Дегидрогеназа, изоцитрат

На рис. 17-1 приведена схема, помогающая понять общую организацию процесса переноса электронов и окислительного фосфорилирования. В каждом обороте цикла лимонной кислоты специфичные дегидрогеназы отщепляют от изоцитрата, а-кетоглутарата, сукцината и малата четыре пары атомов водорода. Эти атомы водорода в определенной точке отдают свои электроны в цепь переноса электронов и превращаются таким образом в ионы Н, которые поступают в водную среду. Электроны, переходя от одного переносчика к другому, достигают в конце концов цитохрома аяз, или цитохромоксидазы, при участии которой они и передаются на кислород— конечный акцептор электронов у аэробных организмов. Всякий раз, когда атом кислорода присоединяет два электрона, поступающие к нему по цепи переноса, из водной среды поглощаются два иона Н, равноценные тем, в которые превратились два атома водорода, отщепленные ранее дегидрогеназами в результате этого образуется молекула НгО. [c.508]

Мы подошли теперь к первой из четырех окислительно-восстановительных реакций цикла трикарбоновых кислот. Окислительное декарбоксилирование изоцитрата катализируется изоцитрат-дегидрогеназой [c.51]

Важно отметить, что животные неспособны превращать жирные кислоты в глюкозу. Ацетил-СоА не может превратиться в организме животных в пируват или оксалоацетат. Два углеродных атома ацетильной группы ацетил-СоА включаются в цикл трикарбоновых кислот, но два атома углерода покидают этот цикл в ходе реакций декарбоксилирования, катализируемых изоцитрат-дегидрогеназой и а-оксоглутарат-дегидрогеназой. Следовательно, оксалоацетат регенерируется, но не образуется заново при окислении ацетильного компонента ацетил-СоА в цикле трикарбоновых кислот. В отличие от животных растения обладают двумя дополнительными ферментами, обусловливающими их способность к превращению углеродных атомов ацетил-СоА в глюкозу (см. задачу 6 на стр. 159). [c.148]

Это был один из первых примеров, иллюстрирующих способность фермента делать выбор между двумя идентичными атомами в прохи-ральном центре (гл. 6, разд. Г, 2). Два атома водорода в 4-м положении NADH были обозначены как Нд (ныне называемый npo-R) и Нч (npo-S), а две стороны никотинамидного кольца — как А и В. Алкогольдегидрогеназа всегда удаляет водородный -атом На (npo-R). Малат-, изоцитрат-, лактат- и D-глицератдегидрогеназы избирают этот же атом водорода [70]. Между тем дегидрогеназы, действующие на глюкозо-6-фосфат, глутамат, 6-фосфоглюконат и 3-фосфоглицери-новый альдегид, удаляют /гро-5-водород > [c.243]

Если субстратом окисления служат а-кетокислоты, в переносе электронов на НАД участвуют линоатсодержащие дегидрогеназы. В случае окисления пролина, глутамата, изоцитрата и других субстратов перенос электронов происходит непосредственно на НАД. Восстановленный НАД в дыхательной цени окисляется НАДН-дегидрогеназой, содержащей железосерный белок (FeS) и ФМН и прочно связанной с дыхательной цепью. [c.309]

Биологическое действие. Никотинамидные нуклеотиды выполняют коферментную функцию в двух типах реакций 1) НАД" входит в состав дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные превращения пирувата (гликолиз), изоцитрата, а-кетоглутарата, малата (ЦТК). Эти реакции чаще локализованы в митохондриях и служат для освобождения энергии в сопряженных митохондриальных цепях переноса протонов и электронов 2) НАДФ+ входит в состав дегидрогеназ (редуктаз), которые чаще локализованы в цитозоле или эндоплазматическом ретикулуме и служат для восстановительных синтезов (НАДФ-зависимые дегидрогеназы пентозофосфатного пути, синтез жирных кислот и холестерина, микросрмальные и митохондриальные монооксигеназные системы — синтез желчных кислот, кортикостероидных гормонов). [c.349]

Щл восстановленного НАДФ пополняется за счет НАДФ-зависймых дегидрогеназных реакций, наиболее важными из которых являются реакции окисления глюкозо-6-фосфата, 6-фосфоглюконата, изоцитрата и малата, катализируемые дегидрогеназами пентозофосфатного пути окисления глюкозы [c.96]

Проблема взаимодействия процесса окислительного фосфорилирования с другими метаболическими системами клетки может решаться помощью различного рода кинетических моделей. Их рассмотрение не входит в нашу задачу. Отметим лишь, что такие исследования успешно развиваются, например, в работах Е. Е. Селькова, В. В. Дьшника и др. [14—17]. В их кинетических моделях, описывающих взаимодействие, роль и вклад в энергетику различных подсистем энергетического метаболизма (например, гликолиза и ЦТК), учтена не только стехио-метрическая регуляция скоростей АДФ-зависимых реакций, но и аллостерический контроль ряда ключевых ферментов (гликогенфосфорилазы, фосфофруктокиназы, пируватдегидрогеназы, цитратсинтетазы и изоцитрат-дегидрогеназы), обеспечивающих поддержание диапазона стабилизации АТФ (изменения концентрации АТФ [c.84]

Скорость образования а-оксоглутарата играет важную роль в регуляции общей скорости цикла, что мы рассмотрим позднее (разд. 13,18). Следует также отметить, что имеются два вида изоцитрат-дегидрогеназ одна зависимая от NAD" , вторая - от никотинамиддинуклеотидфосфата (NADP ). NAD -зависимый фермент, локализованный в митохондриях, имеет важное значение для цикла трикарбоновых кислот, NADP -зависимый фермент, присутствующий и в митохондриях, и в цитоплазме, играет иную метаболическую роль. [c.51]

Два атома углерода включаются в цикл при конденсации ацетильного компонента (из ацетил-СОА) с оксалоацета-том. Два углеродных атома покидают цикл в форме СО2 в ходе последующих реакций декарбоксилирования, катализируемых изоцитрат-дегидрогеназой и а-ок-соглутарат-дегидрогеназой. Как будет вкратце обсуждаться ниже, атомы углерода, покидающие цикл, отличны от тех, которые в него включились. [c.53]

Вторая регуляторная реакция-это реакция, катализируемая изоцитрат-дегидрогеназой, Фермент аллостерически стимулируется ADP, который повышает его сродство к субстратам. Между связыванием изоцитрата, NAD" , Mg " и ADP существует взаимная кооперативность. В отличие от этого NADH ингибирует изоцитрат-дегидрогеназу путем прямого вытеснения NAD . [c.66]

FADH2 на О2 по электрон-транспортной цепи, сопровождающемся одновременным образованием АТР. Следовательно, скорость цикла трикарбоновых кислот зависит от потребности в АТР. Важное значение в этом отношении имеет также регуляция трех ферментов цикла. Высокий энергетический заряд понижает активность цитрат-синтазы, изоцитрат-дегидрогеназы и а-оксоглутарат—дегидрогеназы. Еще один важный регуляторный пункт-необратимое образование ацетил-СоА из пирувата. Активность пируват-дегидрогеназного комплекса контролируется путем 1) ингибирования продуктами реакции, 2) регуляции нуклеотидами по принципу обратной связи и 3) ковалентной модификации. Эти механизмы дополняют друг друга в снижении скорости образования ацетил-СоА при высоком энергетическом заряде клетки. [c.68]

Синтез жирных кислот достигает максимального уровня в условиях избытка углеводов и низкого содержания жирных кислот. При этом большую роль играют как механизмы кратковременного контроля, так и механизмы долговременного контроля. Наиболее важным кратковременным регулятором синтеза жирных кислот является концентрация цитрата в цитозоле. Как уже упоминалось, цитрат стимулирует ацетил-СоА—карбоксилазу, фермент, катализирующий решающий этап в синтезе жирных кислот. Содержание цитрата находится на высоком уровне, когда и ацетил-СоА, и АТР присутствуют в избытке. Напомним, что изоцитрат-дегидрогеназа ингибируется высоким энергетическим зарядом (разд. 13.18). Следовательно, высокое содержание цитрата говорит о доступности двухуглеродных фрагментов и АТР для синтеза жирных кислот, Палъмитоил-СоА, который накапливается при избытке жирных кислот, является антагонистом цитрата в его действии на ацетил-СоА-карбоксилазу. Кроме того, пальмитоил-СоА подавляет функцию переносчика, осуществляющего транспорт цитрата из митохондрий в цитозоль, а также ингибирует генерирование NADPH под действием глюкозо-6-фосфат - дегидрогеназы. [c.157]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология