Гидрокси триптофан

Гидролиз белков ЗМ /г-толуолсульфокислотой или АМ метан-сульфокислотой [7,8], содержащей 0,2% триптамина, в вакууме при 110°С, в течение 3 суток с хорощим выходом приводит к аминокислотам, включая триптофан, однако углеводы могут мешать. Триптофан можно определять также после щелочного гидролиза, но при этом разрушаются полностью аргинин, цист(е)ин, серин и треонин. Общее содержание амидов, обусловленное наличием аспарагина и глутамина, можно определить после гидролиза 10 М НС1 при 37°С в течение 10 суток и последующего анализа на аммиак с помощью микродиффузионной техники. Раздельное определение аспарагина и глутамина можно провести с помощью предварительной этерификации (метанол-уксусный ангидрид) свободных карбоксильных групп, последующего восстановления (борогидрид лития) образовавшихся сложноэфирных групп и определения аспарагиновой и глутаминовой кислоты после кислотного гидролиза соответственно в виде v-гидрокси-а-аминомасляной кислоты и б-гидрокси-а-аминовалериановой кислоты. Содержание аспарагина и глутамина получают путем вычитания этих величин из содержания аспарагиновой и глутаминовой кислот после полного гидролиза немодифицированного белка. Полный ферментативный гидролиз белков без деструкции аминокислот можно осуществить, используя смешанные конъюгаты Сефарозы с трипсином, химотрипсином, пролидазой и аминопептидазой М [9] [c.260]

При действии азотнортутного реактива белки сначала образуют осадок белого ртутного соединения (см. опыт 280) этот осадок окрашивается в розовый или красный цвет лишь в том случае, если исходный белок имеет в составе молекулы остатки тирозина или триптофана. Тирозин, или /г-оксифениланилин, содержит фенольный гидроксил триптофан, или Р-индолилалаиин, является гетероциклическим соединением. Некоторые белки, например чистый желатин, почти не содержат ни тирозина, ни триптофана и не дают при азотнортутной реакции характерного окрашивания в то же время многие фенолы сами дают эту реакцию в отсутствие белков. В присутствии некоторых неорганических соединений — перекиси водорода, хлоридов и других солей — четкость реакции резко снижается. [c.321]

У. со свободной карбонильной группой дают реакции альдегидов, образуют гидразоны, озазоны и их замещенные. За счет полуацетального гидроксила идет образование гликозидов за счет спиртовых гидроксилов происходит алкилированне, арилирование, ацилирование У., образование эфиров неорганич. к-т. Наличие соседних гидроксилов обусловливает окисление У. йодной к-той, с образованием диальдегидов. У. дают ряд специфич. цветных реакций (с антроном, фенолом и триптофаном в серной к-те и др.) в основе большинства из них лежит образование из моносахаридов фурфурола и его замещенных (при определении полисахаридов в кислой среде идет гидролиз полисахаридов до моносахархщов). В основе количественных определений лежат методы окисления-восстановления и колориметрич. методы (подробнее о свойствах У. см. Моносахариды, Олигосахариды, Полисахариды, Гликозиды). [c.151]

Эту реакцию дают белки, в состав которых входят аминокислоты, содержащие свободный фенольный гидроксил (тирозин, триптофан). [c.129]

Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина (14) и карбоксила глутаминовой (24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между р-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты (18) и е-аминогруппой лизина (8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами К двух остатков цистеина (4, 10) естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла . Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы К таких аминокислот, как фенилаланин (11), лейцин (13), триптофан (15), изолейцин (16) и валин (19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рентгеноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков оиа не может быть точпо рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. Например, переход [c.381]

С целью исключить возможность расщепления по триптофану и тирозину 0-ацилируют остатки тирозина [170] и избирательно алкилируют остатки триптофана с помощью 2-гидрокси-5-нитробензилбромида [206]. Из-за низкого выхода и окисления боковых групп некоторых аминокислот, в особенности серусо-держащих, эта методика редко применяется для фрагментации белков и пептидов. [c.124]

Производные триптофана. Было показано, что из числа этих соединений хроматографией на колонках с БСА-силикагелем могут быть расщеплены наряду с оь-триптофаном также 5-гидрокси-оь-триптофан, Ы-формил- и Н-ацетил-оь-триптофан и этиловый эфир Ы-ацетил-оь-триптофана [17] Результаты полного оптического расщепления последнего приведены на рис. 6. [c.149]

Азотнортутная реакция белков. В пробирку помещают 2 капли раствора белка и 1 каплю азотнортутного реактива, встряхивают содержимое пробирки и нагревают. Появляется характерное красное окрашивание. Эту реакцию дают белки, в состав которых входят аминокислоты, содержащие свободный фенольный гидроксил (тирозин, триптофан). [c.165]

Каталитические свойства триптофан- гидроксилазы не изучены так подробно, как свойства тирозин-З-гидроксилазы. Известно, что для участия в гидроксилировании триптофана фермент в головном мозгу требует наличия тетрагидроптеридино-вого кофактора и НАДФИг. До сих пор не установлена зависимость между активностьго триптофан-5-гидроксилазы и функциональным состоянием, хотя при этом происходят значительные изменения в содержании серотонина. Интенсивность обра зования серотонина снижается под воздействием л-хлорфенила-ланина, который угнетает активность триптофан-5-гидроксила-зы, блокируя синтез серотонина на стадии гидроксилировании триптофана. [c.228]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология