Ферменты дегидрогеназа

В аэробных условиях пируват является исходным веществом для цикла трикарбоновых кислот, где процесс окисления идет до СО2 и воды (рис. 16). Вначале в результате окислительного декарбоксилирования пировиноградная кислота превращается в уксусную. Освободившийся атом водорода связывается соответствующим ферментом дегидрогеназой. Этот атом, как и. все дру- [c.39]

Цепь реакций, ведущих к образованию аминокислот, часто кончается действием ферментов дегидрогеназ, катализирующих восстановительное аминирование соответствующих кетокислот. Так, аланин образуется из пировиноградной кислоты [c.41]

Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы [c.211]

Митохондрии окружены белково-фосфолипидной мембраной. Внутри митохондрий (в т. наз. матриксе) идет ряд метаболич. процессов распада пищ. в-в, поставляющих субстраты окисления АНз для О.ф. Наиб, важные из этих лроцессов-трикарбоновых кислот цикл и т. наз. р-окисление жирных к-т (окислит, расщепление жирной к-ты с образованием ацетил-кофермента А и к-ты, содержащей на 2 атома С меньше, чем исходная вновь образующаяся жирная к-та также может подвергаться Р-окислению). Интермедиаты этих процессов подвергаются дегидрированию (окислению) при участии ферментов дегидрогеназ затем электроны передаются в дыхат. цепь митохондрий-ансамбль окислит.-восстановит. рментов, встроенных во внутр. митохондриальную мембрану. Дыхат. цепь осуществляет многоступенчатый экзэргонич. перенос электронов (сопровождается уменьшением своб. энергии) от субстратов к кислороду, а высвобождающаяся энергия используется расположенным в той же мембране ферментом АТФ-синтетазой, для фосфорилирования АДФ до АТФ. В интактной (неповрежденной) митохондриальной мембране перенос электронов в дыхат. цепи и фосфорилирование тесно сопряжены между собой. Так, напр., выключение фосфорилирования по исчерпании АДФ либо неорг. фосфата сопровождается торможением дыхания (эффект дыхат. контроля). Большое число повреждающих митохондриальную мембрану воздействий нарушает сопряжение между окислением и фосфорилированием, разрешая идти переносу электронов и в отсутствие синтеза АТФ (эффект разобщения). [c.338]

Гомогенный препарат тирозиназы (Кертеш, 1957) содержит 0,20°/о меди, которая, очевидно, действует как простетическая группа. При хроматографировании препарата и грибов было получено вещество с более низким содержанием меди (0,067о) и сильно пониженной активностью (Фриден , 1961). Другие ферменты, дегидрогеназы, переносят водород не на кислород, а на акцептор — фермент или кофермент. [c.718]

Окисляя водород, отщепленный при помощи фермента дегидрогеназы от органических молекул пищи, кислород служит источником жизненной энергии. [c.360]

В мышцах животных содержится специфический фермент -дегидрогеназа янтарной кислоты. Она катализирует превращение янтарной кислоты в фумаровую с переносом отнятого водорода на подходящее вещество, например на метиленовый синий. Эта реакция протекает без участия кислорода, как говорят, в анаэробных условиях. [c.149]

Ароматическому пиридиновому кольцу принадлежит важная роль в метаболизме живого организма. Оно служит окислительной системой, отпдепляя гидрид в никотинамидадениндинуклеотиде (НАД+), входяпдем в состав фермента дегидрогеназы. Кроме того, производное пиридина, пиридоксин, или витамин Вб (см. стр. 95), участвует в одной из главных реакций аминокислотного обмена — трансаминировании. [c.42]

Кофермент НАДН в биохимических реакциях. Восстановительные процессы в организме с участием НАДН протекают стереоселективно, т. е. с образованием одного стереоизомера. Это связано с тем, что ферменты дегидрогеназы различают энантиотопные атомы На и Нб при С-4 в 1,4-дигидропиридиновом цикле. Атом С-4— прохиральный, а атомы На и Нб неравноценны по своему положению относительно плоскости никотинамидного кольца. Как показано на рис. 13.8, На (npo-R) расположен перед плоскостью, а Нб (npo-S) — позади нее. [c.454]

Следовательно, в каждом виде брожения можно выделить две стороны окислительную и восстановительную. Процессы окисления сводятся к отрыву электронов от определенных метаболитов с помощью специфических ферментов (дегидрогеназ) и акцептированию их другими молекулами, образующимися из сбраживаемого субстрата, т.е. в процессе брожения происходит окисление анаэробного типа. [c.206]

Формулы (17) и (12) отличаются только первыми слагаемыми в числителе и знаменателе. Для того, чтобы измерить окислительный потенциал в слабых системах, необходимо, чтобы j, 4, 6. 6 были достаточно велики. Скорость реакции отщепления водорода можно увеличить, добавляя соответствующий катализатор, лучше всего фермент дегидрогеназу. Однако роль катализатора в реакции отщепления водорода может выполнять и сам металл электрода, например платинированная платина. Скорость ионизации водорода можно увеличить, применяя электрод, обладающий каталитическими свойствами, — платинированную платину или палладий. Такие электроды, однако, катализируют и побочные реакции. Поэтому в качестве катализаторов электродной реакции чаще применяют сильные окислительно-восстановительные системы (метиленовая синь, ионы церия и др.), добавляемые в столь малых количествах, чтобы концентрации окисленной и восстановленной форм изучаемой системы практически оставались неизменными. [c.177]

Глюкоза подвергается действию АТФ и превращается в глюко-зо-6-фосфат. Это соединение под влиянием фермента (оксоизоме-разы) перестраивается так, что образуется фруктозо-6-фосфат. Повторное действие АТФ переводит его в фруктозо-1,б-дифосфат. Для этого требуется участие фермента — фосфофруктокиназы. Фермент альдолаза разрывает шестичленную цепь атомов углерода, так что образуются трехуглеродные соединения — фосфогли-цериновый альдегид и фосфодиоксиацетон (он под действием фермента триозофосфатизомеразы переходит в фосфоглицериновый альдегид). Далее на фосфорилированный глицеральдегид воздействует важный фермент — дегидрогеназа. Активная группа этого фермента, переносящая водород, построена по тому же общему типу, по какому построены и фрагменты нуклеиновых кислот она содержит органические основания, остатки углевода рибозы и фосфатную группу и обозначается НАД. [c.367]

Дыхание. Сущность процесса дыхания заключается в отнятии водорода (дегидратация) ферментом дегидрогеназой от органических субстратов, являющихся дыхательным матери- [c.127]

Интересно отметить, что некоторые другие вещества (например, альдегиды) способны также восстанавливать метиленовую синюю, однако лишь при условии, что в растворе присутствуют особые биологические катализаторы — ферменты (дегидрогеназы). Являясь акцептором водорода, метиленовая синяя способна связывать его обратимо, и сыграла благодаря этому важную роль в изучении окислительно-восстановительных процессов, протекающих в живых организмах. Подробнее об этом будет говориться в курсе биохимии. [c.265]

Азотистый обмен в животном организме — это по преимуществу обмен белков. Однако не следует забывать, что в организме имеется ряд азотистых соединений, которые хотя и образуются из продуктов распада белка, ио совершенно отличны от них по своей химической природе и используются организмом для выполнения специальных функций. К таким азотистым веществам относятся, например, некоторые пигменты (гем, желчные пигменты), нуклеиновые кислоты, простетические группы некоторых ферментов (дегидрогеназ, цитохромов, оксидаз), азотсодержащие гормоны (тироксин, адреналин, холин). Синтез и распад этих соединений протекают путями, в большинстве случаев еще недостаточно выясненными. Ввиду активного участия этих соединений в обмене естественно, что даже временная блокировка путей их превращения приводит к извращению нормального обмена веществ, т. е. к патологии. [c.368]

Установлено, что зрительный пурПур представляет собой соединение белка опсина с альдегидным производным витамина А. На свету зрительный пурпур распадается через ряд промежуточных продуктов с образованием пигмента ретинала (или ретинена — альдегида витамина А) и опсина. Ретинал в свою очередь под влиянием фермента—дегидрогеназы — восстанавливается в витамин А. [c.146]

Букштиг и Тиле предложили использовать для оценки биохимической активности ила, а также для контроля качества работы очистного сооружения дегидрогеназную активность. Дегидрогеназы относятся к группе окнслительно-восстановительных ферментов. Эта группа катализирует первые этапы биологического окисления многих органических веществ, участвуя в переносе электронов водорода от окисляемого субстрата на другой субстрат (акцептор). В основе метода определения дегидрогеназной активности лежит способность некоторых веществ-индикаторов приобретать стойкую окраску при переходе из окисленного состояния в восстановленное. Внесенный в бактериальную суспензию индикатор является как бы искусственным субстратом-акцептором водорода, который при биохимическом окислении переносится на это вещество с окисляемого субстрата ферментами дегидрогеназами. Сравнение нескольких методов определения дегидрогеназной активности показало, что наиболее чувствительным индикатором на эти ферменты являются соли тетразолия и, в частности, 2, 3, 5 трифенилтетразолий хлористый (ТТХ). Критерием активности фермента служит количество восстановленного ТТХ (т. е. образовавшегося при этом трифенилформазана, имеющего красную окраску). [c.99]

О биостойкости материалов можно судить по действию на них ферментов тех микроорганизмов, которые идентифицированы в данных условиях эксплуатации. Коррозию металлов в этом случае называют микробиогенной (или ферментативной). Целесообразно проверять стабильность материалов относительно определенных классов ферментов (дегидрогеназы, оксидазы, гидролазы и др.). Эти испытания можно отнести к ускоренным или экспресс-методам. Так как ферменты действуют на материалы быстрее, чем микроорганизмы, возможно увеличение концентраций ферментов для интенсификации процесса возможно моделирование условий ферментативных реакций и выявления действительного характера процесса (при сравнении с протекающими в реальных условиях) возможна оценка ингибиторного действия биоцидных веществ [7, с. 68]. [c.76]

Для определения активности (при любом методе) препарат фермента подготавливают для работы, активируя его в среде, содержащей 1 мМ. Mg ls и 30 мМ. гистидин (или имидазол). Смесь инкубируют 10—20 мин при 0° С. Предварительно растворы фосфоглюкомутазы л сопрягающего фермента (дегидрогеназы глюкозо-6-фосфата) обессоливают на колонке с сефадексом G-25 (тонкий). [c.227]

Реагирующие вещества в ферментативных реакциях обычно называют субстратами. Нанисанная выще реакция может быть представлена общим уравнением 8 = Р, так как концентрация воды постоянна. Другие ферменты катализируют целый класс реакций определенного типа (например, гидролиз сложных эфиров). Для проявления каталитического действия некоторых ферментов необходимо присутствие определенных ионов металлов или коферментов. Примером ферментативной реакции с участием кофермента является дегидрогенизация спирта под действием фермента дегидрогеназы [c.320]

Если в культуру бродящих дрожжей добавить бисульфит, то ацетальдегид, образующийся в реакции г, исключается из последующего процесса, образуя бисульфитный аддукт тем самым блокируется восстановление ацетальдегида в этанол—реакция, необходимая для брожения в соответствии с уравнением (9-21). Дрожжевые клетки приспосабливаются к этим условиям, используя накапливающийся NADH для восстановления половины образующегося триозофосфата в глицерин по пути б. Для такого процесса необходимы два фермента, дегидрогеназа [c.348]

Алмазные электроды примендагись для определения и других биологически значимых соединений — например, никотинамидаденинди-нуклеотида (НАДН), гистамина и серотонина [236-239]. Реакция с участием НАДН может бьггь использована при разработке ферментативного датчика этанола последний в присутствии фермента дегидрогеназы (иммобилизованной на нейлоновой ткани, пропитанной раствором) и НАД окисляется до альдегида, а образующийся продукт — НАДН — определяется на алмазном электроде. [c.70]

Предложен еще один несложный и перспективный метод контроля работы активного ила. Согласно современным взглядам органические соединения в бактериальных клетка1Х могут разрущаться главным образом путем отщепления водорода (дегидрирования) с помощью ферментов — дегидрогеназ, обладающих специфичностью к известным веществам. Дегидрогеназы имеются в каждой клетке, и их общая активность характеризует [c.195]

Начало второго этапа - очень сложная реакция, катализируемая ферментом дегидрогеназой фосфоглицеринового альдегида. Сначала альдегидная группа окисляется до карбоксильной, а затем происходит субстратное фосфорилирование, т.е. образуется 1-фосфороил-З-глице-рофосфат - макроэргическое соединение, которое содержит большой запас энергии. Стоит подчеркнуть, что в этом случае высокоэнергетическая молекула возникает не за счет участия АТФ, а только благодаря специфическому действию фермента. Вспомним, что и получение энергии, и ее запасание, и превращение в другие виды - реакции, осуществляемые ферментами. [c.80]

Фрейденберг и Адлер пришли к выводу, что полимерный лигнкн образуется в результате рекомбинации свободных феноксильных радикалов (т.е. ступенчатого процесса конденсационной полимеризации), получающихся из кониферилового и двух других спиртов под действием дегидрирующих ферментов (дегидрогеназ) - фенолок-сидаз и пероксидаз. Терашима (в работах, начатых в 80-х годах) с помощью методов меченых атомов (радиоактивных индикаторов) и микроавторадиографии изучает процесс отложения лигнина в клеточной стенке, роль углеводов в этом процессе и гетерогенность лигнина в лигнии-полисахаридной матрице. [c.395]

Конифериловый спирт и другие монолигнолы освобождаются при гидролизе соответствующих глюкозидов под действием фермента Р-О-глюкозидазы (см. схему 12,11, б). Под действием ферментов дегидрогеназ и оксидаз из кониферилового и других спиртов образуется резо-нансно-стабилизированный (стабилизированный эффектом сопряжения) феноксильный радикал, изображенный на схеме 12.12 в виде граничных резонансных структур и резонансного гибрида. Большинство исследователей считают, что свободнорадикальный центр генерируется на атоме кислорода фенольного гидроксила, причем сначала отнимается протон, а за- [c.395]

Никотинамид проявляет свое биологическое действие в виде своей коферментной формы — НАД и НАДФ (см. с. 309) в системах с ферментами — дегидрогеназами. [c.308]

Действие фурфурола. Для большинства штаммов дрожжей рода andida ингибирующее действие фурфурола проявляется при концентрации в субстрате 0,01 %. Его предельно допустимая массовая доля не должна превышать 0,03%. В присутствии фурфурола падает активность ферментов — дегидрогеназ, катализирующих реакции присоединения и отщепления водо- [c.249]

НАД(Ф)-зависимые дегидрогеназы, катализирующие отрыв водорода от молекул различных субстратов и передающие его на стартовый переносчик дыхательной цепи — НАД(Ф) Нз-дегид-рогеназу, — растворимые ферменты. Дегидрогеназы флавопроте-иновой природы, выполняющие аналогичную функцию, могут быть локализованными в мембране (например, сукцинатдегидрогеназа) или существовать в растворимой форме (ацетил-КоА-де- [c.360]

ФМН и ФАД являются коферментами ряда ферментов дегидрогеназ, участвующих в процессах тканевого дыхания. По истечении срока функционирования в организме рибофлавин освобождается из коферментной формы и подвергается биотрансформации, причем одним из его метаболитов является а-оксиэтилфлавин. Выводятся метаболиты рибофлавина с мочой. [c.110]

Никотинамид осуществляет биохимические функции в составе коферментов НАД и НАДФ, которые, в свою очередь, являются составной частью окис-лительно-восстановительных ферментов — дегидрогеназ. Участвуя в различных обменных процессах, они катализируют более 100 биохимических реакций окисления спиртов в альдегиды и кетоны, альдегиды и кетоны в органические кислоты, амины в имины с последующим образованием оксисоединений и др. Коферменты связаны с белками слабыми связями, и возможна диссоциация активного фермента на кофермент и апофермент. Дегидрогеназы катализируют некоторые реакции окисления углеводов и липидов. Кроме того, НАД и НАДФ являются аллостерическими эффекторами, регулирующими скорости ряда жизненно важных биохимических процессов, например цикла Кребса. [c.115]

Д. Е. Грин и П. К. Штумпф выдвинули гипотезу, объясняющую бактерицидное действие хлора разрушением фермента дегидрогеназа фосфатриоз. Этот фермент необходим для усвоения глюкозы и обнаружен у всех бактерий. Выпадение его из ферментной системы бактерий приводит к нарушению обмена веществ, а следовательно, и к гибели бактерий. [c.256]

Все описываемые здесь процессы являются ферментативными. В частности, фиксация СО, происходит под влиянием фермента карбоксидисмутаэы, восстановление фосфата глицериновой кислоты происходит при действии фермента дегидрогеназы и коферментов—аденозинтрифосфорной кислоты и восста-вовленноро трифосфопиридиннуклеотида. [c.663]

В практике очистки сточных вод для характеристики напряженности окисления применяют определение дегидрогеназной активности микроорганизмов. Процесс биологического окисления, схематично показанный реакциями (4.140) и (4.141), состоит из множества ступеней и начинается с расщепления органического вещества с выделением активного водорода. Этот вид окисления называется непрямым. Водород передается ферментами дегидрогеназами на цитохромную систему дыхательной цепи ферментов, где соединяется с кислородом, образуя воду (частично перекись водорода). Количественное определение ферментов дегидрогеназ в ряде случаев позволяет получать быструю характеристику условий процесса и его особенностей и используется в качестве одного из технологических параметров управления процессом. [c.333]

Установлено, что зрительный иурпур представляет собой соединение белка о п с и н а с альдегадным производным витамина А. На свету зрительный пурпур распадается через ряд промежуточных продуктов с образованием пигмента ретинала (альдегида витамина А) и опсина. Ретинал в свою очередь под влиянием фермента (дегидрогеназы, стр. 226) восстанавливается в витамин А. Цикл превращений зрительного пурпура иа свету и в темноте может быть изображен в виде схемы (стр. 140). [c.139]

Фосфоглицериновый альдегид в присутствии особого фермента дегидрогеназы фосфоглицеринового альдегида, никотинамид-аденин-динукле-отида (НАД) и фосфорной кислоты подвергается своеобразному окислению с образованием 1,3-дифосфоглицериновой кислоты. Реакция, как считают, протекает по следующему уравнению [c.267]