Аминокислоты отношение к нагреванию

Отношение аминокислот к нагреванию [c.42]

Различное отношение аминокислот к нагреванию. а-Аминокис-лоты при нагревании, отщепляя воду, образуют циклические соединения — дикетопиперазины [c.212]

Различное отношение аминокислот к нагреванию. [c.224]

См. В учебнике Аминокислоты, отношение к нагреванию . [c.180]

В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксильной в аминокислотах при нагревании наблюдаются такие же характерные различия, как в галогено- и оксикислотах. [c.300]

В отношении а-, Р- и у-аминокислот к нагреванию можно заметить определенное сходство с соответствующими гидроксикислотами (см. 143). [c.364]

Как и у других гетерофункциональных соединений, свойства аминокислот зависят от взаимного расположения аминогруппы и карбоксила. Например, различно их отношение к нагреванию. [c.363]

Отношение а-, Э- и 7-аминокислот к нагреванию [c.95]

Отношение аминокислот к нагреванию. Медные соли а-аминокислот как хелат-пые соединения. Бетаины. Пептидный синтез. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка. [c.251]

Реакции, связанные с наличием и в з а и м н ы м влиянием амино- и карбоксильной групп. Отношение аминокислот к нагреванию [c.184]

Отношение к нагреванию позволяет устанавливать строение аминокислот, определять, в каком положении находится аминогруппа по отношению к карбоксильной группе. [c.294]

Методы синтеза а-аминокислот действие аммиака на галогензамещенные жирные кислоты, циангидринный метод (модификация Н. Д. Зелинского), через ацето-уксусный эфир (В. В. Феофилактов), через малоновый эфир, иза-кетокислот. Синтез Р- и (о-аминокислот. Отношение а-аминокислот к нагреванию. Физико-химические свойства а-аминокислот. а-Аминокислоты как внутренние соли изоэлектрическая точка. Оптическая активность природных а-аминокислот (L-ряд), их изображение с помощью проекций Фишера. Химические свойства а-аминокислот. Реакции, свойственные карбоновым кислотам образование солей, эфиров, галогенангидридов. Реакции, свойственные аминам образование солей с кислотами, действие азотистой кислоты, образование N-ацильных и N-алкильных производных, взаимодействие с альдегидами. Реакции переаминирования, окислительного дезаминирования и де- [c.188]

Белки и пептиды — биополимеры а-аминокислот. Синтез а-аминокислот. О- и -Ряды а-аминокислот, их роль в построении молекулы белка. Химические свойства аминокислот. Отношение аминокислот к нагреванию. Медные соли а-аминокислот как хелатные соединения. Бетаины. Пептидный синтез. Первичная, вторичная и третичная структуры белка. [c.191]

Пиперидин является сильным основанием и имеет запах средних алифатических аминов с водой смешивается во всех соотношениях. Т. кип. 1067757 мм, т. пл. —13°. По отношению к окислителя.м на холоду он достаточно устойчив, но при нагревании медленно окисляется, причем в зависимости от условий окисления происходит расщепление до различных аминокислот [c.1019]

Существуют серьезные сомнения в отношении ценности слишком длинных колонок при ТГХ-анализе некоторых производных аминокислот [16]. Однако причиной того, что в определенных случаях разделение проходило хорошо на коротких колонках (от 0,5 до 2 м) и не удавалось на длинных (более 3—5 м), являются, по-видимому, структурные отличия и различная температурная зависимость относительных удерживаемых объемов полярных веществ. Эти трудности, возможно, удалось бы преодолеть подбором подходящего носителя и соответствующих количеств определенной жидкой фазы. Оптимальная скорость нагревания (град/мин) предопределена длиной колонки и общим количеством жидкой фазы, причем поток газа при этом должен тщательно регулироваться. Совершенно очевидно, что температура во всем объеме термостата не должна изменяться более чем на 0,5°С, однако ряд выпускаемых приборов не удовлетворяет этому требованию. [c.303]

В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу аминокислоты ведут себя при нагревании различно. [c.330]

Кислотный гидролиз, который происходит при нагревании белков с 25%-ной серной кислотой или 20%-ной соляной кислотой при 100—105° в течение 20—24 часов. Для этого часто используют также смесь концентрированной соляной и уксусной кислот (1 1). Обычно берут 10—20-кратное количество кислоты к весу белка, но чем шире это отношение, тем меньше потерь при гидролизе. После окончания гидролиза кислоту удаляют и образовавшуюся смесь аминокислот используют для анализов. Применение серной кислоты менее удобно, чем соляной, так как последнюю легче удалить из смеси. При кислотном гидролизе триптофан полностью разрушается, а глутамин и аспарагин дают соответствующие аминокислоты и аммиак. [c.203]

Ее а-метильный гомолог, HgN— Hg Hj Hg — СН(СНз) — OgH-плавится с разложением при 168°, образуя -метил-а-пипе-ридон. а-Аминоадипиновая кислота, которая ведет себя в отношении нагревания как о-аминокислота, при температуре плавления (206°) образует а-пиперидон-а -карбоновую кислоту [c.463]

Примеры в экспериментальной части и данные таблицы З.УШ говорят о некоторых отличиях в условиях реакции при получении кол-хшдадил-/ -аргинина (1з). Выдержка при комнатной температуре дала худщие результаты чем нагревание на кипящей водяной бане (опыты 1 — 5 ) В опытах 1 и 4 при двукратном избытке колхицина и соответственно дву- и полу тора-кратном щелочи, выходы оказались не высокими не принес успеха и шестикратный избыток аминокислоты (опыт 3), правда в этом опыте количество щелочи не соответствовало двум эквивалентам по отношению к гидрохлориду аргинина. [c.181]

По другому выглядят результаты процесса при нагревании опыты 3-11 демонстрируют устойчивые высокие выходы при приблизительном соотношении аминокислоты и колхицина 1 2, при наличии щелочи 0.94-0,98 эквивалента по отношению к гидрохлориду аргинина. Дальнейшее снижение количества щелочи приводит к меньшеыу выходу (опыт 6). При избытке щелочи 1.5-2 моля конечный продукт приобретает постороннюю оранжевую 01фаску (опыт 7). [c.181]

БЕЛКИ. Сложные высокомолекулярные органические соединения,-построенные из аминокислот. Молекулярный вес их колеблется от нескольких десятков тысяч до нескольких миллионов. В их состав входят углерод — 50—55, кислород — 19—24, водород — 6—7, азот —15—19 и сера — 0,2—2,8%. Из всех веществ, входящих в состав живых организмов, Б. являются наиболее сложными по своему строению и наиболее важными в биологическом отношении. Составляют основу всех живых структур. Организм человека и животных в среднем содержит на сухое вещество 45, травянистые растения — 9—16, семена злаков — 10—20, оемена бобовых — 25—35, древесные породы — 1—2, бактерии 50—93% Б. Обладают свойством денатурации (свертывания) при действии кислот, при нагревании. Разделяются на простые Б. (протеины), состоящие только из аминокислот, и сложные Б. (протеиды), в состав которых входят и другие соединения. См. также Протеины. [c.37]

Значение полипептидов состоит в том, что по внешним свойствам, по некоторым реакциям и по отношению к ферментам они приближаются к белкам. Водные растворы высших полипептидов, как и белков, вспениваются при встряхивании, дают биуре-товую реакцию (фиолетовое окрашивание щелочных растворов медного купороса), высаливаются нейтральными солями, гидролизуются не только при нагревании их с кислотами, но и под действием ферментов, расщепляющих белок (эрепсин), распадаясь на первоначально взятые аминокислоты. [c.334]

Мы уже отметили строгую специфичность соответствия действия каждого фермента строению гидролизуемого участка белковой молекулы, что устанавливается экспериментально испытанием гидролитического действия фермента на простейшие пептиды известного строения (ди- и трипептиды). Столь же строго специфично конфигуративное соответствие ферментов в частности, все упомянутые протеазы активны только по отношению к пептидам, построенным из -аминокислот. Интересно, что специфичности в отношении вторичной и третичной структур гидролизуемого белка, по-видимому, не существует, хотя наличие этих структур обычно затрудняет расщепление белка протеазами. Сами ферменты, денатурируясь, например при нагревании до 50—100°С, теряют активность, т, е, их активность тесно связана с их собственной структурой высших порядков. [c.701]

Для уточнения выхода и получения несколько большего количества аминокислоты бьтло проведено семь опытов конденсации, причем реагенты брались в следующих отношениях 14 г энантола (17,1 мл), 12,16 г малоновой кислоты и 2,1 г ННз (8%-ный спиртовый раствор). Нагревание и обработка проводились описанным выше способом, и было получено [c.397]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты отношение к нагреванию: [c.248] [c.400] [c.1058] [c.19] [c.42] [c.178] [c.180] [c.31] [c.331] [c.312] [c.78] [c.140] [c.89] [c.97] [c.307] [c.89] [c.97] [c.61] [c.458] [c.241] [c.41]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология