Домены со свойствами специфических

Одно из существенных свойств эволюции иммунной системы состоит в том, что в процессе ее исторического развития появляющийся вновь признак не исключал предыдущего, от которого он произошел. Так, например, амебоциты (макрофаги) низших беспозвоночных, дав начало лимфоцитам, сохранились для иммунной системы, взяв на себя функцию подготовки антигена к иммуногенной форме и продукции иммунорегуляторных цитокинов. Возникновение доменов иммуноглобулиновых рецепторов В-клеток и антител от доменов Т-клеточных рецепторов не отменило значимую, развивающуюся активность этих последних структур. Примеры подобного рода можно было бы продолжить. Таким образом, специфическая иммунологическая реактивность млекопитающих впитала в себя весь исторический опыт развития иммунных форм защиты — от одноклеточных и низших многоклеточных до высших позвоночных животных. [c.446]

Вместе с тем взаимодействие магнитных частиц отличается некоторой особенностью, обусловленной их доменной структурой, специфическим влиянием размера и формы частиц на магнитные свойства, различиями между электрической и магнитной ориентационной восприимчивостью и другими факторами. Для малых частиц (г = 50—100 А) магнитные дипольные моменты то малы и поэтому при обычной температуре справедливо неравенство [c.29]

Полипептиды, входящие в состав промежуточных филаментов различных типов, различаются по аминокислотной последовательности, а также - и очень сильно - по молекулярной массе. Однако у всех имеется гомологичный центральный домен, который при димеризации белка образует жесткую структуру из обвивающих друг друга спиралей. Такие димерные субъединицы складываются в большие пучки внахлест , формируя промежуточные филаменты. Стержневидные домены субъединиц при этом создают структурную сердцевину ПФ, а глобулярные домены на обоих концах выступают наружу и обусловливают разнообразие свойств ПФ. Именно благодаря этой вариабельности механические свойства ПФ и взаимодействия их с другими клеточными компонентами приспособлены к специфическим нуждам клеток того или иного типа. [c.320]

Магнитные свойства металлов связаны с их электрическими свойствами, поскольку элементарные носители магнетизма - электроны - обладают как магнитным моментом, так и элеюрическим зарядом. Наряду с общими для всех твердых тел элеюрическими свойствами магнитные материалы обладаюг рядом специфических электрических свойств, зависящих от самопроизвольной намагниченности. В магнитных материалах в каждом ферромагнитном домене на электрон проводимости даже при нулевом внешнем магнитном поле действует сила Лоренца. [c.17]

Примерно четвертую часть тяжелой цепи, включающую N-конец, относят к вариабельной области Н-цепи (V ), остальная часть ее—это константные области (Сц1, Сц2, СцЗ). Участок иммуноглобулина, связывающийся со специфическим антигеном, формируется N-концевыми вариабельными областями легких и тяжелых цепей, т.е. V - и У -доменами. У высших позвоночных имеются все 5 классов антител (IgA, IgD, IgE, IgG и IgM), каждый со своим классом Н-цепей а, б, , у и [i соответственно. Молекулы IgA содержат а-цепи, молекулы IgG — у-цепи и т.д. Кроме того, имеется ряд подклассов иммуноглобулинов IgG и IgA. Например, у человека существует 4 подкласса IgG IgGj, IgG,, IgGj и IgG , содержащих тяжелые цепи у,, Уз и у, соответственно. Разные Н-цепи придают шарнирным участкам и хвостовым областям антител различную конформацию и определяют характерные свойства каждого класса и подкласса (подробнее см. руководства по иммунологии). [c.572]

Фермент, называемый активатором тканевого плазминогена (tPA), - это сериновая протеина-за, состоящая из нескольких доменов ее используют в клинике для растворения сгустков крови. К сожалению, tPA быстро выводится из системы кровообращения, поэтому его приходится вводить путем инфузии. Чтобы добиться желаемого терапевтического эффекта, необходимо использовать высокие концентрации фермента, а это может приводить к неспецифическому внутреннему кровотечению. Таким образом, было бы весьма желательно получить долгоживущий фермент tPA, обладающий высоким сродством к фибрину в тромбах и не вызывающий кровотечения. Белок с такими свойствами можно получить, внося специфические мутации в ген нативного tPA. Заменив Thr-103 на Asn, получили фермент, сохраняющийся в плазме кролика примерно в 10 раз дольше, чем нативный вариант. Заменив аминокислоты 296—299 с Lys-His-Arg-Arg на А1а-А1а-А1а-А1а, добились существенного повышения сродства фермента к фибрину. Заменив Asn-117 на Gin, получили фермент с такой же фибринолитиче-ской активностью, как у исходного фермента. Внеся эти три мутации в один белок, получили фермент, обладающий всеми тремя свойствами (табл. 8.6). Чтобы выяснить, можно ли использовать его вместо нативного tPA, нужно провести дополнительные исследования. [c.174]

Изучение факторов транскрипции эукариот еще только начинается. Тем не менее уже определены некоторые структурные домены, создающие пространственный каркас, который обеспечивает специфические взаимодействия аминокислот с парами оснований. В каждом белке имеются два домена, один из которых отвечает за связывание ДНК, а второй-за регуляцию транскрипции. Домены не являются взаимозависимыми можно соединить домен связывания ДНК и регуляторный домен из разных белков и образовать факторы транскрипции со свойствами, характерными для каждого домена. Более того, если связывающаяся с белком последовательность располагается вблизи ТАТА-блока, то такие химерные белки могут присоединяться к ДНК и регулировать транскрипцию у целого ряда эукариот (например, дрожжей. Drosophila, лягушек и млекопитающих). [c.125]

Предположение о том, что VP1 и VP3 содержат домены, связывающие протомеры, было высказано исходя из данных о сохранении белковой оболочки после удаления из нее VP2 и VP4 при щелочной обработке [152]. VP4 часто теряется при повреждении капсида или перед освобождением РНК из вириона. Этот белок является продуктом расщепления белка-пред- шественника VPO в процессе созревания вирусной частицы. Все эти свойства предполагают, что УР4-домен VPO участвует во взаимодействии РНК — белок, необходимом для специфической упаковки вирусного генома. [c.210]

Характерной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что ни белковая часть, ни добавочная группа в отдельности не обладают заметной каталитической активностью. Только их комплекс проявляет ферментативные свойства. При этом белок резко повышает каталитическую активность добавочной группы, присущую ей в свободном состоянии в очень малой степени добавочная же группа стабилизирует белковую часть и делает ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. Таким образом, хотя непосредственным исполнителем каталитической функции является простетическая группа, образующая каталитический центр, ее действие немыслимо без участия полипептидных фрагментов белковой части фермента. Более того, в апоферменте есть участок, характеризующийся специфической структурой, избирательно связывающий кофермент. Это так называемый ко4№рмеит связывающий домен его структура у различных апоферментов, соединяющихся с одним и тем же коферментом, очень сходна. Ткковы, например, пространственные структуры нуклеотидсвязывающих доменов ряда дегидрогеназ (см. рис. 53, с. 119). [c.98]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология