Дегидрогеназы аминокислот

Цепь реакций, ведущих к образованию аминокислот, часто кончается действием ферментов дегидрогеназ, катализирующих восстановительное аминирование соответствующих кетокислот. Так, аланин образуется из пировиноградной кислоты [c.41]

Краузе и Коган после фракционирования экстракта белков пекарских дрожжей сернокислым аммонием пропускали раствор через колонку сефадекса 0-75 с последующей сорбцией гелем гидроокиси алюминия, а затем элюцией смогли повысить удельную активность малатдегидрогеназы почти в 20 раз, а дегидрогеназы а-аминомасляной кислоты в 14,5 раза (дегидрогеназы аминокислот — ферменты, катализирующие усвоение неорганического азота путем восстановительного аминирования кетокислот до соответствующих аминокислот). [c.84]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Дегидрогеназы аминокислот, аиия [c.239]

Аминокислоты, окислительное дезаминирование —ферментативный процесс, контролируемый оксидазами аминокислот (дегидрогеназами аминокислот), с образованием иминокислот, которые гидролизуются до кетокислот и аммиака. В организме животных наиболее активная из них оксидаза Ь-глутаминовой кислоты. Схема окислительного дезаминирования такова [c.9]

Отдельные дегидрогеназы действуют специфически на вполне определенные субстраты. Так, хорошо изучены дегидрогеназы молочной кислоты (лактикодегидрогеназа мышц), дегидрогеназа фосфоглицеринового альдегида (стр. 254), дегидрогеназа глюко-зо-6-монофосфата (стр. 268), дегидрогеназы аминокислот, в частности глютаминовой кис- [c.226]

Ферментная система окисления Ь-аминокислот в тканях млекопитающих мало активна. Единственным исключением является упомянутая Ь-глютамикодегидрогеназа, активность которой в тканях весьма велика. Ниже мы убедимся в большом физиологическом значении этого факта. Глютамикодегидрогеназа—единственная дегидрогеназа аминокислот у животных, коферментом которой служат кодегидрогеназа I или Н. [c.331]

В некоторых случаях дегидрогеназы аминокислот представлены флаво-протеинами. Так, из грены шелкопряда выделена дегидрогеназа а-аминокислот, отличающаяся очень высокой активностью и несущая флавиновую группировку в составе кофермента. [c.266]

В принципе, возможно восстановительное аминирование любой кетокислоты. Однако активность всех природных дегидрогеназ аминокислот, за исключением глутамат- и аланиндегидрогеназы, ничтожна, поэтому синтез всех остальных протеиногенных аминокислот путем восстановительного аминирования практического значения не имеет. Только аланин и глутаминовая кислота возникают таким способом из пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот, являющихся нормальными промежуточными продуктами распада углеводов и жирных кислот. [c.276]

Производные индола играют жизненно важную роль в основном обмене. Незаменимая аминокислота — триптофан входит в состав большинства белков как часть полипептидной цепи дрожжевого фермента — спиртовой дегидрогеназы он участвует совместно с НАД+/НАДН в ферментативном восстановлении ацетальдегида до этилового спирта при этом происходит отщепление гидрид-иона и образование р-алкилидениндоленинийпкатиона (стр. 306). В организмах животных из триптофана образуются два родственных по химическому строению гормона. Один из них — серотонин, тесно связанный с деятельностью центральной нервной системы, регулирует перистальтику и выделение желудочного сока, второй — мелатонин участвует в контроле смены дневного и ночного ритма физиологических функций. р-Индолилуксусной кислоте, которая [c.284]

Существует предположение, что вывод аспартата из митохондрии связан с потреблением энергии в этом случае можно провести аналогию с работой Na+-Ha o a в цитоплазматической мембране [104]. Механизм такого транспорта может быть сходен по характеру с механизмом поглощения аминокислот цитоплазматическими мембранными пузырьками бактерий [105—107]. Накопление аминокислот такими пузырьками, по-видимому, не зависит от АТР, но сопряжено с переносом электронов, осуществляемым специфическими, связанными с мембраной флавинсодержащими дегидрогеназами. Поглощению аминокислот пузырьками Е. old особенно эффективно содействует дегидриро- [c.424]

Как удалось установить на некоторых белках, слияние генов имело исключительно важное значение в процессе эволюции. Такого рода документация возможна потому, что составной ген в отличие от случая У-С-гена может оказаться и в линии клеток зародыша. Подобные случаи обнаружены при исследовании путей синтеза аминокислот и синтеза жирных кислот. Классическим примером одной полипептидной цепи, выполняющей две ферментативные функции, является аспартокиназа I — гомосериновая дегидрогеназа Е. соИ [578]. Сравнительное изучение ферментов, участвующих в синтезе Тгр, выявило большое разнообразие в размещении по полипептидной цепи нескольких ферментативных центров [579], что указывает на возможнссть как слияния, так и расщепления генов. [c.228]

В качестве примера иммобилизации ферментов и использования их в промышленности приводим схему непрерывного процесса получения аминокислоты аланина и регенерации кофермента (в частности, НАД) в модельной системе. В этой системе исходный субстрат (молочная кислота) подается при помощи насоса в камеру-реактор, содержащий иммобилизованные на декстране НАД и две НАД-зависимые дегидрогеназы лактат- и аланиндегидрогеназы с противоположного конца реактора продукт реакции —аланин—удаляется с заданной скоростью методом ультрафильтрации. [c.164]

Связь кофермента с апопротеином в флавопротеидных ферментах достаточно прочная, недиссоциирующая. Флавопротеиды расщепляются с различной степенью трудности с отделением апофермента и образованием рибофлавина или его коферментов. Однако простетическая группа в D-аспартатоксидазе отделяется уже в процессе очистки. В оксидазе L-аминокислот простетическая группа более прочно связана с апоферментом и диализ, а также повторное осаждение недостаточны для разрыва этой связи. Оксидаза D-аминокислот и дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза) диализируются на холоду разбавленной минеральной кислотой с выделением протеина. [c.567]

Наиболее важной в метаболизме аминокислот в целом и широко распространенной является дегидрогеназа, катализирующая окислительное дезаминирование L-глутаминовой кислоты и содержащая в качестве кофермента НАД либо НАДФ" , глутаматдегидрогеназа (ГДГ). [c.372]

Белки мембран представляют собой ферменты. В мембранах обнаружена АТФаза, пенициллиназа, НАДН-дегидрогеназа, лак-татдегидрогеназа и ряд цитохромов а, ау, а , аз, Ь[, Ь, с. Выявлены также транслоказы, фосфатазы и другие ферменты. Липидные компоненты мембран представлены в основном фосфолипидами— Ы-фосфатидилглицерином и фосфатидилэтаноламином. Реже встречаются другие фосфолипиды — фосфатидилинозит и фосфатидилхолин. Кроме того, в мембранах содержатся липо-аминокислоты. Особенностью бактериальных липидов по сравне-нению с липидами других организмов является отсутствие стероидов. Количество насыщенных и ненасыщенных жирных кислот в липидах разных бактерий различно. Общее содержание липидов в мембранах достигает 30%. В мембранах бактерий выявлены каротиноиды, хиноны, гликолипиды, полисахариды и даже нуклеиновые кислоты. [c.25]

В аналитических исследованиях в связи с иммобилизованными ферментами необходимо упомянуть ферментные электроды [21], ферментные термисторы [40] и ферменты, ковалентно связанные с полистиролом или найлоном для целей автоматического анализа [24, 46]. Гильбо [22], например, использовал ферментные электроды для определения глюкозы, мочевины, L-аминокислот, галактозы, ацетилхолина и дегидрогеназ. Ферхмеиты, связанные с капиллярными реакторами, использованы в соединении с автоанализатором фирмы Te hni on для анализа различных субстратов, таких как глюкоза, мочевина и мочевая кислота [55]. Гудзон и др. [20] описали применение иммобилизованной холинэстеразы для контроля воздуха и воды, для обнаружения ингибиторов фермента, таких, как пестициды. Система характеризуется чрезвычайной чувствительностью. Например, органофосфат параоксон может быть обнаружен в количествах 1 10 в воздухе и воде. [c.442]

Смотреть страницы где упоминается термин Дегидрогеназы аминокислот: [c.353] [c.37] [c.154] [c.240] [c.350] [c.37] [c.154] [c.379] [c.367] [c.184] [c.221] [c.488] [c.239] [c.114] [c.30] [c.114] [c.343] [c.455] [c.426] [c.392] [c.403] [c.673] [c.92] [c.379] [c.346] [c.177] [c.509]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология