Кобальт с карбоксипептидазой

Электронный спектр Со2+-фосфатазы обнаруживает некоторую асимметрию в координационном окружении иона кобальта. Присоединение фосфата или арсената сильно влияет на спектр,однако форма полос и их расщепление остаются почти неизменными. Из этого можно заключить, что в целом координационная геометрия сохраняется и что фосфат или арсенат просто замещают лиганд атома металла. Самым удобным для замещения лигандом могла бы быть вода. Это предположение также напрашивается из данных по кристаллической структуре карбоксипептидазы, [c.641]

Ионы кобальта также могут проявлять интересные каталитические свойства при гидролизе эфиров и амидов. Например, Со(1П) гораздо более эффективен, чем Zn(H), при поляризации карбоксильной группы пептидной связи. Однако было установлено, что карбоксипептидаза Л ката.лпзирует гпдролпз оензоплглицил-L-фенилаланина в 10 раз быстрее, чем это могло бы обеспечивать присутствие Со (III). Следовательпо, в случае фермента должен проявляться дополнительный эффект. [c.354]

Так как было показано, что тяжелые металлы влияют па активность пептидаз, представлялось интересным для сравнения изучить в Гияние тяжелых металлов на кислотный гидролиз пептидов. Добавка ионов кобальта к смеси кислота — пептид понижает величины и Аб", однако скорость гидролиза при 54° С увеличивается. По-видимому, при этом образуется кобальтовый комплекс пептида, хотя структура его до сих пор еще не установлена. Первая пептидная связь в трипептиде диглицилглицине расщеплялась в 8 раз быстрее, чем в глицилглицине, причем этот эффект в значительной степени обусловлен энтропийным фактором. При сравнении с карбоксипептидазой было показано, что высокая скорость гидролиза этим ферментом связана с уменьшением АЯ и увеличением Аб" [98]. [c.389]

В части 1 книги, посвященной структурным и электронным аспектам исследования роли ионов металлов в белках, сначала речь идет о возможностях и разрешающей способности рентгеноструктурного анализа белков. Здесь обсуждаются интересные и для неоргаников, и для биохимиков проблемы установления кристаллической структуры макромолекулярных веществ. При рассмотрении каждого примера сделана попытка соотнести кристаллографические данные с результатами, полученными такими методами, как измерение магнитной восприимчивости, электронный парамагнитный резонанс, поляризационная спектроскопия монокристаллов. В этой части рассматриваются гемовые белки, цинксодержащие металлоферменты, а также кобальт-, медь-, кадмий-, ртуть-, никель-, и марганецзамещенные карбоксипептидазы. Приведены данные по белкам, связывающим кальций. [c.9]

Влияние природы атома металла в каталитическом центре распространяется не только на активность, но и на специфичность действия. Б. Л. Валле указывает, что карбоксипептидазы, содержащие кадмий, ртуть и свинец, не обладают способностью гидролизовать пептидные субстраты, но проявляют экстеразную активность. Цинк, кобальт и кадмий соединяются с одним и тем же центром молекулы белка, причем на [c.128]

По Фолку и Глэднеру, содержащая цинк карбоксипептидаза может быть активирована ионами двухвалентного кобальта в условиях, когда не происходит вытеснения одного металла другим. Допускается, что молекулы фермента находятся в растворе в двух разных конформационных состояниях. Одно из них неактивно, и ионы кобальта превращают эту неактивную форму в активную. [c.129]

Характер металла оказывает влияние на специфичность действия ферментов. Например, карбоксипептидаза А обладает двояким каталитическим действием. Она катализирует гидролиз пептидных и слоншо-эфирных связей. При замене в ферменте цинка кобальтом значительно повышается пептидазная активность и уменьшается эстеразная. Если цинк в карбоксипептидазе А заменить на кадмий, то увеличивается эстеразная активность и резко снижается пептидазная активность. [c.245]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология