Алкогольдегидрогеназа

Несомненно, что с химической точки зрения Zn + в ферментах выполняет роль льюисовской кислоты, создающей локализованный центр положительного заряда вблизи нуклеофильного центра субстрата . Эта функция иона металла обсуждается в разд. Г,4 при рассмотрении карбоксипептидазы (рис. 7-3). Ионы цинка необходимы также для функционирования термолизина (разд. Г,4), дипептидаз, щелочной фосфатазы (разд. Д,1), РНК-полимераз, ДНК-полимераз , карбоангидразы (рис. 7-8), альдолаз класса П (разд. К,2, в), некоторых алкогольдегидрогеназ (гл. 8, разд. 3,2) и супероксид-дисмутазы (дополнение 10-3). Известно, что цинк связывается и с гексамерами инсулина (рис. 4-13,В). [c.142]

В организме человека этот процесс происходит под действием фермента (алкогольдегидрогеназы), [c.534]

Алкогольдегидрогеназа — 1 Е/мл, свежеприготовленный раствор на 0,1%-ном растворе бычьего сывороточного альбумина в 10 мМ калий-фосфатном буфере, pH 7,5. [c.277]

Определение активности алкогольдегидрогеназы [c.277]

При создании моделей коферментов необходимо изучить структуру соответствующих ферментов. Трехмерная структура алкогольдегидрогеназы определена с разрешением в 0,24 нм (280] она согласуется с данными ряда физических и химических [c.405]

В качестве примера можно привести обратимую дегидрогенизацию этилового спирта в ацетальдегид ферментом алкогольдегидрогеназой (Веннесланд и Весткеймер, 1954). Коферментом этого белка является НАД, который содержит никотинамидную группировку, осуществляющую обратимую окислительно-восстановительную функцию фермента положительный заряд на атоме азота кольца уравновешивается отрицательным зарядом одной из двух фосфатных групп. Когда фермент реагирует с дейтерированным этиловым спиртом СНзСОгОН, атом дей- [c.726]

В кювету спектрофотометра помещают 1,0 мл нейтрализованного экстракта ткани, 1,0 мл 0,05 М фосфатного буфера, 0,3 мл 0,1 М раствора семикарбазида, 0,1 мл этилового спирта и воду до 2,95 мл. Снимают исходные показатели оптической плотности опытной пробы против контрольной (не содержащей экстракта). Реакцию начинают добавлением 0,05 мл алкогольдегидрогеназы. Регистрацию нарастания оптической плотности прекращают, когда два последних отсчета, сделанные с интервалом в 5 мин, совпадают. [c.188]

Можно утверждать, что без катализа вообще была бы невозможна жизнь. Достаточно сказать, что лежащий в основе жизнедеятельности процесс ассимиляции двуокиси углерода хлорофиллом растений является фотохимическим и каталитическим процессом. Простейшие органические вещества, полученные в результате ассимиляции, претерпевают затем ряд сложных превращений. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белка, жиров, углеводов, синтез различных, часто весьма сложных молекул. Таким образом, клетка является своеобразной и весьма совершенной химической лабораторией, а если учесть, что все эти процессы каталитические — лабораторией каталитической. Катализаторами биологических процессов являются особые вещества —ферменты. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность последних. Так, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназа в 1 сек при комнатной температуре превращает 720 моль спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, мeдь)J при 200° С в 1 сек превращают не больше 0,1 — 1 моль на один грамм-атом катализатора. Или, например, 1 моль фермента каталазы при 0°С разлагает в одну секунду 200 000 моль перекиси водорода. Наиболее же активные неорганические катализаторы (платиновая чернь) при 20° С разлагают 10—80 моль перекиси в 1 сек на одном грамм-атоме катализатора. Приведенные примеры показывают, что природные биологические катализаторы во много раз превосходят по активности синтетические неорганические катализаторы. Высокая специфичность и направленность действия, а также способность перерабатывать огромное количество молекул субстрата за короткое время при температуре существования живого организма и позволяет ферментам в достаточном количестве давать необходимые для жизнедеятельности соединения или уничтожать накапливающиеся в процессе жизнедеятельности бесполезные, а иногда и вредные продукты. [c.274]

Алкогольдегидрогеназа катализирует конечную реакцию брожения — восстановление (обратимое) уксусного альдегида в этиловый спирт [c.276]

Ионы цинка 2п(Н20)4" бесцветны, они образуются при растворении цинка в кислоте. Для бактерий они ядовиты, и их используют как дезинфицирующее средство. Ионы цинка — одни из ионов металлов, необходимых в небольших количествах людям (как и всем животным) для поддержания здоровья. Нормальная суточная доза для взрослого человека составляет 10—15 мг это количество человек получает главным образом с мясом и в меньшей мере с фруктами и овощами. Ион цинка служит коферментом ряда ферментов, в том числе карбоангидразы человека (в эритроцитах) и алкогольдегидрогеназы человека (в печени). [c.569]

Так, время полупревращения для реакции разложения мочевины водой при 25°С составляет 10 с, а в присутствии фермента уреазы оно уменьшается до 10 с. Каталитическая активность ферментов во много раз превосходит активность известных нам неорганических катализаторов. Например, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназы в 1 с при комнатной температуре превращает 720 молей спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, медь) при 200°С превращают в 1 с не более 1 моля на 1 моль катализатора. [c.301]

Уже в 1926—1929 гг. лауреатами Нобелевской премии Дж. Самнером и Дж, Нортропом были выделены первые ферменты в кристаллической форме — уреаза, пепсин и трипсин, которые, как было установлено, представляли собой чистые белки. В 1930-х годах были выделены внутриклеточные ферменты — желтый фермент Варбурга и алкогольдегидрогеназа, полученная в кристаллическом виде. Число выделенных в кристаллической форме ферментов с тех пор постоянно возрастало. При этом приходили все новые доказательства системной природы ферментов, состоящих из белковой части (апофермента) и небелковой части (кофермента), которые обеспечивают целостность структуры молекулы фермента и единство его каталитического действия. [c.180]

Особенно активными катализаторами являются ферменты, которые обеспечивают протекание химических реакций при невысоких температурах живых организмов. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность последних. Например, 1 моль алкогольдегидрогеназы за 1 с при комнатной температуре превращает в уксусный альдегид 720 моль этанола, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (медь) при 200° С за 1 с превращают 0,1 —1,0 моль спирта на 1 моль катализатора (см. также табл. 10.2). [c.222]

В настоящее время наиболее щирокое применение получила оксидоредуктаза алкогольдегидрогеназа из печени лошади (HLADH). Изучена возможность использования ее для стереоселективного окисления спиртов и восстановления кетонов. Однако проведение реакции в препаративном масштабе ( 5 г) оказалось экономически неосуществимым, так как фермент требует присутствия весьма дорогостоящего кофермента NAD+. [c.407]

Если для A. используют метанол, р-ция наз. метаноли-зом, если этанол-эта н о л и 3 о м, и т.п. А. протекает по механизму нуклеоф. замещения. Об А. см. в ст. Спирты. АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА (алкоголь НАД оксидо-редуктаза), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий в присут. никотинамидаденнндинуклеотида (НАД) окисление спиртов и ацеталей до альдегидов н кетонов. Состоит из двух (печень лошади) или четырех (дрожжи) одинаковых суб>единиц с мол. м ок. 40 тыс, первичная структура фермента расшифрована полностью. Существует в виде нескольких отличающихся строением молекулы форм (изоферментов). Каждая субъединица построена из двух доменов, на границе к-рых находится глубокий карман , ограниченный гидрофобными аминокислотными остатками На его дне локализован атом Zn, связанный с двумя остатками цистеина и одним остатком гистидина, [c.95]

Определение НАД+. Метод основан на специфической реакции восстановления НАД+ алкогольдегидрогеназой в присутствии этанола [c.188]

В спектрофотометрическую кювету помещают реакционную смесь, содержащую (указаны конечные концентрации) 6 мМ буфер, 100 мМ этанол и 0,5 мМ НАД. Реакцию начинают добавлением 0,05 мл раствора алкогольдегидрогеназы. Общий объем пробы — 3 мл. Перемешивают и измеряют увеличение оптической плотности при 340 нм в течение 45 с. Состав контрольной кюветы тот же, только отсутствует субстрат. [c.277]

Выделение алкогольдегидрогеназы из пекарских дрожжей [c.277]

См. также Спирты Алкогольдегидрогеназа 1/165, 166, 609 2/968 3/471 5/151 Алкоголят-ионы 2/986 Алкоголяты 1/166, 494, 495, 520, 658, 710, 711. 1204 2/9, 533 3/355, 733, 767, 768, 817, 830, 831, 1166 4/622, 801, 867, 905, 916, 925, 1145, 1146, [c.541]

Гексокиназа (10 М) Фосфорилаза (10 М) Алкогольдегидрогеназа (5-10-Щ) Креатинкиназа (310 М) Глюкоза (3- Ю М) 1 АТФ (210-3 М) 1 Глюкоэо-1-фосфат (2-Ю ЗД) ( Гликоген (10 б М) / НАД (4 10- М) Этанол (4-10-2 М) / Креатин (2-10 2 м) АТФ (4-10-3 М) >1010 >1011 >5-10 >101 [c.6]

Введение понятия энантиотопии было бы бессмысленным, если бы не существовало возможности экспериментально обнаружить энантиотопные различия. Такую возможность дают реакции с хиральными (оптически активными) реагентами, в особенности ферментативные реакции, а также физические методы, в частности, ЯМР. Так, этиловый спирт при действии фермента алкогольдегидрогеназы окисляется в ацетальдегид [c.59]

При действии алкогольдегидрогеназы на один из антиподов (XIV) удаляется из молекулы дейтерий, при действии на антипод XIII — удаляется водород, дейтерий остается. Значит, решающую роль играет не природа атома, а его положение, т. е. различие, при переходе к немеченному соединению превращающееся в энантиотопию. [c.60]

Опыты с искусственными генными конструкциями, составленными из отрезков ДНК разного происхождения, выявили существование особого цис-действующегоэлемента регуляции генов эукариот, получившего название усилителя (энхансера) или активатора транскрипции. Энхансеры представлены короткими последовательностями ДНК, состоящими из отдельных элементов (модулей), включающих десятки нуклеотидных пар. Модули могут представлять собой повторяющиеся единицы. Энхансер увеличивает эффективность транскрипции гена в десятки и сотни раз. Впервые энхансеры были обнаружены в составе геномов животных ДНК-содержащих вирусов (5У40 и полиомы), где они обеспечивают активную транскрипцию вирусных генов. Извлеченные из вирусных геномов и включенные в состав искусственных генетических конструкций, они резко усиливали экспрессию ряда клеточных генов. Позднее были обнаружены собственные энхансеры генов эукариотической клетки. Особенность энхансеров состоит в том, что они способны действовать на больших расстояниях (более чем 1000 п. н.) и вне зависимости от ориентации по отношению к направлению транскрипции гена. Оказалось, что энхансеры могут располагаться как на 5 -, так и на З -конце фрагмента ДНК, включающего ген, а также в составе интронов (рис. П2, а). Например, энхансеры были выявлены в районе 400 п. н. перед стартом транскрипции генов инсулина и химо-трипсина крысы. В случае гена алкогольдегидрогеназы дрозофилы энхансер был локализован за 2000 п. н. перед промотором. Энхансеры обнаружены на З ч )ланге гена, кодирующего полипептидный гормон-плацентарный лактоген человека, а также в составе интронов генов иммуноглобулинов и коллагена. [c.203]

Многие ферменты содержат в качестве важной части своей структуры один или несколько ионов металла. В состав различных металло-ферментов входят ионы магния, кальция, марганца, железа, кобальта, меди, цинка и молибдена. Так, молекула алкогольдегидрогеназы (молекулярная масса 87 000), катализирующая окисление этилового спирта до уксусной кислоты в печени человека, содержит два атома цинка, а амилаза слюны содержит один атом кальция (в виде Са2+). Некоторые ферменты содержат по несколько атомов металла в молекуле, при этом металлы могут быть разными. Например, в молекуле цистеаминоксида-зы, катализирующей окисление цистеамина НЗСНгСНгННг, содержится по одному атому железа, меди и цинка. [c.418]

АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗЫ, ферменты класса оксидо-редуктаз. Катализируют окисл. спиртов до альдегидов или кетонов. Выделены два осн. типа А. Ферменты одного из них содержат кофактор НАД и катализируют окисл. пер-< вичных и вторичных спиртов или полуацеталей- Ферменты этого тииа животного происхождения (но не иа дрожжей) окисляют также циклич. вторичные спирты. А. другого типа содержат кофактор НАДФ нек-рые ферменты этой группы окисляют только первичные или вторичные спирты. [c.24]

Алкогольдегидрогеназа пекарских дрожжей энергично окисляет первичные спирты с неразветвленной цепью и со значительно меньшей скоростью спирты с разветвленной цепью, вторичные спирты, некоторые оксикислоты, аминоспирты и полиспирты. Молекула фермента (молекулярная масса около 150 000) состоит из четырех субъединиц, имеет четыре активных центра, содержит четыре атома прочно связанного цинка. Алкогольдегидрогеназа является сульфгидрильным ферментом. В трис- и пирофосфатном буферах оптимум pH равен 8,6. Кт для НАД и НАДН равны соответственно 1,7х10 М и 2,Зх10-5М, для этилового спирта — 1,6x10 2 уксусного альдегида — [c.277]

Окисление этилового спирта под действием алкогольдегидрогеназы сопровождается восстановлением НАД (моль на моль), что регистрируют спектрофотометрически по увеличению оптической плотности при 340 нм (с. 7). [c.277]

Пероксидаза хрена Алкогольдегидрогеназа Г идроксилаза коричной кислоты [c.505]

Рассмотрим еще один удивительный пример — дегидрирование (окис-1ение) этанола, катализируемое алкогольдегидрогеназой [c.45]

Это был один из первых примеров, иллюстрирующих способность фермента делать выбор между двумя идентичными атомами в прохи-ральном центре (гл. 6, разд. Г, 2). Два атома водорода в 4-м положении NADH были обозначены как Нд (ныне называемый npo-R) и Нч (npo-S), а две стороны никотинамидного кольца — как А и В. Алкогольдегидрогеназа всегда удаляет водородный -атом На (npo-R). Малат-, изоцитрат-, лактат- и D-глицератдегидрогеназы избирают этот же атом водорода [70]. Между тем дегидрогеназы, действующие на глюкозо-6-фосфат, глутамат, 6-фосфоглюконат и 3-фосфоглицери-новый альдегид, удаляют /гро-5-водород > [c.243]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.22 , c.197 , c.201 , c.203 , c.203 , c.224 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.726 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.22 , c.197 , c.201 , c.203 , c.203 , c.224 ]

Хроматографическое разделение энантиомеров (1991) -- [ c.216 ]

Биоорганическая химия ферментативного катализа (1987) -- [ c.188 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.335 ]

Химия гетероциклических соединений (2004) -- [ c.521 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.219 ]

Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.55 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.537 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.392 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.112 , c.300 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.62 , c.63 , c.69 , c.129 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.142 , c.229 , c.296 , c.468 , c.469 , c.821 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.350 , c.392 , c.394 , c.397 , c.403 , c.412 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.221 , c.267 , c.272 , c.327 , c.424 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.139 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.292 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.710 ]

Стереодифференцирующие реакции (1979) -- [ c.192 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.93 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.457 , c.458 , c.459 , c.460 , c.462 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.70 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.283 , c.350 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.392 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.64 , c.121 , c.267 , c.268 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.55 , c.118 , c.283 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.64 , c.121 , c.267 , c.268 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.3 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.418 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.285 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.75 , c.105 , c.117 ]

Теория и практика иммуноферментного анализа (1991) -- [ c.127 , c.128 ]

Генетика с основами селекции (1989) -- [ c.282 , c.555 , c.559 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.92 , c.117 , c.119 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.94 , c.109 , c.137 , c.138 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.354 ]

Методы очистки белков (1995) -- [ c.90 , c.164 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.110 , c.219 , c.269 , c.434 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.119 , c.145 , c.351 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.24 , c.33 , c.92 , c.97 , c.104 , c.105 , c.127 , c.160 , c.347 , c.348 , c.352 , c.361 ]

Генетическая инженерия (2004) -- [ c.311 ]

Модифицированные аминокислоты и пептиды на их основе (1987) -- [ c.212 , c.213 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.277 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.36 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология