Индол спектры возбуждения

Высокая характеристичность флуоресцентных спектров, проявляемая индолами, служит основой нескольких методов их идентификации и анализа [13]. Эти методы особенно пригодны для биологически важных молекул, так как они обладают большей чувствительностью, чем УФ-спектральная техника, и часто позволяют обнаруживать субмикрограммовые количества веществ. В водном растворе сам индол имеет максимум флуоресцентного возбуждения при 287 нм и максимум эмиссии прп 355 н, с квантовой эффективностью 46% [14]. Хотя первый максимум относительно мало чувствителен к природе растворителя, второй максимум заметно изменяется при уменьшении полярности, изменяясь до 297 нм в циклогексане. Заместители в молекуле индола также оказывают значительное влияние на положение максимумов, что используется для корреляции в структурных исследованиях. Например, изменение в ионизации а-аминокислотной функции триптофана с изменением pH отражается в изменении спектра [c.493]

Приведенные данные по фотоэлектронным спектрам указывают яа то, что для о-хиноидных гетероциклов требуется меньшая энергия возбуждения, чем для их структурных изомеров. Этот вывод подтверждается и сравнением электрощзых спектров индолов и изоиндолов. У индолов по сравнению с на( )талином наблюдается гипсохром-ный сдвиг длинноволнового максимума поглощения, а у изоиндола наоборот — батохромный. [c.52]

Многие индолы при экспонировании в присутствии кислорода в щелочном растворе в протонной среде проявляют хемолюминесценцию. В этих условиях 2,3-диметилиндол испускает свет при 520 нм, что коррелирует со спектром флуоресценции о-ацетамидо-ацетофепоиа [124]. Последний является известным продуктом, образующимся из индоленил-З-гидропероксида, который показывает ту же люминесценцию при действии КОН в ДМСО в отсутствии кислорода. На основании этих наблюдений предложен механизм реакции, представленный на схеме (66), согласно которому гидропероксид-анион (59) циклизуется в диоксэтан, который, в свою очередь, перегруппировывается в анион о-ацетамидо-ацетофенона (60), находящийся в возбужденном синглетном состоянии. Свет испускается, когда последний переходит в основное состояние и протонируется. [c.526]

Поскольку поглощение белков в области 250—300 ммк обусловлено остатками триптофана, тирозина и фенилаланина, изменение поглощения в этой области связано, по-видимому, с влиянием, которое оказывает на хромофоры изменение условий в молекуле белка. Эксперименты с индолом, фенолом и бензолом— соединениями, которые можно рассматривать как модели этих остатков, — показывают, что при увеличении показателя преломления растворителя наблюдается сдвиг в область длинных волн (в данном случае речь идет не о красном сдвиге к 295 ммк, обусловленном ионизацией фенольной группы). Для неполярных растворителей этот сдвиг можно объяснить и оценить количественно. В водных растворах направление сдвига остается тем же, однако описать его простой формулой не удается. Для этого необходимо оценить, в какой мере растворитель может стабилизировать основное и возбужденное состояния хромофорных групп. Сдвиг в голубую область спектра, наблюдаемый при разрушении структуры белка, можно объяснить качественно, если предположить, что хромофорные группы перемещаются при этом из гидрофобной среды в белковой матрице в водную среду, показатель преломления которой меньше. Разностные спектры служат чувствительным показателем нарушений в третичной структуре, которым обычно сопутствуют изменения оптического вращения, вязкости и т. д. В некоторых случаях большое изменение теплоты и энтропии наблюдается при условиях, когда, судя по измерениям оптического вращения, изменений во вторичной структуре не происходит. В таких случаях разностные ультрафиолетовые спектры могут служить дополнительным критерием наличия изменений в третичной структуре. Можно ожидать также изменений в спектре, обусловленных изменением величины заряда вблизи хромофора. Однако эксперименты с модельными соединениями показывают, что подобные изменения могут происходить только в том случае, если [c.299]

Таким образом, спектр люминесценции комплекса А—Н--В в случае сильной водородной связи должен быть сходным со спектром испускания аниона А". Такое сходство действительно было установлено, например, для растворов нафтолов [66], карбазола и индола [67] и некоторых других соединений в активных растворителях. Система акридин — уксусная кислота в основном электронном состоянии образует межмолекулярную водородную связь, а в возбужденном — ионную пару, т. е. здесь осуществляется полный [c.242]

Индол триптофана характеризуется большим изменением момента перехода при возбуждении (до АО). Поэтому положение максимума его спектра флуоресценции сильно зависит от подвижности диполей среды и может варьировать до 30 нм. Так как т для 6 -состояния триптофана составляет единицы наносекунд, то по этим данным можно судить о структурных перестройках в белке в наносекунд-ном временном диапазоне. Было показано (Э. А. Бурштейн), что белки обладают характерными двухступенчатыми кривыми зависимости положения спектра флуоресценции от температуры в области от —90 до 0°С. Сдвиги полосы флуоресценции на 4-9 нм в области от —90 до —20°С и на 5-12 нм в области от —20 до 0° (рис. Х.6) свидетельствуют о замораживании движений в белковой матрице в наносекундном диапазоне. Высушенные белки не дают этих спектральных сдвигов, что подчеркивает роль воды как необходимого фактора для появления подвижности белка (см. 4 гл. IX). Очевидно, замораживание быстрой релаксационной подвижности белка имеет кооперативный характер, причем белковые структуры и связанная вода замерзают как единая микрофаза. [c.269]

Рис, 13-15. А, Спектры испускания и возбуждения рибофлавинтетрабутирата в н-геп-тане (см. текст) [56]. Концентрация рибофлавинтетрабутирата 0,4 мг-л , / — спектр возбуждения испускание наблюдается при 525 нм, И — спектр испускания длина вол-возбуждающего света 345 нм. . Спектры индола в циклогексане при 7 =196°С 154], I — спектр возбуждения П — спектр флуоресценции П1 — спектр фосфоресценции. [c.27]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология