Изоферменты природа

Во-вторых, ингибиторы нашли широкое применение в энзимологии при исследовании природы множественных форм ферментов и изоферментов, различающихся не столько электрофоретической подвижностью, сколько различной чувствительностью к одному и тому же ингибитору. [c.148]

Гидролиз сультона катализируется ферментом исключительно эффективно [28—30]. Число оборотов меняется от 600 до 20 000 молей субстрата/мин на 1 моль фермента в зависимости от природы изофермента, pH, присутствия или отсутствия ингибирующих анионов и органического растворителя [30, 41]. Такая большая скорость реакции (4), особенно если сравнить с относительно медленным гидролизом /г-нитрофенилацетата (от 6 до 20 молей/мин на 1 моль фермента), по-видимому, объясняется специфическим характером взаимодействия с активным центром, так как структура сультона похожа на структуры сильных сульфамидных ингибиторов (разд. 4). [c.612]

Гидролиз этих субстратов описывается сигмоидальными кривыми с р Са. равным 7,28—7,8 (в зависимости от природы изофермента) [29, 42]. В своей схеме Кайзер и Лоу приписывают это значение координированной воде. Для завершения цикла включена дополнительная молекула Н2О из раствора. [c.616]

Хотя природа этого ингибирования продуктом неясна ), целесообразность его, по-видимому, можно понять (по крайней мере в какой-то степени) для такого аэробногох> органа, как печень, в которой пируват удаляется окислением избыточная же активность лактатдегидрогеназы подавляется в ней при накоплении пирувата. В то же время изофермент 2 скелетной мышцы не ингибируется избытком пирувата и отвечает требованиям, предъявляемым к ферменту, который должен восстанавливать пируват до лактата при увеличении мышечной активности ). [c.67]

Термин множественные формы фермента применим к белкам, катализирующим одну и ту же реакцию и встречающимся в природе в организмах одного вида. Термин изофермент применим только к тем множественным формам ферментов, которые появляются вследствие генетически обусловленных различий в первичной структуре белка (но не к формам, образовавщимся в результате модификации одной первичной последовательности). [c.128]

Пероксидаза хрена в действительности не является простым ферментом. По-видимому, у многих, если не у всех, высших растений имеется множество форм пероксидазы (иногда их называют изоферментами) которые удается разделить методами электрофореза и (или) хроматографии. Множественность форм пероксидазы можно сопоставить с неоднородностью, обнаруженной у гемоглобинов (разд. 7.1 и 7.2). В корнеплоде репы найдено, например, семь изоферментов [151 ], а в хрене — около десяти изоферментов [131 ]. Относительная концентрация изоферментов может варьировать в зависимости от времени года [151 или от одной части растения к другой [147]. Подобные колебания в относительной концентрации изоферментов, возможно, связаны с различными и изменяющимися функциями пероксидаз в метаболизме растений. Четыре изофермента пероксидазы хрена, которые удалось выделить в очищенном состоянии, как оказалось, все содержат углеводный фрагмент и имеют примерно одинаковый аминокислотный состав [131]. Природа неоднородности остается неясной. Спектры различных изоферментов пероксидазы хрена почти идентичны, и практически совпадает их ферментативная активность, что облегчает сопоставле- [c.197]

Кратко охарактеризованы некоторые биологические особенности АХЭ головного мозга, представляющие теоретический и практический интерес. АХЭ мозга повсеместно представлена в животном мире и отличается чрезвычайным разнообразием как в отношении активности ее у разных представителей животного царства, так и в отношении ее физико-химических и молекулярных свойств. Одним из важных и мало изученных вопросов распространения АХЭ в природе является тонкое распределение ее в гистологических структурах мозга на клеточном и субклеточном уровне. У большинства исследованных видов животных АХЭ присутствует в виде множественных молекулярных форм (изоферментов). Биосинтез АХЭ в мозгу протекает медленно и осуществляется, по-видимому, только в теле клетки, откуда с током аксоплазмы АХЭ продвигается вдоль аксона и попадает в синаптическую область. Б ходе индивидуального развития животных накопление АХЭ в мозгу коррелирует о дифференциацией и развитием ЦНС. Есть работы, свидетельствующие о том, что и высшая нервная деятельность (поведенческие реакции) животных каким-то образом связана с активностью АХЭ в мозгу. Установлено, что при выраженных видовых различиях особенностей АХЭ мозга существует отчетливое сходство свойств, а следовательно, и структуры АХЭ мозга и эритроцитов внутри каждого вида. Это позволяет заключить, что у каждого данного вида животного строение АХЭ мозга и эритроцитов программируется одним и тем же структурным геном (или генами). Илл. — 1, табл. — 3, библ. — 86 назв. [c.214]

Очевидно, что природа многих биологических функций зависит от характера продуктов, образующихся в реакциях конденсации с дегидратацией. Поскольку цель экспериментов, рассматриваемых в данной книге, состоит в выяснении вероятных механизмов по которым могли протекать реакции, необходимые для появления живых систем, природа этих реакций заслуживает тщательного рассмотрения. Например, белок представляет собой линейный полимер, состоящий из аминокислот, связанных в определенной поааедовательности, а отнюдь не беспорядочным образом. Белки различаются между собой последовательностью аминокислот, а также аминокислотным составом. Если бы связывание аминокислот происходило беспорядочно, то возникало бы бесконечное разнообразие последовательностей. Однако для осуществления биогенеза, несомненно, требовалось накопление пептидов со сходными последовательностями аминокислот. Когда говорят о каком-то частном ферменте (мы не рассматриваем сейчас изоферменты), имеются в виду многочисленные полипептиды с одинаковой последовательностью аминокислот и, следовательно, с одинаковыми биологическими свойствами. Если существует только одна такая полимерная молекула, то ее влияние на общие свойства окружения будет несущественным. Поэтому необходимо отыскать такие способы образования полипептидов, посредством которых в условиях первобытной Земли могли бы возникать большие количества пептидов с одинаковой или сходной последовательностью аминокислот. [c.236]

ЗОЙ. Изучение природы взаимосвязи между изоферментами хоризмат-мутазы и следующими ферментами, метаболизирующими префеновую кислоту, привело к заключению, что они объединены в белковые комплексы. Образующие комплекс ферменты находятся под ингибиторным контролем конечного продукта своего биосинтетического пути. [c.116]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология