Аминокислоты химические свойства

Химические свойства. Наиболее характерное свойство аминокислот — амфотерность. Основные свойства обусловлены наличием аминогруппы, кислотные — карбоксильной группы. [c.307]

По химическим свойствам аминокислоты — своеобразные органические амфотерные соединения. Амфотерные свойства объясняются взаимным влиянием аминогруппы и карбоксильной группы в молекулах аминокислот [c.346]

Аминокислоты. Получение и химические свойства. Капро-лактам. Капрон. Общее понятие о белках. Альдегидо- и кетонокислоты. Ацетоуксусный эфир. Кето-енольная таутомерия. [c.170]

Аминокислотный состав белков. — Анализ гидролизата белков, содержащего до двадцати различных аминокислот (см. табл. 39), является чрезвычайно сложной задачей. Риттенберг (1940) разработал метод изотопного разбавления, согласно которому радиоактивную кислоту определенной удельной активности, например меченую глутаминовую кислоту, добавляют в известном количестве к анализируемой смеси, после чего выделяют глутаминовую кислоту обычным образом. Так как химические свойства природной и меченой кислоты одинаковы, то выделяемое вещество является смесью добавленной аминокислоты и первоначально присутствовавшей в пробе. Количество кислоты в гидролизате вычисляют по изотопному составу выделенной кислоты. Если добавляется рацемическая меченая кислота, то аминокислоты гидролизата перед выделением рацемизуют или же из выделенного рацемата отделяют чистую -форму. Точность анализа не зависит от метода выделения, выхода кислоты или концентрации ее в гидролизате. [c.655]

Свойства. Химические свойства этих соединений обусловлены одновременным присутствием в молекулах двух функциональных групп. Карбоксильная группа, входящая в состав аминокислот, обладает кислотными свойствами (может отщеплять ион водорода), аминогруппа — основными свойствами (может присоединять ион водорода). За счет этого аминокислоты обладают амфотерностью реагируют с щелочами и кислотами, образуя соли, например [c.244]

Очевидно, эта аминокислота не проявляет особенно интересных химических свойств, а ее биологическое значение сводится к роли структурного элемента в тех случаях, когда важно располол<ить структуру в небольшом объеме (компактно). Структурные белки (коллаген, шелк, шерсть) содержат значительные количества глицина. [c.28]

Химические свойства аминокислот [c.240]

Химические свойства. Вследствие наличия в молекулах аминокислот одновременно карбоксильных и аминогрупп аминокислоты могут реагировать как кислоты и как амины. Некоторые же свойства аминокислот являются результатом взаимного влияния и взаимодействия карбоксильных групп и аминогрупп. [c.280]

В чем проявляется сходство и чем отличаются между собой по химическим свойствам а) аммиак и аминокислоты б) неорганические и карбоновые кислоты в) вода и спирты [c.169]

Белки и пептиды —биополимеры ос-аминокислот. Синтез а-аминокислот, )- и -ряды а-аминокислот, их роль в построении молекулы белка. Химические свойства аминокислот. [c.251]

Химические свойства. Аминокислоты следует рассматривать как соединения со смешанными функциями. Объясняется это тем, что, с одной стороны, проявляются характерные свойства карбоксильной группы, а с другой, — свойства аминогруппы. Свойства карбоксильной группы были рассмотрены в гл. 23. К числу этих свойств относится образование солей, сложных эфиров. [c.357]

Очень важное химическое свойство аминокислот — их способность к поликонденсации. Поэтому, например, две аминокислоты могут сконденсироваться (с отщеплением воды) таким образом, что группа —ОН отщепится от карбоксила одной аминокислоты, а атом Н —от аминогруппы другой молекулы [c.190]

Практически не имеет смысла говорить о химических свойствах каждого конкретного белка, поскольку любая белковая молекула имеет почти врсь арсенал функциональных групп, пожалуй, за исключением олефиновых и карбонильных, и в связи с этим, все белки должны обладать фиксированным набором химических реакций. В небольшом количестве случаев молекулы белков имеют какой-либо преобладающий состав. Так, в полипептидах коллагена треть аминокислотного состава приходится на глицин в полипептидной цепи нейротоксина-11 (яд кобры) около 20% аминокислотного состава приходится на долю основных аминокислот (His, Lys, Arg), тогда как количество кислых аминокислот (Asp, Glu) — менее 10%. [c.100]

Химические свойства. В молекулах аминокислот содержатся карбоксильные группы, имеющие кислотные свойства, и аминогруппы, обладающие основными свойствами. Они и обусловливают характерные химические свойства этих веществ. [c.10]

Аминокислоты. Их поу учение, строение химические свойства. Синтетическое волокно капрон [c.77]

Рис.4. Распределение частот встречаемости замен аминокислот (И) в зависимости от разницы физико-химических свойств ординат - средние для семейства частоты замен,

Если каждую составную часть сложной системы заменить на ее зеркальный образ, то получится зеркальное изображение всей первоначальной системы. Однако если только некоторые части сложной системы заменяются на их зеркальные двойники, то в результате возникает хаос. Химические системы, являющиеся точными зеркальными двойниками, ведут себя идентично, а системы только с частичной заменой имеют совершенно различные химические свойства. Если, например, в природе существует фермент, состоящий из Е-аминокислот и синтезирующий О-нуклеотид, то соответствующий искусственный фермент, полученный из О-аминокислот, будет синтезировать Ь-нуклеотид. В то же время соответствующий полипептид, содержащий как 0-, так и Е-аминокислоты, видимо, не будет обладать ферментативной активностью. [c.77]

Химические свойства а-аминокислот [c.75]

Самостоятельно в классе учащиеся изучают строение и физические свойства, химические свойства, применение и получение аминокислот. Это возможно потому, что они имеют сведения о свойствах карбоновых кислот и аминов, им известны амфотерные свойства неорганических веществ. [c.186]

Структура и химические свойства боковых цепей аминокислот [c.81]

Качсстксиные реакции на аминокислоты, пептиды и белки можно раадмить на две группы а) цветные реакции, обусловленные аминокислотами и пептидами б) реакции осаждения, в основе которых лежат изменения физико-химических свойств белковых молекул. [c.6]

Физико-химические свойства аминокислот [c.30]

Эта аминокислота содержит гетероциклическое имидазольное кольцо и обладает уникальными химическими свойствами. Гистидин проявляет и слабокислые и слабоосновные свойства он также хороший нуклеофил и единственная аминокислота, рКа которой близко к физиологическим значениям pH (7,35). Следовательно, она может служить и как донор, и как акцептор протонов в химической реакции, связывая протон одним атомом азота и отдавая протон от другого атома азота. Гистидин способен выполнять роль протонпереносящей системы (разд. 4.4.1). [c.28]

Более сложные соединения синтезируют химическим или биохимическим путем. Например, многие сложные природные органические молекулы с меченым углеродом выделяют из растений, выращенных в среде СОг. Поскольку химические свойства СОг не отличаются от сбойств природного СОг, он хорошо усваивается растениями, и из него в результате фотосинтеза получаются различные меченые органические соединения — сахара, аминокислоты и т. п. [c.33]

Органические соединения, в raлeкyлax которы.к одЕЮвременно присутствуют разные функциональные группы, называются г е т е-р о ф у н к ц и о н а л ь н ы м и (по греч. гетерос — разный). Среди этих веществ можно встретить важнейшие природные продукты, синтетические физиологически активные вещества, красители и другие важные соединения. Химические свойства таких веществ в первом приближении как бы складываются из свойств соответствующих простых функций. В то же время появляются и новые свойства, возникающие как результат взаимного влияния функциональных групп. Познакомимся с этим сначала на примере углеводов, а затем н азотсодержащих гетерофункциональных соединений — аминокислот. Структурную формулу глюкозы можно [c.311]

Полимеры, содержащие азот [13]. Белки. Химические свойства белков определяются природой амидной связи и функциональными группами (карбоксильной, гидроксильной, аминной, дисульфидной), входящими в состав радикалов К аминокислот. Под действием кислот, щелочей и ферментов белки гидролизуются, распадаясь на аминокислоты. Белки можно ацилировать и алкилировать. Широко используется в промышленности процесс дубления белков, в результате которого они теряют растворимость. Процесс дубления сводится к взаимодействию бифункциональных соединений, например формальдегида, с молеку- [c.259]

Вторая возможная ситуация - белки, у которых наряду сравните.чьно консервативными участками существуют нйбольш зоны, где преимущественно фиксируются замены, приводящие большим изменениям физико-химических свойств аминокислот. Яа- этих бежов, несмотря на небольшие значения И (Ч О [c.52]

Химические, физико-химические свойства белков и их структура определяются аминокислотным составом. Поэтому исследование аминокислотного состава является важным аналитическим методом характеристики этих соединений. Исследование аминокислотного состава белков и пептидов включает расщепление этих соединений до свободных аминокислот, разделение последних, их идентификацию и количественное определение. Изучению аминокислотного состава предшествует, как правило, определение однородности изучаемых препаратов. О чистоте препаратов белка судят на основании данных ульт-рацентрифугирования, электрофореза, в частности диск-электрофореза ) [c.122]

Химические свойства а-аминокис-лот определяются, в самом общем случае, наличием у одного и того же атома углерода карбоксильной и аминной групп. Специфика боковых функциональных групп аминокислот определяет различия в их реакционной способности и индивидуальности каждой аминокислоты. Свойства боковых функциональных групп выходят на первый план в молекулах полипептидов и белков, т.е. после того, как аминная и карбоксильная группа свое дело сделали — образовали полиамидную цепочку. [c.75]

Динамическая стереохимия, изучающая конформационные равновесия молекул, влияние пространственного строения молекул на их реакционную способность — актуальная область теоретической органической химии. Конформационные представления имеют большое значение в молекулярной биохимии, молекулярной биологии, молекулярной фармакологии, так как биологическая активность большинства природных соединений (аминокислот, пептидов, белков, ферментов, углеводов, ДНК, РНК, стероидов, алкалоидов), а также лекарственных веществ зависит от их пространственного строения. В связи с этим большой интерес представляет конформационный анализ молекулярных структур, содержащих конформационно подвижную циклогексановую систему. К этим соединениям относятся, в частности, производные циклогексана, содержащие алкильные, винильные, этинильные и кислородсодержащие функциональные фуппы —С=0, —ОН, —СО—СН3, —О—СО—СН3. Большое практическое значение имеют производные циклогексана с эпоксидной функциональной группой — алкициклические эпоксиды, являющиеся исходными соединениями синтеза эпоксидных полимеров с ценными физико-химическими свойствами. [c.66]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1996) -- [ c.307 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.307 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.330 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1985) -- [ c.307 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.307 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.115 , c.137 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология