Аспарагин наличие

Гидролиз белков ЗМ /г-толуолсульфокислотой или АМ метан-сульфокислотой [7,8], содержащей 0,2% триптамина, в вакууме при 110°С, в течение 3 суток с хорощим выходом приводит к аминокислотам, включая триптофан, однако углеводы могут мешать. Триптофан можно определять также после щелочного гидролиза, но при этом разрушаются полностью аргинин, цист(е)ин, серин и треонин. Общее содержание амидов, обусловленное наличием аспарагина и глутамина, можно определить после гидролиза 10 М НС1 при 37°С в течение 10 суток и последующего анализа на аммиак с помощью микродиффузионной техники. Раздельное определение аспарагина и глутамина можно провести с помощью предварительной этерификации (метанол-уксусный ангидрид) свободных карбоксильных групп, последующего восстановления (борогидрид лития) образовавшихся сложноэфирных групп и определения аспарагиновой и глутаминовой кислоты после кислотного гидролиза соответственно в виде v-гидрокси-а-аминомасляной кислоты и б-гидрокси-а-аминовалериановой кислоты. Содержание аспарагина и глутамина получают путем вычитания этих величин из содержания аспарагиновой и глутаминовой кислот после полного гидролиза немодифицированного белка. Полный ферментативный гидролиз белков без деструкции аминокислот можно осуществить, используя смешанные конъюгаты Сефарозы с трипсином, химотрипсином, пролидазой и аминопептидазой М [9] [c.260]

Бросается в глаза высокое содержание гидрофобных аминокислот лейцина, изолейцина, тирозина и наличие всего одного остатка пролина. Связывание углеводной части осуществляется, по всей вероятности, через N-гликозидную связь с остатком аспарагина-80 либо через О-гликозидную связь с остатками треонина или серина [c.431]

Аспарагин был первой аминокислотой, выделенной из природного сырья [14], и одной из первых аминокислот, у которых обнаружено наличие оптической активности. Свыше ста лет назад Пастер [446, 447] нашел, что природный аспарагин вращает [c.79]

С. Р. Мардашев и А. А. Семина (1949) с помощью метода распределительной хроматографии на бумаге получили прямые доказательства наличия аспарагина в животных ( ганизмах. [c.157]

Локализация атомов водорода на разностных проекциях электронной плотности позволила установить отсутствие у молекулы аспарагина внутримолекулярных водородных связей, несмотря на наличие короткого N1 — Оз расстояния (3,09 А). Тем самым было [c.76]

Однако могут быть случаи, когда аммиак делается менее подходяш,ей азотной пищей, чем селитра. Это бывает, когда в растении нет достаточного количества сахаров, что ограничивает наличие в нем органических кислот и затрудняет образование аминокислот. Поступивший в растение при таких обстоятельствах аммиачный азот не может быть использован на образование аминокислот. Накопление же неиспользованного аммиака в растительных клетках нежелательно, так как может вредить растениям. Растения выработали у себя свойство частично обезвреживать неиспользуемый аммиак путем перевода его в органическое азотистое вещество — аспарагин, который в дальнейшем может перейти в аспарагиновую аминокислоту. Но в результате недостатка органических кислот в растении не весь аммиак превращается в аспарагин, и тогда аммиак, накопляясь в растительных клетках в повышенных концентрациях, может вызвать их отравление. [c.28]

Однако синтез аспарагина за счет аммиака в темноте может осуществляться лишь при наличии в тканях проростков достаточного количества углеводов. Последние служат материалом для образования щавелевоуксусной и а-кетоглутаровой кислот, возникающих, как известно, в процессе аэробного распада пировиноградной кислоты при дыхании (см. главу Дыхание ). [c.448]

В этих работах впервые получил правильную трактовку вопрос о зависимости синтеза аспарагина от наличия света. Было выяснено, что синтез аспарагина за счет аммиака и аминоянтарной кислоты может с успехом осуществляться и в отсутствие света, если в тканях проростков содержатся достаточные количества углеводов или если ткани искусственно снабжаются ими. Если выставленные на свет проростки лишить СОг, то они ведут себя аналогично проросткам, находящимся в темноте. Аспарагин в этом случае не синтезируется, и при питании аммиаком такие проростки накопляют последний в своих тканях. Рост подавляется и, в конце концов, проростки погибают. [c.448]

Несмотря на некоторое сходство, эти два белка имеют совершенно разную конформацию, что еще раз подчеркивает важную роль аминокислотной последовательности и размера цепи в определении конкретной структуры. Рассмотрим сначала лизоцим (129 остатков), морфология которого может быть описана вытянутым эллипсоидом (45 х 30 х 30 А) с удаленной клинообразной областью. Образовавшаяся щель представляет собой активный центр фермента. Молекула содержит лишь небольшое число участков, подобных а-спирали (остатки 5 — 15, 24 — 34, 88 — 96), и несколько более коротких участков, остатки которых имеют почти такие же углы фиф, как и у а-спирали или 3,о-спирали . Важная особенность структуры — наличие -слоя (рис. 5.18). Он образован тремя антипараллельными цепями (остатки 42 — 48, 49 — 54 и 57 — 61), связанными водородными связями, в которых участвуют амидные и карбоксильные группы, а также атомы боковых цепей серина, треонина, аспарагина и глутамина. Некоторые из перечисленных боковых групп принадлежат не остаткам самого -слоя, а остаткам, расположенным дальше по цепи. Считается, что эта 3-структура играет очень важную роль в определении нативной конформации фермента и ее стабилизации. Сомнительно, однако, чтобы указанная область со столь большим числом поперечных водородных связей была так же важна для формирования структуры в целом, как гидрофобные взаимодействия, поскольку сама молекула белка может денатурировать в водном растворе мочевины. [c.275]

Характерной побочной реакцией аминокислот в этом синтезе является дегидратация находящейся в боковом радикале амидной группы. Это направление становится значительным в случае активации карбодиимидом производных аспарагина и глутамина схема (34) . Этого не происходит, когда эти остатки аминокислот уже включены в пептидную цепь, поскольку для этого необходимо наличие свободной а-карбоксильной функции. Предполагаемый механизм реакции приведен на схеме (34). Добавление к реакционной смеси производных гидроксиламина заметно подавляет реакцию (см. ниже). [c.393]

Когда речь идет о наличии у функционально активных биополимеров определенной пространственной структуры, последняя, естественно не представляется абсолютно жесткой. При биологически значимых температурах в результате теплового движения происходят не только поступательное перемещение и вращение незакрепленных молекул биополимера как целого и колебания атомов, но и некоторые повороты вокруг отдельных связей, если они не затрагивают слишком большого числа атомов и атомных групп. Даже если такие повороты происходят на функционально значимы.х участках биополимера, принимающих участие в спеодфическом связывании какого-либо партнера, это может не иметь существенных функциональных последствий. Вращение вокруг четырех связей С—С радикала лейцина СН—СН2 СН(СНз)2, как правило, ие может вывести его за пределы участка, формирующего район узнавания гидрофобной части партнера. Точно так же вращение вокруг связи амидного фрагмента аминокислоты аспарагина не должно драматически повлиять на его тенденцию к образованию водородных связей с соответствующим гидрофильным участком узнаваемой молекулы. Такого рода изменения, являющиеся неотъемлемыми компонентами теплового движения, не рассматриваются как изменения конформации биополимера в целом. [c.114]

Полипептидная цепь родопсина состоит из 348 аминокислотных остатков. Две олигосахаридные цепи присоединены к оствткам аспарагина в положении 2 и 15. Характерной особенностью аминокислотной последовательности родопсина, как и бактериородопсина, является наличие протяженных участков полипептидной цепи, состоящих из неполярных аминокислотных остатков, прерываемых сравнительно небольшими участками, содержащими полярные остатки. Аминокислотный остаток Ьу8-2Ч6, ответственный за связывание ретиналя, расположен ближе к С-концу белка. [c.612]

Специфичность и точность метода. При помощи этого метдда определяется только /-аспарагиновая кислота -аспарагиновая кислота по этому методу не определяется, и ее присутствие не влияет на определение. Наличие других аминокислот не мешает определению. Благодаря наличию в бактериальном препарате активной аспарагиназы, с большой скоростью дезаминирующей аспарагин в аспарагиновую кислоту, определяется не только /-аспарагиновая кислота, но также и /-аспарагин. [c.385]

Не менее интересны были факты, свидетельствующие о сходстве некоторых процессов у растительных и животных организмов. Например, Н. Н. Иванов открыл у грибов мочевину, образование которой до того связывали лищь с животными организмами. Дальнейшие исследования позволили обнаружить мочевину как у бактерий, так и у высших растений. В свою очередь, наличие аспарагина, соединения, свойственного растительным организмам, было установлено в гемолимфе личинок майского жука и жука-носорога и в значительных количествах в личинках других насекомых и в организме человека [c.188]

Наличие глютамина в животных тканях и его синтез из аммиака и глютаминовой кислоты установлены давно (Д. Л. Фердман), но только недавно удалось доказать наличие аспарагина в объектах животного происхождения (животных белках и безбелковых соках из органов) и показать, что аспарагин является такой же нормальной составной частью животного [c.354]

Тирозин. Наличие фенольной группы в этой кислоте обычно препятствует образованию смешанного ангидрида, так как фенольная группа вступает в реакцию с алкильным эфиром хлор-угольной кислоты. Одним из примеров может служить салициловая кислота [79], а другим —карбобензилокситирозин [80]. Для того чтобы получить удовлетворительные результаты, необходимо блокировать фенольную группу в тирозине [41] с этой целью применялись тозильные [81], карбобензилокси-[82] и ацетильные [28] производные. С другой стороны, блокирование не является необходимым в случае карбобензилокси-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозина. Смешанный ангидрид образуется с этиловым эфиром хлоругольной кислоты и конденсируется с метиловыми эфирами лейцина, валина, фенилаланина [83] или изолейцина [84] с выходом 60—75%. Таким н<е образом К-то-зил-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозин [85] и М-карбобензилокси-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозин [82, 86] реагируют в виде ангидрида с изобутиловым эфиром хлоругольной кислоты с Ь-фенил-аланил-Ь-глутаминил-Ь-аспарагином выход неочищенного продукта реакции 62—64%. Аналогичный ангидрид из К-тозил-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозил-Ь-фенилаланина образует пептид с Ь-глутаминил-Ь-аспарагинил-5-бензил-Ь-цистеином с выходом 59% [87]. Ввиду того что присутствие 5-бензил-Ь-цистеина рядом с остатком тирозина может уменьшить реакционную способность фенольного гидроксила, защищать его нет необходимости. [c.188]

Аминокислоты, рассматриваемые ниже, многократно выделялись из белковых гидролизатов, и их структура окончательно установлена. В этот список вошли все аминокислоты, перечисленные в 1931 г. Виккери и Шмидтом, за исключением -окси-глутаминовой кислоты и йодсодержащих аминокислот, и, кроме того, аспарагин, глутамин, цистеин и треонин. Следует отметить, что использованное в тексте выражение обычно обнаруживаемые в гидролизатах аминокислоты до известной степени произвольно и допускает некоторое расхождение в толковании. Так, например, известно, что 3,5-дийодтирозин и тироксин присутствуют в тиреоглобулине точно установлено наличие в некоторых белках 8-оксилизина. Эти аминокислоты и некоторые другие, реже встречающиеся в белковых гидролизатах, будут рассмотрены в соответствующем разделе (стр. 62). [c.11]

Аспарагин был первой аминокислотой, выделенной из природных продуктов. В 1806 г. Вокелен и Робике [14] получили его из сока спаржи. Кислотный гидролиз белка приводит к дезамидированию аспарагина в аспарагиновую кислоту. Наличие аммиака в кислых гидролизатах белка привело Глазивеца и Габермана в 1873 г. [15] к предположению, что источником этого аммиака могут служить амидные группы глутамина и аспарагина. Однако наличие аспарагина в белках было доказано [c.13]

В отличие от большинства аминокислот, реагирующих с нин-гидрином с образованием продукта окрашенного в пурпурный цвет, аспарагин и некоторые другие р-аспартилпроизводные дают при реакции с нингидрином коричневую окраску. Было отмечено, что появление коричневой окраски при реакции нингид-рина с аспарагином не сопровождается выделением СО2 [17]. Данные, полученные при изучении инфракрасных спектров [18] и дифракции рентгеновских лучей [19, 20], свидетельствуют о наличии внутримолекулярного взаимодействия между амидной и карбоксильной группами молекулы аспарагина не исключено, что этим взаимодействием обусловлено аномальное поведение аспарагина при реакции с нингидрином. [c.14]

Интересны данные о содержании аминокислот в плазме крови человека [326]. Главным аминокислотным компонентом плазмы является глутамин на его долю приходится около Д всего содержания аминокислот. Глутаминовая и аспарагиновая кислоты присутствуют в плазме в сравнительно небольшом количестве. Содержание аланина, валина, пролина и лизина выше, чем остальных аминокислот. Наконец, заслуживает внимания наличие в плазме аспарагина, орнитина, цитруллина и таурина. [c.63]

Причем центр положительного заряда находится на атоме углерода. Таким образом, положительный заряд и в лизине и в аргинине находится примерно на одном и том же расстоянии от асимметрического атома углерода. Гистидин содержит имид-азольный остаток, протонизация которого приводит к возможности возникновения резонансных структур в кольце. Отметим, что в состав белков наряду с остатками аспарагиновой и глутаминовой кислот могут входить и такие остатки этих кислот, у которых кислотные группы боковых цепей амидированы (аспарагин и глутамин). Для триптофана характерно наличие ин-дольного остатка. [c.13]

Лишь в 1923 г. в Германии Ю. Брауном и В. Кайзером было начато систематическое изучение зависимости запаха от оптической активности соединений. На этих исследованиях мы остановимся более подробно, поскольку в свое время они способствовали накоплению фактического материала о зависимости запаха от оптической активности соединений и явились началом целенаправленного изу Чения запаха энантиомеров и рацемических соединений. Предпосылкой для возникновения этих работ, как указывали Браун и Кайзер [174], послужило появление сообщений о различии свойств антиподов, в частности, о различии их вкуса. Здесь, но-видимому, авторы имели в виду работу Пьюти [175], в которой сообщалось о различии вкуса стереоизомеров аспарагина (+)-изомер — сладкий вкус, (—)-изомер — без вкуса, а также исследования Фишера, установившего различие вкусов антиподов глутаминовой кислоты [176] и лейцина [177]. Исходя из этих фактов, Браун и Кайзер предположили возможность различного воздействия оптически активных веществ на обонятельные рецепторы, однако отмечали, что точных экспериментальных данных, подтверждающих различие запахов таких изомеров, не имеется. Работу Вернера и Конрада [173] они назвали небезупречной , поскольку очистка (+)-и (—)-диметило-вых эфиров г/ акс-гексагидрофталевой кислоты. .. была недостаточной для того, чтобы. .. полностью исключить наличие примесей, влияюпщх на запах [174, стр. 2268]. Тридцать лет спустя было показано, что это предположение Брауна и Кайзера справедливо [178]. [c.130]

Метиловые и этиловые эфиры N-защищенных аминокислот получают введением N-защитной группы в молекулу соответствующего эфира аминокислоты или чаще этерификацией N-защищенных аминокислот в присутствии тионилхлорида или хлористого водорода в качестве катализатора [1315,2251]. В условиях кислотно-катализируемой этерификации многие N-защитные группы, а также амидные группировки глутамина и аспарагина могут претерпевать частичное расщепление. В связи с этим Ташнер и Василевский [2276, 2277] изучили возможность использования в качестве катализаторов этерификации ряда хлорангидридов неорганических и органических кислот. Было показано, что при проведении этерификации в мягких условиях в присутствии тионилхлорида, сульфурилхлорида, ацетилхлорида, пятихлористого фосфора, пятибромистого фосфора и тетрахлорси-лана выходы составляют более 80%. Наиболее мягкими условиями этерификации, используемыми, в частности, при наличии чувствительных к кислотам N-защитных групп, являются условия образования эфиров действием диазометана [204, 692, 725, 1033, 1630, 1844, 2022, 2160, 2654]. Этот метод применим также к N-защищенным глутамину и аспарагину. Для синтеза этиловых эфиров предложен диазоэтан [108]. [c.90]

ХЕМОТРОПИЗМ, Изменение направления роста тех или иных органов растений под влиянием химических веществ, находящихся вне растения. У корней зона наибольшей чувствительности находится вблизи кончика корня. X. наблюдается и у надземных органов растений. Так, пыльцевые трубки разрастаются по направлению к рыльцу, что объясняется наличием здесь сахаров. Хемотро-пическое действие оказывают также пептон, аспарагин, фосфорнокислый аммоний и другие соединения. [c.333]

В. bassiana не выделяет в питательную среду каких-либо токсинов или метаболитов, которые вредят насекомым при пероральном введении с кормом. Анализ аминокислот В. bassiana, проведенный Самшиняковой и Ульманом [171], показал наличие аспарагиновой и глютаминовой кислот, серина, глицина, треонина, глютамина, аспарагина, гистидина, лизина, аргинина, тирозина, метионина, фенилаланина, лейцина, пролина, оксипролина и производных цистеина. [c.370]

С. Р. Мардашев и Л. А. Семина " методом двухмерной распределительной хроматографии подтвердили наличие аспарагина в энзиматических гидролизатах белков животного происхождения, а М. И. Левянт, В. Н. Орехович и Н. Е. Плотникова тем же путем исследовали аминокислотный состав сухих белковых препаратов, приготовленных по методу Перова. Н. М. Сисакян, [c.163]

Глюталшновая и аспарагиновая кислоты встречаются не только в сво-бод1ю.м состоянии, но и в виде своих амидов — глютамина и аспарагина. Эти амиды с давних пор обнаружены в растениях. Некоторые растения содержат преимущественно аспарагин, например, этиолировапные проростки бобовых, другие — глютамин (корни свеклы), третьи — аспарагин и глютамин (клубни картофеля). В тканях животного глютамин был обнаружен значительно позже (Д. Л. Фердман). Затем было установлено наличие в тканях позвоночных животных аспарагина (С. Р. Мардашев). Содержание аспарагина в тканях животных очень невелико — в десять раз меньше, чем глютамина. [c.378]

Аммиачная форма азота характерна, по классификации Данилевского, для тех белков, из которых при обработке щелочами выделяется аммиак. Данилевский считал, что источником этого аммиака является глутамин и аспарагин. Таким образод , здесь речь идет об азоте амидов и кислот. Наконец, третья — алкалоидная форма азота обусловливает осаждение белков под влиянием обычных реактивов на алкалоиды, т. о. по современным представлениям этот азот соответствует аминному азоту остатков диаминокислот (цистин, лизин и др.). На основании прямых опытов (окисление пептона в кислой среде двуокисью свинца с образованием кислоты, сходной с арабиновой) и физиолого-химических фактов (появление большого количества сахара в моче диабетиков от продолжительного употребления мясной пищи, и т. д.) А. Я. Даниловский приходит к верному выводу о наличии в ряде белков углеводной группировки. Современные глюкопротоиды — наиболее яркий пример этого рода белков. [c.264]

К гликопротеинам относят углевод-белковые комплексы различной структуры, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Общей чертой гликопротеинов является наличие полипептидной цепи или нескольких цепей, к которым присоединены простетические углеводные группы, имеющие нерегулярное строение. Молекулярная масса олигосахаридных цепочек 512—3 500. Восстанавливающий конец гетеросахаридов соединен О-гликозидной связью с оксиаминокислотами (серин, треонин, оксилизин) или Ы-ацил-гликозиламидной связью с аспарагином. [c.90]

Имеются, однако, факты, противоречащие этим формулам. Так, при действии на ликомаразмин (64) гипобромита и последующем гидролизе не удается обнаружить аспарагиновой кислоты, тогда как эта кислота может быть легко найдена, если аналогичному воздействию подвергается соединение (65). Это наблюдение противоречит формуле (66), так как указывает на наличие в молекуле ликомаразмина остатка аспарагина, а не аспарагиновой кислоты. Формула (66) не согласуется также и со способностью ликомаразмина отщеплять при действии гипоиодита СШз. Изложенным фактам не противоречит формула (67), согласно которой ликомаразмин построен из остатков аспарагина, глицина и гипотетической а-замещенно11 а-аминокислоты — а-окси-а-аланина . Однако наличие последней кислоты в молекуле ликомаразмина еще нельзя считать убедительно доказанным. Что касается циклической формулы ( 68), то она была отвергнута в результате синтетических исследований, выявивших ее несостоятельность 2 . Таким образом, вопрос о строении ликомаразмина следует пока считать в значительной мере открытым. [c.70]

Расположение дисульфидных связей было установлено путем ферментативного гидролиза неокисленного инсулина. Особый интерес вызывает внутрицепочечная дисульфидная связь, образующая петлю в цепи А (остатки 6—11). Удалось выделить препарат цепи А с нетронутой внутри-цепочечной дисульфидной связью Было установлено, что различия, проявляемые инсулинами из поджелудочной железы разных пород животных, обусловлены разницей в аминокислотных остатках в положениях 8, 9 и 10 этой петли (формулы инсулинов см. стр. 165). Наконец, отмечен интересный факт, что наличие концевого аспарагина в цепи А тесно связано с биологической активностью гормона [c.163]

Второе обстоятельство — наличие в продуктах других аминокислот, кроме указанных в таблицах. Действительно, абсолютное большинство белков состоит из 16 аминокислот и 2 амидов (аспарагина и глютамина). Именно они и представлены в таблицах. В высокобелковых продуктах животного и растительного происхождения белки представляют до 90—95 % азотистых веществ. А в низкобелковых продуктах, таких, как овощи, фрукты, ягоды, белки представляют только часть азотистых веществ (например, в винограде 7 %, в картофеле 30 %, капусте 40%). Остальную часть азотистых веществ представляют разнообразные полипептиды, главным образом (20-40%), свободные аминокислоты. Состав свободных аминокислот в отличие от состава белка сильно варьирует, и в продукте могут в заметных количествах встретиться аминокислоты, не указанные в таблицах (например, 7-амино-масляная кислота в винограде и продуктах его переработки). В результате в настояпщх справочных таблицах для ряда низкобелковых про- [c.286]

Геном вируса ящура содержит три тандемно расположенных гена VPg [103], а в вирусной РНК ранее были обнаружены три разных VPg [158]. Геномы полиовируса, риновируса человека типа 14 и вируса ЕМС содержат только одну форму VPg. Сообщения о наличии двух форм VPg в вирионной РНК вируса ЕМС и полиовируса — это, по-видимому, артефакт, связанный с дезамидированием остатка аспарагина в аминоконцевом фрагменте, показанном выше [260]. Полагают, что VPg — это важный элемент, участвующий в упаковке РНК в вирионы. Появляются и данные о том, что он играет важную роль в инициации синтеза пикорнавирусных РНК (см. разд. Синтез вирусных РНК и белков ). [c.196]

После мутагенеза ДНК трансфицировали в клетки Е. соИ и индивидуальные фаговые клоны подвергали проверке на наличие соК1-мес-та на РФ фаговой ДНК. В результате бьш выделен мутантный фаг М13тр2, имеющий участок узнавания рестриктазы ЕсоШ (см. рис. 2.27). У этого фага в аминокислотной последовательности синтезируемого фрагмента уЗ-галактози-дазы в пятом положении произошла замена аспарагиновой кислоты на аспарагин. При этом а-комплементация )3-GalM15 не нарушилась, так как данная область а-донора для комплементации несущественна. [c.114]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология