Фосфорилаза а и взаимопревращение

Более гибким механизмом является обратимое взаимопревращение активных и неактивных форм ферментов. Яркий пример такого механизма представляет собой реакция фосфорилазы. Фермент катализирует обратимое присоединение глюкозы (в виде глюкозо-1-фосфата) к полисахариду гликогену, представляющему собой ту молекулярную форму, в которой животные запасают углеводы и тем самым легко доступные источники энергии. Фосфорилаза, таким образом, держит ключи от этого склада энер- [c.536]

Взаимопревращения фосфорилазы а и фосфорилазы Ъ регулируются в конечном счете гормонами [c.464]

Выше мы видели, что взаимопревращения фосфорилазы а и фосфорилазы Ъ в мышцах осуществляются под действием двух ферментов-фосфатазы фосфорилазы а и киназы фосфорилазы Ъ. Их совместное действие и определяет в итоге соотношение фосфорилаз а и Ь, а следовательно, и скорость расщепления гликогена с образованием глюкозо-1-фосфата. Естественно задать вопрос а чем же в свою очередь регулируется активность фосфатазы фосфорилазы и киназы фосфорилазы [c.464]

Растительные фосфорилазы сильно отличаются от животных. Из мышц выделены в кристаллическом состоянии две формы фосфорилазы — а Tib [42] их взаимопревращения были детально изучены [99] (фиг. 67). Фосфорилаза Ъ не обладает ферментативной активностью и превращается в активную форму а в результате [c.148]

Фиг. 67. Взаимопревращения фосфорилазы а н фосфорилазы Ь.

В скелетной мускулатуре фосфорилаза находится в двух формах Ь и а. Активность фосфорилазы Ь можно определить только в присутствии АМФ фосфорилаза а активна в отсутствие АМФ. Для обеих форм фермента АМФ является положительным аллостерическим эффектором. Молекула фосфорилазы Ь представляет собой димер, фосфорилазы а — тетрамер. Молекулярная масса субъединицы фермента равна 97 400 Да. Обе формы фермента могут находиться в состоянии равновесия между димерными и тетрамерпыми молекулами. На переход димеров в тетрамеры и обратно оказывают влияние компоненты ферментативной реакции, активаторы, ингибиторы, а также pH, ионная сила раствора, температура и др. Наиболее активными являются димеры обеих форм. Взаимопревращение фосфорилазы Ь и фосфорилазы а осуществляется ферментативно с помощью киназы фосфорила- [c.219]

Взаимопревращения двух этих форм гликоген-фосфорилазы происходят под действием спехдафичных ферментов, катализирующих процесс ковалентной модификации (разд. 9.22) фосфорилазы. Фосфорилаза а превращается в менее активную фосфорилазу Ь под действием фермента, называемого фосфатазой фосфорилазы а этот фермент, катализируя гидролитический разрыв связей, удаляет из молекулы фосфорилазы а фосфатные группы, необходимые для каталитической активности (рис. 15-14). Фосфорилаза Ь вновь превращается в активную фосфорилазу а под действием фермента, называемого киназой фосфорилазы Ь он катализирует реакцию, в ходе которой АТР фосфорилирует остатки серина в активном центре молекулы фосфорилазы Ь, что и приводит к образованию фосфорилазы а. Таким образом, благодаря действию двух ферментов, фосфатазы фосфорилазы а и киназы фосфорилазы Ь, соотношение активной фосфорилазы а и сравнительно мало активной фосфори- [c.463]

Хотя здесь речь шла о мышечных фосфорилазах, основные принципы действия этого фермента относятся и к печеночной фосфорилазе. Последняя также существует в двух формах — активной и малоактивной и их взаимопревращениями регулируется фосфоролиз в печени. Однако печеночная фосфорилаза отличается от мышечной как по строению, так и механизму регуляции, что вполне понятно исходя из различий динамики обмена гликогена в мышцах и печени. Новые интересные данные о печеночной фосфор илазе были получены в последние годы Ливановой [189]. [c.201]

Появление вторичных изоферментов (группы 4—6 в табл. 12.4) может быть обусловлено рядом причин. Они образуются в результате модификации одиночной полипептидной цепи, причем эта модификация может иметь, а может и не иметь биологическое значение. Например, свойства нескольких ферментов, участвующих в обмене гликогена, зависят от того, в каком состоянии они находятся, фосфорилированном или де-фосфорилированном [818]. В результате гликоген-фосфорилаза,, киназа фосфорилазы и гликоген-синтаза существуют по крайней мере в двух формах — фосфорилированной и дефосфорили-рованной — и различаются по каталитической активности и свойствам эти группы ферментов должны быть включены в группу 4а. Ферменты, которые могут находиться в разных конформациях, например в результате аллостерических превращений, должны быть отнесены к группе 6, хотя специфика этих взаимопревращений и легкость, с какой они происходят, крайне затрудняет разделение таких форм. Конформационные изменения, по-видимому, совершенно необходимы для функционирования большинства ферментов они участвуют в осуществлении каталитического и регуляторного действия, но предположение о том, что ферменты могут находиться в более чем одной стабильной конформации, не связанной с катализом, не получило особого признания. Изоферменты этого типа, так называемые конформеры , пытались обнаружить с помощью метода обратимой денатурации [1273], и обычно эти попытки оказывались безуспешными. Тем не менее можно привести пример фермента такого рода — это кислая фосфатаза эритроцитов [1790]. [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология