Торможение гликолиза

Добавляя митохондрии в различной концентрации, нам удалось воспроизвести оба эффекта действия митохондрий— ускорение ( усиливающее действие ) и торможение гликолиза РФ. Однако в нашей постановке результаты опытов показали, что, помимо адениннуклеотидов и фосфата, митохондрии выделяют еще и другие вещества, которые также обладают усиливающим эффектом. Усиливающее [c.108]

Затяжное течение углеводного обмена особенно наглядно выявляется у больных шизофренией через 3 часа после сахарной нагрузки, в основном до лечения. Это обстоятельство, по-видимому, следует рассматривать как торможение гликолиза у обследованных больных. [c.211]

Аллостерические механизмы регуляции аэробного и анаэробного путей распада глюкозы и глюконеогенеза. Примером взаимного контроля аэробного и анаэробного путей распада глюкозы является эффект Пастера — торможение гликолиза (накопление лактата) дыханием. Механизмы эффекта Пастера следующие [c.165]

Торможение гликолиза связано с переключением обмена веществ в клетках и тканях на аэробный путь, в котором могут быть использованы как углеводы, так и другие органические вещества. [c.299]

Накопление в клетках аденозинтрифосфата и возрастание отношения АТФ/АДФ приводит к усилению солюбилизации гексокиназы, что вызывает замедление скорости фосфорилирования глюкозы и, следовательно, торможение гликолиза. Напротив, при уменьшении уровня АТФ в клетке происходит новое связывание фермента с ионами магния в митохондриальной мембране, которое вследствие указанной разницы значений Kj ведет к освобождению фермента от ингибирования глюкозо-6-фосфатом и повышению скорости реакции фосфорилирования субстрата. [c.155]

Эффект Пастера — торможение гликолиза дыханием — можно наблюдать при инкубации тканевого экстракта, содержащего митохон- [c.56]

Фосфофруктокиназа и эффект Пастера. Эффект Пастера-торможение гликолиза дыханием-можно объяснить тем, что между системами фосфорилирования в дыхательной цепи и на уровне субстрата существует конкуренция за ADP и фосфат (разд, 8.1). Согласно новейшим данным, расщепление гексоз по фруктозобисфосфатному пути контро- [c.492]

Для того чтобы два тесно сопряженных между собой процесса—перенос электронов и гликолиз, каждый из которых нуждается в АДФ,— могли функционировать непрерывно, количество АДФ в системе должно быть достаточно большим. Если отношение АДФ/АТФ в клетке понизится, то замедление реакции должно, по-видимому, начаться сначала в той системе, которая обладает меньшим сродством к АДФ. Поскольку ферменты системы гликолиза имеют более высокую константу Михаэлиса для АДФ, чем ферменты дыхательной цепи, то можно предсказать, что в аэробных условиях, когда АДФ легко превращается в АТФ в ходе реакции окислительного фосфорилирования, процесс гликолиза начнет замедляться и затем совсем прекратится. Подавление брожения воздухом фактически впервые обнаружил Пастер. Однако высказывались и другие предположения относительно механизма этого явления, получившего название эффекта Пастера. Так, например, ортофосфат требуется для окислительного фосфорилирования и в то же время служит субстратом для гликолити чес кого фермента глицеральдегид-З-фосфатдегидрогена-зы. Следовательно, убыль фосфата в результате окислительного фосфорилирования может привести к торможению гликолиза. Другая интерпретация эффекта Пастера вытекает из попытки ответить на вопрос почем,у злокачественные ткани образуют в аэробных условиях в значительных количествах лактат, в то время как нормальные ткани этим свойством не обладают В этом случае происходит нарушение того механизма регуляции, с которым мы уже познакомились. Этот эффект можно объяснить по аналогии [c.55]

Быть может, уместно именно здесь рассмотреть те факторы, которые (в кивотных клетках) играют главную роль в регулировании распада и ресинтеза глюкозы (и гликогена), иными словами, факторы, регулирующие обмен этих соединений. В общем можно считать, что во всех клетках, способных расщеплять глюкозу как в присутствии, так и в отсутствие кислорода, этот углевод исчезает (а лактат или же любой другой продукт анаэробного гликолиза или брожения накапливается) в анаэробных условиях быстрее, чем в аэробных. Это торможение гликолиза кислородом, впервые подмеченное Пастером, а впоследствии подтвержденное Мейергофом и Варбургом, известно под названием эффекта Пастера. Другое явление было открыто А. Хиллом в экспериментах с мышцей. Хилл обнаружил, что ресинтез гликогена и вообще углеводов протекает быстрее в аэробных условиях. Позднее это было доказано и для других тканей и клеток. [c.300]

Глицеро-2-фосфат нод действием енолазы теряет одну молекулу воды и превращается в фосфоенолпируват [29,37]. Енолаза содержит связанный ион магния, который необходим для проявления активности фермента. В присутствии ионов фтора и фосфата происходит образование магний-фторфосфатного комплекса, который делает магний недоступным для фермента, вызывая тем самым инактивацию последнего, Сильное торможение гликолиза ионами фтора обычно обусловлено именно таким ингибированием енолазы [8]. [c.114]

При изучении регуляции энергетического обмена клетки отправным пунктом, на котором обычно строится исследование, является открытый Пастером феномен подавления менее эффективного в энергетическом отношении брожения более эффективным дыханием. Выяснению механизма этого регуляторного феномена посвящены многочисленные глубокие исследования и покоящиеся на этих исследованиях плодотворные гипотезы. Весьма существенно, однако, что объектом такого рода исследований обычно служат переживающие in vitro интактные клетки — взвеси свободных клеток или срезы тканей. Эти интактные клетки в момент исследования в функциональном отношении находятся в состоянии относительного покоя, и очевидно вследствие этого пастеровский эффект (П. Э.) выражен у них в полной мере. Если же проследить метаболизм таких же клеток или клеток других животных тканей в условиях активно функционирующего целого организма, то оказывается, что их энергетический обмен характеризуется не пастеровским торможением гликолиза, а как раз обратным состоянием — сосуществованием дыхания иаэробного гликолиза. Многие авторы проходят мимо этого факта, хотя хорошо известно, что все ткани животного организма при напряженной работе in situ обнаруживают наряду с повышенным поглощением кислорода высокий аэробный гликолиз, иногда в 1000 раз превосходящий по скорости тот уровень гликолиза, который отмечается в покоящейся ткани. [c.106]

Эта гипотеза импонирует своей простотой и ясностью, если речь идет о механизме торможения гликолиза, но она не дает никакого объяснения другому феномену — аэробному гликолизу. В самом деле, остается непонятным — каким образом изменяется вдруг сродство ферментов к коэнзимам, в результате чего коэнзимы перемещаются из митохондрий в гиалоплазму и соединяются с фер.мен-тами гликолиза. Непонятно также, как осуществляется перемещение коэнзимов из гиалоплазмы снова на митохондрии и соответственно — переход от аэробного гликолиза к П. Э. Иными словами, гипотеза Линена — Джонсона объясняет только одно состояние, но не объясняет противоположного состояния и, следовательно, не дает толкования регуляции в целом. [c.107]

Механизм переноса Ог в полость пузыря связан со второй системой капилляров, находящейся уже в самом эпителии этого органа (рис. 110). Кровь попадает здесь в условия высокой кислотности, которую поддерживает весьма активная система аэробного гликолиза в эпителиальных клетках. Гликолитические ферменты этой ткани эффективно функционируют при высоких напряжениях Ог. Эффект Пастера (торможение гликолиза при высоком напряжении Ог) здесь отсутствует — либо благодаря особой форме фосфофруктокпназы, нечувствительной к ингибированию продуктами аэробного обмена, либо потому, что интенсивность аэробного обмена очень низка. Как бы то ни было, наблюдаемое закисление крови, поступающей в капилляры эпителия, вполне может быть отнесено за счет образования молочной кислоты. Кроме того, в эпителии имеется высокоактивная карбоангидраза, которая, по-видимому, способствует образованию нонов Н+. [c.355]

Аденозина фосфат (фосфаден, аденокор). Биологическая роль АМФ заключается в участии в регуляции углеводного обмена, активации в анаэробных условиях ряда ферментов цикла Кребса, усилении ресинтеза АТФ при одновременном торможении гликолиза. АМФ также входит в состав дыхательных коферментов НАД, НАДФ и ФАД, является предшественником АДФ и АТФ, в качестве пуринового нуклеотида непосредственно участвует в синтезе нуклеиновых кислот и белка, а также осуществляет энергетическое обеспечение (образование макроэргических соединений) и биологическую катализацию (в составе многих ферментов) этого процесса. [c.288]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология