Полипептиды спиральная модель молекулы

Важно подчеркнуть роль, которую играет выбор размеров молекул при построении структуры такого типа. Как уже упоминалось, для того чтобы среди нескольких возможных структур выбрать наилучшую, которая имела бы минимум искажений и лучше всего согласовывалась с рентгеновскими данными, используют модели. Если структурная модель основана на неверных размерах молекул, то все-таки можно построить наилучшую структуру, но она будет иметь очень мало отношения к действительности. В настоящем случае можно весьма доверять структуре, предложенной Полингом и сотрудниками, по двум причинам. Во-первых, эта структура и наилучшие структуры, основанные на различных значениях межмолекулярных расстояний и углов между связями, были предложены до того, как был обнаружен экспериментально период, равный 1,5 А. Эта особенность несовместима ни с одной из других предложенных структур. Во-вторых, наличие а-спиральной структуры для полипептидов подтверждено множеством других методов исследования, а именно методом инфракрасной спектроскопии (стр. 106), методом светорассеяния, а также измерением гидродинамических свойств одних и тех же молекул, растворенных в соответствующих растворителях. [c.70]

Класс II включает молекулы определенной структуры, модели которых были определены по крайней мере опытным путем. В эту группу входят синтетические полипептиды, некоторые из фибриллярных белков, амилоза крахмала (комплекс с иодом) и дезоксирибонуклеиновая кислота. В каждом из этих случаев кристаллическая структура, по-видимому, определяется сильной тенденцией к образованию водородных связей, которые могут быть внутримолекулярными, что приводит к спиральным структурам, или межмолекулярными, что приводит к состоящим из многих тяжей спиралям или к пластинчатым структурам. [c.149]

Колебательный спектр бесконечно длинной спиральной молекулы был проанализирован при исследованиях натуральных и синтетических полипептидов [663]. При этОхМ рассматривали модель спиральной цепи, в которой группы атомов объединяются в звенья сильными связями, а контакт между звеньями осуществляется за счет слабых связей. Установлена зависимость между углом закручивания спирали и расщеплением частот, относящихся к атомам, связанным сильной связью. Более подробно эта проблема изучена в работе [1169]. На примере изотактического полипропилена было показано [991], что все полосы спиральной конформации должны быть поляризованы. Слабый дихроизм или его отсутствие является следствием перекрывания полос, относящихся к различным типам колебаний. Подобный подход к анализу стереорегулярности позволяет из спиральной симметрии вывести определенные правила отбора. Взаимодействие между колебаниями групп, относящих ся к соседним звеньям и происходящих с постоянной разностью фаз, вызывает расщепление полос, разрещенных правилами отбора, на две компоненты, поляризованные перпендикулярно относительно друг друга (см. гл. 3). [c.142]

Всем белкам в водных растворах свойственно левовращение при длине волны В-линии натрия. За исключением белков группы коллагена [59], большинство из них имеет удельное вращение [а ]э в пределах от —20 до —70°, которое при полной денатурации понижается до (—80) — (—120) . Этот факт подтверждает существование в нативных белках каких-то общих для всех белков элементов структуры и позволяет считать, что в процессе денатурации происходит разрушение этих упорядоченных конформаций. После открытия а-спиральной конформации в синтетических Ь-полипептидах предположили, что та же спираль является одним из основных элементов структуры белков. И действительно, теперь это доказано методами рентгенографии для белков миоглобина и гемоглобина [47, 48, 50]. Однако совсем недавно Луззати и др. [61 ] высказали утверждение, что в разбавленных растворах молекулы поли-у-бензил-Ь-глутамата находятся в виде спирали Зю, а не а-спирали. Для этих исследований использовали метод рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами и другие физические методы. Это породило дискуссии относительно точности спиральных моделей, предложенных для синтетических полипептидов, поскольку Доти, Блоут и сотр. ранее представили убедительное доказательство существования а-спирали. В этой главе автор будет продолжать изложение, предполагая существование а-спирали. ДОВ как синтетических полипептидов, так и белков имеет много общего. И денатурированные белки, и полипептиды в конформации статистического клубка имеют простую дисперсию Друде, тогда как белки, принадлежащие к группе фибриллярных мышечных белков, по-видимому, являются копией спиральных полипептидов. Денатурация и переход спираль — клубок (раздел Г-6) вызывают заметное увеличение лёвовращения. С другой стороны, глобулярные белки, в структуру которых, как полагают, входят спиральные сегменты, также характери- [c.107]

В дальнейших работах, проведенных с образцами поли-у-бензил-Ь-глу-тамата (ПБГ) и поли-е -М-карбобензокси-Ь-лизина различного молекулярного веса [273—277, 139, 278, 281, эти выводы уточнялись и были несколько изменены как в отношении возможного типа спиральной структуры молекул, так и в вопросе о ее жесткости. Так, оказалось, что гидродинамические, электрические и рентгеноструктурные характеристики молекул двух указанных полипептидов лучше согласуются с моделью спирали 3)о, для которой шаг на мономерное звено составляет около 2 А, чем с моделью а-спирали (шаг 1,5 Л). Кроме того, было показано, что спиральные структуры не являются абсолютно жесткими и с ростом молекулярного веса конформация молекул заметно отклоняется от прямого стержня. [c.470]

Обозначим через п число сегментов, образующих водородные связи (в случае полипептидных цепей п равно числу аминокислотных остатков в цепи), а через К — константу равновесия для реакции включения в уже сформировавшуюся спира-лизованную часть молекулы следующего остатка, входящего в состав длинной неспирализованной части. Величина К зависит от температуры и природы растворителя. Поскольку образование первой водородной связи, инициирующей образование новой спирализованной части, затруднено, константа равновесия для этого процесса равна а/С, причем параметр а не зависит от температуры и по величине меньше Чем меньше а, тем резче переход. Цимм и Брэгг развили статистическую теорию перехода от а-спирали к клубку, исходя из модели, в которой водородной связью соединяются группы, находящиеся на расстоянии трех остатков друг от друга. В табл. 12 приведены некоторые полученные ими результаты. Из таблицы видно, что при значениях К< существование спирали невозможно, какой бы длины ш была полипептидная цепь, а при К > 1 спираль образуется при п, превосходящем некоторую величину. Для того чтобы прн 0=10 половина остатков была спирализована, при /(=1,1 2 3 и 7 величина п должна быть равна соответственно 60. 15, 11 и 8. Если образование спирального участка происходит легче, например если значение о равно Ю , то при К = 2 половина аминокислотных остатков входит в состав спирали уже при п = 9. Экспериментальные данные, относящиеся к зависимости температуры перехода поли-у-бензил-Е-глутамата от длины цепи, показывают, что значение о можно считать равным 2 10"1Табл. 12 построена в предположении, что а=1-10 . Она дает возможность проследить, при каких К в полипептиде, длина цепи которого характеризуется числом п, происходит переход клубок — спираль, обусловленный уменьшением температуры. [c.283]

Конформация полипептида в растворе частично определяется прямым взаимодействием пептидных групп друг с другом. То обстоятельство, что синтетические по-липептидй имеют высокорегулярную, кристаллическую структуру, тогда как многие другие- полимеры аморфны, т. е. обладают структурой беспорядочного клубка, в принципе свидетельствует о наличии некой естественной конформации для полипептидов. Результаты тщательной оценки длины связей и валентных углов, основанной на размерах, установленных для планарных пептидных связей в кристаллах небольших пептидов, существенно ограничили число возможных моделей конформации полипептидов. Дальнейшие ограничения в выборе возможной конформации были связаны с тем, что, согласно исходным предположениям, каждая карбонильная и каждая амидная группа пептида участвует в образовании водородной связи и что конформация полипептида должна соответствовать минимальной энергии вращения вокруг одинарной связи. Этим требованиям для пептидов, в которых имеются внутримолекулярные связи, отвечала правая спираль, содержащая 3,6 аминокислотных остатка на один виток (так называемая а-спираль) [1].. Существование спиральных структур предсказанных размеров в синтетических полипептидах было подтверждено с помощью самых различных физических методов, в том числе и методом рентгеноструктурного анализа. Такая а-спираль, в которой каждая пептидная группа соединена водородной связью с третьей от нее пептидной группой, считается наиболее вероятной моделью отдельных участков остова молекулы глобулярных белков, к которым относятся и ферменты. Нужно подчеркнуть, однако, что конформация глобулярного белка в целом отличается от простой регулярной а-спиральной структуры из-за наличия, в белке дисульфидных связей и остатков пролина, которые нарушают спиральное строение и изменяют ориентацию цепи, а также из-за взаимодействия боковых цепей, ответственного за третичную структуру. Действительно, рентгеноструктурный анализ с высоким разре- [c.25]

Значительно более подходят для этих целей синтетические полипептиды, молекулы которых образуют в растворах жесткие спиральные структуры, являющиеся хорошей моделью палочкообразных частиц. К сожалению, исследования диффузии в таких системах весьма немногочисленны и практически ограничиваются работой Фройнда [71], в которой были изучены растворы ряда образцов и фракций поли-т -бензил-/,-глутамата в диметилформамиде ). Результаты этих измерений представлены в табл. 5.4, где, кроме коэффициентов диффузии О, приведены молекулярные веса Ми, образцов (определенные методом светорассеяния), а также их характеристические вязкости ["п] и константы седиментации 5 в том же растворителе. В шестом [c.409]

Под конформацпоннымн превращениями в макромолекулах до самого недавнего времени понимали превращения (переходы) спираль — клубок в полипептидах и нуклеиновых кислотах. Предполагалось, что, в отличие от макромолекул нативных белков, нуклеиновых кислот и их синтетических моделей — полипептидов и полинуклеотидов, где внутримолекулярные взаимодействия (в основном, водородные связи) обеспечивают наличие вторичной структуры, внутримолекулярные силы у обычных синтетических поли.меров недостаточны для поддержания уиорядоченности в цепи. Макро.молекулы первых существуют в растворах в конформации одионитевых (белки, полипептиды) или двунитевых (нуклеиновые кислоты, полинуклеотиды) спиралей (см. [251, 510]). Двойная спираль Крика — Уотсона [511] для дезоксирибонуклеиновой кислоты и а-сиираль Полинга — Кори [512] для полипептидов — наиболее известные примеры вторичной молекулярной структуры. Макромолекула в спиральной конформации подобна по своей структуре одномерному кристаллу. Изменением температуры или других условий (состав смешанного растворителя, pH растворителя — [c.252]