Рецепторы комплементарность взаимодействия

Под рецептором следует понимать конкретные химические структуры клеток-мишеней, содержащие комплементарные участки связывания с гормоном. В результате этого взаимодействия инициируются последующие биохи- [c.133]

Малые антигенные детерминанты связываются на ограниченном участке активного центра, комплементарном данной детерминанте. Большие детерминанты могут занимать практически всю область связывания. В этом случае можно выделить подцентры связывания отдельных частей антигенной детерминанты. Именно такое многоточечное взаимодействие активного центра антител с антигеном обеспечивает их уникальную специфичность и является весьма характерным для многих биологических систем, например фермента и субстрата, клеточных рецепторов и гормонов. Хорошей моделью подобного взаимодействия может служить соответствие между рукой и перчаткой или ключом и замком. [c.102]

На третьей - фармакодинамической - стадии изучаются проблемы распознавания лекарственного вещества (или его метаболитов) мишенями и их последующего взаимодействия. Мишенями могут служить органы, ткани, клетки, клеточные мембраны, ферменты, нуклеиновые кислоты, регуляторные молекулы (гормоны, витамины, нейромедиаторы и т.д.), а также биорецепторы. Рассматриваются вопросы структурной и стереоспе-цифичной комплементарности взаимодействующих структур, функционального и химического соответствия лекарственного вещества или метаболита (например, фармакофорной группировки) его рецептору. Взаимодействие между лекарственным веществом и рецептором или акцептором, приводящее к активации (стимулированию) или дезактивации (ингибированию) биомишени и сопровождающееся ответом организма в целом, в основном обеспечивается за счет слабых связей - водородных, электростатических, ван-дер-ваальсовых, гидрофобных. [c.13]

Тимус-зависимые антигены требуют присутствия Т-хелперов. В результате взаимодействия В-клетки с антигеном образуется комплекс антиген—рецептор. Далее происходит интернализация этого комплекса в цитоплазму клетки, где антиген гидролизуется на отдельные фрагменты. Эти фрагменты взаимодействуют с белками МНС класса II, которые синтезирует В-клетка (рис. 30.6). Фрагмент антигена соединяется с МНС-П и перемещается на клеточную мембрану, где он узнается хелперными клетками, предварительно контактирующими с данным антигеном. Клетки синтезируют и переводят на цитоплазматическую мембрану рецептор, комплементарный структуре комплекса МНС-антиген. Происходит взаимодействие В- и Т-хелперной клеток, причем последняя начинает продуцировать интерлейкин-2, белковый фактор, стимулирующий размножение В-клеток. В результате образуются зрелые клоны плазматических клеток, способных синтезировать и секретировать антитела к данному антигену (рис. 30.7). [c.483]

Биологические макромолекулы, в частности пептиды, сохраняют комплементарность межмолекулярных взаимодействий в достаточно широком диапазоне конформаций. Эта их способность лежит в основе каталитической активности ферментов, и модель комплементарного взаимодействия ключ—замок была впервые использована на заре энзимологии. Позднее эта же модель использовалась при обсуждении специфичности связывания антигена с антителом и селективности взаимодействия рецептора с лигандом. [c.29]

ОДНОГО все три группы ориентированы таким образом, что они могут соединяться с комплементарными группами рецептора (рис. 20.1). В этом случае будет наблюдаться максимальная фармакологическая активность, соответствующая В-(-)-адреналину. У Ь-(+)-адреналина спиртовая ОН-группа ориентирована неправильно по отношению к рецептору, и данная молекула может взаимодействовать с рецептором только в двух точках. Поэтому природный 0-(-)-адреналин обладает в десятки раз большей фармакологической активностью, чем искусственно синтезированный 1-(+)-изомер. [c.510]

Эндокринная система представлена железами, синтезирующими гормоны — химические сигналы (рис. 6.6). Гормоны освобождаются в кровь в ответ на специфический стимул. Этим стимулом может быть нервный импульс или изменение концентрации определенного вещества в крови, протекающей через эндокринную железу (например, снижение концентрации глюкозы). Гормон транспортируется с кровью и соединяется с определенными клетками (клетками-мишенями). Избирательность взаимодействия с клетками зависит от наличия рецепторов данного гормона на поверхности или внутри клетки, содержащих комплементарный центр связывания гормона. Присоединение гормона к рецептору включает внутриклеточные механизмы регуляции — изменения активности или количества ферментов и др. В результате изменения обмена веществ устраняется стимул, вызвавший освобождение гормона (например, повышается концентрация глюкозы в крови). Выполнивший свою функцию гормон разрушается специальными ферментами. [c.192]

Большое количество полученных в последние годы экспериментальных данных свидетельствует в пользу гетерогенности рецепторов АТ II, и в дальнейшем изложении будем исходить именно из этого предположения [379-382]. Полифункциональность АТ II и гетерогенность его рецепторов можно связать с молекулярной структурной организацией гормона, изученной теоретически. Его предрасположенность к реализации ряда функций проявляется в существовании в нативных условиях нескольких близких по энергии и легко переходящих друг в друга пространственных форм. Высокая эффективность и строгая избирательность взаимодействий АТ II с различными рецепторами связаны с тем, что каждая его функция реализуется посредством актуальной только для данного рецептора конформации из состава самых предпочтительных структур свободной молекулы. Таким образом, поиск структурно-функциональной организации АТ II сводится к выяснению для каждой биологической активности пептида актуальной конформации. Для решения задачи в условиях отсутствия необходимых данных о потенциальных поверхностях мест связывания требуется использование дополнительной информации. В качестве такой информации, как правило, привлекаются данные по биологической активности синтетических аналогов природных пептидов. Однако при формировании серии аналогов без предварительного изучения конформационных возможностей как природного пептида, так и его искусственных аналогов в ходе исследования по существу случайным образом ищется прямая зависимость между отдельными остатками аминокислотной последовательности гормона и его функциями. Поскольку стимулированные гормоном аллостери-ческие эффекты возникают в результате не точечных, а множественных контактов между комплементарными друг другу потенциальными поверхностями лиганда и рецептора (иначе отсутствовала бы избирательность гормональных действий), нарушение функции при замене даже одного остатка может быть следствием ряда причин. К ним относятся исчезновение нужной функциональной группы, потеря необходимых динамических свойств актуальной конформации, запрещение последней из-за возникающих при замене остатков стерических напряжений, смещение конформационного равновесия из-за изменившихся условий взаимодействия с окружением и т.д. Следовательно, случайная замена отдельных остатков не приводит к решению задачи структурно-функциональной организации гормонов. Об этом свидетельствует отсутствие в течение нескольких десятков лет заметного прогресса в ведущихся с привлечением множества синтетических аналогов исследованиях зависимости между структурой и функцией АТ II, энкефалинов и эндорфинов, брадикининпотенцирующих пептидов, а также ряда других. Отсюда следует неизбежный вывод о необходимости привлечения к изучению структурно-функциональных отношений у пептидных гормонов специального подхода, который позволил бы отойти от метода проб и ошибок и при поиске синтетических аналогов делать сознательный выбор для их синтеза и биологических испытаний. [c.567]

DR s (сопфктеп1агНу deteimining n ns) — регионы иммуноглобулиновых рецепторов и Т-клеточных рецепторов, комплементарно взаимодействующие с антигеном и ф(фмирующие антигенсвязывающий участок этих рецепторов каждый регион конформационно представляет собой петлю, составленную из аминокислотных остатков гипервариабельного участка V-домена у иммуноглобулинов антигенсвязывающий участок строится из трех DR V-домена легкой цепи и трех DR V-домена тяжелой цепи аналогично построен антигенраспознающий участок Т-клеточного рецептора включающий по три DR от а- и р-цепей. [c.471]

Наиболее популярной является в настоящее время клональноселекционная теория Бернета [1], который предположил, что каждый вид антител синтезируется определенным клоном лимфоцитов, несущих на своей поверхности рецепторы, комплементарные к активным участкам данного антигена. Когда чужеродный белок — антиген попадает в организм, он выбирает клетки-предшественники, рецепторы которых имеют к нему наибольшее сродство, и стимулирует их к усиленному размножению. Таким образом, клон родственных клеток, специализированных на массовом производстве антител, взаимодействующих с данным антигеном, сильно разрастается. При повторном введении того же антигена иммунный ответ возникает гораздо раньше и протекает более интенсивно, так как некоторое количество памятных клеток осталось в организме после пер- [c.100]

Проявление регуляторных свойств авторы связывают с особенностями гидратации пептидов. Сочетание клатратных структур воды вокруг гидрофобных участков и гидратны) структур около полярных групп позволяет наглядно представить единство молекулярной динамики пептида и его водного окружения. Статистический анализ аминокислотных последовательностей низкомолекулярных пептидов и регуляторных белков обнаружил в их структуре повторяющиеся олигопептидные блоки. Гипотеза, предложенная авторами, состоит в том, что эти блоки составляют основу взаимной индукции регуляторной активности олигопепти-дов и высокомолекулярных белков. В монографии также рассматриваются особенности взаимодействия пептидов с элементами цитоплазматической клеточной мембраны рецепторами и фосфолипидными участками поверхности клетки. Вьщвинуто предположение о том, что не только белковые рецепторы, но и внешний слой мембраны, представляющий собой сложный орнамент положительно и отрицательно заряженных полярных групп фосфолипидов, может исполнять роль клеточного рецептора. Пептиды вследствие своей по-лиамфолитной природы комплементарно взаимодействуют [c.5]

Биологически активное вещество может связываться с клеткой специфически и неспецифически. Неспецифическое связывание представляет собой сорбцию на определенных структурах клетки (например, встраивание гидрофобных молекул вещества в липидный бислой) и имеет линейную зависимость от концентрации вещества (рис. 50). Специфическое связывание происходит за счет комплементарного взаимодействия лиганда с определенными молекулами клетки, количества которых ограничено. Такими молекулами могут быть ферменты, участвующие в метаболизме данного вещества, или рецепторы, опосредующие действие данного вещества на клетку. Специфическое связывание протекает по кршетике с насыщением (см. рис. 50). Это-быстрый и обратимый процесс. Б отличие от неспецифического такое связывание блокируется химическими [c.132]

Поверхностные структуры вируса, узнающие специфические клеточные рецепторы и взаимодействующие с ними, называются прикрепительными белками. Обычно эту функцию выполняет один из поверхностных белков капсида или суперкапсида. Соответствие (комплементарность) клеточных рецепторов вирусным [c.51]

Итак, отбор фармакологически активных веществ только по наличию в них фенольных гидроксильных групп является условным, так как фенольная группировка не определяет активность (за исключением эстрогенов). Действительно, для проявления фармакологической активности необходимо наличие в веществе азота, положительный заряд которого обусловливает высокое сродство к кислотным группам рецепторов. Так, атомы азота катехинаминов при физиологических значениях pH находятся в ионизированном состоянии, а фенольное кольцо может лишь слабо взаимодействовать с комплементарными рецепторными группами путем образования водородных связей. Даже в тех случаях, когда введение фенольной гидроксильной группы существенно не влияет на биологическую активность, может происходить образование эфиров (метиловых или глюкуроновых), что создает возможность быстрой инактивации. Однако пирокатехиновая группировка имеет большое значение в активации фосфорилазы. Наличие фенольных групп у лекарственных препаратов дает возможность изменять фармакологические и токсические свойства этих веществ путем конъюгации. Наконец, фенольная группировка влияет на растворимость, а следовательно, и на способность проникать через [c.389]

В случаях хиральной зависимости биоактивности асимметрический центр в молекулах лекарственного вещества должен ориентироваться тремя точками на хиральном участке биореиепто-ра, чувствительном к асимметрии препарата. При их нормальном взаимодействии , т.е. комплементарном трехточечном контакте (W...W, ... , 2...2, рис. 1), проявляется полезный лечебный эффект. Второй же антипод оказывается некомплементарен активному участку рецептора (правая часть рисунка W.. W, ... , а 2 не взаимодействует с 2 ) и может иметь менее выраженный лечебный эффект (или совсем не проявить его) или даже оказаться токсичным веществом. Так, установлено, что левовращающий энантиомер кокаина почти в два раза более активен в качестве местного анестетика и в четыре раза менее токсичен, чем его правовращающий оптический антипод Очевидно, что требование двухточечного контакта лекарственного вещества с рецептором снимает различия в биодействии оптических изомеров. В настоящее время среди поставляемых на фармацевтический рынок хиральных лекарственных веществ лишь 15% производится в виде индивидуальных стереоизомеров (остальные - в виде рацематов или диастереомеров). [c.20]

По своему существу аффинная хроматография — это особый тип адсорбционной хроматографии. В отличие от того, что было описано в гл. 6, адсорбция здесь осуществляется за счет биоспецифп-ческого взаимодействия между молекулами, закрепленными на матрице, т. е. связанными в неподвижной фазе, и комплементарными к ним молекулами, подлежащими очистке или фракционированию, поступающими, а затем элюируемыми с подвижной фазой. Биоспеци-фическое взаимодействие отличается исключительной избирательностью, а зачастую и очень высокой степенью сродства между партнерами. Оно лежит в основе множества строго детерминированных процессов, протекающих в организме. В качестве примеров можно назвать взаимодействия между ферментами и их субстратами, кофакторами или ингибиторами, между гормонами и их рецепторами, между антигенами и специфическими для них антителами, между нуклеиновыми кислотами и специфическими белками, связывающимися с ними в процессе осуществления своих функций (полимераза.мп, нуклеазами, гистонами, регуляторными белками), а также между самими нуклеиновыми кислотами-матрицами и продуктами их транскрипции. Наконец, многие малые молекулы (витамины, жирные кнслоты и др.) специфически связываются со специальными транспортными белками. [c.339]

В исследовании взаимодействий полифункциональных гормонов и рецепторов с привлечением синтетических аналогов не исключены ситуации (они не предсказуемы, поскольку выбор аналогов, как правило, случаен), когда наиболее предпочтительная конформация синтетического пептида стерически комплементарна активному центру рецептора, но необходимый комплекс тем не менее не образуется, так как модифицированная последовательность не содержит остатков, необходимых для образования эффективных контактов с функциональными группами рецептора. Возможен, конечно, и прямо противоположный случай, приводящий к тому же результату. Принципиально слабым местом в используемом в настоящее время подходе к установлению зависимости между структурой и функцией пептидов и, в частности, гормонов является то, что он базируется на случайном поиске синтетических аналогов методом проб и ошибок Поэтому, отдавая должное усилиям в экспериментальном и теоретическом изучении искусственно модифицированных последовательностей энкефалинов, следует сказать, что при существующем интуитивном выборе модельных соединений можно рассчитывать лишь на частный успех. Качественный прогресс здесь можно ожидать только при строго научном, а не случайном подборе аналогов, иными словами, при отходе от метода проб и ошибок к методу, обладающему предсказательными возможностями и доказательной силой. Первая попытка в этом направлении [28, 29] основывается на решении обратной структурной задачи, т.е. на сознательном, целенаправленном конструировании химического строения немногочисленных искусственных аналогов, пространственное строение которых в своей совокупности отвечает набору низкоэнергетических, физиологических активных состояний природного гормона (см. гл. 17). Детально структурнофункциональная организация природных пептидов будет обсуждена в следующем томе издания "Проблема белка". О первых успехах рентгеноструктурного анализа в изучении трехмерных структур рецепторов рассказывается во втором томе издания [98. Гл. 3, 4]. [c.353]

Уже на первых шагах изучения краун-эфиров исследователи осознали, что создание искусствештых систем, способных моделировать биологические явления молекулярного узнавания и связьшания, может привести к далеко идущим последствиям. Как заметил Лен, комментируя уникальную способность криптанда 221 к тетраэдрическому узнаванию иона аммония, это представляет одну из самых ярких иллюстраций молекулярной инженерии, включающей достижение цели химии абиотических рецепторов, дизайна синтетических рецепторных молекул путем правильного манипулирования геометрическими (структура рецептора) и энергетическими (связьшающие сайты, межмолекулярные взаимодействия) особенностями с тем, чтобы добиться высокой комплементарности рецептора и субстрата [33(1] (курсив авторов). [c.475]

Связывание с белками. После поступления в кровеносное русло или лимфатические протоки ЛС в той или иной степени связывается с белками, что оказывает существенное влияние на его фармакодинамику, так как связанное с белком ЛС не взаимодействует с рецепторами, ферментами и не проникает через клеточные мембраны. Скорость и прочность связывания ЛС с активными центрами белков плазмы крови зависят от конформации и степени комплементарно-сти (соответствия) этих центров и молекул ЛС, а также от характера возникающих при взаимодействии химических связей. По убыванию прочности их можно расположить в следующем порядке ковалентная, ионная, водородная, гидрофобная, ван-дер-ваальсова. [c.11]

Одно из главных свойств молекулы соединения, обладающего фармакологическим эффектом, заключается в его способности эффективно взаимодействовать с соответствующим рецептором - активным фрагментом протоплазмы клетки. Такое взаимодействие оказывается возможным лишь в том случае, если молекула лекарства и рецептор имеют в своих структурах совместимые фрагменты - так называемые комплементарные участки. Образно говоря, такие участки должны подходить друг к другу как ключ к замку. При этом взаимодействие лекарство-рецептор, как правило, не обусловлено образованием прочных ковалентных связей. Более значимыми в таком взаимодействии оказываются водородные и координационные связи, ван-дер-ваальсовы и электростатические силы. [c.487]

Главное действие некоторых гормонов направлено на плазматическую мембрану клеток-мишеней. Под термином рецептор обычно понимают компоненты плазматических мембран, которые вовлечены во взаимодействие с данным гормоном. Они, ио-види-MOiMy, локализованы исключительно на поверхности мембранных клеток. Для того чтобы выяснить действие гормонов на молекулярном уровне, необходимо очистить и идентифицировать эти специфические мембранные рецепторные структуры, количество которых в тканях очень мало по сравнению с другим присутствующим материалом. Например, концентрация рецептора глюкагона в мембранах клеток печени очень низка и составляет 2,6 пмоль в 1 мг белка [30]. При столь малых количествах взаимодействие с иммобилизованными гормонами должно быть очень эффективным, чтобы обеспечить прочное связывание крупных мембранных фрагментов. Взаимодействие гормонов с их комплементарными рецепторами специфично и характеризуется высоким сродством. Константа диссоциации для глюкагона равна 10 —10 ° моль/л, для инсулина—5-10 " моль/л, а для норэпи-нефрина—10 —10 моль/л [35]. Очень трудно выделять такие малые количества стандартными методами. Использование биоспецифической хроматографии а высокоэффективных иммобилизованных рецепторах позволяет избирательно концентрировать [c.122]

Итак, связывание антигена с комплементарными ему рецепторами на Т-или В-лимфоцитах может привести к какому-либо из по меньшей мере трех следствий 1) лимфоцит будет пролиферировать и дифференцироваться, чтобы стать в конце концов клеткой-эффектором или клеткой памяти 2) он сделается толерантным или 3) антиген может на него никак не повлиять. Конкретное решение лимфоцита-включиться ему, выключиться или проигнорировать сигнал-зависит в большой степени от природы и концентрации антигена и от сложных взаимодействий между лимфоцитами разных классов и между лимфоцитами и специализированными макрофагоподобными анти-ген-представляющими клетками, которые будут описаны несколько позже. Оно зависит также от степени зрелости лимфоцита. Например, новообразованные В-клетки весьма восприимчивы к индукции толерантности, тогда как зрелые сравнительно устойчивы это означает, что развивающиеся В-клетки с высоким сродством к своим молекулам, окружающим эти клетки, становятся толерантными и никогда уже не будут активироваться. [c.19]

Антагонизм лекарственных препаратов можно объяснить, предположив, что вещества, вызывающие ответную реакцию ткани, т. е. агонисты, вызывают сокращение или расслабление, взаимодействуя с характерными молекулярными структурами или рецепторами внутри или вне клетки. Кроме того, предполагают, что каждый агонист имеет свой специфический рецептор. Эта комбинация агонист — рецептор вызывает реакцию клетки, механизм которой не совсем понятен. 1Г1редполагают также, что каждый а нтагонист специфически соединяется с рецептором, связанным с агонистом. Торможение агониста лекарством-антагонистом может быть либо конкурентным, либо неконкурентным, аналогично ферментному торможению. Специфичность и направление метаболизма можно удовлетворительно объяснить исходя из действия ферментов. Такие реакции клетки, как расслабление или сокращение, могут быть объяснены степенью активации рецепторов. Механизм действия ферментов состоит в образовании комплекса фермент — субстрат, в котором субстрат специфически связан с комплементарной областью молекулы фермента затем этот комплекс может превращаться в фермент и продукты реакции. Как предполагают, точно так же соединение агониста с рецептором приводит сначала к механической или метаболической реакции. Также существует частичная аналогия между ферментами и рецепторами, хотя рецепторы не обладают ферментативной активностью по отношению к своим агонистам (Белло [44]). В противоположность ферментам существование рецепторов все еще не доказано, а рецепторная теория во многом обязана концепциям энзимологии. Очень сложно объяснить, каким образом комбинация агонист — рецептор вызывает реакцию клетки. [c.361]

Среди множества проблем иммунологии, одну из них, если иметь в виду прежде всего чисто познавательный аспект этой области биологических знаний, следует отнести к самой фундаментальной, поскольку во многом она определяет возможность решения остальных. Эта проблема связана с изучением на атомно-молекулярном уровне механизмов узнавания и ответных реакций иммунной системы на появление в организме инфекционных антигенов - чужеродных белков, вирусов, бактерий, патогенных веществ. Важный шаг в познании принципов функционирования иммунной системы был сделан в 1959 г. Ф. Бер-нетом, разработавшим так называемую теорию клональной селекции, которая и по сей день пользуется всеобщим признанием [265]. Первоначально теория имела сугубо гипотетический характер. Однако заложенные в ней идеи оказались плодотворными и она вскоре смогла стать для экспериментальных исследований не только системой основополагающих научных принципов, но и конкретной программой поиска. В настоящее время эта программа выполнена и сегодня теория клональной селекции представляет собой скорее констатацию надежно установленных фактов, чем концептуальную основу дальнейшего развития иммунологии [266]. Специфичность антигенной реакции лимфоцитов, согласно теории Бернета, обусловлена наличием на поверхности Т- и В-клеток рецепторных белков, избирательно взаимодействующих с определенными антигенами. Связывание с ними рецепторов активирует клетку и вызывает ее эффективное размножение. Таким образом стимулируется пролиферация лимфоцитов, содержащих на своих поверхностях именно те рецепторы, которые, с одной стороны, комплементарны чужеродному антигену, а с другой - могут адекватно сигнализировать клетке о необходимости антиген-специфцч-ного ответа. По теории клональной селекции иммунную систему образуют миллионы различных клеточных семейств или клонов, каждый из которых состоит из Т- или В-лимфоцитов, имеющих общих предшественников. Так как во всех случаях клетка-предшественница детерминирована к синтезу определенного антиген-специфичного белка рецептора, то все клетки одного клона имеют одинаковую антигенную специфичность и, следовательно, могут ответить на сигнал рецептора только одним, присущим клеткам лишь данного клона, способом. Антигенами, как правило, являются белки и полисахариды. На поверхности этих молекул имеются участки, называемые антигенными детерминантами или эпитопами, которые предрасположены к взаимодействиям с антигенсвязывающим участком антитела В-лимфоцита или 3 67 [c.67]

Концепция специфических рецепторов на клеточной поверхности была вьщвинута Паулем Эрлихом в начале XX в. Для объяснения специфичности рецепторов использована модель ключ—замок , ранее разработанная Фишером для селективного ферментного катализа. Нужно отметить, что пространственное совпадение элементов типа ключ—замок — очень устойчивый алгоритм воображения, основанный на бытовых навыках. Огромный экспериментальный материал электроэнцефалографии практически ничего не прибавил к этой механической модели. При моделировании взаимодействия регуляторных пептидов с мембранными рецепторами предполагается, что определенный участок рецептора зеркально и комплементарно соответствует структуре лиганда (Говырин, Жоров, 1994). Внешние участки некоторых рецепторов частично сходны с вариабельной частью молекулы у-глобулина, поэтому на схемах их изображают в виде вилочек. На основании этой же модели предполагается, что некоторые синтетические пептиды могут частично комплементарно совпадать с Рс-участком иммуноглобулинов, возбуждая аллергическую реакцию организма. [c.126]

Рис. 6.18. Схема, поясняющая взаимодействие липкого участка гемоглобина S (черный треугольник) с рецептором липкого участка (светлый треугольник) дезоксигемоглобина А и дезоксигемоглобина S. Наличие комплементарных участков на поверхности молекулы дезоксигемоглобина S способствует его полимеризации с образованием волокнистых структур. В присутствии дезоксигемоглобина А процесс полимеризации останавливается, поскольку на поверхности этой молекулы липкого участка нет. (Из книги Stryer L. Bio hemistry, 2nd ed., Freeman, 1981, с некоторыми изменениями.)

Самосборка в биологических системах проявляется в бислойном расположении фосфолипидов в мембранах, комплементарной последовательности азотистых оснований в нуклеиновых кислотах, во взаимодействии фермента и субстрата, белка-рецептора и эффектора (например, фитогормона), в сборке многокомпонентных ферментативных комплексов и т. д. Например, рибулозодифосфаткарбоксилаза в хлоропластах собирается из восьми больших и восьми малых субъединиц. [c.319]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология