические свойства флавинов. Все они окращены в желто-оранжевый цвет, легко разлагаются под действием света. К настоящему времени известно около 30 флаво-протеидов, обладающих многообразным значением в промежуточном обмене веществ. Главная функция их состоит в переносе электронов (и водорода) от восстановленных никотинамидных коферментов (НАДНг и НАДФНг) и от янтарной кислоты к цито-хромам. Поэтому они состоят в дыхательной цепи между НАД (НАДФ) и цитохромами. Часть флавиновых ферментов содержит металлы, значение которых еще недостаточно изучено. [c.144]

Способ связывания ТДФ с активным центром апофермента, вызывающий изменение конформации кофермента, может включать более чем один тип взаимодействия. При этом, кроме электростатического или ковалентного типа связи пирофосфатной группировки кофермента, может наблюдаться взаимодействие с обра,зованием молекулярного комплекса с переносом заряда. Такие комплексы с я-донор-но-акцепторным взаимодействием найдены при исследовании связывания коферментов с боковыми цепями ароматических аминокислот, например триптофана, у флавиновых и пир идиновых ферментов. [c.279]

Флавиновые коферменты прочно связаны с апоферментами, следовательно, флавиновые дегидрогеназы — это сложные белки. В ходе реакции отщепляемые от субстрата атомы водорода присоединяются к изоаллоксазиновой группировке кофермента (рис. 2.13). [c.75]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология