Анкирин

Гомологи trp-белков, идентифицированные в тканях млекопитающих, также имеют на консервативном цитоплазматическом N-конце молекулы три-четыре анкирин-подобных домена (Wes et al.. [c.131]

Эти домены могут участвовать в связывании trp-белков со структурами цитоскелета. Возможно также, что анкирин-подобные фрагменты могут прямо взаимодействовать с 1Р,-рецептором. Кроме того, в последнее время показано, что все три типа 5Рз-рецепторов взаимодействуют с белками цитоскелета Таллином, винкулином и а-актином (Sugiyama et al., 2000). Вышеизложенное свидетельствует о возможной роли структур цитоскелета в сопряжении 1Рз-рецептора с депо-зависимым Са" -каналом в плазматической мембране. [c.132]

Периферические белки не взаимодействуют с фосфолипидами в бислое непосредственно вместо этого они образуют слабые связи с гидрофильными участками специфических интегральных белков. Например, анкирин, периферический белок, связан с интегральным белком полосы П1 эритроцитарной мембраны. Спектрин, образующий скелет мембраны эритроцита, в свою очередь связан с анкирином и, таким образом, играет важную роль в поддержании двояковогнутой формы эритроцита. Молекулы иммуноглобулина являются интегральными белками плазматической мембраны и высвобождаются только вместе с небольшим фрагментом мембраны. Интегральными белками являются многие рецепторы различных гормонов, и специфические полипептид-ные гормоны, связывающиеся с этими рецепторами, можно, таким образом, считать периферическими белками. Такие периферические белки, как пептидные гормоны, могут даже детерминировать распределение в плоскости бислоя интегральных белков — их рецепторов (см. ниже). [c.132]

Основными компонентами мембранного скелета эритроцита являются спектрин, актин, анкирин, а также белки полосы 4.1 и 4.9. Мембранный скелет содержит около 50 % всех белков, присутствующих в мембране. [c.31]

Полоса 3 89000—96000 12 Тетрамер в равновесии с димерами Транспорт неорганических анионов, взаимосвязь с мембранным скелетом Анкирин, полосы 4.1 и 4.2, гликоли-тические ферменты [c.32]

На долю белка полосы 3 приходится около 25 % общего количества мембранных белков эритроцитов человека. Этот белок имеет два высокоспециализированных домена. С-концевой домен встроен в липидный бислой мембраны и отвечает за перенос хлорид-, бикарбонат-, фосфат-анионов, поэтому белок полосы 3 называют анионным обменником. Его цитоплазматический N-концевой участок представляет собой полипептид с молекулярной массой 43 кДа, который может быть отщеплен от мембраны протеолитическими ферментами. Эта область белка полосы 3 способна связывать анкирин, белки полос 4.1 и 4.2, гемоглобин, некоторые гликолитические ферменты. К нему могут присоединяться и другие внутриклеточные белки и ферменты, например, аденилатциклаза. [c.35]

По всей вероятности, Ка" , К -АТФаза находится в тесной пространственной и функциональной взаимосвязи не только с липидами, но и с мембранными белками. Были получены доказательства взаимодействия этого фермента с периферическим белком мембранного скелета — анкирином, установлена его связь с анионным переносчиком — белком полосы 3, выявлено регуляторное влияние на активность АТФазы спектрии-актинового комплекса. Имеются данные, указывающие на возможность образования за счет белок-белковых взаимодействий в мембране эритроцитов сложных мультиферментных комплексов, состоящих из глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы, фосфоглицераткиназы, [c.93]

Белок полосы 3 4- анкирин Анкирин Белок полосы 3 -Ь анкирин [c.54]

Присутствие обоих белков на дне пробирки, как указано для смесей 3, 4 и 6 в табл. 6-4, свидетельствует о взаимодействии между этими белками. Судя по результатам опытов с двойными смесями, четыре указанных белка, возможно, соединены в такой последовательности белок полосы 3-анкирин-спектрин-актин. В МБК (см. рис. 6-26) графически изображены связи этих молекул в образуемой ими сети цитоскелета на цитоплазматической стороне мембраны эритроцитов. В действительности взаимодействие между актином и спектрином слишком слабое, чтобы его можно было определить таким образом, если только не будет добавлен третий белок белок полосы 4,1. [c.318]

Г. Неправильно. Актин в форме очень коротких филаментов присоединен к спектрину, связанному с анкирином, который в свою очередь соединен с белком полосы 3 - трансмембранным белком, непосредственно осуществляющим контакт всех упомянутых белков с плазматической мембраной. [c.438]

Аналогичные, но гораздо белее совершенные и сложные цитоскелетные сети лежат в основе плазматических мембран ядерных клеток. Такие сети, состоящие из кортикальных областей (или кортексов) цитоплазмы, содержат множество актиновых филаментов, которые, по-видимому, соединены с плазматическими мембранами несколькими различными способами, В кортексе обнаружены белки, структурно гомологичные спектрину, анкирину и белку полосы 4.1, но их организация и функции до сих пор не поняты. [c.367]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.279 , c.366 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.132 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.132 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.30 , c.31 , c.32 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.54 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.279 , c.366 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология