Аденозинтрифосфатаза АТФ-аза

Влияние температуры на константу скорости инактивации аденозинтрифосфатазы. Условия опыта pH 7,0 ионная сила 0,5М (КС1) [c.254]

Транспортные аденозинтрифосфатазы. Современные методы исследования/Под ред. А. А. Болдырева. М., 1977. [c.367]

Еще более точно продемонстрировано, что кверцетин связан с сопрягающим фактором аденозинтрифосфатазы хлоропластов шпината, состоящим из а-, (3-, у-, б- и е-субъединиц (2.3.1) [9]. [c.255]

Как правило, лимитирующая стадия реакции (обычно это превращение фермент-субстратного комплекса) характеризуется величиной энергии активации — 10 ккалЫоль, причем часто значение Е достигает 1—2 ккал/моль. Образование комплекса Михаэли- са часто происходит при еще меньших значениях энергии активации. Вместе с тем, при анализе термодинамических данных ферментативных реакций весьма отчетливо выступает влияние энтропийного фактора на скорость процесса. Так, например, при действии аденозинтрифосфатазы на АТФ (см. стр. 131) образование комплекса Михаэлиса происходит с большой скоростью вследствие определяющего влияния изменения энтропии (49,9 энтр. ед.), но не величины энергии активации (21 ккал/моль). Аналогичное значение имеет А5 для многих других ферментов, например, для ацетил холинэстеразы (подробнее этот фермент будет рассмотрен в гл. X). [c.135]

Применение. В гистохимии ферментов для выявления щелочных фосфатаз 5 нуклеотидазы в срезах лиофилизованных тканей [1], аденозинтрифосфатазы [c.352]

Кальций участвует в процессе свертывания крови является активатором и ингабитором ряда ферментов (активирует лецитиназу, аденозинтрифосфатазу, угнетает действие еполазы, диисптидязы и других ферментов). [c.252]

В таблице б приведена зависимость константы скорости необратимой инактивации аденозинтрифосфатазы от температуры [6]. Вычислить значения стандартных энталыпии и энтропии активации процесса. [c.254]

АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ (АТФ-фосфогидролазы, АТФазы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз АТФ с отщеплением от молекулы кош1евого остатка фосфорной к-ты и образованием аденозиндифосфата (АДФ). Мол. массы, субъединичиый состав, строение активных центров и механизм действия А. из разл. источников существенно различаются. Аденозинтрифосфатазной активностью обладают мн. индивидуальные ферменты, а таюке комплексы, состоящие из неск. ферментов. В большинстве случаев А. активируются ионами и Са , в нек-рых-К и Na . К А. относят также ферменты АТФ-синтетазы, катализирующие наравне с синтезом АТФ его гидролиз. [c.33]

Наиб, интенсивно в 70-х гг, развивались синтез олигонуклеотидов и генов исследования клеточных мембран и полисахаридов анализ первичной и пространста структур белков. В кач-ве примера можно указать на успешное изучение структуры важных ферментов (трансаминаза, Р-га-лактозидаза, ДНК-зависимая РНК-полимераза), защитных белков (у-глобулины, интерфероны), мембранных белков (аденозинтрифосфатазы, бактериородопснн). Большое значение приобрели работы по изучению строения и механизма действия пептидов-регуляторов нервной деятельности (т, наз. нейропептиды). [c.288]

Плазматич. мембрана наружного сегмента в темноте высоко проницаема для ионов Na" , благодаря чему эти ионы быстро проникают внутрь наружного сегмента (высокий градиент в мембране концентрации ионов Na поддерживает Na , К -аденозинтрифосфатаза), диффундируют далее во внутр. сегмент и затем выводятся с помощью Na" , -насоса за счет энергии АТФ. [c.273]

Наиболее крупные ферменты, как рибулозобисфосфаткарбок-силаза/оксигеназа и аденозинтрифосфатаза, имеют размеры порядка 150 А при молекулярных массах 500—600 тыс. Да, а самые мелкие белки — порядка 1оА и массы 5—10 тыс. Да. [c.246]

Гидрофобные взаимодействия способствуют стабилизации третичных и четвертичных структур белков, а также структуры мембран. Между прочим, аминокислотный состав изолятов и концентратов характеризуется значительным содержанием гидрофобных аминокислот, что свойственно белкам мембран или ассоциированным белкам (например, рибулозобисфосфаткарбокси-лазе/оксидазе и аденозинтрифосфатазе). При нагревании неполярные зоны частиц/направляются к водной фазе, тогда как при более низкой температуре они внутрь удаляются от нее. При посредстве этих выставленных наружу неполярных зон между частицами устанавливаются гидрофобные взаимодействия, что приводит к их более или менее полному слипанию в зеленом клеточном соке. В мембранах между срединными молекулами устанавливаются взаимодействия слипание происходит при менее высоких температурах, чем в случае с растворимыми белками, где нативная структура стабилизируется внутренними гидрофобными взаимодействиями молекул. [c.247]

Молекулярная масса миозина—460 000, длина нити достигает 160 нм. В состав молекулы входят две одинаковых а-спиральных цепи, скрученных друг с другом. В УУ-концевом участке каждой цепи, находящемся в глобулярной конформации, локализована аденозинтрифосфатаза. В миозине содержится е-УУ-метиллизин, г-М-триметиллизин и УУ -метилгистидин последний входит в последовательность (27). Молекулярная масса каждой цепи составляет 190 000. Разница между полной молекулярной массой (460 000) и 2Х 190 000 объясняется ассоциацией с глобулярной головкой молекулы трех небольших полипептидных цепей. Одну из этих цепей можно удалить без нарушения аденозинтрифосфатазной активности, однако две других цепи существенны для последней. Две существенно меньшие цепи высоко гомологичны, однако одна длиннее другой. Обращает на себя внимание последовательность, содержащаяся в УУ-концевом участке и включающая остатки аланина, пролина и лизина. [c.578]

Важнейшую роль в клетке играют мембранные системы актианого (т. е. энергозависимого) транспорта катионоа против градиента их электрохимического потенциала, использующие для процесса транслокации энергию гидролиза АТР и объединенные под названием транспортных аденозинтрифосфатаз. или ионных насосов. [c.618]

ГИДРОЛАЗЫ, класс ферментов, катализирующих гидролиз связей между атомом углерода и гетероатомом, в част-яости пептидных связей (напр., фермент химотрипсин), амидных (напр., пенициллгтамидаза), гликозидных (напр., амилаза), сложноэфирных (напр., липаза). Участвуют в обмене белков, нуклеиновых к-т, углеводов, липидов. См., напр., Аденозинтрифосфатазы, Глюкозофосфатазы, Дезоксирибонуклеазы, Пепсин, Рибонуклеазы, Трипсин, Фос-фолипазы. [c.133]

Хотя кинетические исследования определенного типа были проведены со многими известными в настоящее время ферментами, только некоторые из них детально и широко изучены. К их числу относятся [3] пептидазы пепсин, трипсин, химотрипсин и карбо-ксипептидаза эстеразы холннэстераза и аденозинтрифосфатаза уреаза фумараза лактикодегидраза пероксидаза и каталаза. [c.109]

Обращает на себя внимание необычно высокая положительная величина А5 для миозина (аденозинтрифосфатазы). Такое изменение энтропии, согласно результатам исследования Лейдлера, Оллета и Моралеса [1], объясняется по крайней мере двумя причинами а) нейтрализацией положительного и отрицательного зарядов при взаимодействии фермента с субстратом, сопровождающейся дегидратацией ионов б) существенными конформационными изменениями третичной структуры фермента при комплексообразовании. Исследование влияния температуры на скорость отдельных стадий ферментативной реакции базируется на теории переходного состояния. Согласно этой теории, взаимодействующие молекулы при их сближении образуют переходное состояние (переходный или активированный комплекс), причем между исходным и переходным состоянием устанавливается динамическое равновесие. Вместе с тем, переходный комплекс претерпевает непрерывное превращение с образованием продуктов реакции. С этой точки зрения простейшую ферментативную реакцию Е + З ЕЗ- Е + Р следует рассматривать как многостадийную [c.131]

Применение. В гистохимии в смеси с формалином для фиксации фосфолипидов по Merojiy Бэкера [1], для стабилизации кислой фосфатазы [2, 3] и для выявления норадреналина методом флуоресценции [4, 5]. В гистохимии ферментов для выявления неспецифических фосфомоноэстераз по Гомори Така-матчу [6—9] и аденозинтрифосфатазы по методу Падикула —Германа [10], [c.174]

Применение. В микроскопии в качестве специфического и эффективного ингибитора ферментов аденозинтрифосфатазы, моноаминооксидазы и др. В гистохимии для блокирования SH-rpynn. [c.434]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве кофактора для выявления НАДФ-диафоразы (К. Ф, 1.6,99.1) эффективный ингибитор щелочной фосфатазы (К. Ф. 3.1.3.1) активатор катепсина С (К. Ф. 3.4.4.9) и аденозинтрифосфатазы, Добавление цистеина препятствует дезактивации АТФ-азы, вызываемой тиолозыми ядами, например, 4-хлорртутъбензойноп кислотой [Пирс, 374]. [c.444]

Свойства. Бесцветные кристаллы или белый кристаллический порошок. Растворима в разбавленных растворах щелочи, плохо растворима в воде, не растворима в большинстве органических растворителей. С большинством мнОго валентных катионов образует прочные, растворимые в воде комплексы (хелаты). Применение. В гистохимии для декальцинации по методу Фреймана [1] и в системе субстрат — нитро-ВТ-тетразолнй для выявления глутаминазы [2], Ингибитор щелочной фосфатазы и активатор аденозинтрифосфатазы [Берстон, 178], [c.458]

Смотреть страницы где упоминается термин Аденозинтрифосфатаза АТФ-аза: [c.11] [c.316] [c.254] [c.561] [c.391] [c.314] [c.577] [c.206] [c.13] [c.311] [c.197] [c.57] [c.221] [c.124] [c.297] [c.297] [c.297] [c.315] [c.67] [c.191]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология