Конканавалин

Полная структура конканавалина А была установлена методом рентгеноструктурного анализа [93, 94] (рис. 5-7). Этот белок представляет собой тетрамер, состоящий из субъединиц с мол. весом 27 500. При рН 5,8 он диссоциирует на димеры. Строение конканавалина А не совсем обычно, поскольку он не содержит а-спиральных участков. Каждый мономер состоит из 237 остатков, 57% которых образуют трехслойную р-структуру (рис. 5-7, В). Белок не связывает углеводы до тех пор, пока не будут заняты два участка, связывающие металл. Возможно, что для образования участка, связывающего углевод, необходимо конформационное изменение белка, которое происходит только в процессе его связывания с ионами. [c.379]

Описано также фракционирование интерферона человека аффинной хроматографией на конканавалин А-сефарозе. При этом обна- [c.416]

Преимуществом колоночной хроматографии является возможность количественного фракционирования больших количеств веществ без превращения их в какие-либо производные. Однако хорошее разделение часто возможно лишь при малых скоростях элюирования, поэтому были разработаны новые виды колоночной хроматографии. Методы аффинной и адсорбционной хроматографии основаны на избирательной адсорбции молекул на нерастворимом адсорбенте, который содержит группы (молекулы), специфически взаимодействующие с молекулами подлежащих очистке соединений, например ингибиторы (для очистки ферментов) или антитела (для очистки антигенов) в настоящее время эти методы нашли широкое применение и для разделения углеводов. Невзаимодействующие с адсорбентом примеси удаляются, а связанный с адсорбентом сахар затем десорбируют способом, не приводящим к его разрушению. Десорбцию можно осуществить, изменяя pH, ионную силу среды или применяя соответствующий ингибитор взаимодействия, удерживающего вещество на адсорбенте. Для разделения ряда полисахаридов были использованы иммобилизованные формы (см. разд. 26.3.7.6) конканавалина А [40], являющегося фитогемагглютинином (лектином), который специфически взаимодействует с разветвленными полисахаридами определенного строения в настоящее время применяют и другие иммобилизованные фитогемагглютинины. Колоночная хроматография на носителях, покрытых полиароматическими соединениями [41], также находит применение для разделения полисахаридов. Благодаря достижениям в производстве носителей для жидкостной хроматографии под высоким давлением можно осуществить хроматографическое разделение быстро и избирательно описаны методы фракционирования небольших олигосахаридов, продолжающегося менее 1 ч [42]. [c.224]

Примером тетрамерного фермента, т. е. фермента, состояш,его из четырех субъединиц, с показанной на рис. 4-9, Б ярко выраженной диэдрической симметрией может служить лактатдегидрогеназа (гл. 8, разд. 3.2). Структура же растительного агтютинина конканавалина А. напоминает структуру, изображенную на рис. 4-9, В [44, 45]. [c.281]

В растворе тетрамерный конканавалин А находится в равновесии [c.122]

Эдельман в 1972 г. [40] сообщил, что конканавалин ( anava-Иа ensiformis) в зависимости от pH среды существует в димерной или тетрамерной форме. Мономер может разделяться на две субъединицы Ai и Аг с близкими молекулярными массами. Помимо этого, как у животных, начинают обнаруживать сигнальные пептиды (N-концевой фрагмент, гидролизуемый при прохождении белка через мембрану), состоящие приблизительно из пятнадцати аминокислотных остатков, преимущественно гидрофобных, особенно у проламиновых фракций кукурузы [26] и ячменя, а также у а-амилазы [117]. [c.43]

Контакты в кристаллах конканавалина А, инсулина и а-химо-трипсина помогают в определении структуры димеров в растворе. [c.122]

Время жизни белков плазмы регулируется следующим образом. Потеря концевого невосстановленного сахара, связанного с белком углеводной боковой цепью, приводит к обнажению концевой О-галакто-зы. Этот остаток распознается рецептором на поверхности клеток печени, затем присоединяется весь гликопротеид и разлагается белками клетки У лектина (например, конканавалина А) имеется центр для присоединения специфического сахара (а-метилманиозида) рецептора (гликопротеида). Присоединение лектина является пусковым механизмом деления клетки. Лектины могут дать важные сведения для выяснения этого процесса. Их истинная функция пок еще не известна. [c.269]

Из числа известных лектинов в аффинной хроматографии чаще других используется конканавалин А ( Сои А ), получаемый из бобов [c.363]

Кроме специфических Са2+-связывающих белков, ион Са + связывают также и другие белки. К их числу относятся а-амилазы (гл. 7, разд. В.6), термолизин (гл. 7, разд. Г.4), стафилококковая нуклеаза (гл. 7, разд. Д.5), конканавалин А (рис. 5-7) и некоторые белки системы свертывания крови (рис. 6-16). Последние представляют особый интерес, поскольку они содержат специфичеомие Са2+-связывающие участки, образование которых зависит от витамина К (дополнение 10-Г). Ионы кальция связываются также с различными углеводами, например с карагениновыми гелями (гл. 2, разд. В.5). [c.375]

Никаких доказательств того, что процесс образования пятен и шапочки имеет какое-то отношение к стимуляции синтеза антител, не существует. Тем не менее зтот процесс интенсивно изучается, поскольку, возможно, полученные при зтом сведения помогут понять причины высокой подвижности связанных иммуноглобулинов и других рецепторов в клеточных мембранах. Существует предположение, чтО рецепторные молекулы (например, гликофорин) проходят через мембрану и связываются с цитоскелетом , образованным микрофиламента-ми и микротрубочками [97]. Рецептор, находясь в одном из состояний, должен быть свободным, чтобы диффундировать в плоскости мембраны с образованием пятен , зтот процесс не требует затраты знергии. В другом состоянии рецептор должен быть связан с микрофиламента-ми и микротрубочками, движения которых могли бы обеспечивать процесс образования шапочки , требующий знергии. В некоторых случаях инициация синтеза антител в лимфоцитах может происходить при связывании лектинов. Поскольку структура конканавалина А и характер его связывания с углеводными группами (разд. В 3) уже известны, мы надеемся, что исследование взаимодействия лектинов с клеточными поверхностями приблизит нас к пониманию сложных процессов, лежа щих в основе ответа на антиген [98, 99]. [c.386]

Совершенствование аффинной хроматографии также позволило использовать очень специфическую технику очистки. Китаму-ра и др. [59] очищали И S-глобулин сои, пропуская экстракт через колонку сефароза — конканавалин А. Глобулин 7S, который представляет собой гликопротеин, удерживается в геле, тогда как И S-глобулин элюируется. Кэйзи [17] изолировал легумин гороха иммунной аффинной хроматографией на колонке сефарозы, в которую введен IgG-антилегумин. По свидетельству этого автора, данный метод можно применить ко всему набору сортов гороха, несмотря на некоторую генетическую изменчивость состава легумина. [c.155]

Хроматография на Ультрагеле АсА-44, ионообменная хроматография на ДЕАЕ-и ЗЕ-сефадексе, конканавалин-А-сефарозе [c.124]

Уже первые опыты дали обнадеживающие результаты. Используя простую процедуру дисульфидного обмена, оказалось возможным сшивать энзиматический А-фрагмент дифтерийного токсина или А-субъединицу рицина с нетоксическим растительным лектином (например, с конканавалином А или с лектином Wistaria floribunda) и получать цитотоксический эффект очевидно, лектиновая часть химерного белка была ответственна за доставку ингибиторного компонента в клетку. Однако, как и в случае исходных токсинов, эффект был мало тканеспецифичен. Высокую тканеспецифичность химерного токсина удается получать, сшивая А-фрагмент дифтерийного токсина 218 [c.218]

Лектиновые рецепторы в клеточных мембранах, например рецептор конканавалина А [726] [c.269]

В табл. 5.1 приведен список белков, исследованных рентгеноструктурными методами. Он составлен в начале 1971 г. и, конечно, неполон (см. [270]). Ряд других белков и полипептидов был исследован пока с меньшим разрешением ( -. и б-химотри-псин, карбоангидраза С, эластаза, конканавалин, пепсин, трипсин, глюкагон, окситоцин и т. д.). Изучались также красивые и сложные надмолекулярные структуры, образуемые каталазой [30]. [c.274]

Для определения бласттрансформации Г-лимфоцитов их стимулируют такими Г-клеточными митогенами, как конканавалин А или фитогемагглютинин. Под влиянием митогенов зрелые лимфоциты трансформируются в лимфобласты, которые можно подсчитать под микроскопом или обнаружить по радиоактивной метке. [c.91]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.101 , c.281 , c.379 , c.380 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.387 , c.429 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.108 , c.119 , c.122 , c.269 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.240 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.485 , c.540 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.108 , c.119 , c.122 , c.269 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.272 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.340 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.137 , c.180 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.348 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.196 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.53 ]

Методы исследования углеводов (1975) -- [ c.0 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.206 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.259 , c.260 , c.305 , c.306 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.57 , c.149 , c.156 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.318 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.25 , c.150 , c.152 , c.255 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.129 , c.282 ]

Иммунология (0) -- [ c.428 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.61 , c.302 , c.326 , c.480 , c.516 ]

Физическая Биохимия (1980) -- [ c.217 , c.218 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.26 , c.214 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология