Лайнуивера Берка метод

Рис.82. Оцределение константы ингибирования методом Лайнуивера и Берка а- неконкурентное торможение О- конкурентное торможение 6- торможение смешанного типа

Применение метода Диксона к анализу нетривиальных типов ингибирования. Как отмечалось выше, обработка данных по влиянию ингибиторов на кинетику ферментативных реакций может быть проведена в, координатах Лайнуивера-Берка (1/ц, 1/[8]о) или, согласно методу Диксона, в координатах l v, [I]). Метод Диксона обладает тем преимуществом, что он позволяет определять значение константы ингибирования непосредственно из кинетических данных, не прибегая к дополнительным построениям. С другой стороны, вид графика в координатах Диксона не позволяет отличить смешанный тип ингибирования от конкурентного или неконкурентного ингибирования, как это обычно можно сделать при построении в координатах Лайнуивера-Берка. Однако [c.82]

Рис.44 Огфеделение кине тиче с -ких параметров ферментативных реакций по методу Лайнуивера-Берка (а) [1672] и Иди-Хофсти (б) [1673]

Широко распространенным методом обработки кривых V - [А] типа 2-4 (рис. 4-13) является метод Лайнуивера—Берка, согласно которому строят зависимость /у от 1/[А] последняя может оказаться или- прямой, [c.110]

Графическое выражение метода Лайнуивера — Берка представлено на рис. 97. [c.265]

Чтобы получить численные значения кинетических параметров, входящих в уравнения, приведенные в разд. 4.1.1, необходимо определить начальные скорости превращения субстрата в зависимости от его концентрации. Анализ этих зависимостей чаще всего проводится графически путем преобразования уравнений скорости в линейную форму. Так, по методу Лайнуивера-Берка [1672] линейным преобразованием уравнения (2) будет [c.144]

Метод Лайнуивера — Берка, согласно которому анализируется зависимость 1/у от 1/5. Уравнение (2.5) в обратных координатах представляет собой уравнение прямой с наклоном Кт/Ут х и пересечениями на оси ординат в точке 1/Утах и на оси абсцисс в точке — /Кт) (рис. 2, а). [c.23]

Для нахождения значений индивидуальных констант ферментативной реакции удобно применить метод, описанный 3 настоящей главы. Согласно данному методу, в координатах Лайнуивера-Берка прямые, соответствующие различным концентрациям дополнительного нуклеофильного агента, пересекаются в левом [c.157]

В разделе нуклеофильного катализа описаны интегральный и дифференциальные методы проверки адекватности такого уравнения и определения параметров к и к" из кинетических зависимостей Сд от 1. Серии кинетических экспериментов с варьируемыми значениями Сь и См позволяют определить также и все входящие в А и к" значения констант равновесия К, К2 и /(4 и константы скорости к . В частности, преобразование уравнения (111-49) в координатах Лайнуивера — Берка при дифференциальном методе обработки кинетических кривых дает [c.203]

Если написать на основании этого механизма кинетическое уравнение для прямой реакции, то по форме оно не должно отличаться от уравнения Михаэлиса — Ментен в том смысле, что оба они являются уравнениями гиперболы. Определение величины наклона кривой и точки пересечения по методу Лайнуивера — Берка позволяет найти константы Км и Ушах- Однако если механизм достаточно сложен, то в величину Км входят добавочные константы скорости реакции, и в этом случае интерпретировать ее не так просто. [c.350]

Из серии с разными [5] находят V и (метод Лайнуивера — Берка) [c.189]

Так как изменение ионной силы раствора избирательно влияет лишь на константу скорости ацилирования, для раздельного определения индивадуальных констант ферментативной реакции удобно применить метод, описанный в 2 настояшей главы. Согласно этому методу, в координатах Лайнуивера-Берка семейство [c.157]

Таким образом, для определения скорости пассивного транспорта можно использовать все методы ферментативной кинетики, например метод Лайнуивера — Берка [c.45]

Кинетические свойства пероксидаз исследовали для фермента, выделенного из растений табака сортов Ксанти нк и Самсун (сист.), зараженных разными вирусами (ВТМ, Хт и Ху). Чтобы получить более полную характеристику фермента, активность пероксидазы определяли при pH 5,0 и 7,0, применяя в качестве субстрата о-дианизидин (ДНг). Начальную скорость окисления ДНг (Vo) измеряли при 460 нм [Угарова и др., 1977]. Кинетику реакций снимали на двухлучевом спектрофотометре В-2-25 ( Вескгпап , США). Константы рассчитывали по методу Лайнуивера—Берка. Константу Михаэлиса (Кт) для исследуемых пе-роксидаз получали из двух зависимостей а) при постоянных концентрациях пероксидазы и ДНг и изменении концентрации НгОг б) при постоянных концентрациях пероксидазы и НгОг и изменении концентрации ДНг. [c.79]

Таким же способом определяют н зависимость Mg2+, Са + — АТФ-азной активности от концентрации окситоцина. Окситоции прибавляют в инкубационную смесь начиная с концентрации 10 МЕ (МЕ — международная единица активности окситоцина) с последующим увеличением на порядок. Эксперимент прекращают при постоянном изменении величины Mg +, Са + — АТФ-азиой активности. Как и в предыдущем определении, строят график зависимости активности Mg +, Са — АТФ-азной активности ПМ от концентрации окситоцина. Используя положения ферментативной кинетики Михаэлиса — Ментен, определяют константу ингибирования (Кг). Одним из способов определения Кг является метод Лайнуивера — Берка (см. лабораторную работу № 33). [c.266]

Мономолекулярный аналог циклоамилоз — а-метилглюко-зид — значительно слабее влияет на скорости реакций. Уравнения типа (12.26) встречаются во многих ферментативных процессах. Константу скорости ккзт и константу диссоциации комплекса С-5 К, которая равна отношению можно определить графически методом Лайнуивера — Берка (уравнение (12.27)] при условии, что [С]о>[5]о, где (С]о и [5]о —начальные концентрации циклоамилозы и субстрата соответственно. Зависимость 1/( набл— нек) ОТ 1/[С]о [c.321]