Дегидрогеназы конформационные изменения

Конформационные изменения, сопровождающие каталитическое действие дегидрогеназ [c.245]

Упорядоченные механизмы часто имеют место в реакциях, катализируемых ЫАО+-зависимыми дегидрогеназами, причем первым связывается кофермент. Это можно объяснить тем, что связывание динуклеотида вызывает конформационное изменение, увеличивающее сродство фермента к другому субстрату (гл. 12). [c.127]

Ясно, что к системам, в которых протекают необратимые химические процессы, этот метод не применим. Наиболее ценен он для исследования простого связывания лигандов (например, связывания ЫАО+ с дегидрогеназой, связывания ингибиторов) или для исследования конформационных изменений в белке. Предпринимались попытки объединить метод температурного скачка с методом остановленной струи. [c.136]

Столь же четкое объяснение получила и природа специфичности дегидрогеназ. Энантиомеры субстратов L-лактат- и D-глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназ не могут связываться продуктивно, гидрофобный карман алкогольдегидрогеназы не связывает заряженную боковую цепь лактата и т. д. Происходят ли в процессе катализа конформационные изменения или имеет место деформация — неизвестно. [c.361]

Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы [c.211]

Суть гипотезы , за счет энергии переноса электронов в ЦПЭ (JE o) происходит движение протонов через мембрану в ММП и создается электрохимический потенциал ( эхп)- возвращении протонов назад через АТФазу энергия ЭХП трансформируется в энергию АТФ — дхф- Итак EQ -> эхп атф- полной ЦПЭ, на стадии НАДН-дегидрогеназы 2Н от ФМНН2 переносятся в ММП. На этапах и а 3 (цитохромоксидаза) в ММП из матрикса переносятся еще две пары протонов. Они поставляются из Н2О матрикса или за счет конформационных изменений в ферментах. Со стороны матрикса будет преобладать отрицательный заряд (избыток 0Н ), а со стороны ММП — положительный (за счет Н+). Возникает ЭХП, который состоит из двух компонентов осмотического — разности концентраций ионов Н" " и электрического — разности электрических потенциалов = Аф+ АрН. Эта величина равна 0,25 В. При обратном токе 6 протонов через канал АТФазы возникает 3 молекулы АТФ. В укороченной ЦПЭ в ММП выталкивается 4 протона, что при возврате через канал АТФазы даст 2 молекулы АТФ. [c.129]

Несколько иная ситуация была обнаружена нами при сравнении свойств иммобилизованных моно- и тетрамеров глицеральде-гид-З-фосфатдегидрогеназы из скелетных мышц кролика. Для этого фермента характерна выраженная отрицательная кооперативность по связыванию НАД первая молекула НАД связывается с тетрамером мышечной дегидрогеназы с Ко —10 М (по данным разных авторов и при определении различными методами), а последняя, четвертая молекула НАД — с Ко Ю М [25, 26]. Величина Кт для этого фермента в отношении НАД близка к значению последней константы — 1—5-10 М [27]. По последним данным Бойера [28], катализ происходит именно в тех активных центрах, которые содержат прочносвязанный НАД, а после образования ацил-фермента в этих центрах наступают конформационные изменения, приводящие к увеличению сродства в активном центре соседней субъединицы. Вероятно, причиной расхождений в величинах Ко и Кт являются постоянные конформационные изменения, приводящие к изменению сродства к кофакторам в ходе катализа и влияющие на скорость лимитирующих катализ стадий. [c.91]

Известно множество примеров реакций, которые сопровождаются индуцируемыми субстратом конформационными изменениями фермента, характеризующимися константами скорости 10—10 с , а также случаев, где отсутствие внутренней согласованности в значениях констант скорости свидетельствует о наличии лимитирующей стадии изомеризации белков [17]. Изомеризация действительно часто является относительно медленным процессом (например, в случае отщепления NADH от некоторых дегидрогеназ, сопровождающегося конформационным изменением белковой молекулы). Однако прямые указания на то, что процесс конформационного изменения является сам по себе лимитирующим, отсутствуют. [c.163]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология