Активность ферментов систем ферментов

Горизонты энзимологии. В литературе появляются работы, в которых делаются попытки прогнозирования дальнейшего развития энзимологии на ближайшее десятилетие. Перечислим основные направления исследований энзимологии будущего. Во-первых, это исследования более тонких деталей молекулярного механизма и принципов действия ферментов в соответствии с законами югассической органической химии и квантовой механики, а также разработка на этой основе теории ферментативного катализа. Во-вторых, это изучение ферментов на более высоких уровнях (надмолекулярном и клеточном) структурной организации живых систем, причем не столько отдельных ферментов, сколько ферментных комплексов в сложных системах. В-третьих, исследование механизмов регуляции активности и синтеза ферментов и вклада химической модификации в действие ферментов. В-четвертых, будут развиваться исследования в области создания искусственных низкомолекулярных ферментов —синзимов (синтетические аналоги ферментов), наделенных аналогично нативным ферментам высокой специфичностью действия и каталитической активностью, но лишенных побочных антигенных свойств. В-пятых, исследования в области инженерной энзимологии (белковая инженерия), создание гибридных катализаторов, сочетающих свойства ферментов, антител и рецепторов, а также создание биотехнологических реакторов с участием индивидуальных ферментов или полиферментных комплексов, обеспечивающих получение и производство наиболее ценных материалов и средств для народного хозяйства и медицины. Наконец, исследования в области медицинской энзимологии, основной целью которых является выяснение молекулярных основ наследственных и соматических болезней человека, в основе развития которых лежат дефекты синтеза ферментов или нарушения регуляции активности ферментов. [c.117]

В качестве моделей ферментов, как правило, используют синтетические органические молекулы, обладающие характерными особенностями ферментативных систем. Они меньше ферментов по размеру и проще по структуре. Следовательно, моделирование ферментов — это попытка воспроизвести на гораздо более простом уровне некий ключевой параметр ферментативной функции. Выявление определенного фактора, ответственного за каталитическую активность фермента в биологической системе, является трудоемкой задачей, требующей ясного представления о роли каждого компонента в катализе. Но, располагая подходящими моделями, мы можем оценить относительную важность каждого каталитического параметра в отсутствие других, не рассматриваемых в данный момент. Главное преимущество использования искусственных структур для моделирования ферментативных реакций состоит в том, что вещества можно создавать именно для изучения определенного конкретного свойства. Структура модели в дальнейшем может быть усовершенствована путем сочетания таких особенностей, которые дают наибольший вклад в катализ, и создания таких моделей, которые по своей эффективности действительно приближаются к ферментам. Таким образом, с помощью методов синтетической химии становится возможным создание миниатюрного фермента , который лишен макромоле-кулярного пептидного остова, но содержит активные химические группы, правильно ориентированные в соответствии с геометрией активного центра фермента. Этот подход называют биомимети-ческим химическим подходом к изучению биологических систем . Биомиметическая химия — это та область химии, где делается попытка имитировать такие характерные для катализируемых ферментами реакций особенности, как огромная скорость и селективность [350, 351]. Хочется надеяться, что такой подход в конце концов позволит установить связь между сложными структурами биоорганических молекул и их функциями в живом [c.263]

Существование температурных пределов, вне которых нормального созревания не происходит, вряд ли может вызывать удивление, если мы вспомним, что реакции, протекающие при созревании, катализируются ферментами. Ферменты, как известно, имеют температурный оптимум, который отражает равновесие между тепловой активацией, необходимой для химической реакции, и тепловой инактивацией фермента в результате денатурации. Температурные оптимумы, характерные для каждого фермента, изменяются в зависимости от времени, в течение которого фермент находится при данной температуре, а также от некоторых других условий, например от pH. В столь сложной системе, как плод, содержащей много ферментов, активность различных ферментов и скорости катализируемых ими реакций при изменении температуры должны изменяться по-раз-пому. Повренедение под действием высокой или низкой температуры может быть вызвано, например, накоплением вещества, обычно вовлекаемого в дальнейший обмен причиной же этого накопления может быть изменение активности фермента (или ферментов), катализирующего в нормальных условиях превращение данного [c.496]

Большинство химических реакций, протекающих в пищеварительной системе, в крови и в клетках человека и животных, является каталитическими реакциями. Они ускоряются ферментами. Все ферменты — белковые вещества. Так, слюна содержит фермент птиалин, который катализирует превращение крахмала в сахар. Расщепление белков в желудке катализируется ферментом пепсином. Ферменты — исключительно активные катализаторы их действие отличается высокой избирательностью. [c.142]

Существенный вклад ферментативных процессов подтверждает и отсутствие корреляции между скоростью неферментативного ПОЛ в нативных мембранах, в отличие от автоокисления в гомогенных системах и ненасыщенностью липидов [114]. При этом в норме концентрация пероксидов поддерживается в мембранах клетки за счет природных антиоксидантов, в первую очередь токоферолов, регулирующих свободнорадикальные процессы, и за счет ферментов, участвующих в образовании и дальнейшем превращении пероксидных продуктов. Сами пероксиды выступают в ряде систем в качестве эффекторов ферментативного ПОЛ, ингибирующих или повышающих активность ферментов. [c.32]

Типичным и весьма обстоятельно изученным примером регуляции активности фермента путем его фосфорилирования является фосфоролиз гликогена. Эта реакция, катализируемая ферментом фосфорилазой (см. 4.2), состоит в переносе концевого гликозильного остатка от молекулы гликогена на ортофосфат и имеет ключевое значение для мобилизации запасов гликогена с целью производства энергии. Очевидно, что она должна включаться при создании физиологической ситуации, требующей такой мобилизации, т.е. в том случае, когда содержание глюкозы в кровеносной системе оказывается недостаточным для обеспечения биоэнергетических потребностей организма в этой ситуации. Частично регуляция работы фосфорилазы осуществляется с помощью АМФ, который является аллостерическим активатором фермента. Однако основной регуляторный механизм основан на процессе фосфорилирования. Наиболее обстоятельно он изучен на примере фермента из скелетных мышц кролика. [c.424]

Для фермента растворимой клеточной фракции и солюбилизированного из митохондрий исследуют профиль рН-зависимости активности в диапазоне изменений pH 6,5—9,0. Вследствие замены фосфатного буферного раствора трис-НС1 буфером в области изменения pH 7,5—8,0 определение активности фермента проводят в обеих буферных системах. При интерпретации полученных данных делают поправку с учетом влияния состава буферной системы на активность фермента. [c.354]

После проведения всех иммунохимических стадий любого метода ИФА необходимо установить концентрацию (или количество) меченного ферментом компонента иммунохимической реакции, т. е. определить каталитическую активность фермента. Для этого в систему добавляют соответствующие субстраты фермента и измеряют скорость ферментативной реакции. По наблюдаемой скорости реакции судят о концентрации фермента-маркера в системе. Очевидно, что для этого необходимо наличие пропорциональности между концентрацией фермента и измеряемой скоростью ферментативной реакции, т. е. выполнение соотношения [c.61]

Вопрос о регуляции активности ферментов связан с различными разделами биохимии. Мы предполагаем, что читатель знаком со схемами основных путей метаболизма и имеет представление о важнейших концепциях в области химии белков и кинетики действия ферментов. В нашей книге рассматриваются ферменты, относящиеся к различным системам организма. Мы попытались описать механизмы регуляции в этих системах достаточно подробно, отметив ограничения, обусловленные возможностями используемых в настоящее время методов, и указав вероятные пути дальнейших исследований. По-видимому, первое впечатление, которое возникнет после ознакомления с материалом книги,— это большое разнообразие механизмов, используемых организмами для регуляции активности ферментов. [c.8]

Другими ионами кальций в этой системе заменить нельзя. Ионы ртути, цинка, кадмия связываются в областях фиксации кальция и вызывают ингибирование ферментной активности этот эффект исчезает при добавлении в смесь ионов кальция. При замещении иона кальция на ион стронция сохраняется активность по отношению к гидролизу ДНК, но замещение ионом бария ведет к полной инактивации, как считают, вследствие геометрических искажений центра связывания кальция, которые передаются и на область связывания нуклеотида. Стерическое соответствие фермент — субстрат при этом утрачивается и активность резко падает. Эти примеры говорят о большом значении геометрической структуры, создаваемой и поддерживаемой ионом в системе фермент—ион—субстрат для правильного протекания ферментативной реакции. [c.364]

То же самое наблюдалось при окислении срезами сукцината (рис. 8). Последний переставал влиять на зависимость Уд/рОг срезов печени животных на фоне как максимальной индукции ферментов микросомального окисления, так и при относительно небольшом увеличении активности ферментов системы микросомального окисления по сравнению с контролем (рис. 8). Это еще раз подтверждает, что линейная зависимость Уд/рОг может быть связана с особенностями метаболизма клетки, а не обязательно обусловливаться наличием диффузионных ограничений для кислорода. [c.40]

Третий путь к освоению приемов , которыми пользуется живая природа в своих лабораториях in vivo, состоит в значительных, причем полученных в самые последние годы, достижениях химии иммобилизованных систем. Как было уже сказано, энзимология давно уже накопила информацию об уникальных качествах биокатализаторов. Но вместе с тем она указала и на их крайнюю лабильность, неустойчивость при хранении и быструю потерю активности при перенесении в реакционные системы, функционирующие in vitro. Ведь именно поэтому техническая биохимия не могла пойти далее нескольких ограниченных областей промышленности, где применяются преимуп ественно гидролитические ферменты, выделяемые микроорганизмами. Эти области — производство вин, пива, чая, хлеба и некоторых других пищевых продуктов, обработка кожи. Все попытки использовать богатейший набор ферментов, которым располагает природа, для осуществления лабораторных и промышленных процессов наталкивались на, казалось бы, неразрешимые проблемы 1) трудную доступность чистых ферментов и их непомерно высокую стоимость 2) их нестабильность при хранении и транспортировке 3) быстро наступающую потерю их активности в работе, даже если удалось их выделить и пустить в дело. Но теперь оказалось, что эти проблемы удается решить. Благодаря успехам микробиологической промышленности стало возможным получать многие ранее трудно доступные или недоступные ферменты по ценам в 100—1000 раз ( ) ниже цен на ферменты растительного и животного сырья. Но, главное, теперь открыты пути стабилизации ферментов, и именно это обстоятельство стало основанием химии иммобилизованных систем, или биоорганического катализа . Сущность этого открытия и всех последующих исследований, направ- [c.184]

Размеры гелевых частиц. Увеличение концентрации фермента в геле- не всегда приводит к соответствующему повышению каталитической активности иммобилизованного препарата. Дело в том, что при высокой концентрации фермента весь субстрат перерабатывается уже в поверхностном слое гелевой частицы, не достигая молекул фермента, расположенных в ее глубине. В результате каталитический потенциал системы используется не полностью и общая наблюдаемая удельная активность фермента снижается. (Более подробное обсуждение этого вопроса см. в гл. IV.) Очевидно, что влияние этого неблагоприятного эффекта можно ослабить, если использовать мелкоизмельченный препарат иммобилизованного в геле фермента. Действительно, скорость реакции, катализируемой р-галактозидазой, иммобилизованной в геле поли-оксиэтилметакрилата, возрастает при измельчении геля и достигает максимального значения при уменьшении диаметра гелевых частиц до 120 мкм, оставаясь затем неизменной. Рассмотрим некоторые способы получения иммобилизованных в геле ферментов в форме мелких частиц. [c.63]

Температура, с одной стороны, ускоряет саму ферментную (каталитическую) реакцию, в частности, все три последовательные стадии ее образование промежуточного комплекса фермента с субстратом, превращение его в комплекс фермент — продукт и, наконец, дисоциацию продукта. С другой стороны, она ускоряет денатурацию, т. е. разрушение, инактивацию ферментного белка. Таким образом, с повышением температуры при ферментных реакциях, как и вообще при химических процессах, растет реакционная способность, растет истинная каталитическая активность, т. е. скорость превращения субстрата. Но ферменты представляют собой белки, которые могут необратимо денатурироваться, причем скорость денатурации увеличивается при нагревании во много раз быстрее, чем скорость любого другого химического превращения. Поэтому противоположный процесс (инактивация), связанный с уменьшением концентрации фермента, обусловливает при дальнейшем подъеме температуры замедление реакции. Для ферментного действия характерно, что нагревание вначале приводит к увеличению скорости реакции, а затем, пройдя через определенный уровень,— к ее быстрому снижению. Если это изобразить графически, то на графике можно наблюдать кажущийся (ложный) температурный оптимум иными словами, при некоторой температуре действие фермента является максимальным. Температурный оптимум может изменяться в зависимости от условий реакции, состава системы, происхождения фермента. Известно, что энзимы, как и все другие белки, обладают различной термостабильностью, т. е. проявляют очень различную чувствительность к нагреванию. [c.47]

Рассмотрим характер конформационных изменений, возникающих при комплексообразовании карбоксипептидазы А с субстратоподобным ингибитором [15]. В активном центре свободного фермента (см. рис. 5) имеется система водородных связей (пунктир), которая простирается от Aгg-145 через амидные связи полипептидной цепи (01и-155, А1а-154, 01п-249) и молекулу воды (она не указана на рис. 5) до фенольного гидроксила Туг-248. При контакте этого же фермента с квазисубстратом глицил- -тирозином (см. рис. 7) электростатическое взаимодействие свободной карбоксильной группы квазисубстрата с гуанидиновой группой Aгg-145 (пунктир) вызывает смещение последней на 2 А (по сравнению с ее положением в свободном ферменте). Более того, это смещение одного остатка влечет за собой нарушение всей системы водородных связей, что приводит к повороту боковой цепи Туг-248 с перемещением ее фенольного гидроксила на 12 А. В результате между ней и амидным атомом азота в молекуле квазисубстрата образуется водородная связь (пунктир на рис. 7). [c.24]

Огромные успехи исследований механизмов кодирования наследственной информации и биосинтеза белка, ферментативного катализа и регулирования активности ферментов, действия антибиотиков и гормонов, всей той области изучения живого, которую принято называть молекулярной биологией, приучили всех к мысли о том, что в структурах молекул жизни положение буквально каждого атома строго обусловлено и подчинено выполнению предназначенных для этих молекул биологических функций. Именно в атом смысле принято обычно говорить о специфичности биополимеров, прочно ассоциировавшейся в сознании исследователей с однозначным соответствием между структурой и выполняемой функцией. При таком комплексе стр>т<турного детерминизма трудно было освоиться с представлением о специфичности полисахаридов, для многих из которых характерна статистичность структур, микрогетерогенность и, нередко, хаотичность распределения различных моносахаридных остатков по цепи. И, тем не менее, накапливающийся материал по сложному и высоко специализированному функционированию углевод ных полимеров в живых системах убеждает в том, что и в этой области возможен и необходим перевод функций- нальных свойств биополимеров на язык молекулярных структур, т. е. применим основной принцип молекулярной) [c.162]

Если [Е ]о — общая текущая концентрация активного фермента в системе [c.254]

Если [Е ]о —общая текущая концентрация активного фермента в системе (8.10), то можно записать [c.169]

Экспериментатьные исследования путей биосинтеза дают обширную информацию о химии этих процессов. Эти знания обеспечивают твердую основу для всей области бномиметических путей синтеза разнообразных природных соединений, которые используют стратегические принципы, разработанные Природой (см., например, синтез морфина, разд. 3.2.1). Однако, несмотря на многочисленные экспериментальные данные о механизме основных биохимических трансформаций, нам все еше слишком мало известно о способе действия фермента как катализатора. Был предложен целый ряд гипотез ддя объяснения замечательной способности ферментов осуществлять высоко эффективный и селективный катализ. Это было предметом многочисленных исследований по созданию специальных химических моделей ферментативного катализа (см, ниже). Кроме того, имеются еще более важные аспекты ферментативного катализа, а именно способность ферментов в нужный момент узнавать свой субстрат среди тысяч органических соединений, присутствующих в клетке, и регулируемость активности ферментов. Деятельность сотен и тысяч ферментов, одновременно оперируюшлх в любой живой системе", требует же -сткого управления с тем, чтобы в каждый данный момент и в каждом конкрет- [c.476]

Химики-органики развили методологию синтеза для того, чтобы лучще понимать механизмы органических реакций и создавать новые соединения. Биохимики в свою очередь изучают процессы жизнедеятельности, применяя биохимические методы исследования (очистка и определение активности ферментов, метод радиоактивных индикаторов в системах in vivo). Первые владеют методами, позволяющими получать аналоги соединений, присущих биологическим объектам, но часто затрудняются определить, какой синтез был бы полезен. Вторые способны оценить, что именно было бы полезно синтезировать в лаборатории, но не обладают нужной квалификацией для рещения этой задачи. Очевидна необходимость согласованного подхода, и химики-биоорганики часто работают в двух лабораториях в одной — синтезируя, в другой — изучая биологические объекты. В результате переплетения химических и биологических подходов была выработана качественно новая концепция построения моделей для изучения и разделения различных параметров сложного биологического процесса. Многие биологические реакции, а также действие (специфичность и эффективность) участвующих в них [c.13]

В-пятых, при определении активности ферментов с помощью сопрягающих систем реакцию удобно начинать либо одним из субстратов изучаемой реакции, либо самим ферментом. Такая постановка позволяет предварительно выявить возможность протекания побочных реакций. Кроме того, присутствие системы сопряжения в среде инкубации до начала реакции обеспечит плавную регистрацию образующегося продукта. [c.209]

Клеточный метаболизм находится под контролем ферментов, а ферментам для проявления каталитической активности, как правило, необходимо особое вещество, или кофактор. В таких системах белковая часть фермента называется апоферментом, и она обычно неактивна. Кофактор — это или пон металла, или органическое вещество небелковой природы. Многие ферменты даже требуют присутствия обоих кофакторов. Прочно связанный кофактор называется простетической группой. Однако если органический кофактор начинает действовать только во время каталитического процесса, то он называется коферментом. Комплекс, образующийся в результате присоединения кофермента к апофер-менту, называется холоферментом (или, для краткости, ферментом). [c.398]

Тканевые протеазы (катепсины). В животных тканях имеется активная протеолитическая система ферментов, сложная по своему составу, которую обычно объединяют под названием тканевых протеаз, или к а -тепсинов. Катепсины представляют собой смесь протеолитических ферментов, наиболее активных в слабокислой среде (оптимум pH 4—5). Под влиянием катепсинов происходит гидролитический распад белковой молекулы на более простые составные части. Различают катепсины I, И, (II и IV, которые по своему действию близки соответственно пепсину, трипсину, аминопептидазе и карбоксинептидазе. [c.326]

Какой же механизм радиационного поражения ферментов, контролирующих синтез ДНК Ответить на этот вопрос помогли следующие наблюдения. При облучении гепатоэктомированных крыс дозой 400 р через 6 час. после операции, т. е. в период Сь последующего нарастания ферментативной активности, обычно происходящего в дальнейшем у необлученных животных, не наблюдалось. Если облучение проводили через 16 час. после гепатоэктомии, то даже такая высокая доза, как 1500 р, не влияла на дальнейший уровень ферментативной активности. Например, система тимидинкиназ и ДНК-нолимеразная активность в регенерирующей печени крысы полностью угнетались лишь в том случае, если животных облучали Через 6 час. после операции. Эти же ферменты оказывались устойчивыми к радиации, если облучение проводили на 16-м часу регенерации печени [15]. Известно, [c.123]

Аргументом в пользу орбитального управления Сторм и Кошланд [18] считают, что в ряду соединений XI—XIV при замене атома О на 8 происходит сильное изменение порядка расположения этих соединений по их реакционной способности. Относительные скорости образования соответствующих тиолакто-нов XI XII XIII XIV = 70 115 2,5- 10 427 (ср. с данными табл. 13). В ферментативных системах замена ОН-группы серина активного центра на 8Н-группу также приводит к значительному изменению скорости. Например, такая модификация субтилизина вызывает сильное уменьшение активности фермента [22]. Подобные аргументы, однако, нельзя считать вполне обоснованными. Замена О на 5 сопровождается не только небольшими изменениями в геометрии системы (что считается в [18] основным следствием такой замены), но также значительными изменениями в электронном строении. Известно, например, что [c.79]

Ко второму классу активностей, характеризующих систему рестрикции и модификации отнесены активности ферментов типа I и III. Эти ферменты представляют собой мультимеры и выполняют в клетке как эндонуклео-тическую, так и метилирующую функции. Механизмы их действия отличны друг от друга и от механизма действия ферментов типа II. Точно не известно, у какой части бактерий функционируют системы типа I или III, однако очевидно, что они менее распространены, чем система типа II. [c.433]

Повреждения ферментов гликолиза. В период между 1961-1975 гг. были описаны генетически обусловленные нарушения И из 13 ферментов гликолиза. По меньшей мере для 8 из описанных дефектов удалось показать связь с несфероцитарной гемолитической анемией. В ряде случаев наблюдали сопутствующие нарушения центральной нервной системы и мышц. В общем случае уменьшение активности фермента ниже критического значения приводит к накоплению метаболита, предшествующего данному блоку, и к падению концентрации метаболита, образующегося в данной реакции. Недостаточность некоторых из этих ферментов сопровождается побочными эффектами, например снижением уровня АТР. Однако системе присуща способность к регуляции, которая увеличивает ее стабильность, поэтому [c.17]

Эти примеры показывают, как можно создать мини-мета-болическую последовательность реакций для определения активности фермента. Система должна быть термодинамически выгодной, чтобы продукт мог удаляться достаточно эффективно. [c.298]

Появление четвертичной структуры у белков привело к появлению кооперативности, что резко изменило их регуляторные свойства. Для того чтобы активность фермента, подчиняющегося кинетике Михаэлиса—Ментен, возросла с 10 до 90% от ма1д имальной, необходимо концентрацию субстрата повысить в несколько десятков раз. В биологических системах такие колебания в концентрациях метаболитов наблюдаются крайне редко. Фермент, обладающий кооперативными свойствами, может изменить свою активность с 10 до 90% от максимальной при увеличении концентрации субстрата всего в 4 раза. Таким образом, кооперативность связывания обеспечивает значительные изменения активности фермента в ответ на малые колебания концентрации субстратов, продуктов или эффекторов. [c.16]

Подобного рода эффекты возможны также и в ферментативных реакциях, поскольку микросреда активного центра многих ферментов обнаруживает по своей полярности или диэлектрической проницаемости свойства скорее органических растворителей, чем воды (см. гл. I). По аналогии с э ектами, наблюдаемыми в нефермента-тиБных реакциях, десольватация реагирующих групп в активных центрах ферментов может дать ускорение более чем в 10 раз [291 (если сравнивать ферментативный процесс с гомогенно-каталитической реакцией, идущей в воде). В литературе пока не описаны системы, для которых было бы строго доказано участие сольватационных эффектов или электростатической стабилизации, в ферментативном катализе. [c.67]

Из сказанного ясно, насколько важно знать строение и механизм действия биологических катализаторов. Этим вопросам посвящен раздел науки — биокаталиэ. Знание механизма действия ферментов позволяет, моделируя биологические системы, совершенствовать и обычные неорганические катализаторы. Кроме того, каталитическая активность ферментов широко используется в промышленности в разнообразных бродильных процессах. [c.274]

Флавиновый фермент имеет нормальный потенциал —0,06 в (гпггересно, что белок, входящий в состав фермента, снижает потенциал активной небелковой части фермента от —0,208 до —0,06 в). Этот фермент мол<ет восстанавливать редокс-системы только с более высокими потенциалами, в частности цитохромы, а окислять системы с более низкими потенциалами (н приведенной схеме — коде-гидразу). Это обстоятельство объясняет, почему в данной схеме перенос электронов и протонов происходит сверху вниз в с.дучае обратного процесса должно было бы протекать восстановление систем с более низким потенциалом, что противоречит изложенной теории. Кроме того, строгая последовательность ферментов в цепи окисления исключает резкую разницу между потенциалами двух взаимодействующих систем, а это обусловливает постепенное выделение энергии окисления. Указанные особенности биологического окисления позволяют организму более полно регулировать получение и использование энергии. [c.55]

Основные определения и принятые символы. Международный биохимический союз рекомендует характеризовать каталитическую активность фермента единицей /сатал (символ —кат), равный в заданной системе измерения активности количеству превращаемого субстрата 1 моль за 1с. [c.240]

Так, при очистке так называемого маннитол-специфичного фермента II Е. oli (входящего в состав системы фосфорилирования сахаров, переносимых через мембрану) для извлечения фермента из мембраны использовали 0,5%-ный раствор ДОХ. В его присутствии фермент сажали на колонку гексилагарозы. При элюции в раствор ДОХ добавляли еще и Луброл РХ до 0,5%. Этот детергент не только способствует элюции, но и необходим для проявления активности фермента, поэтому дальнейшую очистку — путем ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе — вели тоже в присутствии [c.185]

Сульфаниламиды, вследствие их структурной близости с л-аминобеи-зойной кислотой, способны аналогичным путем вступать во взаимодействие с таким же коллоидно-бепковым носителем. Образовавшийся при этом новый комплекс, в отличие от активного фермента, уже не обладает способностью стимулировать рост микроорганизмов, так как сульфаниламид плюс носитель образует новый комплекс, который ослабляет ростовую деятельность системы. [c.261]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология