НАДН оксидоредуктаза

В настоящей задаче предлагается с использованием описанного подхода изучить функционирование НАДН убихинон-оксидоредуктазы в интактных митохондриях печени крысы и продемонстрировать генерацию трансмембранного потенциала при восстановлении убихинона комплексом I. [c.439]

ФМН-зависимая дегидрогеназа входит в состав комплекса НАДН KoQ-оксидоредуктазы, окисляющей НАДН и восстанавливающей коэнзим Q, т. е. она является промежуточным переносчиком электронов в дыхательной цепи. [c.195]

I. НАДН убихинон-оксидоредуктаза. [c.208]

НАДН- цитохром с оксидоредуктаза. [c.21]

В сильно упрощенном виде, следуя терминологии школы Д. Грина, дыхательную цепь можно представить в виде четырех относительно независимых комплексов I — НАДН убихинон-оксидоредуктаза, И — сукцинат убихинон-оксидоредуктаза П1 — убихинол цитохром с-оксидоредуктаза, IV—цитохром с Ог-оксидоредуктаза, объединяемых функционально чрезвычайно липофильным убихиноном и весьма гид- [c.415]

Убихинон цитохром с-оксидоредуктаза катализирует окисление добавленных гомологов убихинола цитохромом с с образованием окисленного гомолога и восстановленного цитохрома с. Комплекс представляет собой липопротеидный ансамбль, содержащий цитохромы Ь, си железо-серный белок, прочносвязанный убихинон и фосфолипиды. В литературе описаны два основных способа получения комплекса. Первый основан на фракционировании НАДН цитохром с-оксидоре-дуктазы солями в присутствии детергентов. Второй — на специфическом расщеплении сукцинат цитохром с-оксидоредуктазы при щелочных значениях pH на сукцинатдегидрогеназу и убихинон цитохром с-оксидоредуктазу. Препараты, получаемые обоими методами, практически не различаются ни по полипептидному составу, ни по каталитической активности. Оба препарата могут быть включены в состав протеолипо-сом, так что катализируемая ими реакция оказывается сопряженной с векторным перемещением протонов через осмотически активный барьер (второй пункт электрохимического сопряжения). [c.429]

В митохондриях некоторых тканей (печени, почки и др.) была обнаружена еще одна НАДН-оксидазная система, которая локализована в наружной мембране и, по-видимому, легко доступна для цитоплазматического НАДН. Этот так называемый внешний, нефосфорилирую-щий путь окисления НАДН включает в себя специфический флавопротеид — НАДН цитохром os-оксидоредуктазу и цитохром O5. Цитохром 5 является слегка аутоксидабельным гемопротеидом, а физиологическим акцептором электронов с цитохрома O5, по-видимому, служит цитохром с. В экспериментальных условиях активность этого пути окисления НАДН может быть измерена только после добавления цитохро-ма с, значительная часть которого вымывается из межмембранного пространства в процессе выделения митохондрий. В отличие от НАДН-оксидазной активности дыхательной цепи митохондрий внешний путь окисления НАДН нечувствителен к ротенону. [c.437]

НАДН убихинон-оксидоредуктазный комплекс дыхательной цепи митохондрий (комплекс I — см. с. 415) катализирует реакцию окисления НАДН эндогенным убихиноном. Активность НАДН убихинон-оксидоредуктазы специфически ингибируется такими веществами, как амитал, пиерицидин, реин и ротенон. Последний ингибитор наиболее широко применяется при изучении переноса электронов в дыхательной цепи и молекулярной организации комплекса I. Ротенон обладает сильно выраженными гидрофобными свойствами и способен помимо НАДН убихинон-оксидоредуктазы взаимодействовать с гидрофобными участками многих белков, в частности бычьего сывороточного альбумина, и фосфолипидными мембранами. [c.441]

НАД+-зависимые дегидрогеназы локализованы в основном в матриксе митохондрий. Их окисление осуществляется НАДН КоО-оксидоредуктазой, интегрированной во внутреннюю мембрану митохондрий. НАДФ -зависимые дегидрогеназы — это преимущественно цитоплазматические ферменты, и их восстановленные формы являются донорами восстановительных эквивалентов в реакциях биосинтеза. [c.194]

Ферментом СО акцептор оксидоредуктазой занялись очень д( тально, т.к. этот фермент использовали для удаления СО, наприме в фильтрах сигарет. Источником кислорода при окислении СО сл жит вода. Фермент работает с искусственными акцепторами элек рона, такими, как метиленовый синий. Он очень специфичен по су( страту и способен лишь медленно окислять НАДН. Кажущаяся К составляла 53 мкМ СО для Р. arboxydovorans и 63 мкМ СО д Р. arboxydohydrogena. Молекула фермента содержит две молекул ФАД, две - молибдена, 8 железо-серных групп. Фермент активир ется селенитом. Локализован фермент на внутренней стороне цит-плазматической мембраны. [c.142]

Большинство переносчиков ЦЭТ митохондрий организовано в мультиферментные комплексы определенного состава, в которых задана последовательность переноса электронов между переносчиками [Hatefi et al., 1962 Hatefi, Galante, 1978 Грин, Флейшер, 1964 Ленинджер, 1966 Грин, Гольдбергер, 1968]. При обработке внутренних мембран детергентами полная электронтранспортная цепь может быть разделена на четыре мультиферментных комплекса, обозначаемых римскими цифрами I. НАДН убихинон-оксидоредуктаза II. сукцинат убихинон-оксидоредуктаза III. уби- [c.9]

Стабильное образование 20р-восстановленного гидрокортизона происходило в течение ЛО сут. При этом 100 %-ная активность сохранялась в течение 3 сут за счет эндогенного кофактора, затем активность начинала падать. Подключение экгозеппого кофактора восстановленного НАДН в момент падегшя ее активности позволило повысить ее до первоначального уровня и стабилизировать процесс еще в течение 7 сут. В дальнейп1ем наблюдалось необратимое падение активности 20р-оксидоредуктазы. [c.546]

Промежуточные продукты, особенно свободный радикал монодегид-роаскорбиновой кислоты, исключительно реакционноспособны й взаимодействуют со многими другими коферментами оксидоредуктаз глута-тионом, НАДН, ФАД, цитохромами и т. п. Непосредственно процесс окисления аскорбиновой кислоты ускоряется аскорбатоксидазой (см. с. 414). [c.171]

Развитие представлений об оксидоредуктазных системах, участвующих в осуществлении биологического окисления, сопровождалось уточнением их функций, классификации и номенклатуры входящих в их состав ферментов. Напомним (см. с. 117), что те дегидрогеназы, которые обеспечивают непосредственное дегидрирование субстратов, называются первичными. В отличие от них дегидрогеназы, получающие атомы Н от восстановленных коферментов первичных дегидрогеназ (НАДН, НАДФН, ФМН - Иг, ФАД Н2 и др.) или от промежуточных акцепторов, на которые были переданы атомы водорода с первичных дегидрогеназ, отнесены к категории вторичных дегидрогеназ. Любые дегидрогеназы (и первичные, и вторичные), передающие атомы водорода на определенные акцепторы, называют редуктазами. Как отмечено ранее, все оксидоредуктазы, переносящие атомы водорода или электроны непосредственно на кислород, называют оксидазами. [c.414]

Комплекс I (НАДН-дегидрогеназа) обеспечивает перенос электронов от НАДН на убихинон (Q). Комплекс II называется сукцинатдегадрогеназой и транспортирует электроны от сукцината к убихинону. Комплекс III (цитохром с редуктаза) осуществляет перенос электронов от убихинона к цитохрому с. Комплекс IV (цитохром с оксидоредуктаза) является терминальным комплексом в цепи переноса электронов. Электроны, пройдя цепь переносчиков, теряют значительное количество свободной энергаи, этого количества энергии достаточно для синтеза трех молекул АТФ. В дыхательной цепи есть три участка, где выделяемая свободная энергия используется для синтеза АТФ. Эти участки являются пунктами энергетического сопряжения между переносом электронов и синтезом АТФ. Первый участок от НАДН до убихинона, второй - от убихинона до цитохрома С/, третий - от цитохрома с до кислорода (Рис. 2). [c.7]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология