Карбоангидразы молекулярная структура

У разных типов карбоангидразы величина и знак полос эллиптичности для комплексов с этим сульфамидом сильно различаются [30]. Очевидно, это является следствием различной молекулярной структуры областей, окружающих активный центр. К такому же заключению приводят и результаты, полученные методом Я МР с С1 [ 122, 123] и комплексометрическим титрованием [86]. Подобные структурные расхождения могут служить причиной неодинаковой удельной активности у изоферментов и видовых вариантов карбоангидразы [77]. [c.599]

На основе рентгеноструктурного анализа с высоким разрешением проведено сравнение стереохимических свойств трех типов взаимодействий металл—белок. Для установления структурных и электронных факторов, ответственных за регуляцию активности иона металла, рассмотрены координационные центры металл — лиганд в белках и прослежена связь между молекулярной структурой, стереохимией и электронной структурой и биологической ролью функции иона металла. Гидро( бное взаимодействие порфиринового кольца гемоглобина и миоглобина рассмотрено по данным измерений магнитной восприимчивости, спектроскопии парамагнитного резонанса и исследования поляризационных спектров поглощения монокристаллов. С точки зрения электронной конфигурации (1-орбиталей и геометрии координации обсуждается взаимодействие замещенных ионов металлов в карбоксипептидазе А с карбонильной группой субстратов при гидролизе пептидов. Предполагается, что спектральные изменения, зависящие от pH и наблюдаемые в спектре электронного поглощения, замещенного иона Со(П), каталитически активного в карбоангидразе, обусловлены образованием упорядоченной структуры растворителя вблизи иона Со(И), Корреляция между молекулярной структурой, определенной методами рентгеноструктурного анализа, и электронной структурой координационного центра металл — лиганды, оцененной из спектроскопических данных, указывает на происхождение структурной регуляции реакционной способности иона металла в белках и ферментах. [c.123]

Отклонение процесса денатурации от схемы двух состояний может быть не только истинным, но и кажущимся, хотя сделать здесь однозначное отнесение не всегда представляется возможным. Если, например, конформация белка включает несколько доменов, то их развертывание при денатурации может происходить последовательно, в значительной степени независимо и с разной скоростью. Денатурация муль-тисубъединичных белков, имеющих четвертичную структуру, обычно начинается с диссоциации и их последующего развертывания [43, 44]. Усложняют процесс денатурации и затрудняют его интерпретацию также межмолекулярная ассоциация и вьшадение в осадок развернутых белковых цепей, что часто происходит в слабоденатурирующей среде. В результате образуется третье состояние белка. Подобным образом ведут себя карбоангидраза и стафилококковая нуклеаза, развертывающиеся при малой концентрации гуанидингидрохлорида и необратимо денатурирующие из-за малой растворимости в этих условиях. Еще одна причина сложности процесса денатурации может заключаться в неоднородности молекулярной организации белка (в присутствии других белков или молекул в ассоциированном состоянии), которая имеет место или с самого начала, или возникает в процессе развертывания. Известным примером такого рода является овальбумин. Сложный характер его перехода N О впервые был отмечен Р. Симпсоном и У. Козманом в 1953 г. и в течение более двадцати лет не мог быть объяснен [c.351]