Лайнуивера Берка

Рис. 18. Неконкурентное- ингибирование (график Лайнуивера — Берка)

Рис. 36. Определение максимальной скорости и кажущейся константы Михаэлиса для гидролиза метилового эфира М-ацетил-Ь-ва-лина, катализируемого а-химотрипсином, в координатах Лайнуивера-Берка

Рис. 9. Графики Михаэлиса-Ментен (а) и Лайнуивера-Берка (б) для определения и

Рис. 17. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата — график Лайнуивера — Берка

Рис. 64. График в координатах Лайнуивера-Берка для реакции двух конкурирующих субстратов (5а-андростан-3-16-диона и 5а-ан-дростан-З-она) с одним ферментом — кортизонредуктазой. Отношение концентрации второго субстрата к первому равно (а) — 0 (б) —10 (б)—30

Применение метода Диксона к анализу нетривиальных типов ингибирования. Как отмечалось выше, обработка данных по влиянию ингибиторов на кинетику ферментативных реакций может быть проведена в, координатах Лайнуивера-Берка (1/ц, 1/[8]о) или, согласно методу Диксона, в координатах l v, [I]). Метод Диксона обладает тем преимуществом, что он позволяет определять значение константы ингибирования непосредственно из кинетических данных, не прибегая к дополнительным построениям. С другой стороны, вид графика в координатах Диксона не позволяет отличить смешанный тип ингибирования от конкурентного или неконкурентного ингибирования, как это обычно можно сделать при построении в координатах Лайнуивера-Берка. Однако [c.82]

Полученное уравнение Лайнуивера-Берка позволяет получить на графике прямую, которая отсекает отрезки, равные обратным величинам и Кш. (см. рис. 9). [c.33]

Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 39) видно, что ингибирование ферментативной активности имеет неконкурентный характер, и прямая в координатах (уо/ ь [I]) указывает на полный неконкурентный тпп ингибирования (рис. 40). Для определения величины К1 можно использовать или координат ты Vй Vl, [I]), прямая линия в которых имеет тангенс угла наклона, равный 1//С1 (рис. 40) или координаты Диксона (рис. 41). [c.100]

Константа Михаэлиса соответствует концентрации субстрата, при которой скорость равна половине максимальной. и можно найти графически, используя выражение, обратное уравнению Михаэлиса — Ментен и называемое уравнением Лайнуивера — Берка [c.399]

Как отмечалось в теоретическом введении к настоящей главе, параллельность прямых в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 44) может указывать на бесконкурентный (схема 5.13, а = р < 1) или антиконкурентный (схема 5.13, Р = О, Кэ = °о) характер ингибирования, различить которые можно построением в координатах Диксона (1/и, [c.103]

В случае смешанных типов ингибирования или активации графики в координатах Лайнуивера-Берка имеют вид пучка прямых, соответствующих различным концентрациям эффектора и пересекающихся в общей точке в правом верхнем, левом верхнем или левом нижнем квадранте (в зависимости от числовых значений а и р и соотношения между ними). Координаты точки пересечения во всех случаях являются следующими [4] [c.82]

Таким образом, совместное применение координат Лайнуивера-Берка и Диксона позволяет выявить некоторые варианты нетривиальных типов ингибирования. [c.84]

Существуют различные способы линеаризации зависимости начальной скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Наиболее распространенным способом является линеаризация экспериментальных данных в координатах (1/у, 1/[S]q), называемых координатами Лайнуивера-Берка или координатами двойных обратных величин . Как следует из выражения [c.79]

Очевидно, что выражение (5.27) в общем виде линеаризуется в координатах Лайнуивера-Берка и лишь в отдельных случаях в координатах Диксона, давая тем самым дополнительную возможность для подбора подходящего механизма, описывающего изучаемую ферментативную реакцию. Рассмотрим некоторые частные случаи схемы (5.13), приводящие к нетривиальным типам ингибирования. [c.83]

Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 48) видно, что влияние катионов g + на ферментативную реакцию [c.106]

Обрабатывая данные табл. 9 в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 38) находим значение /Ст(каж) при [1] =0 и значения АГт(каж) при двух концентрациях ингибитора. Откладывая найденные значения констант Михаэлиса в координатах (каж)/А т (каж)-[I]), получим прямую линию, тангенс угла наклона которой равен 1К [c.100]

Обработкой данных табл. 18 в координатах Лайнуивера-Берка можно показать, что профлавин является конкурентным ингибитором а-химотрипсина. Однако зависимость в координатах (Кт(кяж), [I]) в данном случае является нелинейной (рис. 68), в отличие от простого конкурентного типа ингибирования. Одной из возможных причин подобной зависимости может быть связывание с активным центром фермента двух молекул конкурентного ингибитора [c.141]

Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 42) очевидно, что н-бутанол ингибирует ферментативную реакцию по [c.102]

Для нахождения значений индивидуальных констант ферментативной реакции удобно применить метод, описанный 3 настоящей главы. Согласно данному методу, в координатах Лайнуивера-Берка прямые, соответствующие различным концентрациям дополнительного нуклеофильного агента, пересекаются в левом [c.157]

Запишите уравнения конкурентного и неконкурентного ингибирования в координатах Лайнуивера-Берка. Представьте эти уравнения в графическо.м виде для трех разных начальных концентраций ингибитора (включая Ello = Р)- Об1 Ясните, как можно определить константу ингибирования. [c.237]

Ответ Й2=0,572 сек-, Л з МО-з М (A=5,б 10-з М р=18. 5-18 Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 49) видно, что активатор увеличивает в одинаковой степени значения кат и /Ст(каж), ЧТО соответствует случаю бесконкурентной активации (а = р> 1, см. схему 5.13 и выражение 5.14), Таким образом, данная ферментативная реакция описывается схемой [c.106]

Лайнуивера—Берка) должна получаться прямая линия (см. рис. [c.303]

Из серии с разными [5] находят V и (метод Лайнуивера — Берка) [c.189]

Так как изменение ионной силы раствора избирательно влияет лишь на константу скорости ацилирования, для раздельного определения индивадуальных констант ферментативной реакции удобно применить метод, описанный в 2 настояшей главы. Согласно этому методу, в координатах Лайнуивера-Берка семейство [c.157]

Мономолекулярный аналог циклоамилоз — а-метилглюко-зид — значительно слабее влияет на скорости реакций. Уравнения типа (12.26) встречаются во многих ферментативных процессах. Константу скорости ккзт и константу диссоциации комплекса С-5 К, которая равна отношению можно определить графически методом Лайнуивера — Берка (уравнение (12.27)] при условии, что [С]о>[5]о, где (С]о и [5]о —начальные концентрации циклоамилозы и субстрата соответственно. Зависимость 1/( набл— нек) ОТ 1/[С]о [c.321]

Кинетические параметры были рассчитаны с использованием лииейной регрессии из графиков Лайнуивера — Берка для данных, полученных при соответствующих оптимумах pH и для концентраций эфира от 0,0025 до 0,025 моль/л. Ионная сила раствора доводилась добавлением КС1. [c.429]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология