Константа ассоциации для антител

Процесс соответствующих взаимодействий, имитирующих те, которые доминируют в биохимических процессах и относящихся к нековалентным, получил название "молекулярное узнавание". Молекулярное узнавание можно определить как процесс, включающий в себя как связывание, так и выбор молекулы - "гостя" данной молекулой -"хозяином". Просто связывание молекул не является молекулярным узнаванием. Согласно Лену [4], "узнавание - это связывание с целью". Данное поведение характерно для многих биохимических процессов, таких как ферментативные реакции, связывание "рецептор-субстрат", сборка белковых молекул, иммунное взаимодействие антиген-антитело, транспорт через мембрану и т.д. Одним из критериев молекулярного узнавания является то, что константа ассоциации между "хозяином" и "гостем" является значительно более высокой по сравнению с константами образования комплексов между другими молекулами, присутствующими в системе. В связи с этим особое значение приобретает исследование энергетики межмолекулярных взаимодействий биомолекул. Энергетические параметры позволяют судить о силе взаимодействия, наличии или отсутствии ассоциации между молекулами, а также выявить и описать влияние растворителя на процесс молекулярного узнавания. [c.185]

Эту константу сродства, иначе называемую константой ассоциации (К ), можно определить, измерив концентрацию свободного Аг, необходимую для заполнения половины антиген-связывающих участков антитела. Когда половина участков заполнена, [АгАт] = [Ат] и X = 1/[Аг]. Таким образом, константа сродства антитела к антигену равна величине, обратной концентрации антигена, дающей половину максимального связывания. Обычные значения К варьируют в широких пределах-от 5 10 до 10 л/моль. Константа сродства, при которой молекулу иммуноглобулина перестают рассматривать как антитело к данному антигену, несколько произвольна, однако маловероятно, что антитело с К ниже 10 будет биологически эффективным. [c.27]

Количественная оценка констант ассоциации, характеризующих взаимодействие индивидуальных центров антигена и антитела, может быть произведена различными путями. Система, содержащая стехиометрический избыток антигена (АГ) по сравнению с антителом (АТ), выраженный в виде [c.341]

Константу сродства, которую иногда называют константой ассоциации, можно определить, измерив концентрацию свободного Аг, необходимую для заполнения половины антиген-связывающих участков антитела. Когда половина участков заполнена, [АгАт] = [Ат] Ка = 1/[Аг]. Таким образом, константа сродства антитела к антигену равна величине. [c.236]

Реакции белков, ферментов и т. д. Кинетические исследования взаимодействий белков с красителями и антител с гаптенами показали [28], что это простые реакции ассоциации с константами скорости порядка 10 — 10 Кажется вероят- [c.78]

Образование комплекса антиген—антитело является обратимым процессом, т. е. равновесная константа связывания (аффинности) данного комплекса определяется отношением константы скорости ассоциации к константе скорости [c.50]

Имеющиеся данные свидетельствуют о том, что наблюдаемые различия в аффинности антител обусловлены, в основном, значениями константы скорости диссоциации. Это было наглядно продемонстрировано в экспериментах с серией гомологичных гидрофобных ДНФ-лигандов, в которых десятикратное увеличение константы аффинности для двух перекрестно реагирующих лигандов обусловлено различием в константах скоростей диссоциации, а не ассоциации. Эти и другие результаты показывают, что именно константа скорости диссоциации определяет сродство антитела к гаптену. Этот вывод, однако, нельзя считать окончательным, поскольку количество экспериментальных данных, полученных к настоящему времени, ограничено. [c.51]

Кинетически связывание антител с антигеном характеризуется константами скоростей прямой (ассоциация) и обратной (диссоциация) реакций, соответственно К, 2 (моль с ) и К2 [ (с ). В условиях равновесия отнощение этих двух констант скоростей дает константу равновесия, которая характеризует аффинность данного образца антител. Прежде считалось, что различия между антителами по аффинности проявляются в первую очередь различиями в скорости диссоциации иммунных комплексов, но совсем недавно было обнаружено, что скорость ассоциации также зависит от аффинности. [c.153]

Как уже отмечалось в 3.2, взаимодействие биополимера со специфическим лигандом не сопряжено с преодолением существенных энергетических барьеров и является быстрым процессом. Поэтому чаще всего исследователи имеют дело с равновесными системами, требуюпшми термодинамического описания. Б дальнейшем будут рассматриваться системы, в которых либо оба партнера находятся в растворе, как в гомогенных ферментативи11гх реакц11ях при взаимодействии гемоглобина с кислородом, так и при взаимодействии в растворе антигена с антителом и т.п., либо биополимер на.ходится в составе мембраны на гюверхности клетки или в препарате мембран и, следовательно, образует отдельную фазу, как в случае рецепторов или белков, осуществляющих транспорт веществ через плазматическую мембрану. Если партнеры находятся в растворе, то характеристиками количества как биополимера Р, так и лиганда L могут служить концентрации. В гетерогенных системах можно говорить лишь о количестве биополимера. Характеристикой взаимодействия в общем случае служит константа ассоциации А а, выражение для которой запишется в виде [c.117]

Имея дело с поливалентными антигенами, которые могут соединяться одновременно с несколькими молекулами антител, мы сталкиваемся с фактом чрезвычайного усложнения математического описания реакции, которое необходимо по возможности упростить, вводя некоторые допущения. Самое простое из них заключается в том, что свободная энергия соединения молекулы антитела с взаимодействующим участком антигена одинакова для всех этих участков и не зависит от числа ранее присоединенных к антигену молекул антител. С помощью этого допущения, которое едва ли является строгим, но которое, конечно, может быть использовано как первое приближение, можно легко разрешить задачу, что и сделали Линдерстром-Ланг [16], фон Муральт [17], Фаулер [8], Вимен [24] и Клотц [15]. Если мы обозначим константу ассоциации для образования единичной связи Ат — Аг через К и количество взаимодействующих участков на молекуле антигена (или на клетке) через т, то мы найдем отношение г, т. е. число молекул антител, соединенных с молекулой антигена [c.169]

Ранее полагалось, что присутствующие в системе антитела характеризуются одинаковой константой ассоциации с антигеном или же одинаковой энергией связывания. В. качестве такой субпопуляции может выступать субпопуляция антител, продуцируемых одним клоном антителпродуцирующих клеток,— моноклональные антитела. , [c.38]

Методы тушения биолюминесценции основаны на использовании в качестве маркера АТР, пришитой к молекуле антигена. В составе такого комплекса молекула АТР сохраняет активность в реакции биолюминесценции, катализируемой светлячковой люциферазой. При добавлении антител образуется комплекс с антигеном, в котором молекула АТР становится недоступной ферменту, в результате чего ингибируется реакция биолюминесценции. Указанный метод обладает высокой чувствительностью, что позволяет измерять константы ассоциации до 10 М. [c.44]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология