также диссоциации фермент-субстратного комплекса

Для вывода уравнения стационарной скорости ферментативной реакции, в которой происходит обратимая изомеризация фермента с образованием неактивного конформера (схема 6.27), запишем уравнение материального баланса по ферменту (в случае [8]о [Е]о), а также выражения для скорости распада фермент-субстратного комплекса и для константы диссоциации фермент-субстратного комплекса [c.138]

НО отмечалось, что максимальная скорость многих ферментативных реакций, наблюдающаяся при насыщающей концентрации субстрата, а не только кажущаяся величина Кт, зависит от pH. Это заставило предположить, что концентрация ионов водорода определяет не только ионизацию свободного фермента, но также кислотно-основную диссоциацию фермент-субстратного комплекса, причем этот последний процесс влияет на концентрацию активного комплекса Михаэлиса и образование продуктов реакции. [c.109]

Температура также влияет на константу диссоциации фермент-субстратно. . комплекса в соответствии с уравнением Вант-Гоффа [c.227]

Наряду с образованием фермент-субстратного комплекса возможна его диссоциация со скоростью к на фермент и исходный субстрат, а также распад с образованием продуктов реакции, протекающий со скоростью к . Этот процесс описывается уравнением [c.73]

Очевидно, что для каждой из областей pH в отдельности приведенный выше кинетический анализ полностью аналогичен исследованию неконкурентного действия модификатора. Следует также заметить, что чисто неконкурентное влияние pH, как и чисто неконкурентное ингибирование вообще, наблюдается сравнительно редко, проявляясь лишь в условиях равновесного образования фермент-субстратного комплекса Более того, в условиях, подобных тем, при которых в общем случае проявляется конкурентный эффект модификатора (диссоциация протона только свободного фермента или только свободного субстрата), рН-эффекты будут [c.89]

Здесь следует предупредить читателей относительно некоторой несогласованности в толковании константы Михаэлиса — Ментен. В настоящей книге дано практически наиболее удобное определение константы Михаэлиса — Ментен, принятое Холдейном [15], Олберти [2], а также Диксоном и Уэббом [10]. Между тем Рей-нер [29] считает такое определение неправильным и ограничивает употребление Км особым случаем, когда эта величина выражает истинную константу диссоциации фермент-субстратного комплекса. Лайдлер [22] указывает, что в уравнении Михаэлиса — Ментен j m представляет собой константу диссоциации ES [c.42]

Интересная работа [110] также свидетельствует в пользу участия карбанионов типа (134) в тиаминдифосфат-зависимых ферментативных реакциях. Авторы показали, что тиазолон (138), который можно рассматривать в качестве аналога переходного состояния карбаниона (134) [111], очень прочно связывается с пируват-оксидазным ферментным комплексом. При этом константа диссоциации фермент-ингибиторного комплекса по крайней мере в 10 раз меньше соответствующей константы фермент-субстратного комплекса в тех же условиях. Это наблюдение свидетельствует в пользу того, что енаминная форма карбаниона (134) действительно участвует в ферментативной реакции. [c.634]

Свободный фермент снова рассматривается как двухосновная кислота НгЕ, характеризующаяся двумя молекулярными константами — и (как и в предыдущем разделе). Фермент-субстратный комплекс также считается двухосновной кислотой НгЕЗ, но с константами диссоциации и k i. [c.149]

Химические факторы, определяющие скорость и направление реакций органических фосфатов, связаны главным образом с расположением гидроксильной или фосфатной группы (или других функциональных групп) субстрата относительно реагирующей части органического фосфата, присутствием или отсутствием основных катализаторов и распределением заряда в ангидриде или эфире. Химически распределение зарядов может быть изменено рядом способов, таких, как подавление диссоциации фосфатных групп при образовании эфира или проведение реакции в кислой среде (например, катализируемые протонами взаимопревращения нуклеозид-2 - и нуклеозид-З -фосфатов и нуклеозид-2 - и нуклеозид-3 -алкилфосфатов, которое не наблюдается в щелочной среде) и образование смешанных ангидридов из кислот, сила которых несоизмерима с силой фосфорной кислоты. Для неферментативных химических реакций также наблюдались каталитические и направляющие эффекты, возникающие в результате образования комплексов с ионами некоторых поливалентных металлов. В биохимических реакциях аналогичный контроль может осуществляться с полющью таких факторов, как конформация нуклеозид-5 -полифосфатов, связывание субстрата и фермента через металл, связывание диссоциирующих групп фермента с группой Р = О водородными связями, что эквивалентно протонированию. (С точки зрения резонансных форм фосфатов, разница между группами Р = О и Р — носит чистоформальный характер.) Образование катнон-субстратных комплексов, таких, как комплекс АТФ с магнием, по-видимому, увеличивает электрофильный характер атомов фосфора (препятствуя ионизации) и почти наверняка приводит к такому смещению электронной плотности, которое облегчает атаку данного атома фосфора, зависящую от определенной стереохимической конфигурации комплекса. В фермент-металл-субстратных комплексах, в которых металл служит ю тикoм между ферментом и субстратом, свободная энергия активации, по-видимому, значительно снижена. [c.350]